Partie 2 Flashcards

1
Q

Les protéines fonctionnelles du RER seront transportés où?

A

La face cis (proche du RER) du complexe golgien à l’aide de vesicule

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Q

Decrit complexe golgien

A

Ensemble de sacs membraneux aplatis et empilés, entouré de petites vésicules qui proviennent du RER et qui quittent le complexe golgien du coté de sa face trans

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3
Q

Fonctionnalités du complexe golgien

A
  • Modifie les glucides associés au protéines
  • Trie, concentre et emballe les protéines
  • Dirige les protéines vers 3 destinations (l’extérieur de la cellule -> sécrété par exocytise)
    (La membrane plasmique -> encastré)
    (Dans les lysosomes -> hydrolase acide (protéines à l’intérieur d’une vésicule = lysosome)
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4
Q

Décrit les lysosomes

A

Des organites membraneux sphériques formé à partir du complexe golgien

Contiennent des enzymes digestives (hydrolases acides) produites par les ribosomes attachés au RER et sont les sièges de la digestion intracellulaire

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5
Q

Fonctions lysosomes

A
  • Digère presque toutes les molécules biologiques (ex: glycogene)
  • Débarrasse l’organisme des bactéries et débris cellulaire (phagocyte)
  • Dégrade le tissu osseux pour faire augmenter la calcémie (entre les cellules osseuses il y a du calcium qui peut étrangler dégradé pour récupérer Ca 2+ en cas de déficit sanguin)
  • Dégrade les organites usés ou dysfonctionnels, les cellules stressées ou mortes (autophagie)
  • Autodigère la cellule en cas de rupture de la membrane (autolyse)
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6
Q

Comment est ce qu’un lysosome élimine/digère les bactéries/nourriture

A

La bactérie est introduite dans la cellule par phagocytose à l’aide de pseudopodes (extensions de la membrane plasmique) ou endocytose (nourriture) (elle est donc enfermée dans une vésicule appelée PHAGOSOME)

Le lysosome va ensuite fusionner avec le phagosome pour devenir un phagolysosome

Les hydrolases acides sont donc libérés et peuvent digérer les particules de nourritures

Les débris bactériens/alimentaire sortent par phagocytose ou exocytose (nourriture)

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7
Q

Décrit le deplacement vesiculaire

A
  • Implique un transport actif (ATP)
  • Fait appel aux microtubules (comme des rails pour se déplacer efficacement) du cytosquelette et à des protéines motrices
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8
Q

Décrit les microtubules

A

Des cylindre creux formés d’une protéine appelée tubuline, qui s’assemblent et se défont au gré des besoins de la cellule

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9
Q

Fonction des microtubules

A
  • Offrent la résistance aux cellules contre l’écrasement et la compression
  • Assurent la motilité cellulaire (capacité à bouger) en formant les cils et les flagelles
  • permettent le déplacement des chromosomes lors de la division cellulaire en formant les centrioles (organite non-membraneux)
  • Servent de voies de circulation pour les organites et les vésicules
  • Chaque pas de la protéine motrice nécessite l’hydrolyse d’ATP
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10
Q

Exocytose SUBTILITÉS

A

permet le transport de substances vers l’extérieur de la cllule

La vesicule provient généralement du complexe golgien et peut contenir: des hormones protéiques (insuline), des enzymes (enzymes digestives), des déchets (de la phagocytose)

Membrane vesicule et plasmique vont fusionner pour libérer substances à l’extérieur

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11
Q

Endocytose SUBTILITÉS

A

La vesicule se forme à partir de l’invagination de la membrane plasmique

Les substances vont se retrouver dans la cellules au sein d’une vésicule (VACUOLE -> vesicule formée suite à une invagination)

Elle peut contenir des substances dissoutes, des substances étrangères ou des debris

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12
Q

Décrit l’endocytose PINOCYTOSE

A

Endocytose NON spécifique

La cellule absorbe des solutés dissouts par des puits qui se creusent dans la membrane plasmique

Les protéines d’enrobage signale que l’interieur de la cellule est faite de liquide avec des molécules polaires dissoutes = vésicule PAS normal

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13
Q

Décrit endocytose par récepteur interposé

A

Type d’endocytose TRÈS SPÉCIFIQUE

fait rentrer rapidement de grandes quantités de substances même si celles-ci sont très peu concentrées dans le milieu extracellulutrre

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14
Q

Décrit la traduction des ribosomes attachés au RER

A

1) la synthèse commence dan sun ribosome LIBRE

2) UNE PARTICULE DE RECONNAISSANCE du signal (proteine) se lie à la séquence signal et interrompt momentanément la synthèse

3) la particule se lie à une protéine réceptrice de la membrane du RE, une partie d’un complexe protéique (complexe de translocation) qui forme un pore

4) la particule se détache et le polypeptide traverse la membrane pendant que sa synthèse se poursuit

5) l’enzyme de clivage située dans le complexe protéique coupe la séquence signal

6) le polypeptide terminé se détache du ribosome et se plie conformément

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15
Q

Les protéines du ribosomes attachés destinés à devenir des protéines sont … si…

A

Sécrétées (par exocytose) s’ils se retrouvent complètement dans la lumière du RER avant de se replier et d’dopter leur structure

Membranaire si le polypeptide se retrouve encastré dans la membrane du RER avant de se replier et d’adopter leur structure 3D

Dans les deux cas, ce sont des glycoprotéines, dont la glycolysation (ajout glucidique) se fait par des enzymes du RER

Et elle quitteront le RER à l’intérieur de vesicule de transitions vers le complexe golgien

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16
Q

Comment protéines synthétiser dans un ribosomes libres se replie

A

Dans le cytosol grâce à des protéines appelées protéines Chaperons (Heat Shock Protein)

17
Q

Quelles sont les deux catégories de protéines chaperons et leurs fonctions

A

Chaperonines: permettent le repliement des protéines sans risque d’agrégation puis qu’il se déroule directement au sein de la chaperonine elle-même

Les chaperons moléculaires: empêchent l’agrégation des protéines nouvellement synthétisées ou des protéines mal repliées et peuvent réguler le stress dû à la chaleur et aux produits chimiques toxiques

18
Q

Comment les protéines endommagées, mal repliées ou inutile sont détruites ?

A

Se passe dans le système Ubiquitine-protéasome

1) les protéines s’attachent à l’ubiquitine ce qui constitue le signal de leur élimination ultime : ubiquitination

2) Les protéines marquées par l’ubiquitine sont prises en charge par des protéasomes (complexes d’enzyme digestives)

3) les petits polypeptides sont peis en charge par d’autres protéases qui les dégradent en acides aminés

** un mauvais fonctionnement du système ubiquitine-protéasome peut engendrer le cancer