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ORGANELAS ENVOLVIDAS NA SÍNTESE E DEGRADAÇÃO DE MACROMOLÉCULAS Flashcards

1
Q

destinos das proteínas sintetizadas por polirribossomos soltos no citosol ou polirribossomos ancorados do

RER :

A 
polirribossomos ancorados do RER:
RE
CG
MP
SECRETORA DA CEL
polirribossomos soltos no citosol:
-CITOSOL
NUCLEO
MIT
PEROX
CLORO
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2
Q

ESTRUTURA CG

A

mais detalhadamente, Cada dictiossomo é formado por:
(1) Uma rede cis, constituída por numerosas estruturas saculares e
túbulos interconectados (de entrada)
(2) Uma cisterna cis, conectada com a rede cis
(3) Uma ou mais cisternas médias independentes, ou seja, não estão
ligadas entre si nem com os outros componentes do dictiossomo
(4) Uma cisterna trans, conectada com a rede trans
(5) Uma rede trans, semelhante à rede cis. (de saída)

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3
Q

oligossacarídeos o-ligados

O QUE SAO E ONDE SAO FORMADOS

qual o tipo de ligação

A

CG

OH do monossacarídeo se ligando a serina ou treonina (na cadeia lateral do a.a)

O CARBONO SE LIGA A UM ATOMO DE 0XIGENIO

COVALENTE

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4
Q

oligossacarídeos N-ligados

O QUE SAO E ONDE SAO FORMADOS

qual o tipo de ligação

A

OCARBONO ANOMÉRICO DO MONOSSACARÍDEO SE LIGA AO NITROGÊNIO DE UMA AMINA

OCORRE EM LIGAÇÕES EM NUCLEOTÍDEOS (ENTRE RIBOSES E PURINAS/PIRIMIDINAS)

JA O-GLICOSÍDICA ESSE CARBONO ANOMPERICO SE LIGA AO O ‘

COVALENTE

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5
Q

VIAS DE FLUXO CONSTITUTIVAS OU REGULADAS, O QUE SÃO

A

O RE EXPOSTA SEUS CONTEUDOS A PARTIR DESSAS VIAS

  1. via de fluxo contínuo ou constitutiva
    o conteúdo vai sendo produzido e liberado continuamente
  2. via de fluxo regulada
    o conteúdo é produzido e fica em vesículas esperando os sinais
    extracelulares, por exemplo as vesículas digestivas
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6
Q

TIPOS DE ENDOCITOSE, EXPLIQUE CADA UM DELES

A

FAGOCITE E PINOCITOSE (REGULADA OU INESPECÍFICA)

PINOCITOSE:
1. Substância sofre endocitose
2. formam-se vesículas de endocitose no citoplasma
3. essas vesículas se fundem ao compartimento endossomico
4. primeiro se funde ao endossomo precoce, que separa a
substância dos receptores permitindo a reciclagem dos mesmos
5. os endossomos de reciclagem levam os receptores de volta
para a membrana plasmática
6. dos endossomos precoces (primários), a substância fagocitado
vai através das vesículas endossomicas carreadoras (ECV) até
os endossomos tardios - multivesiculares
7. os endossomos tardios contém ácido lipobifosfatídico (LBPA)
todo esse processo descrito até aqui é chamado de maturação
endossômica
8. as vesículas com enzimas lisossômicas se fundem ao endossomo
tardio

fagocitose
1. corpo detecta o objeto estranho
2. forma o fagossomo, que são projeções da membrana
3. fagossomo vai citoplasma
4. fagossomo se funde com o lisossomo = fagolisossomo
5. resíduos do processo formam os chamados corpos residuais -
pode ocorrer um processo patológico chamada doença de Pompe

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7
Q

autofagia EXPLIQUE

A
  • serve para degradar componentes citoplasmáticos
    1. forma o vacúolo autofágico ou autofagossomo
    2. o vacúolo autofágico se funde com o lisossomo = auto
    lisossomo
  • os lisossomos também podem digerir elementos estruturais e,
    como na remodelação óssea
  • células de defesa possuem lisossomos chamados de secretores.
    eles armazenam suas enzimas e só liberam quando necessário
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8
Q

via ubiquitina- proteossomos pra QUE SERVE

A

serve para digerir proteínas com defeito ou velhas. Os
lisossomos não conseguem fazer tal digestão.
- usa complexos chamados proteossomos, que podem estar no
citoplasma e no núcleo

