Cours 1 Flashcards

1
Q

Qu’est-ce que l’expression différentielle

A

C’est la possibilité pour les gènes de pouvoir varier le type cellulaire en:
- condensant définitivement une partie de la chromatine
- methylant des promoteurs de certains gènes
- les cellules n’ont pas les mm facteurs de transcription spécifiques (pas les mm gènes seront activés)

Ainsi, chaque type cellulaire va exprimer un nbr limité et différent de gène —> les conditions = déterminées lors du développement embryonnaire

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2
Q

Qu’est-ce que l’epigenetique

A

La possibilité pour l’expression des gènes d’être modifié après la naissance par divers facteurs environnementaux

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3
Q

Qu’est-ce que l’épissage différentiel

A

Le fait qu’à partir du meme ARN PRÉ-messager, il soit possible d’obtenir différentes ARN MESSAGER selon les séquences conservées et supprimées (introns et exons) dans la version finale.

= un ARN PRÉ-messager peut diriger la production de divers protéines = c’est pourquoi 25 000 gènes peuvent produire 100 000 protéines différentes

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4
Q

Comment sont fabriqués les deux sous unités des ribosomes. Fonction

A

Dans les nucléoles, dans le noyau. Ils sortent des pores nucléaires vers le cytoplasme là où ils peuvent soit se lier au reticulum endoplasmique rugueux ou rester libre.

Ils sont constitués d’ARN ribosomique (aide dans la traduction en catalysant la réaction de synthèse du peptidyl-ARNt.

La grande et petite sous-unité ne s’unissent que lorsqu’elle doivent se fixer à un ARN messager

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5
Q

Différentes partie du ribosome

A

Site A (site de liaison d’aminoacyl-ARNt): retient l’ARN transfert, porte le prochain acide aminé qui s’ajoutera à la chaîne polypeptidique

Sita P (site de liaison du peptidyl-ARNt): retient l’ARN transfert, attaché au polypeptide en cours de synthèse

Site E (site de sortie (Exit)): lieu de ralargage de L’ARN transfert libéré

Tunnel de sortie (en haut du site P): là ou le polypeptide sort lorsque sa synthèse est effectuée

Site liaison de l’ARN messager: là où l’ARN messager se lie au ribosomes pour amorcer la traduction (sous unité ribosomique)

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6
Q

Description des ribosomes libres et attachés

A

Libres: s’occupent de la synthèse des protéines intracellulaire qui vont aller dans le NOYAU, le PEROXYSOME, le MITOCHONDRIE ou rester dans le cytosole pour former le CYTOSQUELETTE. Les polypeptides sont ensuite pris en charge par les chaperonines (proteine spécialisées qui les aident à acquérir leur structure 3D

Attaché au R.E.R: s’occupent des protéines qui vont venir s’encastrer dans la MEMBRANE PLASMIQUE, s’intégrer aux LYSOSOMES (protéines lysosomiques) ou SORTIR de la cellule

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7
Q

Décrit l’enzyme aminoacyl-ARNt synthétase

A
  • Spécifique à chaque acide aminé et son ARNt (l’enzyme doit reconnaître l’anticodon de l’ARNt)
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8
Q

Décrit le processus d’attachement de l’acide aminé sur l’ARNt

A

C’est une Rx ENDERGONIQUE (fait d’utiliser de l’ATP)

  1. L’ARNt et l’acide aminé spécifique pénètre le site actif de l’aminoacyl-ARNt synthétase
  2. À l’aide de l’ATP, l’enzyme catalyse la liaison COVALENTE entre l’acide aminé et l’ARNt spécifique (L’ATP se transforme en AMP)
  3. L’enzyme libère l’ARNt chargé avec l’acide aminé

Dans le cytoplasme: -plsrs ARNt, plsrs Aminoacyl-ARNt synthétase, plsrs acide aminés

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9
Q

Décrit le déroulement de l’initiation de la traduction

A
  1. Le site de liaison de la petite sous-unité du ribosome se lie au CODON DE DÉPART (AUG) de l’ARNm
  2. L’ARNt possédant l’anticodon complémentaire (UAC) transporte l’acide aminé MET.
  3. La grande sous-unité du ribosome arrive et s’attache à la petite sous-unité de sorte que l’ARNt d’initiation se trouve au site P (l’ensemble se nomme LE COMPLEXE D’INITIATION DE LA TRADUCTION) (le GTP fournit l’énergie nécessaire à l’assemblage)
  4. Le ribosome commence la traduction en se déplaçant de codon en codon vers la droite
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10
Q

Décrit le déroulement de l’élongation de la traduction (3 étapes)

A
  1. Reconnaissance du codon: l’anticodon de l’ARNt se lie au codon de l’ARNm au SITE A
    (L’hydrolyse du GTP favorise la liaison en renforçant l’exactitude et l’efficacité)
  2. Formation d’une liaison peptidique: le ribosome (l’ARNr) va assurer la formation d’une liaison peptidique entre les acides aminé de l’ARNt au site A et P en la catalysant —-> le polypeptide se déplace du site P au site A
  3. Translocation: le ribosome va se déplacer de sorte que l’ARNt du site A (portant le polypeptide) passe au site P et que l’ARNt libre du site P passe au site E là où il sera rélargué. (Ce déplacement nécessite l’hydrolyse de GTP)
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11
Q

Décrit le déroulement de la terminaison de la traduction (3 étapes)

