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Biochimie structurale > Module 6 > Flashcards

Module 6 Flashcards

1
Q

Décrire les principales caractéristiques des enzymes

A

Réactions catalysées par enzymes sont 10^3 à 10^20 fois plus rapides
Enzymes sont hautement spécifiques (agit sur un groupe de substance spécifique et transforme en produit spécifique)
Plusieurs enzymes sont régulées: capacité de régir aux besoins métaboliques en ajustant activité catalytique

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Q

Définition énergie libre d’activation

A

Quantité minimale d’énergie libre requise
Aussi appelée barrière d’activation
Correspond à la quantité d’énergie requise pour convertir 1 mole de substrat de son état initial à son état de transition

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Q

Définition état de transition

A

État de réactivité très instable
Arrangement particulier des atomes d’une molécule de substrat dans lequel un lien chimique est en train de se former ou de se briser

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4
Q

Corrélation entre vitesse d’une réaction chimique non catalysée et de l’énergie libre d’activation

A

Inversement proportionnelle

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5
Q

Comment une enzyme augmente la vitesse d’une réaction

A

En diminuant la barrière d’activation: en augmentant la concentration des réactifs et en positionnant les substrats de manière favorable
L’enzyme se combine de manière transitoire au substrat et lui permet d’atteindre plus facilement l’état de transition et de le stabiliser
Une fois l’état de transition atteint, le substrat est converti en produit et l’enzyme est libéré
L’enzyme intacte peut catalyser une autre réaction

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6
Q

Nommer les 6 classes d’enzyme

A
  • Oxydoréductases
  • Transférases
  • Hydrolases
  • Lyases
  • Isomérases
  • Ligases
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7
Q

Expliquer classe d’enzyme: oxydoréductase

A

Enzymes catalysant les réactions oxydoréduction, processus de transfert d’un électron entre un donneur (agent réducteur) et un accepteur d’électron (agent oxydant)
Accompagné de la perte ou du gain d’un atome d’hydrogène ou d’oxygène

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8
Q

Expliquer classe d’enzyme: transférases

A

Enzymes catalysant les réactions de transfert d’un atome ou d’un groupe d’atomes
Présence d’un coenzyme est requise

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9
Q

Expliquer classe d’enzyme: hydrolases

A

Enzyme catalysant les réactions d’hydrolyse, c’est-à-dire le bris d’un lient covalent par l’addition d’une molécule d’eau

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10
Q

Expliquer classe d’enzyme: lyases

A

Enzymes catalysant la formation d’une double liaison associée à l’élimination d’un atome ou d’un groupement ou bien le bris d’une double liaison par l’addition d’un atome ou d’un groupe

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11
Q

Expliquer classe d’enzyme: isomérases

A

Enzymes catalysant les réarrangements intramoléculaires

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12
Q

Expliquer classe d’enzyme: ligases

A

Enzymes catalysant la formation de liens covalents entre 2 molécules en utilisant l’énergie produite par l’hydrolyse de l’ATP

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13
Q

Quels paramètres peut-on déduire d’une expérience de cinématique enzymatique

A

Comprendre le fonctionnement de l’enzyme: efficacité, spécificité, mécanisme catalytique, inhibition et régulation
Comparer les activités de 2 enzymes
Contrôler le métabolisme: utile en industrie pharmaceutique

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14
Q

Comment se présente la courbe de vi en fonction de la [S] pour une réaction catalysée avec enzyme michaelienne

A

Hyperbole

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15
Q

Comment se présent la courbe de vi en fonction de la [S] pour une réaction non catalysée

A

Droite

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16
Q

Définir Kmax ou constante de Michaelis

A

Correspond à la concentration de substrat lorsque la vitesse initiale est la moitié de la vitesse maximale
Est inversement proportionnelle à l’affinité de l’enzyme pour le substrat (Kmax faible= affinité forte, Kmax fort= affinité faible)
Constante même si la concentration d’enzyme varie

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17
Q

Définir constante catalytique

A

Nombre de moles de substrat transformées en produit par unité de temps pour une mole d’enzyme à la vitesse max, donc quand enzyme est saturée de substrat

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18
Q

Définir efficacité catalytique

A

Mesure de l’efficacité de l’enzyme quand la concentration de substrat est faible
Kcat/Km

19
Q

Comment se présente la courbe de vi en fonction de la [S] pour une réaction catalysée avec enzyme allostérique

A

Sigmoïde

20
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur enzymatique

A

Molécules ayant la capacité de diminuer l’activité catalytique d’une enzyme en empêchant la formation du complexe enzyme-substrat ou en bloquant la réaction chimique menant à la formation du produit