Essa conjugação é um processo bastante complexo o qual é mediado por três grupos de enzimas:

A primeira é o grande grupo de enzimas que ativam a ubiquitina, sendo classificadas como E1.
A segunda envolve as enzimas conjugadoras de Ubiquitina, classificadas como E2.
A terceira envolve a presença das enzimas ubiquitina-ligases, classificadas como E3.
A maioria das proteínas destinadas à degradação são marcadas pela ligação covalente de múltiplas moléculas de ubiquitina, que fornecem um sinal de reconhecimento para o proteassoma 26S. Porém, a degradação de uma proteína através da Via de Proteassoma da Ubiquitina (UPP) envolve dois passos discretos e sucessivos: marcação da proteína do substrato pela ligação covalente de múltiplas moléculas de ubiquitina (Conjugação), um processo de reconhecimento específico, empregando a cascata de conjugação da ubiquitina; e a subsequente degradação da proteína marcada pelo proteassoma 26S, composto pelo núcleo catalítico 20S e pelo regulador 19S (Degradação). Esta função clássica da ubiquitina está associada às funções de manutenção, regulação do turnover de proteínas e a geração de antígenos peptídicos.

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9
Q

via ubiquitina- proteossomos COMO FUNCIONA

A

tipos de proteossomos
1. 20S
2. 26S
- para ser degradado pelo 26s a proteína precisa se ligar a
Ubiquitina, para ser marcada
enzimas que ativam a ubiquitina e a ligam ao aminoácido:
E1
E2
E3
1. o complexo 19s reconhece a proteína unida com a ubiquitina
2. a proteína entra para o 20 S e sofre a ação de enzimas
proteolíticas e, sendo privada em peptídeos
3. os peptídeos vão para o citosol ser digeridos até aminoácidos
por enzimas citosólicas
4. esses aminoácidos podem ser reaproveitados pela célula

  • os proteossomos com tem estreita relação com os radicais
    livres, sua atividade pode ser regulada por stress oxidativo ou
    seja radicais livres.
  • É usada a, por causa disso, em alguns tratamentos contra o
    câncer, pois podem frear o câncer.
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10
Q

O QUE MARCA AS PROTEÍNAS QUE ESTÃO NO RE E NÃO DEVEM FICAR NA CÉLUA, MAS SIM DEVEM IR PARA ENDOSSOMOS E MP

A

MANOSE-6-F

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11
Q

EXPLIQUE secreção celular: constitutiva ou

regulada

A

Tipos de secreção celular: constitutiva ou
regulada

  1. secreção constitutiva: é automática, à medida que o complexo
    de golgi Espere as vesículas as moléculas já vão sendo
    secretados
  2. secreção regulada: as moléculas ficam retidas no citoplasma
    dentro das vesículas Até que a célula receba o sinal de uma
    substância indutora nesse caso, as vesículas transportadoras
    são chamadas de vesículas secretoras ou grânulos de secreção
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12
Q

cavéolas

A

Já as cavéolas são depressões no sarcolema, responsáveis pelo transporte (por pinocitose) de líquidos e eletrólitos (íons Ca++) necessários à contração.

Existem principalmente nas células endoteliais, células
musculares lisas, adipócitos
- Existem graças ao proteína chamada caveolina
FUNÇÕES:
1. Contém diversas substâncias indutoras como a insulina
2. permite a penetração mas isso de solutos nas células o que dá o
nome de potocitose

