Module 6- Les enzymes Flashcards

1
Q

En biochimie, on utilise la cinétique afin
de mieux comprendre le fonctionnement d’une _______ en analysant les vitesses des réactions
dans différentes conditions.

A

enzyme

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

La vitesse de la réaction correspond au changement de concentration du réactif ou du produit par unité de temps. Lors d’une expérience de cinétique, on peut mesurer l’un ou l’autre, car la
________ ___ ________ __ _________ est égale à la vitesse de _______ ____ ________.

A

vitesse de formation du produit, disparition du substrat.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Définissez les déférentes étapes sur la courbe d’un graphique de la créaction de produit en fonction du temps.

A

On à d’abors V0 , qui est la vitesse initiale alors que la concentration de produit est encors faible. Puis, graduellement, la quantité de réactifs diminue et celle des produits augmente fesant ainsi baisser la vitesse de la réaction. Elle devient nulle lorsque la concentration de produit égale celle de réactifs.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

À quoi ressemble le graphique de la vitesse initiale en fonction de la concentration de substrats (réactifs)?

A

d’une droite

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

À quoi ressemble l’équation chimique d’une réaction catalysée par une enzyme?

A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Pourquoi étudier la cinétique d’une réaction enzymatique?

A

Pour en comprendre le fonctionnement (efficacité, spécificité, mécanisme catalytique, inhibition et régulation)
Comparer les activités de 2 enzymes
Pour contrôler et manipuler les activités enzymatiques (par l’industrie pharmaceutique)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

À quoi ressemble la courbe de V0 en fonction de la concentration de substrat (réactifs) lorsque celle-ci est catalysée par une enzyme? et pourquoi?

A

On mesure la vitesse initiale d’une réaction catalysée de la même façon que pour une réaction
non catalysée. Pour la plupart des enzymes, la courbe de la vitesse initiale en fonction de la
concentration du substrat est hyperbolique. À de faibles concentrations de substrat, la vitesse
initiale est très sensible au changement de concentration de substrat.
Toutefois, lorsque la concentration de substrat s’élève, la vitesse initiale devient pratiquement
indépendante de la concentration de substrat et tend vers une valeur maximale que l’on nomme
Vmax. Ce comportement résulte d’un effet de saturation, c’est-à-dire que tous les sites actifs des
molécules d’enzyme sont occupés par une molécule de substrat. Ainsi, lorsque la concentration
de l’enzyme est fixe, la vitesse maximale est constante, peu importe la concentration du substrat.
C’est donc la concentration de l’enzyme qui limite la vitesse maximale de la réaction.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Quesque la constante de Michaelis ou Km?

A

La constante de Michaelis ou Km correspond à la concentration de substrat lorsque la vitesse initiale est la moitié de la vitesse maximale. La Km est inversement proportionnelle à l’affinité de l’enzyme pour le
substrat. La Km est unique pour chaque paire enzyme-substrat. Contrairement à la vitesse maximale, elle demeure constante même si la concentration d’enzyme varie.

Plus Km est faible et plus il y une affinité enzyme-substrat

Km= concentration des réactifs lorsque vi=vmax/2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Quesque l’équation de Michaelis-Menton décrit comme relation et que permet-elle de déterminer?

A

L’équation de Michaelis-Menton décrit la relation entre la vitesse initiale, la concentration de
substrat, la constante de Michaelis et la vitesse maximale.
Cette équation permet donc de déterminer la vitesse initiale d’une réaction à une concentration
donnée de substrat lorsque les valeurs de Km et Vmax sont connues.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Quesque la constante catalytique (en anglais : turnover number) et que permet-elle de déterminer?

A

Il s’agit de la vitesse maximum d’une réaction diviser par la concentration d’enzyme. . Elle correspond au nombre de moles de substrat transformées en produit par unité de temps (en seconde) pour une mole d’enzyme à la vitesse maximale, donc lorsque l’enzyme est saturée de substrat.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Quesque l’efficacité
catalytique?

A

Dans la cellule, la concentration de substrat est très rarement saturante. La constante catalytique n’a alors guère de sens. C’est pourquoi on utilise le ratio de kcat/Km, aussi appelé efficacité catalytique, pour comparer les activités de différentes enzymes. La valeur maximale de ce ratio se situe entre 108 et 109. Lorsque le ratio kcat/Km atteint cette zone, la vitesse de diffusion du substrat dans le site actif est maximale. On dit alors que l’enzyme approche de la perfection catalytique, c’est-à-dire qu’à chaque fois qu’un substrat diffuse dans le site actif, il est converti en produit.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q
A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Quels sont les 3 types d’inibiteurs enzymatiques? on t-ils tous un effet sur la vitesse maximale de la constante Michaelis? Et si oui quel est-il?