21
Q

Comment les inhibiteurs se lient à l’enzyme et comment les appellent-on

A

Interactions non covalentes, c’est de l’inhibition réversible

22
Q

Nommer les 3 types d’inhibition réversible

A

Compétitive, non compétitive et incompétitive

23
Q

Expliquer la liaison que fait le type d’inhibiteur compétitif et les effets sur la cinématique enzymatique

A

Liaison à E
Augmentation de Km
Vmax inchangée

24
Q

Expliquer la liaison que fait le type d’inhibiteur non compétitif et les effets sur la cinématique enzymatique

A

Liaison à E et ES
Km inchangé
Diminution de la Vmax

25
Q

Expliquer la liaison que fait le type d’inhibiteur incompétitif et les effets sur la cinématique enzymatique

A

Liaison à ES
Diminution Km et Vmax
Ratio Vmax/Km inchangé

26
Q

Quel type d’inhibiteur est un analogue structural du substrat et pourquoi

A

Inhibiteur compétitif, car il a le même site de liaison que le substrat

27
Q

Expliquer le mode d’action de l’inhibiteur compétitif

A

Se lie au site d’action et bloque l’accès au véritable substrat
Donc l’affinité de l’enzyme pour le substrat diminue, ce qui se visualise par une augmentation de la Km
Vmax inchangée
Peut parfois se lier à un autre site que le site actif (inhibition compétitive non classique)

28
Q

Expliquer le mode d’action de l’inhibiteur compétitif non classique

A

Se lie à l’enzyme et déforme le site actif ce qui empêche la formation du complexe ES
Augmentation Km
Vmax inchangée

29
Q

Expliquer le mode d’action de l’inhibiteur non compétitif

A

Se lie ailleurs que sur le site actif donc pas analogue structural du substrat
Peut se lier à la fois à l’enzyme seule ou au complexe ES
Complexe enzyme-substrat-inhibiteur est inactif, donc diminution de la [enzyme active], donc diminution Vmax

30
Q

L’inhibiteur non compétitif ne change pas la Km, quel information peut-on en tirer

A

L’affinité de l’enzyme pour son substrat, c’est-à-dire sa capacité à le lier, demeure la même

31
Q

Expliquer le mode d’action de l’inhibiteur incompétitif

A

Se lie au complexe ES, alors diminution proportionnelle de Km et Vmax

32
Q

Pourquoi important de réguler l’activité enzymatique

A

Ne pas gaspiller les ressources, conserver énergie et de répondre aux changements environnementaux

33
Q

Nommer les 3 facteurs qui influence la vitesse d’une réaction enzymatique

A

[Substrat] et s’il y a lieu [cofacteur] ou [coenzyme]
[Enzyme]
Activité catalytique de l’enzyme

34
Q

La [enzyme] dépend de…

A

des vitesses à laquelle elle est synthétisée et dégradée

35
Q

Vitesse des processus de synthèse et de dégradation d’une enzyme VS le contrôle de l’activité de l’enzyme

A

Lent VS très rapide

36
Q

Nommer 2 mécanismes qui modulent l’activité des enzymes

A

Allostérie

Modifications covalentes

37
Q

Décrire la régulation allostérique

A

Permet l’adaptation la plus rapide
Effets immédiats et brefs
Autre forme: la structure 3D d’une protéine allostérique, généralement multimérique, est modifiée par la présence de molécules appelés effecteurs allostériques ou modulateurs allostériques qui se lient de façon non covalente

38
Q

Nommer les modifications covalentes réversibles qui modulent l’activité des enzymes

A

Ajout groupements chimiques: phosphorylation, acétylation et méthylation)

39
Q

Définir régulation allostérique

A

Régulation de l’activité d’une protéine par modification de structure 3D

40
Q

Avantage régulation allostérique

A

Confère à enzyme une grande sensibilité aux variations de concentration substrat et effecteur

41
Q

Structure enzyme allostérique et nb de sous-unité

A

Structure quaternaire et nombre pair de sous-unité chacune pouvant fixer une molécule de substrat

42
Q

Nom du phénomène qui décrit l’effet allostérique et pourquoi

A

Phénomène hétérotrope, car c’est la liaison de l’effecteur allostérique qui a un effet sur la fixation du substrat

43
Q

Qu’est-ce qu’une transition allostérique

A

Changement de conformation à l’autre d’une enzyme allostérique

44
Q

Reconnaissance moléculaire dépend de…

A

Forme et polarité

Biochimie structurale (7 decks)

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