exemple de prot : Myoglobine et hémoglobine Flashcards
c’est quoi prot la myoglobien et l’hémoglobine ?
prot héminiques : elles ont du fer animal
que permettent la myoglobine et l’hémoglobine au niveau biomédical ?
permettent à la fois :
* la liaison et le transport de l’O₂
* transport d’e-
* photosynthèse
* ect
Pq La myoglobine et l’hémoglobine sont importantes ?
pour la rélation structure/activité
quels types de prot sont La myoglobine et l’hémoglobine ?
transporteuse :capable de fixer une molé ds un tissus ou un compartiment cellulaire et de s’en dissocier dans un autre
comment sont appelé les prot qui fixent une molé dans une zone A et la libèrenet ds une zone B ?
ligands
comment on appelle la zone où la prot est fixe à un ligand ?
le site de fixation
que ce passe-til pour le ligand une fois que le transport est effectué ?
il est libéré : existe donc des mécanismes
spécifiques de régulation de l’affinité de la protéine transporteuse pour son ligand.
quel est le but de l’étude de existe donc des mécanismes de la myoglobine et de l’hémoglobine
?
- Compréhension de la base moléculaire de maladies génétiques comme la drépanocytose, les thalassémies, etc
- Étude des mécanismes d’action du monoxyde de carbone (notamment lors
d’intoxications) et du cyanure - Compréhension du dopage, des mécanismes d’adaptation aux hautes altitudes, etc
Où est retrouvé la myoglobine ?
prot retrouvée dans les muscles
de combiende chaine est composé la myoglobine ?
une chaine monomérique donc pas de structure IVaire
comment est structuralement la myoglobine ?
= hétéroprot à hème : comporte un noyau tétrapyrrolique ferreux
quelle est la forme de la myoglobine ?
prot globulaire qui se pelotonne sur elle même pour former sphère de 4 nm de diamètre
la myoglobine est classé dans quelle types de prot ?
hétéroprot et les chromoprot
prot coloré
quel est le rôle de la myoglobine dan sle muscle ?
- stocker l’O₂
- elle le libère ent en cas d’exercice intense =>prodcution ATp
comment peut être détruit l’activité biologisue de la myoglobine?
par oxydation du Fe²⁺ et du Fe³⁺
mais ctne prot hémniques ont besoins de cette oxydation pr être active
comment est la forme de l’hémoglobine (Hb) ?
prot globulaire
quelle est la caractéristique de l’Hb ?
- hydrosoluble
- prot qui a une structure IVaire
l’Hb est classé ds quel type de prot ?
hétéro, chromo,holo, glyco;phospho
classé parmi les hétéroprot et les chromoprot
de quoi est constituée l’Hb ?
- d’une partie protéique=globine
- gpmt prosthétique :l’hème
combien une Hb à de sous unités ?
4 : 2chaines 𝛼 et 2 chaines β liées entre elles par des liaisons covalentes
Hb
la globine est composé de combien de chaine AA ?
une chaine polypepq qui présente spécificité :
* D’espèce
* De tissu
* De chaîne
* De temps
* Pathologique.
l’Hb est elle spécifique à chqaue espèce ?
oui chaque espèce animale a une Hb qui lui est propre et des chaines globines spécifiques
y’a-t-il une spécificité de tissu chez l’Hb ?
oui :
* Forme monomérique dans la myoglobine musculaire
* Forme tétramérique dans les GR
quels sont les ≠ types de globines qui exsitent chez l’homme ?
- Hb A1
- Hb A2
- Hb F
comment sont les chaines de l’Hb A1 ?
Hb A1 : α₂β₂ à plus de 95% → 2 chaînes α + 2 chaînes β
comment sont les chaines de Hb A2 ?
α₂δ₂ à environ 3% → 2 chaînes α +2 chaînes δ de
comment sont les chaine de l’Hb F ?
α2γ2, à l’état de traces (environ 1%).
est-ce qu’en fonction de l’age les chaine Hb ne sont pas les mêmes ?
oui elles peuvent changer de type : ex après qq sémaine de la naissance ↘︎Hb F et augmentation Hb A2
comment est l’affinité pour l’O₂ entre l’HbF et et l’HbA ?
affinité pour l’O₂ de l’HbF est supérierus à celle de l’HbA
Où est retrouvé l’HbF ?
chez le fœtus : ≠ de P° partielle en O₂ lui permt de capter oxygène à partir de l’HbA placentarie
comment est la saturation de l’HbF et l’HbA à 20 mmHg ?
- HbF = 50 %
- HbA = 30 %
- donc HbF fixe plus l’O₂
comment est la saturation de l’HbF et l’HbA à 50 mmHg ?
- HbF = 90%
- HbA = 80 %
- donc l’HbF fixe plus l’O₂ que l’Hba
quelles sont les anomalies au niveau de structures anormales de chaines qu’on peut retrouver chez ctne pathologies ?
- liées à répartition anormale des chaines
- causées par anomalies de séquence
- causées par une délétion de chaines
ex de pathologies liée à une répartition anormales des chaines ?
thalassémies dnas lesquelles on on ne retrouve qu’un seul type de chaînes 𝛼4 ou β4
pathologie causées par une anomalies de séquence d’une chaines ?
hémoglobine S de la drépanocytose liée
à la mutation d’1 AA