organisation structurale des peptides Flashcards
quelles sont les différentes organisation structurale des peptides ?
- structure primaire
- secondaire
- tertiares
- quaternaires
À quoi correspond la structure primaire ?
l’ordre dans lequel les AA sont liés les uns aux autres =enchainement de la séquence pepq de NH₂ vers COOH
comment est donnée la structure primaire ?
par les noms des AA
* ex: Met-Glu-Gly…
C’est quoi la structure secondaire ?
- 1er niveau de structuration dans l’espace d’une chaîne pepq
- disposition spatiales des liaisons pepq
- orientation successive des ≠ plans des liaison pepq
- rotation des plans de chacune des liaisons pepq vis-à-vis de ses voisines
par quoi est définie la structure secondaire ?
par la valeur de 2 angles ɸ et ψ =angles dièdres
structure secondaire
à quoi correspond le ɸ ?
angle de rotation autour de la liaison peq entre le NH et le C𝛼
structure secondaire
À quoi correspond l’angle ψ ?
angle de rotation entre le C𝛼 et le C du carbonyle
structure secondaire
que déterminent ψ et ɸ ?
déterminent la configuration du pep dans l’espace
que ce passe-t-il pour l’angle ɸ dans le cas de la Proline ?
il est bloqué ➩molé est cyclique ➤formation de coudes dans les pep
structure secondaire
est-ce qu’on peut avoir n’importe quel valeurs de ψ et ɸ ?
non car intervention de nbrse notion d’encombremnt et de collision entre les atomes
structure secondaire
que permet la table de Ramachandran ?
répartition des pep en fontion de la valeur des angles
/!\ spécifiques à la structure secondaire
structure secondaire
pourquoi la table de Ramachandran ne reflète pas la réalité ?
ctne valeurs d’angles étant presque impossible et ctne totalement absente
structure secondaire
comment se forme les repliement de la molé ?
liaisons hydrogène se font entre le H d’un NH d’une liaison pepq et l’O du CO d’une autre liaison pepq (au sein d’une même chaîne peptidique). Cette formation de liaison H entre le groupement CO (légèrement chargé -) et le groupement NH (légèrement
chargé +) va formé repliement de la molé
structure secondaire
que permet les repliement de la molé pour la chaine polypepq ?
permet d’établir un tour ds la chaîne polypepq
structure secondaire
quelle est l’unique type de liaisons pour les structures secondaires ?
les liaison H entre 2 liaisons pepq sont l’unique type de liaison
structure secondaire
À quoi on va s’interesser quand on parle de structure secondaire des pep ?
pas aux AA mais à leur forme
structure secondaire
quels sont les ≠ types de structure secondaire ?
- les hélices
- le feuillet plissé, ou feuillet β
- les coudes qui permet de relier hélice et feuillet
structure secondaire
comment est la structure de la chaine pepq quand on a une hélice 𝛼 ?
structure en hélice stabilisé par liaison H entre les CO et H des NH de liaison pepq
structure secondaire
comment sont la majorité des hélices rencontrées dans les prot naturelles ?
c’est des hélices 𝛼 généralemnt droite et plus rarement gauche
structure secondaire
combien on d’AA par tour de spire d’hélice 𝛼 ?
3,6 et hauteur du pas de l’helice = 5,4 Å= 0,54 nm
structure secondaire
comment sont les résidus R dans une hélice 𝛼 ?
ils émergent en surface
structure secondaire
dans quelle types de prot sont retrouvés le feuillet β ?
dans prot fibreuse ou fibrillaires
structure secondaire
comment se passe formation du feuillet β ?
liaisons H entre groupes NH et CO connectent chaque AA d’un brin à l’AA de l’autre brin, stabilisant ainsi la chaîne en feuillet.
structure secondaire
comment peuvent être le feuillet β .
- parallèle
- antiparallèle
sekon sens des ≠ chaines reliées et satbilisé par liaison H
structure secondaire
comment sont les brins si on a un feuillet antiparallèle
2 brins s’alignent dan sdes sens opposés
structure secondaire
comment sont les brins qunad le feuillet est parallèle ?
2 brins adjacent s’alignent dans le même sens
structure secondaire
que peut-on avoir à extrémités des portions de chaines .
repliemnts à 180° = coudes
structure secondaire
que permettent les coudes ?
