Module 5- Structure 3D, repliement et classification d'une protéine

Question 1

Quelles sont les 3 classifications possibles d’une protéine?

Answer 1

selon la fonction, la forme et la solubilité ou encore selon la composition

Question 2

Nommez 8 fonctions possibles des protéines et deux problèmes quant à la classification par fonctions.

Answer 2

catalyse, transport, mouvement, structure, stockage de nutriments, décodage de l’information génétique, régulation, défense ou agression

Problèmes: certaines ont des fonctions inconnue ou sont mutifonctionnelles

Question 3

Quels sont les 3 groupes de la classification selon la forme et la solubilité?

Answer 3

fibreuse, globulaire ou membranaire

Question 4

Quelles sont les caractéristiques des protéines fibreuses? et des exemples.

Answer 4

• structure secondaire régulière (généralement un seul type)
• degré de pontage élevé
• filiforme
• insoluble dans l’eau
• rôle structural (grande résistance mécanique)
  ex: kératine, fibroïne de la soie, collagène

Question 5

Décrivez où l’on trouve la kératine est comment est sa structure, ses liens et quelles sont ses caractéristiques?

Answer 5

L’α-kératine est retrouvée dans les ongles, les poils, les cornes et l’épiderme. Chaque molécule de
kératine forme une hélice α de pas à droite. Il y a ensuite surenroulement des hélices α de deux
molécules de kératine pour former une superhélice de pas à gauche. Ces superhélices se
surenroulent à leur tour pour former les protofibrilles, qui se surenroulent pour former des
microfibrilles, et ainsi de suite jusqu’à obtenir, par exemple, un cheveu.
Les hélices α sont stabilisées par des liens hydrogène, tandis que les niveaux d’organisation
supérieurs sont stabilisés par des ponts disulfures en plus des liens H.
Une fibre de kératine est extensible, car une hélice peut être étirée jusqu’à 2 fois sa longueur. Les
liens H se brisent lors de cette extension, mais se reforment rapidement par la suite.

Question 6

Comment la science capillaire permet de faire friser les cheveux?

Answer 6

La science capillaire tire profit des propriétés structurales de la kératine afin de modifier la forme
de nos cheveux. Lors d’une permanente, on traite le cheveu avec un agent réducteur qui brise les
ponts disulfures. On donne ensuite la forme souhaitée aux cheveux et on fixe cette forme en
permettant la reformation des ponts disulfures, mais entre des résidus cystéines différents.

Question 7

Décrivez la structure de la fibroïne de la soie.

Answer 7

Les fibroïnes de la soie sont constituées de feuillets β antiparallèles superposés en plusieurs
couches très serrées. On peut donc voir cette structure comme un mille-feuille. Ces fibres sont très solides et quasi-inextensibles, puisque, comme nous l’avons vu
précédemment dans ce module, les brins β ont une conformation étendue. Donc les chaînes
polypeptidiques sont déjà presque complètement étirées.

Question 8

Les protéines fibreuses ne contiennent pas uniquement des ___________ ou des feuillets β. En fait, il
existe plusieurs autres types de structures secondaires dans le vivant. Le collagène possède l’une
de ces structures particulières dont l’élément constitutif est une hélice très différente d’une hélice-α. Ces hélices se surenroulent par la suite pour former une ___________ spécifique au collagène.

Answer 8

hélices α , triple hélice

Question 9

Décrivez les protéines globulaires.

Answer 9

Les protéines globulaires sont plus nombreuses que les protéines fibreuses et membranaires.
Elles contiennent souvent plusieurs types de structures secondaires qui sont beaucoup moins
ordonnées que celles des protéines fibreuses. Il s’agit de protéines qui, dans leur conformation
native, ont une structure sphéroïdale. Leur repliement est compact. Les résidus hydrophobes se
retrouvent à l’intérieur du globule. La surface exposée au solvant est donc principalement formée
de résidus hydrophiles, ce qui rend la protéine soluble dans l’eau.
Les protéines globulaires ont une grande diversité de rôles. Elles peuvent être des enzymes, des
hormones, des anticorps, des protéines de transport et ainsi de suite.Les protéines globulaires ont des structures irrégulières et très variées. Ces protéines utilisent
souvent une stratégie modulaire pour leur repliement. Ainsi, les protéines globulaires de plus de
250 résidus possèdent en général plus d’un domaine. Elles présentent la somme des propriétés
des différents domaines et sont souvent multifonctionnelles.

Question 10

Décrivez très brievement les protéines membranaires.