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13
Q

COP I

A

COMPLEXO DE GOLGI PARA RE

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14
Q

COP II

A

RE PARA CG

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15
Q

V SNAR

A

METADE DA LARANJA DA MEMBRANA DOARDORA

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16
Q

TSNARE

A

METADE DA LARANJA DA MEMBRANA RECEPTORA

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17
Q

RAB

A

CONECTA VSANE E T-SNARE

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18
Q

CLARITINA

A

MEMBRANA CG E VICE-VERSA

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19
Q

DESTINO DE PROTEÍNAS SINTETIZADAS EM RIBOSSOMOS LIVRES / RIBOSSOMOS ADERIDOS AO RE

A 
SINTETIZADAS EM RIBOSSOMOS LIVRES :
MT
CLOROPLASTOS
NÚCLEO
PEROXISSOMOS
PROPRIO CITOSOL

USA VIA DE SINAIS

RIBOSSOMOS ADERIDOS AO RE: 
CG
RE
MP
LISOSSOMOS

USA VIA SECRETORA (VESÍCULAS)

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20
Q

CIT P450
CIT B5

FICA ONDE E PARA QUE SERVE

A

RE LISO

DESINTOXIA;’AO

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21
Q

CLIMP 63

A

EM AMBOS OS RE, SERVE PARA MANTER A FORMA DAS CISTERNAS

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22
Q

POR QUAL SUBUNIDADE O RIBOSSOMOS SE LIGA NO RE?

A

MENOR

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23
Q

FORMA DO REL

A

VESICULAS OU TUBULOS CONTORCIDOS

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24
Q

ENZIMAS MARCADORAS REL

A

GLICOSE 6-FOSFATASE

25
Q

ONDE SÃO SINTETIZADOS FOSFOLIPIDEOS E COLESTEROL?

A

REL

COLESTEROL VEM DO ACETATO

26
Q

LIPIDEOS AALTERADOS NO CG EXEMPLOS

A

GLICOLIZAÇÃO (GLICOLIPIDEOS)

ESFIGOMIELINA

27
Q

SINTESE DE HORMONIOS OCORRE TAMBEM EM QUAIS OEGANELAS?

A

REL

28
Q

RELAÇÃO FUNCIONAL REL E MITOCONDRIAS

A

PARTICIPAM EM ETAPAS DE PRODUÇÃO DE HORMONIOS

29
Q

ATRAVÉS DE QUE TIPO DE REAÇÃO AS CITOCROMOS FAZEM A DESINTOXICAÇÃO?

A

TORNAM ESSAS SUBSTANCIAS + SOLUVEIS EM ÁGUA, SÃO REAÇÕES DE HIDROXILAÇÃO

30
Q

PRINCIPAIS ÓRGÃOS QUE FAZEM A DESINTOXICAÇÃO?

A

RINS
FIGADO
PELE
PULMOES

31
Q

SOLUBILIZAÇÃO DA BILE REL

A

GLICORUNIL TRANSFERASE

32
Q

REL METABOLISMO DA GLICOSE, COMO É

A
  1. Metabolismo de glicogênio
    Participa em uma etapa na glicogenólise
    local onde isso ocorre nos hepatócitos e nas células renais
    enzima glicose 6 fosfatase
    transforma a glicose 6 fosfato em glicose mais fosfato
    essa glicose é enviada para o citosol
33
Q

REL E CALCIO, QUAL A RELAÇÃO

A

PRINCIPAL RESERVATÓRIO DE CA EM CEL MUSCULARES E NÃO MUSCULARES

34
Q

CALSEQUESTRINA

A

calsequestrina - músculo estriado esquelético

A calsequestrina é uma proteína de ligação ao cálcio que atua como um tampão de cálcio no retículo sarcoplasmático. A proteína ajuda a reter o cálcio na cisterna do retículo sarcoplasmático após uma contração muscular, embora a concentração de cálcio no retículo sarcoplasmático seja muito maior do que no citosol

35
Q

CALRETICULINA

A

calreticulina - células não musculares

A calreticulina também conhecida como calregulina, CRP55, CaBP3, proteína semelhante à calsequestrina e proteína residente no retículo endoplasmático 60 é uma proteína que em humanos é codificada pelo gene CALR. A calreticulina é uma proteína solúvel multifuncional que liga os íons Ca²⁺, tornando-o inativo.