A
  1. Ajout du facteur de terminaison: lorsque le ribosome arrive à un codon d’arrêt (UAG, UAA, UGA), un facteur de terminaison est ajouté au site A bloquant ainsi l’accès au ARNt se qui empêche l’ajout d’acide aminé
  2. Libération du polypeptide: Le facteur de terminaison participe à l’hydrolyse de la liaison entre le site P et le dernier acide aminé du polypeptide. Ca le libère.
  3. Les deux sous-unités du ribosome et le facteur de terminaison vont se détacher de l’ARNm (HYDROLYSE DE 2 GTP)
  4. L’ARNm est détruit pour éviter une traduction à l’infini et donc éventuellement un cancer.
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12
Q

Effectue la traduction de l’ARNm:

AUG GCA GGG CAU CAC CUA UAA

A

ARNt:

UAC CGU CCC GUA GUG GAU

Polypeptide:

MET (depart) - ALA - GLY - HIS - HIS - LEU Arret

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13
Q

Qu’est-ce qu’une mutation génétique

A

Des erreurs ALÉATOIRES recensées au niveau de l’ADN qui ont lieu lors de la réplication de l’ADN ou à d’autres moments.

Ces erreurs vont modifier la structure normale de l’ADN de façon permanente

Il existe aussi des agents mutagènes (Rayonnements électromagnétiques ou Substances chimiques) qui peuvent modifier

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14
Q

Qu’est-ce qu’une mutation ponctuelle?

A

Un changement qui a lieu dans une seule paire de nucleotides de l’ADN

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15
Q

Pourquoi est-ce qu’une mutation est si dangereuse?

A

Le changement dans le génon crée un changement dans le codon ce qui change la séquence d:cide aminé = mauvais repliement 3D de la protéine = protéine perd sa fonction ou fonction partiellement = la cellule et l’organisme entier sont affectés

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16
Q

Qu’est-ce qu’une substitution d’un nucleotide

A

Remplacement d’un nucleotide par un autre

17
Q

Qu’est-ce qu’une insertion

A

Ajout d’une paire de base ou d’un triplet de nucleotide

18
Q

Qu’est ce une délétion

A

Suppression d’une paire de base ou d’un triplet

19
Q

Qu’est ce mutation faux-sens

A

Les effets varient selon l’emplacement de l’acide aminé substitué, inséré ou retiré (deletation)

20
Q

Qu’une non-sens

A

L’effet varient selon la proximité du codon d’arrêt par rapport au début de la séquence codante

21
Q

Effet de l’insertion d’une PAIRE dans le décalage du cadre de lecture

Et effet de la délétion d’une PAIRE dans le décalage du cadre de lecture

Et effet de l’insertion d’un TRIPLET dans le décalage du cadre de lecture

Et effet de la délétion d’un TRIPLET dans le décalage du cadre de lecture

A

Le décalage provoque un NON-SENS IMMÉDIAT

Le décalage provoque un LONG FAUX-SENS

AUCUN décalage, mais acide aminé MANQUANT

AUCUN décalage, mais un acide aminé de plus (acide aminé surnuméraire)

22
Q

De quelle manière les protéines sortent-elles de la cellule?

A

Grâce au transport vésiculaire, l’exocytose (transport actif)

23
Q

De quelle manière les protéines sortent-elles de la cellule?

A

Grâce au transport vésiculaire, l’exocytose (transport actif)

24
Q

Le réseau membranaire comprend et définition:

A

Def: fait de phosphoglycerolipides

Comprends:
- la membrane nucléaire
- le complexe golgien (la membrane)
- le reticulum endoplasmique rugueux (la membrane)
- vésicules membranaires
- lysosomes
- membrane plasmique

25
Q

Décrit le RETICULUM ENDOPLASMIQUE

A

Un réseau de tubes et de membranes remplis de liquides, en continuité avec la membrane externe du noyau

Il est séparé en deux parties:
- R.E.R
- R.E.L

26
Q

Décrit le reticulum endoplasmique LISSE (7)

A
  • Il prolonge le R.E.R et n’a PAS de ribosomes
  • Il contient les enzymes des voies métaboliques des lipides
  • Son rôle varie selon le type cellulaire (foie, muscles, reins, testicules)
  • Lieu de lipogenèse (fabrication des lipides) et glycogenèse (fabrication du glycogène ->polysaccharides stockant le glucose) ou de glycogénelose (dégradation du glycogène pour produire de l’énergie)
  • Détoxification: médicaments, substances cancérogènes (FOIE et REINS)
  • Entreposage et libération de Ca 2+ (MUSCLES squelettiques et cardiaques)
  • la plupart des cellules ne contiennent pas/peu de R.E.L, mais quand ils en ont un = spécifique à la cellule (cellule musculaire—> besoins de calcium)
27
Q

Décrit le reticulum endoplasmique RUGUEUX (6)

A
  • Recouvert de ribosomes
  • Lieu d’acquisition de la structure secondaire et 3D des polypetides fabriqués par les ribosomes attachés
  • Ajout d’un polysaccharides sur la protéine (pour devenir un glycoprotéines augmentant sa solubilité)
  • Emballage des protéines et sécrétions dans des vésicules de transition (le complexe golgien)
  • Synthèse de sa propre membrane (phosphoglycerolipides, protéines) —> peut se ralonger s’il le souhaite en fct de ses besoins (Ex: si trop de protéines sont fabriqués = trp de vésicule détachée = taille de R.E.R retrecie = doit se ralonger)
  • Enlève la méthionine de départ (la chaperonine peut aussi le faire), car elle ne sert plus à rien et elle peut jouer sur le repliement 3D de la protéine