A

les inhibiteurs compétitifs, les inhibiteurs non compétitifs et les inhibiteurs incompétitifs
Chacun a un effet spécifique sur la vitesse maximale et la
constante de Michaelis.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

C’est _______________ qui limite la vitesse maximale de la réaction.

A

la concentration de l’enzyme

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

plus la valeur de Km est petite, plus _____ est l’affinité de l’enzyme pour le substrat.

A

grande

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Différencier l’inhibition compétitive classique et non classique.

A

Lors d’une inhibition compétitive classique, le substrat et l’inhibiteur reconnaissent tous les deux le site
actif de l’enzyme. Ainsi, lorsque l’inhibiteur s’associe au site actif, ce dernier n’est plus accessible pour
le substrat. De même, lorsque le substrat se lie au site actif, l’inhibiteur ne peut s’y lier.
Par contre, lors d’une inhibition compétitive non classique, le substrat et l’inhibiteur reconnaissent des
sites différents sur l’enzyme. Comme pour l’inhibition compétitive classique, l’enzyme ne peut lier
qu’un seul de ces ligands : soit l’inhibiteur, soit le substrat. Cela est dû au fait que la liaison de
l’inhibiteur provoque la déformation du site actif et que de la même manière, la fixation du substrat
entraîne la déformation du site de liaison de l’inhibiteur.
Ainsi, dans ces deux types d’inhibition, l’inhibiteur et le substrat se compétitionnent pour se lier à
l’enzyme. C’est seulement la première étape de la réaction enzymatique, c’est-à-dire l’étape de la
formation du complexe ES, qui est affectée. En effet, une fois le complexe ES formé, la vitesse de
formation des produits demeure la même.

17
Q

Que se passe t-il si le substrat est en très grand excès par rapport à l’inhibiteur?

A

Puisqu’il y aura beaucoup plus de chances que l’enzyme rencontre le substrat plutôt que l’inhibiteur, le substrat devrait se lier à la presque totalité des molécules d’enzyme, sinon à toutes les molécules, pour former le complexe ES. Ainsi, on en déduit que si l’enzyme est saturée de substrat, des valeurs de Vmax identiques seront obtenues pour des essais enzymatiques effectués en présence et en l’absence d’inhibiteur compétitif. Évidemment, pour la réaction se déroulant en présence d’un inhibiteur compétitif, la concentration de substrat nécessaire pour atteindre la vitesse maximale sera beaucoup plus grande comparativement à la réaction sans inhibiteur. Puisque la Km correspond à la concentration de substrat requise pour atteindre la moitié de la Vmax, la valeur de la Km augmentera. Par conséquent, l’affinité d’une enzyme pour son substrat devient moindre en présence d’un inhibiteur compétitif.

18
Q

Décrivez ce qui se produit lors d’une fixation par un enzyme non compétitif et ce qui arrive à Km et Vmax.

A

Lors d’une inhibition non compétitive, l’inhibbiteur peut lier l’enzyme libre ou le complexe enzyme-substrat. De même, le substrat continue à s’associer de manière efficace avec l’enzyme après la fixation de l’inhibiteur. La présence d’un inhibiteur non compétitif n’affecte donc pas la fixation du substrat sur l’enzyme puisque son site de liaison est différent du site actif et qu’il ne déforme pas le site actif. Étant donné que le substrat se lie aussi efficacement à l’enzyme liée à l’inhibiteur qu’à l’enzyme libre, la Km demeure inchangée et l’étape de formation du complexe ES n’est pas affectée. Par contre, le complexe ESI, qui est formé en présence d’un inhibiteur non compétitif, est incapable de catalyser la réaction, c’est-à-dire de convertir le substrat en produit. Cela a pour effet de diminuer
la concentration d’enzyme « active » dans le milieu réactionnel. Comme nous l’avons vu plus tôt, une
diminution de la concentration de l’enzyme provoque une diminution de la Vmax.

19
Q

Définissez ce que l’inhibition incompétitive ou auticompétitive et ce qui ce passe avec Km et Vmax.

A

l’inhibition incompétitive ou anticompétitive décrit une situation où l’inhibiteur ne se lie
qu’au complexe enzyme-substrat (ES). Ce type d’inhibiteur a un effet à la fois sur la constante de
Michaelis et sur la vitesse maximale.
La présence d’un inhibiteur incompétif ou anticompétitif provoque une diminution de la
concentration du complexe ES. Ainsi, l’équilibre de la réaction enzymatique est modifié, ce qui
pousse la réaction dans le sens de la formation du complexe ES. La liaison du substrat à l’enzyme est
donc favorisée, ce qui se traduit par une augmentation de l’affinité, donc une diminution de la Km.
Le complexe ESI (enzyme-substrat-inhibiteur) qui est formé suite à la liaison de l’inhibiteur
incompétitif est incapable de catalyser la réaction, ce qui réduit la concentration d’enzyme active.
Comme nous l’avons vu dans le cas d’une inhibition non compétitive, une diminution de la
concentration d’enzyme active entraîne automatiquement une diminution de la Vmax.

