Partie 3 - Chapitre 6

Question 1

Tous les acides aminés sont composés de trois éléments, nommez-les :

Answer 1

• Groupement amino
• Groupement carboxyle
• Chaîne latérale

Question 2

Est-ce que la structure des protéines est très variable ?

Answer 2

Beaucoup plus que celle de l’ADN même !

Question 3

Afin de former un dipeptide le groupement amino se lie au groupement carboxyle

Answer 3

Absolument!

Question 4

Φ s’avère à être quoi?

Answer 4

Il s’agit du lien entre le carbone anomérique et l’azote.

Question 5

Ψ est = ?

Answer 5

Il s’agit du lien entre le carbone anomérique et l’autre carbone de l’acide aminé.

Question 6

Quelle est la particularité de la glycine ?

Answer 6

Il n’y a aucune chiralité et cet acide aminé est flexible.

Question 7

La proline est un acide aminé spécial, expliquez pour quelle raison.

Answer 7

Il s’agit du seul acide aminé pour lequel on trouve un lien avec le groupement amine. C’est un acide aminé briseur d’hélice. Il lui manque un lien hydrogène.

Question 8

En raison de l’eau, il est impossible d’obtenir un repliement correct de n’importe quelle chaîne de polypeptides.

Answer 8

vrai

Question 9

Nommez les quatres repliements possibles des protéines :

Answer 9

• Linéaire
• Secondaire
• Tertiaire
• Quaternaire

Question 10

Vrai ou faux : L’hélice α n’est pas stable dans une protéine.

Answer 10

Faux, il s’agit de la structure la plus stable.

Question 11

Est-ce vrai que dans les hélice α, les angles phi (signe rond) et psi (signe de faux) sont favorables ?

Answer 11

Ouais

Question 12

Dans une hélice alpha, les interactions hydrogènes des groupements ___________ et ____________ se font dans la même chaîne.

Answer 12

imino et carbonyl

Question 13

Il est impossible pour un certain acide aminé de se retrouver dans une hélice alpha, lequel ?

Answer 13

Proline, de plus, la glycine, la tyrosine et la sérine se font rares.

Question 14

Vrai ou faux : Les chaînes latérales sont à l’intérieur de l’hélice :

Answer 14

Faux

Question 15

Dans un feuillet bêta, le groupement carbonyle d’un premier brin établie un lien avec avec le groupement __________ d’un autre brin.

Answer 15

NH (groupement amine)

règle générale : une région bêta est consituée d’environ 4 à 6 brins bêta

Question 16

Comment sont placés les chaînes latérales dans un feuillet bêta ?

Answer 16

Celles-ci alternent d’un bord et de l’autre du feuillet!

Question 17

Comment nomme-t-on la structure qui relie une hélice alpha à un brin bêta ?

Answer 17

Les boucles !

Question 18

Quelle est la taille des boucles ?

Answer 18

3 à 10 a.a.

Question 19

Qu’est-ce que relie les coudes bêtas ?

Answer 19

Deux brins bêtas d’un même feuillet

Question 20

Qu’est-ce qui joue un rôle prépondérant dans l’établissement de la structure native des protéines ?

Answer 20

La nécessité de masquer du solvant les chaînes latérales.

Question 21

Comment est bâtie «GCN4»

Answer 21

Il s’agit d’un superenroulement d’hélices alphas (“coiled-coil”)

Question 22

Nommez quelques caractéristiques de la structure “Coiled-Coil” :

Answer 22

• Motif répété de type abcdefg (7 aa) où a et
d sont des résidus hydrophobes (a est très
souvent Val et d est le plus souvent Leu)
• Forme une structure hélicoïdale où les
résidus hydrophobes se retrouvent du
même côté
• Permet la dimérisation avec la même ou
une autre protéine possédant ce motif
• Les chaînes latérales de a et de d
s’associent avec a’ et d’, respectivement

Question 23

Les protéines de 300 résidus et plus sont souvent constituées de plusieurs __________.

Answer 23

Domaines.

Un domaine protéique est souvent associé à une fonction spécifique.

Question 24

Les charnières et les espaceurs (“hinges” & “Linkers”) sont très structurées.

Answer 24

Faux

Question 25

Nommez une modification post-traductionnelle transitoire

Answer 25

Méthylation

Question 26

Nommez une modification post-traductionnelle permanente:

Answer 26

Glycosylation

Question 27

La structure native d’une protéine est celle qui contient le plus d’énergie libre

Answer 27

Faux

Question 28

Toute l’information nécessaire à la mise en place de la structure tertiaire de la protéine est contenue dans la structure primaire.

Answer 28

En effet!

Question 29

Comment se forme complétement GCN4 ?

Answer 29

Grâce à l’interaction protéine-ADN (grand sillon)

Question 30

Comment se passe l’interaction entre un protéine et de l’ADN ?

Answer 30

• Le domaine de reconnaissance de la protéine est souvent constitué du motif hélice-coude-hélice.
• L’hélice de la protéine établie un interaction avec une séquence d’ADN spécifique : Une sorte de palindrome imparfait!
• L’interaction implique des liens hydrogènes et des interactions de Van Der Waals

Question 31

La plupart des acides aminés faisant un contact dans le petit sillon sont ___________.

Answer 31

non-polaires.

Question 32

Les interactions prot-prot sont pas très spécifiques

Answer 32

Faux

Question 33

Les interactions protéines-ARN ressemblent plus à des interactions protéines-protéines qu’à des interactions protéines-ADN

Answer 33

True

Question 34

Comment se nomme le domaine chargé de reconnaître une séquence d’ARN spécifique ?

Answer 34

RRM (80-90 résidus)

Question 35

Que permet la poche catalytique ?

Answer 35

Permet interaction avec l’état de transition

Question 36

Qu’est-ce que la régulation par allostérie positive ?

Answer 36

Un régulateur se fixe à la protéine et permet la fixation d’un substrat.

Question 37

Qu’est-ce que la régulation par allostérie négative?

Answer 37

Un régulateur se fixe à la protéine et empêche la fixation d’un substrat.