36
Q

SEQUENCIA KDEL/HDEL

A

SEQUENCIA PRESENTE EM PROTEINAS QUE PRECISAM SER MANTIDAS NO RER

LYS HIS APS GLU LEU

37
Q

QUAIS LIPIDEOS S’AO SINTETIZADOS COM AJUDA DO CG

A

ESFIGNOMIELINA

GLICOLIPIDEOS

38
Q

RER E RER FAZ PROCESSAMENTO

A

SIM,QUE MUITAS VEZES [E COMPLETADP PELO CG

39
Q

ONDE COLESTEROL EH PRODUZIDO

A

REL

40
Q

DOEN;A TAY SACHS E DE GAUCHER

A

LISOSSOMO NAO DIGERE E AS SUBSTANCIAS FICAM ACUMULADAS DENTRO

ELE EXPLODE

41
Q

CLASMOCITOSE

A

DEFECA;’AO CEL

42
Q

ETAPA CONJUGAÇÃO UBIQUITINA-PROTEASSOMA

A

A ubiquitina liga-se covalentemente a outras moléculas de ubiquitina e/ou a outras proteínas, seja como molécula única ou como cadeias de poli-ubiquitina. A ligação da ubiquitina à ε-amina dos resíduos de lisina das proteínas alvo requer uma série de etapas enzimáticas dependentes de ATP pelas enzimas E1 (ativação da ubiquitina), E2 (conjugação da ubiquitina) e E3 (ligação à ubiquitina). O E3 liga-se a proteínas do substrato e também a um E2 para formar um complexo de substrato E2-E3. É o reconhecimento e a formação do referido complexo que possui o nível mais alto de especificidade de substrato para a cascata de conjugação.

O processo dependente de ATP e de ubiquitina é responsável por atividades intracelulares tão diversas quanto a remoção de proteínas domésticas deformadas ou envelhecidas, a regulação do ciclo celular via degradação da ciclina e a resposta imune celular pelo processamento de peptídeos antigênicos. Esse processo está relacionado com as proteínas mais ubiquitinadas, reconhecidas pelo proteossomo 26S, que são enfiadas na câmara proteolítica 20S de maneira dependente de ATP.

43
Q

E1

E2

E3

A

ATIVADORA

CONJUGADORA

LIGASE

44
Q

ESTRUTURA PROTEOSSOMO 26S

A

Os proteossomos eucarióticos contém um complexo 19S adicional com função regulatória, que se liga à estrutura 20S para formar a holoenzima, forma mais ativa do proteossomo, denominada proteossomo 26S. O complexo 19S é composto por uma tampa e uma base. A tampa reconhece, de forma extremamente específica, os substratos protéicos ubiquitinizados, enquanto a base, que possui seis estruturas ATPase, é responsável por desdobrar a proteína e empurrá-la no sítio catalítico da enzima, sendo esse processo dependente de ATP. É importante ressaltar que o proteossomo 20S eucariótico possui uma atividade proteolítica modesta enquanto está sozinho, precisando se associar a complexos 19S ou 11S regulatórios para adquirir sua atividade total. Recentemente, foi descoberto que o complexo 19S atua promovendo a abertura de um canal fechado na estrutura do proteossomo 20S, permitindo o acesso para a câmara central dessa estrutura. Similarmente, o complexo regulatório 11S (PA26) mostrou atuar abrindo o canal que separa a câmara central do proteossomo 20S do meio intracelular.

45
Q

AS PROT BAO ATE O RE EM QUE CONFOMRAÇÃO

A

NATIVA, TRANSDUÇÃO COTRADUCIONAL, AINDA LIGADA AO SEU RIBOSSOMOS

46
Q

5 TOPOLIAS DE PROTE NA MEMB DESENHAR

A

OK

47
Q

FORMAÇÃO DE OLIGOSSACARIDEO N LIGADO

A

Um precursos de oligossacarídeos de 14 residuos é add à proteína recem sintetizada e que
foi translocada pro lumem do RE.
cOMO ESTAMOS FALANDO DE N-LIGADO, esse precursos irá se ligar a um resíduo de
asparagina da cadeia polipeptídica
Apenas os resíduos
de asparagina nas sequências tripeptídicas Asn-X-Ser e
Asn-X-Thr (onde X é qualquer aminoácido, com exceção
da prolina) servem para essa ligção
enzima responsavel: oligossacaril transferase

