Práctica 8 Flashcards
Cómo se cuantifica la actividad enzimática
Unidades
En unidades internacionales por litro u/L
Cuál es la importancia de las enzimas
implicaciones en el origen diagnóstico tratamiento y prevención de enfermedades
Cuáles son las diferencias entre las enzimas y un catalizador
Las enzimas tienen una alta especificidad pues actúan en una reacción o grupo de reacciones que tienen sustrato semejantes relacionados estructuralmente
Cómo se determina la actividad enzimática
Midiendo el consumo de sustrato o la formación del producto
Cuándo es posible cuantificar la coenzima
Cuando esta participa directa o indirectamente en la reacción
Cuál es el mecanismo de acción de la actividad enzimática
Formación de un complejo entre la enzima y el sustrato que permite la recuperación de la enzima original cuando se rompe el complejo encima producto para su liberación
De qué depende velocidad enzimática
De la concentración y la actividad de la enzima
De la concentración del sustrato
Del PH y la temperatura
La presencia de activadores inhibidores
Concentración y la actividad enzimática
Cantidad de encima y su capacidad de interactuar con el sustrato
Concentración del sustrato
A bajas concentraciones cinética de primer orden y altas concentraciones cinética orden cero siendo mayor la velocidad
pH y temperatura
En valores óptimos
Presencia de activadores e inhibidores
Los activadores aumentan la reacción enzimática y los inhibidores reaccionan con una estructura importante de la molécula enzimática
En la práctica quién era nuestro sustrato y quién era nuestra enzima
El sustrato era el almidón al 2% y la encima la saliva con el contenido de amilasa
En la hidrólisis el almidón pasa por productos intermedia intermediarios cuáles son
Amilodextrinas eritrodextrinas y acrodextrina
En los productos intermedios de la reacción del almidón qué color se va perdiendo y a qué color se va pasando
Se pierde la capacidad del color azul marino y pasa a un color del soluciones yodadas o amarillo
