Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Peptides et Protéines > caractérisation d'un peptide > Flashcards

caractérisation d'un peptide Flashcards

1
Q

À quoi correpson la caractérisaition d’un pep ?

A

à la détermination de la séquence d’un enchainement pepq

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

par quels méthodes peut on déterminer la séquence d’un enchainement pepq ?

A
  • hydrolyse totale
  • analyse de la séquence
    ☞méthode enzymatique
    ☞” chimiques
    ☞séparation et détermination des ≠ AA
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

À quoi aboutit l’hydrolyse totale ?

=méthode chimique

A

à une composition brute totale par libération de tous les AA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

comment peut se faire l’hydrolyse totale ?

A
  • par chaleur à 105 °C
  • via un acide ex HCl 6 N ou 1/2
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

que pourra-t-on faire après hydrolyse totale ?

A

identifier et quantifier en % chaque AA à exception du Trp qui est totalement détruit

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

quel est l’inconvénient de l’hydrolyse totale ?

A

elle ne permet pas de connaitre l’ordre des AA dans le pep =>les liaisons sont détruites : structure primaire n’est pas conservé

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

analyse de la séquence

que ce passe-t-il lors de la méthode enzymatique ?

A
  • rupture d’une liaison pepq sous action enzyme =peptidase
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

analyse de la séquence_méthode enzymatique

comment peuvent être les peptidase ?

A
  • des exopepase
  • endopepases
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

analyse de la séquence_méthode enzymatique

c’est quoi des exopepase ?

A

enzyme qui coupent par extremité avec une action récurrent mais aps au-dela de 3 à 4 AA à chaque fois

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

analyse de la séquence_méthode enzymatique_exopepase

que va-t-on retourve en fonction de l’extrémité ?

A
  • aminopepase
  • ou des caboxypepases
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

analyse de la séquence_méthode enzymatique_exopepase

à partir d’où clivent les aminopepase ?

A

clivent via le NH₂ de l’extrémité N-terminale

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

analyse de la séquence_méthode enzymatique_exopepase

À aprtir d’où clivent les carboxypepase ?

A

à partir de l’extrémité C-terminale

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

analyse de la séquence_méthode enzymatique_endopepase

c’est quoi les endopepase ?

A

enzymes qui coupent une liaisons pepq situ”s à l’interieur de la chaîne pepq

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

analyse de la séquence_méthode enzymatique _endopepase

les endopepase stils sépecifiques à un, pls AA ?

A

oui

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

analyse de la séquence_méthode enzymatique_endopepase

quels sont les endopepases ?

A
  • trypsine
  • chymotrypsine
  • pepsine
  • bromure de cyanogène
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

analyse de la séquence_méthode enzymatique_endopepase

Où clive la trypsine ?

A

après les AA basique =Lys et Arg

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

analyse de la séquence_méthode enzymatique_endopepase

Où clive la chymotrypsine ?

A

après les AA aromatiques = Phe, Tyr et Trp

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

analyse de la séquence_méthode enzymatique_endopepase

Où clive la pepsine ?

A

avant les AA aromatiques =Phe et Tyr, Trp exclu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

analyse de la séquence_méthode enzymatique_endopepase

Où clive le bromure de cyanogène ?

A

après la Met =>réactif non-enzymatique

20
Q

quelles sont les 2 méthodes chimiques qui permettent caractérisation d’un pep ?

A
  • réaction de Sanger ou méthode au dinitrofluorobenzène (DNFB)
  • la réaction d’Edman ou méthode phénylthiocyanate
21
Q

méthodes chimqiue_La réaction de Sanger

à quoi peut se lier le DNFB ?

A

à la fonction NH₂ libre du pe par son F =>formation du dinitrophényl-AA ou DNP-AA

22
Q

méthodes chimqiue_La réaction de Sanger

le DNP-AA est-il facile à identifier ?

A

oui

23
Q

méthodes chimqiue_La réaction de Sanger

comment est la méthode de la réactiond e Sanger ?