48
Q

EM QUE ESTADO AS PROT ENTRAR NA MIT

A

NAO NOVELADO

Quem as mantém nesse estado são as hsc70 no citosol
HSC 60 AJUDA A ENOVELAR DEPOIS Q ENTRA NA MITOCONDRIA
O local pelo qual as proteínas passam são os poros de importação = locais em que a
membrana ext e interna estão proximas, facilitando o translocon

49
Q

COMO A PROTEINA SABE QUE PRECISA IR PRO RE

A

SEQUENCIA SINAL NA EXTREMIDADE NH2

Co-translacional – Ocorre concomitante à síntese de proteínas
1 - A sequência sinal emerge do ribossomo e é reconhecido pelo SRP (particula de reconhecimento do
sinal)
2 - O SRP auxilia na ligação do complexo para a membrana do RE por ligação com o receptor de SRP
3 - SRP é liberado, o ribossomo liga-se ao complexo de translocação e a proteína nascente é inserida
dentro da membrana através de um canal.
4 - A proteína volta a ser sintetizada
5 - O peptídeo sinal é clivado por uma enzima sinal peptidase, liberando a proteína na luz do RE

50
Q

SEQ SINAL DE PROT QUE DEVE IR PRO NUCLEO

A

PRO PRO LYS LYS LYS ARG LYS VAL

51
Q

SEQ SINAL DE PROT QUE DEVE SAIR DO NUCLEO

A

LEU ALA LEU LYS LEU ALA GLI LEU ASP ILE

52
Q

SEQ SINAL DE PROT QUE DEVE IR PRO PEOXIS

A

SER LYS LEU COO

53
Q

SEQ SINAL DE PROT QUE DEVE VOLTAR PRO RE

A

LYS AP GLU LEU COO

54
Q

COMO FUNCIONA O TRANSP PARA O NUCLEO

A

Poros permitem a passagem livre de pequenas
proteínas < 15kDa
Proteínas maiores são barradas se não
possuirem seqüência sinal, e se >90kDa exigem
gasto de energia (GTP)
O sinal de sequência não é clivado nas
proteínas nucleares

DNA POLIMERASE
RNA POLIMERASE
HISTONAS

55
Q

Transporte de proteínas citosol-mitocôndria

A

compartimentos apresentam composições
protéicas diferentes
-translocação é pós-traducional
-translocação depende de sinais

1) Proteínas precursoras (contém a sequênciasinal) são produzidas em ribossomos
citosólicos e mantidos em estado sem
enovelamento ligadas a chaperona Hsc70
2) 2) Ligação ao receptor na membrana externa
da mitocôndria
3) A proteína + Hsc70 entra pelo poro de
translocação TOM (Translocon of outer
membrane) que está em uma região da
membrana externa bem próxima a membrana
interna da mitocôndria que contem um outro
poro de translocação TIM
4) TIM (translocon of the internal membrane).
Proteína precursora entra para a matriz e
uma protease corta a sequência sinal e Hsc70
também é liberada

5) A proteína é enovelada (3D) apropriadamente e
se torna funcional

56
Q

Transporte via vesículas

A

Vesículas de transporte brotam de um compartimento doador e se fundem com o compartimento
receptor, transferindo assim o conteúdo de proteínas solúveis ou de membranas

57
Q

EXPLIQUE A FORMAÇÃO DA VESICULA DE CLATRINA

A

MOLECUL SE LIGA AO RECEPTOR NA MEMBRANA

COM ISSO A CLATRINA COM AS ADAPTINAS VAO ATE O RECEPTOR E SE LOGA TB

A DINAMINA SE LIGA E ESSA VESICULA SE SOLTA DA MEMBRANA

VAI P CITOSOL

58
Q

COMO SÃO MARCADAS AS PROT QUE DEVEM OERMANECER NO RE

A 
Proteínas destinadas a permanecer no RE
são marcadas por sinal de sequência LysAsp-Glu-Leu (KDEL) ao C-terminal da
proteína.
As proteínas são dirigidas para o Golgi
sem nenhuma seletividade através do
caminho secretório
As proteínas contendo KDEL são
reconhecidas por um receptor em
ERGIC no compartimento intermediário
RE-Golgi e seletivamente retornam ao
RE

biologia (16 decks)

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