Principes d'enzymologie Flashcards
Les enzymes sont très spécifiques, aussi bien pour ? que ?
Cette capacité de ? vient du fait que les enzymes, en raison de leur chiralité inhérente, forment des sites actifs asymétriques.
Les enzymes peuvent également permettre ?, c’est-à-dire qu’ils agissent sur des molécules qui n’ont pas de spécificité, mais à la fin, vont prendre une forme chirale ou l’autre.
se lier à des substrats chiraux que pour catalyser leurs réactions
stéréospécificité
une distinction chirale
Petites molécules qui sont les dents chimiques des enzymes = ?
Ceux-ci peuvent être ? ou ? appelées ?
Association transitoire = ?
Association permanente = ?
Complexe enzyme-cofacteur catalytiquement actif = ?
Complexe inactif?
cofacteurs
ions métalliques
molécules organiques appelées coenzymes
cosubstrat
groupements prostétiques
holoenzyme
apoenzyme
Un organisme doit avoir la capacité de réguler les activités catalytiques de ses enzymes afin de coordonner ses nombreuses voies métaboliques.
Cette régulation se fait de 2 manières : (2)
Qté enzyme dans une cellule dépend de ? et ?
Activité catalytique d’une enzyme peut être régulée par … (4)
La vitesse d’une réaction enzymatique est directement proportionnelle à la concentration de ? qui dépend de ? et ?
1- Contrôle de la disponibilité en enzyme
2- Contrôle de l’activité enzymatique
Vitesse synthèse enzyme et sa dégradation
modifications covalentes temporaires, modulation niveau d’expression de l’enzyme, présence coenzymes, liaison effecteurs allostériques
complexe enzyme-substrat
Concentration enzyme + substrat et affinité de liaison au substrat
Classification des enzymes selon la réaction catalysée
Nommer les 6 classes
À température constante, les vitesses de réactions élémentaires varient en fonction de ? de façon simple.
Pour une réaction élémentaire, l’ordre de la réaction correspond à sa ?, c’est-à-dire au nombre de molécules qui doivent entrer en collision simultanément.
Avec équation vitesse réaction générale, l’ordre de la réaction est défini par ?
concentration de substrats
molécularité
somme des exposants
L’étude la cinétique enzymatique a commencé en 1902 avec Adrian Brown sur les travaux de la vitesse d’hydrolyse du sucrose par l’enzyme ?
Réaction globale enzyme et substrat?
La vitesse d’une réaction enzymatique dépend donc de ? et ?.
invertase (chocolat)
concentration en substrat et en enzyme
La vitesse maximale d’une réaction est obtenue pour de fortes concentrations en substrat, lorsque l’enzyme est ? (donc complètement sous forme ES).
Équation Michaelis-Menten?
Km? (faible donne ?, élevée donne ?)
Kcat?
saturée
plus grande affinité
moins grande affinité
nbr de molécules de substrat converties en produit par unité de temps par un seul site actif de l’enzyme à saturation
Représentation Lineweaver-Burk ?
quand x = 0 ?
quand y = 0 ?
1/Vmax (b)
-1/km
Inhibition enzymatique
3 mécanismes et leurs effets
Inhibition compétitive (compétition avec substrat pour site actif ou liaison site allostérique, Km augmente, Vmax change pas)
Inhibition non compétitive (liaison à site allostérique, Vmax diminue, Km ne change pas si pure, Km augmente si mixte)
Inhibition incompétitive (liaison complexe ES, diminution Km et Vmax)
