Partie 3 - Chapitre 6 Flashcards
Tous les acides aminés sont composés de trois éléments, nommez-les :
- Groupement amino
- Groupement carboxyle
- Chaîne latérale
Est-ce que la structure des protéines est très variable ?
Beaucoup plus que celle de l’ADN même !
Afin de former un dipeptide le groupement amino se lie au groupement carboxyle
Absolument!
Φ s’avère à être quoi?
Il s’agit du lien entre le carbone anomérique et l’azote.
Ψ est = ?
Il s’agit du lien entre le carbone anomérique et l’autre carbone de l’acide aminé.
Quelle est la particularité de la glycine ?
Il n’y a aucune chiralité et cet acide aminé est flexible.
La proline est un acide aminé spécial, expliquez pour quelle raison.
Il s’agit du seul acide aminé pour lequel on trouve un lien avec le groupement amine. C’est un acide aminé briseur d’hélice. Il lui manque un lien hydrogène.
En raison de l’eau, il est impossible d’obtenir un repliement correct de n’importe quelle chaîne de polypeptides.
vrai
Nommez les quatres repliements possibles des protéines :
- Linéaire
- Secondaire
- Tertiaire
- Quaternaire
Vrai ou faux : L’hélice α n’est pas stable dans une protéine.
Faux, il s’agit de la structure la plus stable.
Est-ce vrai que dans les hélice α, les angles phi (signe rond) et psi (signe de faux) sont favorables ?
Ouais
Dans une hélice alpha, les interactions hydrogènes des groupements ___________ et ____________ se font dans la même chaîne.
imino et carbonyl
Il est impossible pour un certain acide aminé de se retrouver dans une hélice alpha, lequel ?
Proline, de plus, la glycine, la tyrosine et la sérine se font rares.
Vrai ou faux : Les chaînes latérales sont à l’intérieur de l’hélice :
Faux
Dans un feuillet bêta, le groupement carbonyle d’un premier brin établie un lien avec avec le groupement __________ d’un autre brin.
NH (groupement amine)
règle générale : une région bêta est consituée d’environ 4 à 6 brins bêta
Comment sont placés les chaînes latérales dans un feuillet bêta ?
Celles-ci alternent d’un bord et de l’autre du feuillet!
Comment nomme-t-on la structure qui relie une hélice alpha à un brin bêta ?
Les boucles !
Quelle est la taille des boucles ?
3 à 10 a.a.
Qu’est-ce que relie les coudes bêtas ?
Deux brins bêtas d’un même feuillet
Qu’est-ce qui joue un rôle prépondérant dans l’établissement de la structure native des protéines ?
La nécessité de masquer du solvant les chaînes latérales.
Comment est bâtie «GCN4»
Il s’agit d’un superenroulement d’hélices alphas (“coiled-coil”)
Nommez quelques caractéristiques de la structure “Coiled-Coil” :
• Motif répété de type abcdefg (7 aa) où a et
d sont des résidus hydrophobes (a est très
souvent Val et d est le plus souvent Leu)
• Forme une structure hélicoïdale où les
résidus hydrophobes se retrouvent du
même côté
• Permet la dimérisation avec la même ou
une autre protéine possédant ce motif
• Les chaînes latérales de a et de d
s’associent avec a’ et d’, respectivement
Les protéines de 300 résidus et plus sont souvent constituées de plusieurs __________.
Domaines.
Un domaine protéique est souvent associé à une fonction spécifique.
Les charnières et les espaceurs (“hinges” & “Linkers”) sont très structurées.
Faux
Nommez une modification post-traductionnelle transitoire
Méthylation
Nommez une modification post-traductionnelle permanente:
Glycosylation
La structure native d’une protéine est celle qui contient le plus d’énergie libre
Faux
Toute l’information nécessaire à la mise en place de la structure tertiaire de la protéine est contenue dans la structure primaire.
En effet!
Comment se forme complétement GCN4 ?
Grâce à l’interaction protéine-ADN (grand sillon)
Comment se passe l’interaction entre un protéine et de l’ADN ?
- Le domaine de reconnaissance de la protéine est souvent constitué du motif hélice-coude-hélice.
- L’hélice de la protéine établie un interaction avec une séquence d’ADN spécifique : Une sorte de palindrome imparfait!
- L’interaction implique des liens hydrogènes et des interactions de Van Der Waals
La plupart des acides aminés faisant un contact dans le petit sillon sont ___________.
non-polaires.
Les interactions prot-prot sont pas très spécifiques
Faux
Les interactions protéines-ARN ressemblent plus à des interactions protéines-protéines qu’à des interactions protéines-ADN
True
Comment se nomme le domaine chargé de reconnaître une séquence d’ARN spécifique ?
RRM (80-90 résidus)
Que permet la poche catalytique ?
Permet interaction avec l’état de transition
Qu’est-ce que la régulation par allostérie positive ?
Un régulateur se fixe à la protéine et permet la fixation d’un substrat.
Qu’est-ce que la régulation par allostérie négative?
Un régulateur se fixe à la protéine et empêche la fixation d’un substrat.