20
Q

Bien que la plupart des enzymes soit des protéines, quelles autres molécule catalyse des réactions?

A

certains ARNS

21
Q

À quoi correspond une apoenzyme et holoenzyme? Et une un cofacteur? et la différence entre ions essentiels et coenzyme?

A

Une apoenzyme est une protéine conjuguée dont la portion non protéine est absente elle est donc inactive. Une holoenzyme est lorsque cette portion est présente et donc lorsque l’enzyme est active.
Un cofacteur est le nom donné à la portion non protéique.
Un ions essentiel est le nom donné au cofacteur s’il s’agit d’une molécule non organique. Mais on lui laisse le terme coenzyme si on parle d’une molécule organique

22
Q

Quesqu’un cosubstrat et un groupement prosthéique?

A

Un cosubstrat est une coenzyme fixée par des liens faible, non covalents
Un groupement prosthéique est une coenzyme fixé avec des liens forts par des liens covalents

23
Q

Plusieurs coenzymes ne peuvent être synthétisé dans l’organisme, ainsi il faut les obtenir via l’alimentation en ?

A

Vitamines
* mais la plupart doivent ensuite être transformé pour correspondre au coenzyme

24
Q

Une enzyme ne peut rendre possible une réaction non sppontanée.
Vrai ou Faux

A

Vrai

25
Q

Quelles sont les 3 propriétés distinguant les enzymes des catalyseurs synthétiques?

A
  1. Les réactions non catalysées par des enzymes sont 103 à 1020 fois plus rapide que les même réactions non catalysée. Elles sont plus efficaces que les catalyseurs synthétiques et ceci dans des conditions physiologiques
  2. Les enzymes sont hautement spécifiques. On dit qu’elles ont une double spécificité. (UNE SEULE substance ciblée, et UN SEUL produit en découle)
  3. Plusieurs enzymes sont régulées. Elles ont la capacité des réagir aux metaboliques momentanée en ajustant leur activité catalytique.
26
Q

Quesque l’énergie libre d’activation? et quesque l’état de transition?

A

Elle est aussi appelée la barrière d’activation qui correspond à la quantité pour convertir une mole de substrat (énergie faible) à son état de transition.

L’état de transition est l’état où les molécules ont réagit et on eu l’énergie libre d’activation. Ces un état très instable. Dans ccet état un lien chimique est en train de se briser et de se créer. Ainsi, l’électron, l’atome, ou le groupe d’atomes en cours de transfert est partagé à égalité entre donneur et accepteur.

27
Q

De quoi dépend la vitesse de la réaction? est-elle proportionnellle ou inversement proportionnelle à l’énergie libre d’activation?

A

Elle dépend de l’énergie libre des molécules impliquées, de l’orientation de ces mêmes molécules et du nombre de collisions entre ces molécules.

La vitesse de la réaction est inversement proportionnelle à l’énergie libre d’activation.

28
Q

Comment une enzyme fait pour augmenter la vitesse d’une réaction?

A

Une enzyme augmente la vitesse d’une réaction en diminuant la barrière d’activation, Elle y parvient en assurant une augmentation locale de la concentration
de(s) réactif(s) et en positionnant le(s) substrat(s) de manière favorable. L’enzyme se
combine de manière transitoire au substrat de façon à lui permettre d’atteindre plus
facilement l’état de transition et de le stabiliser. Une fois l’état de transition atteint, le
substrat est converti rapidement en produit(s). Les produits se lient moins fortement à
l’enzyme et sont libérés. L’enzyme intacte peut alors catalyser une autre réaction. Plusieurs
enzymes lient plus d’un substrat à la fois.

29
Q

Quelles sont les 6 classes d’enzymes? Donnez un ou deux mots pour les définir brievement.

A

oxidorectudase (déprotoné), transferase (transfert groupe), hydrolase (lien peptidique), lyase (double lien ou bris double par + h2o), isomerase (isomères), ligase(atp)

30
Q

Mettez les noms suivant aux images correspondantes.

oxidorectudase, transferase, hydrolase, lyase, isomerase, ligase

A
  1. isomerase
  2. transferase
  3. ligase
  4. hydrolase
  5. oxidoreductase
  6. lyase