Module 6- Les enzymes Flashcards
En biochimie, on utilise la cinétique afin
de mieux comprendre le fonctionnement d’une _______ en analysant les vitesses des réactions
dans différentes conditions.
enzyme
La vitesse de la réaction correspond au changement de concentration du réactif ou du produit par unité de temps. Lors d’une expérience de cinétique, on peut mesurer l’un ou l’autre, car la
________ ___ ________ __ _________ est égale à la vitesse de _______ ____ ________.
vitesse de formation du produit, disparition du substrat.
Définissez les déférentes étapes sur la courbe d’un graphique de la créaction de produit en fonction du temps.
On à d’abors V0 , qui est la vitesse initiale alors que la concentration de produit est encors faible. Puis, graduellement, la quantité de réactifs diminue et celle des produits augmente fesant ainsi baisser la vitesse de la réaction. Elle devient nulle lorsque la concentration de produit égale celle de réactifs.
À quoi ressemble le graphique de la vitesse initiale en fonction de la concentration de substrats (réactifs)?
d’une droite
À quoi ressemble l’équation chimique d’une réaction catalysée par une enzyme?
Pourquoi étudier la cinétique d’une réaction enzymatique?
Pour en comprendre le fonctionnement (efficacité, spécificité, mécanisme catalytique, inhibition et régulation)
Comparer les activités de 2 enzymes
Pour contrôler et manipuler les activités enzymatiques (par l’industrie pharmaceutique)
À quoi ressemble la courbe de V0 en fonction de la concentration de substrat (réactifs) lorsque celle-ci est catalysée par une enzyme? et pourquoi?
On mesure la vitesse initiale d’une réaction catalysée de la même façon que pour une réaction
non catalysée. Pour la plupart des enzymes, la courbe de la vitesse initiale en fonction de la
concentration du substrat est hyperbolique. À de faibles concentrations de substrat, la vitesse
initiale est très sensible au changement de concentration de substrat.
Toutefois, lorsque la concentration de substrat s’élève, la vitesse initiale devient pratiquement
indépendante de la concentration de substrat et tend vers une valeur maximale que l’on nomme
Vmax. Ce comportement résulte d’un effet de saturation, c’est-à-dire que tous les sites actifs des
molécules d’enzyme sont occupés par une molécule de substrat. Ainsi, lorsque la concentration
de l’enzyme est fixe, la vitesse maximale est constante, peu importe la concentration du substrat.
C’est donc la concentration de l’enzyme qui limite la vitesse maximale de la réaction.
Quesque la constante de Michaelis ou Km?
La constante de Michaelis ou Km correspond à la concentration de substrat lorsque la vitesse initiale est la moitié de la vitesse maximale. La Km est inversement proportionnelle à l’affinité de l’enzyme pour le
substrat. La Km est unique pour chaque paire enzyme-substrat. Contrairement à la vitesse maximale, elle demeure constante même si la concentration d’enzyme varie.
Plus Km est faible et plus il y une affinité enzyme-substrat
Km= concentration des réactifs lorsque vi=vmax/2
Quesque l’équation de Michaelis-Menton décrit comme relation et que permet-elle de déterminer?
L’équation de Michaelis-Menton décrit la relation entre la vitesse initiale, la concentration de
substrat, la constante de Michaelis et la vitesse maximale.
Cette équation permet donc de déterminer la vitesse initiale d’une réaction à une concentration
donnée de substrat lorsque les valeurs de Km et Vmax sont connues.
Quesque la constante catalytique (en anglais : turnover number) et que permet-elle de déterminer?
Il s’agit de la vitesse maximum d’une réaction diviser par la concentration d’enzyme. . Elle correspond au nombre de moles de substrat transformées en produit par unité de temps (en seconde) pour une mole d’enzyme à la vitesse maximale, donc lorsque l’enzyme est saturée de substrat.
Quesque l’efficacité
catalytique?
Dans la cellule, la concentration de substrat est très rarement saturante. La constante catalytique n’a alors guère de sens. C’est pourquoi on utilise le ratio de kcat/Km, aussi appelé efficacité catalytique, pour comparer les activités de différentes enzymes. La valeur maximale de ce ratio se situe entre 108 et 109. Lorsque le ratio kcat/Km atteint cette zone, la vitesse de diffusion du substrat dans le site actif est maximale. On dit alors que l’enzyme approche de la perfection catalytique, c’est-à-dire qu’à chaque fois qu’un substrat diffuse dans le site actif, il est converti en produit.
Quels sont les 3 types d’inibiteurs enzymatiques? on t-ils tous un effet sur la vitesse maximale de la constante Michaelis? Et si oui quel est-il?
les inhibiteurs compétitifs, les inhibiteurs non compétitifs et les inhibiteurs incompétitifs
Chacun a un effet spécifique sur la vitesse maximale et la
constante de Michaelis.
C’est _______________ qui limite la vitesse maximale de la réaction.
la concentration de l’enzyme
plus la valeur de Km est petite, plus _____ est l’affinité de l’enzyme pour le substrat.
grande