Answer 10

Les protéines membranaires se distinguent des protéines globulaires et fibreuses par leur forte
teneur en résidus hydrophobes. Il existe plusieurs
types de protéines membranaires.

Question 11

Décrivez les deux catégories dans lesquelles les protéines peuvent être classées selon leur composition.

Answer 11

Finalement, on peut répartir les protéines selon leur composition. Une protéine simple est une
protéine dont la forme active ne contient que des résidus d’acides aminés, tandis qu’une protéine
conjuguée a besoin d’être liée à un groupement non protéique pour son activité.

Question 12

Quesqu’une apoprotéine et une holoprotéine?

Answer 12

Lorsque la protéine conjuguée n’est pas liée à son groupement non protéique, on parle alors
d’apoprotéine. Il s’agit en fait de la forme inactive de la protéine. Le terme holoprotéine
désigne la forme active de la protéine, donc celle liée au groupement non protéique.

Question 13

Dans les protéines conjuguées, il doit un avoir un groupement qui n’est pas un AA. Dépendement du groupement, on donne un nom différent. Quels sont ces noms pour; lipide, acide nucléique, glucide, ion métallique, hème (cofacteur) , FMN et FAD, groupement phosphate

Answer 13

lipoprotéine, nucléoprotéine, glycoprotéine, métalloprotéine, hémoprotéine, flavoprotéine, phosphoprotéine

Question 14

Où retrouve t-on le collagène et pourquoi le retrouve t-on à ces endroits?

Answer 14

Le collagène représente entre 25 à 35 % des protéines totales chez les mammifères. On le
retrouve dans différents tissus conjonctifs comme les tendons, la peau, le cartilage, les os, les
dents, les vaisseaux sanguins, etc. Cette protéine joue un rôle structural en conférant à ces tissus
une grande résistance à la tension.

Question 15

Comment expliquer la résistance du collagène? et quel type de protéine conjuguée est-il?

Answer 15

Cette résistance s’explique par le fait que le collagène est une protéine fibreuse formée de
faisceaux d’hélices hiérarchisés. Les chaînes polypeptidiques en forme d’hélices étendues
s’enroulent pour former des triples hélices. Celles-ci peuvent s’associer à leur tour pour former
des microfibrilles, puis des fibrilles, et ainsi de suite jusqu’à former des fibres de collagène. La
taille et la forme des fibres de collagène varient en fonction du tissu.
Le collagène est également une protéine conjuguée que l’on retrouve liée à des molécules
glucidiques. On peut donc la qualifier de glycoprotéine.
Bien que la fonction exacte de ces
sucres ne soit pas connue, on croit qu’ils sont impliqués dans le processus d’assemblage des
fibrilles.

Question 16

Décrivez précisement la structure du collagène.

Answer 16

Chaque chaîne de collagène compte environ 1000 résidus. La structure primaire est constituée de
multiples répétitions de trois résidus d’acides aminés :
– Gly – X – Y -, où X est souvent une
proline, et Y est souvent un dérivé hydroxylé d’une proline ou d’une lysine.
Chaque chaîne forme une hélice gauche plus étendue qu’une hélice α. La forme étendue de cette
hélice s’explique par la répulsion stérique entre les résidus proline et hydroxyproline.
Contrairement à une hélice α, il n’y pas de liaisons hydrogène intracaténaires pour stabiliser
l’hélice gauche du collagène.

Question 17

Décrivez ce que la tropocollagène (sa structure)

Answer 17

Lorsque 3 hélices de pas à gauche s’enroulent les unes autour des autres, elles forment une triple
hélice droite appelée aussi tropocollagène. Dans ce type de structure, les chaînes latérales
passent au centre de la triple hélice à tous les 3 résidus. La présence de la glycine est essentielle à
la structure, car c’est le seul acide aminé ayant une chaîne latérale assez petite pour pouvoir tenir
à l’intérieur de la triple hélice. Les autres chaînes latérales se retrouvent à l’extérieur.
La triple hélice est stabilisée par la formation de liens hydrogène intercaténaires (interchaines).
Ces ponts hydrogène se forment principalement entre le groupement amine d’une glycine d’une
hélice et le groupement carbonyle d’un résidu X d’une autre hélice. Les groupements hydroxyles
des résidus hydroxyprolines peuvent également former des liens H, ce qui augmente la stabilité
du collagène.

Question 18

Décrivez comment se forme les microfibrilles du collagène.

Answer 18

Les triples hélices de collagène s’associent entre elles pour former des microfibrilles. Comme la
séquence du collagène ne contient pas de résidus cystéine, il ne peut y avoir formation de ponts
disulfures. Les molécules de tropocollagène sont plutôt liées entre elles par des liens covalents
particuliers qu’on appelle bases de Schiff ou ponts lysine. Ces liens se forment entre un résidu
lysine et un résidu allysine. Ce dernier est obtenu suite à la transformation enzymatique de la
lysine.

Question 19

Nommez les 3 assemblages du collagène en commençant par la plus petite (fondamentale)

Answer 19

hélice gauche (pas hélice alpha) , triple hélice (tropocollagène), microfibrille (bases de Schiff ou ponts lysine)

Question 20

Quelle maladie est associée au collagène et pourquoi?

Answer 20

Le scorbut est une maladie associée au collagène et plus précisément à une carence en vitamine
C. Les symptômes principaux sont l’apparition de lésions cutanées, la perte des dents et la
fragilité des vaisseaux sanguins. En fait, c’est la structure du collagène qui est affectée.
Il faut se rappeler que l’hydroxylation d’un résidu d’AA est modification post-traductionnelle. Les résidus proline et lysine sont modifiés après leur incorporation dans la chaîne polypeptidique par une enzyme ayant besoin d’acide ascorbique pour catalyser l’hydroxylation. Comme nous l’avons vu plutôt, l’hydroxylation de la proline aide à la stabilisation du
tropocollagène par la formation de liens hydrogène. L’hydroxylation de la lysine est nécessaire à
la glycosylation, car c’est l’hydroxylysine qui lie le glucide. Nous vous rappelons que la
glycosylation est nécessaire à l’assemblage des fibres de collagène. Par conséquent, il est facile de concevoir que l’incapacité d’hydroxyler les résidus proline et
lysine diminue la résistance du collagène. Ceci explique les différents symptômes du scorbut.

Question 21

Quelles sont les fonctions des protéines globulaires myoglobine et hémoglobine? et la différence? et expliquer du même coup ce que l’hème est.

Answer 21

La myoglobine et l’hémoglobine sont des protéines globulaires ayant pour fonction de
transporter l’oxygène. Toutes les deux lient l’oxygène de façon réversible dans un processus
appelé oxygénation. La myoglobine est un monomère, tandis que l’hémoglobine est un tétramère formé de deux
chaînes α et de deux chaînes β. Ce sont des hémoprotéines, c’est-à-dire des protéines conjuguées
dont la forme active contient un groupement hème.
L’hème est un groupement relativement complexe formé d’une molécule de protoporphyrine IX
contenant un atome de fer lié au centre. C’est cet atome de fer qui sert de site de fixation de
l’oxygène.
L’hème seul fixe de façon irréversible l’oxygène; c’est le microenvironnement créé par la
myoglobine et l’hémoglobine qui permet la liaison réversible de l’oxygène. Dans ces protéines,
l’hème est lié à la chaîne polypeptidique par des interactions non covalentes. la myoglobine est formée d’un faisceau de 8 hélices α et que le
groupement hème se retrouve dans une cavité. Lorsque la protéine porte une molécule
d’oxygène, on parle d’oxymyoglobine, tandis que la myoglobine qui ne porte pas d’oxygène est
appelée déoxymyoglobine. Ces deux formes ont des structures pratiquement superposables. . L’hémoglobine transporte l’oxygène dans le
sang à partir des poumons. Dans les tissus, l’hémoglobine libère l’oxygène qui alors récupéré par
la myoglobine.

Question 22

Définissez l’hémoglobine.

Answer 22

L’hémoglobine possède elle aussi uniquement des hélices α. Les sous-unités α sont formées de 7
hélices, tandis que les β en contiennent 8. Chaque sous-unité est liée à un groupement hème.
La fixation de l’oxygène sur l’hème fait légèrement pivoter les sous-unités les unes par rapport
aux autres. Ce changement de conformation permet une forme de régulation appelée allostérie
qui sera décrite plus en détail dans le module 6. La régulation de l’hémoglobine module son
affinité pour l’oxygène, ce qui permet à l’organisme de s’ajuster lorsque ses besoins en oxygène
changent.

Question 23

Définissez la myoglobine.

Answer 23

e la myoglobine est formée d’un faisceau de 8 hélices α et que le
groupement hème se retrouve dans une cavité. Lorsque la protéine porte une molécule
d’oxygène, on parle d’oxymyoglobine, tandis que la myoglobine qui ne porte pas d’oxygène est
appelée déoxymyoglobine. Ces deux formes ont des structures pratiquement superposables.

Question 24

Lorsque l’on superpose les structures 3D des différentes chaînes composant les _________, on remarque une grande parenté structurale.

Answer 24

globines