- feuillets plissés intra-chaines
- portions déordonées ou désorganisées
structure secondaire
entre qui les coudes β peuvent exister ?
- 2 feuillets β
- 2 hélice 𝛼
- 1 feuillet β et 1 hélice 𝛼
structure secondaire
que peuvent entrainer certains AA ?
orientent formations de structures secondaires
structure secondaire
est-ce que c’est possible d’avoir un structure exclusive càd : que ques hélice 𝛼 ou feuillet β ?
structure protéique jamais exclusive toujours un mélange d’hélices 𝛼 et de feuillets β
structure secondaire
est-ce-qu’on peut vaoir un mélange de pls structures secondaires dnas une même séquence ?
oui = structures super-secondaries
structure secondaire
À quoi correspon un structure super-secondaire ?
À une organisation en domaine= répétition d’une même strucutre secondaire dans une partie de la molé
À quoi correspond la structure tertiaire ?
arragment global de la chaîne polypepq dans l’espaces
structure tertiaire
de quoi s’accompag,e arrangement globald e la chaîne polypepq dans espace ?
apparition de structures =globulaires, fibreuses …
structure tertiaire
que permettent les domaines dus aux repliements protéiques ?
permettent à des AA éloignés dans structure Iaire de se rapprocher dans la structure IIIaire
via des ponts disulfures entre les SH de 2 cystéines par exemple
structure tertiaire
qui va stabiliser structure tertiaire ?
liaisons électrostatiques (salines) et liaisons hydrophobe relient résidus à interieurs
structure tertiaire
comment sont les liaisons dans la structure tertiaire?
intra-chaines
structure tertiaire
comment peuvent être la structure des prot ?
compactes, globulaire ± sphérique contrairement aux chaines pepq
structure tertiaire
que permet la structure globulaire ?
- exposer à la surface les AA hydrophiles ou polaires qui rendnet prot hydrosoluble
- replier molé de façon à se que parties éloigné se retrouvent
structure tertiaire
est-ce possible que site actif d’une enzyme peut être formé de zoens très lointaine sur strucutre priamires amis très proches en 3D ?
oui parfois
structure tertiaire
que fait la structure fibrillaire ?
insère les résidus hydrophiles à interieur et expose les résidus hydropohobes à ext =>surface liposoluble
structure tertiaire
quelles sont les ≠ liaisons que peut avoir la structure tertiaire ?
- liaisons covalentes
- liaisons non covalente
☞liaison ionique
☞liaison hydrogène
☞liaison hydrophobe
structure tertiaire_
ex de liaisons covalentes ?
ponts disulfures entre les résidus SH de 2 cystéones
structure tertiaire
que permettent les liaisons covalentes ?
liaisons oslides primordiales pour structure saptiales de la molécule : elles la stabilisent
structure tertiaire_liaisons non covalentes
entre qui et qui se font les liaisons hydrogènes ?
ici entre radicaux au chaine latérale
ex: OH de Ser et Thr, COOH de Glu et Asp, AA basiques, etc
structure tertiaire_liaisons non covalentes
ex d’interactions hydrophobes par les résidus d’AA à cahines non polaires ?
- Ala
- Val
- Gly
- Leu
- Ile
- Phe
- Trp
structure tertiaire_liaisons non covalentes
que tendent à faire les résidus d’AA à chaine non polaire des interactions hydrophobes ?
exclure molé d’eau et à se regrouper
structure tertiaire_liaisons non covalentes
sur quoi repose les liaisons ioniques ?
calence électrique + engendrent formations ponts salins sensibles aux variations de pH
par quoi se définit la structure quaternaire ?
- association de pls chaînes polypepq identiques ou non dnas une même prot
- organisation dans espaces de ces ≠ chaines entre elles
structure quaternaire
comment sont les liaisons qui stabilisent la structure quaternaire?
même que celle de la structure tertiare mais inter-chaines
structure quaternaire
comment peuvent être les liaison de la structure quaternaire ?
- covalente: pont disulfure
- non covalente : liaison hydrogène,ionique, interaction hydrophobes
structure quaternaire
pour qui on parle de structure quaternaire ?
les prot car les pep ne contiennent qu’une seule chaines