A

non récurrente et est limitée au 1ᵉʳ

24
Q

méthodes chimqiue_La réaction d’Edman

avec quoi réagit le phénylthiocyanate ?

A

avec fonction NH₂ libre du pep =>donne dérivé PTH de l’AA

25
Q

méthodes chimqiue_La réaction d’Edman

comment est la réaction d’<edman ?

A

récurrente

26
Q

méthodes chimqiue_La réaction d’Edman

ca veut dire quoi auns une réaction est récurrente ?

A

le 2ème AA peut être attaque par le réactif puis le 3ème et ainsi de suite

27
Q

méthodes chimqiue_La réaction d’Edman

que ce passe-t-il pour les liaison lors de la réaction d’Edman ?

A

liaison sur le 1er AA de la chaîne fragilise la 1ère liaison peptidique, d’où la rupture et la libération du dérivé PTH du 1er AA, facile à identifier.

28
Q

quand est-ce qu’on utilise la réaction d’Edman ?

A

en séquenceur automatique

29
Q

que permet la réaction d’Edman ?

A

connaitre la séquence du pep attaqué

30
Q

quels sont les méthodes basées sur la chromatographie ?

A
  • chromatographie par échanges d’ions avec calcul du pHi
  • chromatographie en phase gazeuse
  • chromatographie d’adsorption
31
Q

quel paramètre intervient dans une électrophorèse sur gel ?

A
  • le pHi
  • masse moléculaire
  • et le pH
32
Q

quelle est la fréquence des immunoglobines monoclonales ?

A
  • IgG dans 60% des cas
  • IgA dans 20 à 30% des cas
  • Plus rarement IgD ou IgE
  • Très rarement 2 protéines différentes.
33
Q

est-ce vraiment important de connaitre les ≠ classes de l’immunoglobines ?

A

oui car les pthologies varient en fonction de la callse d’Ig pertubée

34
Q

est-ce qu’on peut savoir qul typed’Ig est pertubé sur électrophorèse en gel ?

A

non

35
Q

quels sont les méthodes utilisé pour compléter l’électrophorèse dur gel ?

A

une des 3 méthodes :
* Immunoélectrophorèse
* Immunofixation
* Immunotypage.

36
Q

sur quoi repose l’immunoélectrophorèse des prot ?

A

sur el couplage d’une électrophorèse avec une s° contenant des Ag spécifiques

37
Q

que permet de préciser l’immunoélectrophorèse ?

A

quel type d’Ig monoclonale est sécréte en excès

38
Q

l’immunoélectrophorèse est-elle une méthode quantitative ?

A

elle n’est pas très quantitative

39
Q

étapes de l’immunoélectrophorèse ?

A
  1. on introduit le sérum à analyser dnas le puits pratiqué dnas la gélose
  2. élctrophorèse : migration prot sérique selon chrage et PM
  3. introduction de l’antisérum ds gouttière creusée dans la gélose
  4. diffusion des Ac et At =>formation arcs de précipitation
40
Q

que permet de mettre en évidence l’immunofixation ?

A

la classe et le type d’une Ig présente dans le sérum ou les urines d’un patient

41
Q

quel est l’interet de l’immunofixation ?

A

grand interet pour le diagnositc et le bilan de ctne hémopahties =maladies du sang comme le méylome

elle est plus utiliser que l’immunoélectrophorèse

42
Q

quel est le ppe de ‘immunofixation?

A
  • Ac anti-IgG, anti-IgA, anti-IgK ou anti-IgL sont présent ds bandes du gel
  • après dépôt du sérum à analyser =>bande étroite apparait sit Ig en question est présente
43
Q

pour quoi on utiliser l’immunotypage ?

A

pour détectrion et confiramtion des gammapathies

44
Q

c’est quoi les gammapathies ?

A

maladies liés à la prolifération de cell de l’immunité sécrétant ctne Ig

45
Q

l’immunotypage ou l’immuno-soustraction est elle une techniques immuno-chimique qualitative ?

A

oui

Peptides et Protéines (8 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions