Brainscape's Knowledge GenomeTM


Top Flashcards (Certified)
All Flashcards

🫀 > nana > Flashcards

nana Flashcards

1
Q

Qu’est-ce que l’excision-épissage ?

A

Consiste à retirer les introns pour relier les exons et former l’ARNm.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Quelle maladie est liée à l’excision-épissage ?

A

Dystrophie musculaire de Duchenne (79 exons et 78 introns réparties sur 2,5 millions de paires de bases).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Comment est réalisée l’excision-épissage ?

A

Par le spliceosome.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Qu’est-ce que le spliceosome ?

A

Complexe ARNsn (small nuclear) + complexe protéines.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Quels sont les sites d’épissage ?

A

Site donneur (5’, souvent GU), site accepteur (3’, souvent AG), et point de branchement (adénine).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Donnez un exemple d’épissage alternatif.

A

Épissage de la Tropomyosine : selon le type cellulaire (muscle, fibroblaste, etc.), les exons incorporés diffèrent, produisant des protéines ajustées à la fonction spécifique du tissu.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Que peut donner le gène CGRP ?

A

Hormone calcitonine, neurotransmetteur CGRP.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Que peut donner le gène VEGF ?

A

Formation de nouveaux vaisseaux sanguins, pas de vaisseaux.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Quelle est la durée de vie de l’ARNm de facteurs de croissance et cytokines ?

A

Quelques minutes.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Quelle est la durée de vie de l’ARNm de protéines structurales ?

A

Plusieurs heures.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

contrôle de l’expression génétique via la durée de vie d’un ARNm

A

Ajuster la durée de vie d’un ARNm revient à ajuster son niveau de traduction.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Pourquoi gérer les ressources en ARNm ?

A

Éviter la production inutile de protéines coûteuses en énergie.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Qu’est-ce que PABP ?

A

Poly(A)-Binding Proteins : protéines spécifiques se fixant sur les queues polyA pour stabiliser l’ARNm.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

la structure stable de l’ARNm ?

A

La structure secondaire de l’ARNm composée de tiges-boucles est stable et fonctionnelle, peut bloquer l’accès à des sites de clivages enzymatiques ralentissant la dégradation.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Quelles bases nucléiques rendent l’ARNm stable ?

A

GC.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Qu’est-ce que la formation de polysomes ?

A

ARNm chargé de ribosomes, traduction active qui retarde sa dégradation, les ribosomes peuvent protéger physiquement certaines régions de l’ARN contre l’accès des nucléases.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Qu’est-ce que les microARN ?

A

Petits ARN régulateurs ciblant la 3’UTR de certains ARNm pour réprimer la traduction ou accélérer la dégradation de l’ARNm.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Quel est le rôle des protéines de surveillance de la qualité ?

A

Détecte les codons stop prématurés et dégrade l’ARNm défectueux, élimine les ARNm dépourvus de codon stop.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Quels sont les acteurs de la compartimentalisation cellulaire ?

A

Stress granules et noyau.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Quel est le rôle du noyau dans la compartimentalisation cellulaire ?

A

Certains ARNm peuvent y être retenus (rétention nucléaire) si l’export est régulé.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Quel est le rôle des stress granules ?

A

Sous stress (choc thermique, choc oxydatif) certains ARNm y sont stockés temporairement, ce qui peut influencer leur stabilité ou leur reprise de traduction ultérieure.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Pourquoi dégrader les ARNm ?

A

Régulation de l’expression génique, économie énergétique, qualité et sécurité.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Quelles sont les voies principales de la dégradation des ARNm ?

A

Désadenylation : décapping (5’→3’) ou queue de polyA (3’→5’).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Pourquoi la polarité des ARNm est-elle importante ?

A

Organisation spatiale, économie d’énergie, efficacité, sécurité cellulaire.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Comment se localisent les ARNm ?
Éléments présents dans l'ARNm, souvent dans 3′ UTR, reconnus par des protéines spécifiques RBP.
26
Quelle est la petite unité du ribosome ?
40S : interagit avec les facteurs d'initiation et scanne l'ARNm.
27
Quelle est la grande unité du ribosome ?
60S : responsable de l'activité peptidyl-transférase.
28
Quel est le complexe ribosomal eucaryote ?
80S.
29
Que se passe-t-il lorsque le ribosome rencontre un codon stop ?
Pas d'ARNt correspondant, facteur de libération prend place et déclenche la libération de la protéine formée.
30
Qu'est-ce que le repliement protéique ?
La protéine adopte une conformation 3D spécifique, condition nécessaire à sa fonction - Assisté et facilité par des chaperonnes.
31
Quels sont les premiers motifs d'une protéine ?
Feuillet beta et hélice alpha, stabilisée par des liaisons hydrogène entre les groupements du squelette peptidique.
32
De quoi dépend la structure tertiaire d'une protéine ?
Ponts disulfure, interactions hydrophobes, liaisons ioniques et hydrogène supplémentaires.
33
Quelles sont les conséquences d'un mauvais repliement ?
Agrégats protéiques, perte de fonction, maladies associées.
34
Quelles sont les modifications post-traductionnelles ?
Ponts disulfures, lipidation, hydroxylation, ubiquitination, acétylation, phosphorylation, méthylation, glycosylation.
35
Quand commence l'élongation ?
L'élongation débute après la phosphorylation de CTD (carboxyl terminal domain) par un des FGT (facteur général de transcription).
36
ubiquitination
le ciblage vers la dégradation protéasomale. * Contrôle la durée de vie des protéines dans la cellule.
37
clivages protéolytiques
Coupures spécifiques par des protéases (ex. maturation d’insuline, activation d’enzymes digestives). * Permet de libérer une forme active à partir d’un précurseur
38
phosphorylation
Ajout d’un groupement phosphate (par des kinases). *Rôle clé dans la régulation d’enzymes et de voies de signalisation.
39
glycosylation
* Fixation de sucres (mono- ou oligosaccharides). * Se produit dans le réticulum endoplasmique et l’appareil de Golgi. * Importance dans la reconnaissance cellulaire, la stabilité et le repliement.
40
41
Qu'est-ce que l'expression génique ?
Orchestre moléculaire infiniment coordonné qui permet à une cellule de produire au moment voulu la protéine dont elle a besoin et de la faire taire lorsqu'elle n'est plus utile.
42
Comment est organisée l'ADN chez les procaryotes ?
ADN circulaire unique libre dans le cytoplasme, taille du génome petite, absence d'introns.
43
Quelle est la taille du génome d'E. Coli ?
4.6 millions pb.
44
Comment se fait la régulation des gènes chez les procaryotes ?
Système opéron, répresseurs/activateurs, régulation plus directe et localisée, souvent une seule ARN polymérase majeure.
45
quand arrive contrôle transcriptionnel existe chez les procaryotes ?
Contrôle transcriptionnel surtout en réponse à l'environnement.
46
Quelle est la taille du génome humain ?
3,2 milliards pb.
47
Quel pourcentage de séquences codantes existe dans le génome des procaryotes ?
80/90%.
48
Quel pourcentage de séquences codantes des protéines se trouve dans le génome humain ?
1-2%.
49
Que représente les 98% du génome non-codant chez les humains ?
Introns, séquences régulatrices, éléments répétitifs, éléments sauteurs (transposables), régions promotrices, microsatellites (séquences ADN répétitives).
50
Comment se fait le contrôle transcriptionnel chez les eucaryotes ?
ADN et chromatine, transcription.
51
Comment se fait le contrôle post-transcriptionnel chez les eucaryotes ?
Maturation, stabilisation, transport.
52
Comment se fait le contrôle traductionnel chez les eucaryotes ?
Traduction, modifications post-traductionnelles.
53
Qu'est-ce qu'une séquence cis ?
Segments d'ADN régulateurs capables de moduler l'expression d'un gène, situés sur le même chromosome que le gène régulé.
54
Qu'est-ce qu'un facteur trans ?
Protéine (ou complexe protéique) qui se lie aux séquences cis pour réguler la transcription.
55
Quelles sont les séquences cis régulatrices ?
Promoteur, enhancer, silencer.
56
Qu'est-ce qu'un promoteur ?
Région proche du site d'initiation de la transcription ; permet le recrutement de l'ARN polymérase et des facteurs généraux.
57
Qu'est-ce qu'un enhancer ?
Séquence pouvant être située à distance (en amont ou en aval du gène) qui augmente l'efficacité de la transcription.
58
Qu'est-ce qu'un silencer ?
Séquence qui diminue ou bloque la transcription lorsqu'un répresseur (facteur trans) s'y fixe.
59
Qu'est-ce que les facteurs de trans-régulation ?
Indispensables à l'initiation de la transcription, se fixent au promoteur de base et orientent l'ARN polymérase II.
60
Quels sont les deux types de facteurs de transcription ?
Facteurs constitutifs, facteurs régulés.
61
Qu'est-ce qu'un facteur constitutif ?
Présents en continu, assurent un niveau d'expression basal.
62
Qu'est-ce qu'un facteur régulé ?
Facteurs inductibles (modulés par des signaux ou modifications post-traductionnelles) et facteurs tissus spécifiques (exprimés dans un type cellulaire particulier).
63
Quand se produit l'addition d'une coiffe lors de l'élongation ?
Se produit très tôt, après 30 nucléotides d'ARN, protège l'ARN de la dégradation, nécessaire à la traduction.
64
Quelles sont les 2 étapes de l'élongation ?
L'addition d'une coiffe, l'épissage par un complexe.
65
Quelles sont les étapes de la terminaison ?
1. Signal de polyadénylation détecté par des protéines spécifiques. 2. Clivage : le pré ARN est coupé juste après le CTD signal. 3. Polyadénylation : une queue poly(A) est alors ajoutée à l'extrémité 3' libérée, stabilisant l'ARN.
66
Comment se déroule le processus d'addition d'une coiffe ?
Une enzyme spécifique (guanylyltransferase) ajoute un nucléotide de guanosine à l'extrémité de l'ARN, cette guanosine est ensuite méthylée (7-méthylguanosine, m7G).
67
Quels sont les rôles clefs de la coiffe ?
Protection, recrutement des facteurs de traduction, export nucléaire.
68
Comment la coiffe protège-t-elle l'ARN ?
La coiffe empêche la dégradation de l'ARNm par les exonucléases 5'.
69
Comment la coiffe recrute-t-elle des facteurs de traduction ?
Elle facilite l'initiation de la traduction en permettant la liaison du ribosome et des eIF (eucaryotic initiation factors).
70
Comment la coiffe aide-t-elle à l'export nucléaire ?
La coiffe est reconnue par des complexes protéiques qui aident au transport de l'ARNm mature hors du noyau.
71
Quand est ajoutée la queue polyA ?
Après la transcription de la séquence de polyadénylation (= signal de terminaison AAUAAA), une fois ce signal détecté, le pré ARN est clivé en aval.
72
Lors de l'addition d'une queue polyA, à quelle séquence les facteurs de clivage se lient-ils ?
Séquence de terminaison AAUAAA.
73
Quelles sont les étapes du processus d'ajout d'une queue polyA ?
1. Facteurs de clivage. 2. Pré ARNm est coupé quelques nucléotides après la séquence de polyadénylation. 3. L'enzyme polyA polymérase ajoute ensuite une série d'adénine (entre 80 et 250) à l'extrémité libre.
74
épigénétique
étudie les modifications réversibles qui affectent l'expression des gènes sans changer la séquence d'ADN
75
quelles sont les modifications étudiées par l'épigénétique
modifications d'histones qui influencent la structure de la chromatine
76
modifications de la chromatine entraînent
si plus "fermée" = gènes moins exprimés si plus "ouverte" = gènes plus exprimés
77
rôle de la chromatine
faire tenir 2 m d'ADN dans un noyau de 5 µm
78
nucléosome
ADN s'enroule autour de protéines : histones, formant des "billes" appelées nucléosomes
79
ensemble de nucléosomes
chromatine
80
chromatine déf
Un complexe d’ADN et de protéines (histones) permettant la compaction et la régulation de l’ADN dans le noyau des cellules eucaryotes.
81
organisation de l'ADN
1. Nucléosome 2. Collier de perles 3. Fibre de chromatine 4. Boucle de chromatine 5. Chromosome
82
pourquoi la chromatine est-elle cruciale pour l'expression des gènes ?
parce qu'elle contrôle l'accès à l'ADN, dicte quels gènes sont lus ou non
83

🫀 (10 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions