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Biocell > PR Cytosquelette > Flashcards

PR Cytosquelette Flashcards

1
Q

diamètre des FI

A

8 à 10 nm

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Q

localisation des FI

A

cortex, cytosol, espaces autour du noyau et dans le noyau

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3
Q

rôles des FI

A

-résistance mécanique aux forces d’étirement
-déplacement des organites lors d’un stress mécanique
-imperméabilité tissulaire
-déterminent prologements cellualires (GFAP)

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4
Q

un FI est composé de

A

-monomères ayant un domaine central hydrophobe en hélice constante
-aux deux extrémités on trouve un sucre et un ion phosphate

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5
Q

types de FI

A

-lamines
-neurofilaments
-cytokératine
-groupe des vimentines

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6
Q

localisation lamines

A

noyau

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7
Q

localisation neurofilament

A

axones et dendrites

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8
Q

localisation cytokératine

A

cellules épithéliales

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9
Q

FI dans le groupe des vimentines?

A

-vimentine
-desmine
-GFAP

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10
Q

localisation desmine

A

cellules musculaires striées

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11
Q

localisation GFAP

A

cellules gliales

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12
Q

localisation vimentine

A

-fibrolastes,
-cellules du sang,
-endothélium,
-adipocytes,
-mésoblastes

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13
Q

diamètre des MT

A

25 nm

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14
Q

structure des MT

A

tubuline alpha et bêta –> dimères–> protofilament–> 13 protofilaments = microtubule

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15
Q

pôle des MT au centre de la cellule

A

pôle -

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16
Q

pôle des MT en périphérie de la cellule

A

pôle +

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17
Q

quel est le pôle des MT qui se polymérise le + vite?

A

pôle +

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18
Q

polymérisation MT ?

A

hydrolyse du GTP

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19
Q

polymères conservés phylogénétiquement ?

A

MT (6 à 8 gènes) et actine (6 gènes)

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20
Q

inhibiteurs des MT

A

-colchicine et vincristine
-taxol

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21
Q

mode d’action du taxol + csq

A

se fixe au pôle + du MT
empêche polymérisation et dépolymérisation

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22
Q

mode d’action colchicine et vincristine

A

se lie à la tubuline libre
empêche polymérisation

23
Q

MAPs de stabilisation ?

A

-MAP 2 des neurones
-protéine tau

24
Q

MAPs de déstabilisation ?

A

-stathmine
-MCAK
-katanine

25
Q

mode d’action stathmine

A

séquestre dimères de tubuline

26
Q

MCAK

A

supprime dimères de tubuline aux extrémités des MT

27
Q

katanine

A

rompt MT en petits fragments (activée par la cellule lors de la mitose)

28
Q

protéines motrices

A

-dynéine ( + vers -)
-kynéine (- vers +)

29
Q

énergie des MAps motrices ?

A

ATP

30
Q

structure des centrosomes

A

-2 centrioles perpendiculaires
-9 triplets inclinés de MT

31
Q

structure du centrosome des cils

A

9 doublets de MT organisés autour de MT centraux

32
Q

rôle nexine

A

dans les cils relie les doublets de MT entre eux

33
Q

rôle dynéine (extracellulaire)

A

permet le mouvement des cils et flagelles

34
Q

énergie polymérisation MT

A

GTP hydrolysé par la tubuline bêta

35
Q

énergie polymérisation FI

A

il n’y en a pas

36
Q

monomère du CS globulaire ?

A

-tubuline
-actine G

37
Q

monomère du CS fibreux

A

filament intermédiaire

38
Q

diamètre microfilament d’actine

A

10 nm

39
Q

quel pourcentage des protéines représente l’actine G?

A

jusqu’à 15%

40
Q

quels sont les formes d’actine G?

A

-alpha : cellules musculaires
-bêta : érythrocytes
-bêta et gamma : les autres cellules

41
Q

localisation actine alpha?

A

cellule musculaire

42
Q

localisation actine bêta

A

érythrocyte

43
Q

localisation actine bêta et gamma

A

autres cellules que musculaires et érythrocytes

44
Q

comment s’effectue la polymérisation de l’actine G?

A

hydrolyse de l’ATP

45
Q

extrémités des FA

A

-extrémité barbue “en brosse” –> rapide
-extrémité pointue –> lente

46
Q

de quoi dépend la polymérisation des FA

A

concentration des ions calcium, de l’ATP et de l’actine

47
Q

dans une cellule au repos quel pourcentage d’actine est polymérisé ?

A

50%

48
Q

protéines de polymérisation/ dépolymérisation des FA?

A

-thymosine
-profiline

49
Q

thymosine

A

empêche polymérisation des FA
se lie aux monomères d’actine-ATP libres

50
Q

profiline

A

protéine polymérisation FA
aide à échanger ADP contre ATP
induit polymérisation car ATP +++

51
Q

protéines de coiffe

A

-gelsoline
-fragmine
-severine
-tropomoduline
-complexe ARP 2/3

52
Q

protéine de stabilisation des FA

A

-tropomyosine
-nébuline
-caldesmone

53
Q

protéine qui permet l’organisation en faisceaux des FA

A

-alpha-actine (faisceaux larges)
-fimbrine et villine ( faisceaux serrés)
-filamine (réseau étoile)

54
Q

protéine qui permet contraction des FA

A

myosine

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