Principe d'enzymologie Flashcards
Un delta G négatif, signifie-t-il que la rxn sera rapide?
Non, pour se rendre aux produits à partir des réactifs on peut passer par plusieurs chemins
Les enzymes diffèrent des catalyseurs chimiques sur 4 points, quels sont-ils?
1) les rxn catalysées par enzymes auront une vitesse ++++ rapide (on parle d’ordre de 10^6- 10^12
2) les conditions de réactions sont plus douces (T plus petite que 100 et Patm et pH proches de la neutralité
3) la spécificité des rxn est plus grande ( l’enzyme peut pousser++ la réaction)
4) il existe plusieurs possibilités de régulation
Qu’est-ce qui permet à l’enzyme de se lier au substrat?
- complémentarité géométrique
- force de Van der Waals
- interactions hydrophobes
- liaisons hydrogènes
- interactions électrostatiques
L’interaction en enzyme-substrat est-elle une interaction dynamique ou statique?
Dynamique
Définir: distinction prochirale
Une enzyme va agir sur une molécule qui n’a pas de chiralité et la rendre chirale après. Chaque enzyme favorise une seule configuration à la fois
Vrai ou Faux: les enzymes peuvent seulement faire une interconversion à la fois
Vrai
D’où provient la stéréospécificité des enzymes?
Les enzymes forment des sites actifs asymétriques
Définir: coenzymes
Groupements fonctionnels des enzymes pouvant facilement participer à des rxn acide-base, établir certaines formes de liaison covalentes transitoires et des interactions entre charges
Définir: cofacteurs
Peites molécules qui sont les “dents” chimiques des enzymes
Peuvent être des ions métaliques ou des coenzymes
Définir: coenzyme
Cofacteurs qui sont en fait des molécules organiques
qu’est-ce qu’un cosubstrat
cofacteurs (comme le NAD+) qui ne s’associent que transitoirement à l’enzyme
Qu’est-ce que des groupements prosthétiques?
Cofacteurs associés en permanence avec la partie protéique de l’enzyme par des liaisons covalentes
Vrai ou Faux: lors des rxn les coenzymes doivent absolument revenir à leur état initial afin de permettre au cycle catalytique de se produire correctement
Vrai
Quelle est la forme active entre holoenzyme et apoenzyme?
Holoenzyme
Pourquoi est-il important pour une enzyme d’avoir la capacité de réguler les activités catalytiques?
Pour éviter que toutes les enzymes fonctionnent en même temps (perte d’énergie)
La régulation de l’activité enzymatique se fait de 2 manières, quelles sont-elles?
1) contrôle de la disponibilité de l’enzyme (processus très long)
2) contrôle de l’activité enzymatique (par des modification de conformations)
Décrire le processus de régulation allostérique
petites molécules effectrices qui viennent modifier positivement ou négativement l’activité catalytique de l’enzyme (ceci vient modulée l’affinité de liaison du substrat à l’enzyme)
Étude de la vitesse des réactions chimiques?
Ciéntique
Que permet la cinétique?
Elle permet d’expliquer un mécanisme réactionnel/décrire en détail les différentes étapes du processus
Qu’est-ce qu’un inhibiteur?
Substances qui viennent diminuer l’activité des enzymes
Quels sont les 3 types d’inhibitions des réactions enzymatiques?
- compétitive
- incompétitive
- non compétitive
Décrire l’inhibition compétitive
- compétition entre l’inhibiteur et le substrat pour le site actif
- peut être reversible ou irréversible
- Km augmente en fonction de la concentration de l’inhibiteur
- Vmax ne change pas
Comment peut-on éviter une inhibition compétitive?
En augmentant la concentration de substrat. Il y en aura bcp plus et le substrat aura plus de chance par la suite d’accéder au site actif avant l’i
Par quoi est caractérisée une inhibition incompétitive?
L’inhibiteur se lie au complexe ES
