Module 6 Flashcards
Décrire les principales caractéristiques des enzymes
Réactions catalysées par enzymes sont 10^3 à 10^20 fois plus rapides
Enzymes sont hautement spécifiques (agit sur un groupe de substance spécifique et transforme en produit spécifique)
Plusieurs enzymes sont régulées: capacité de régir aux besoins métaboliques en ajustant activité catalytique
Définition énergie libre d’activation
Quantité minimale d’énergie libre requise
Aussi appelée barrière d’activation
Correspond à la quantité d’énergie requise pour convertir 1 mole de substrat de son état initial à son état de transition
Définition état de transition
État de réactivité très instable
Arrangement particulier des atomes d’une molécule de substrat dans lequel un lien chimique est en train de se former ou de se briser
Corrélation entre vitesse d’une réaction chimique non catalysée et de l’énergie libre d’activation
Inversement proportionnelle
Comment une enzyme augmente la vitesse d’une réaction
En diminuant la barrière d’activation: en augmentant la concentration des réactifs et en positionnant les substrats de manière favorable
L’enzyme se combine de manière transitoire au substrat et lui permet d’atteindre plus facilement l’état de transition et de le stabiliser
Une fois l’état de transition atteint, le substrat est converti en produit et l’enzyme est libéré
L’enzyme intacte peut catalyser une autre réaction
Nommer les 6 classes d’enzyme
- Oxydoréductases
- Transférases
- Hydrolases
- Lyases
- Isomérases
- Ligases
Expliquer classe d’enzyme: oxydoréductase
Enzymes catalysant les réactions oxydoréduction, processus de transfert d’un électron entre un donneur (agent réducteur) et un accepteur d’électron (agent oxydant)
Accompagné de la perte ou du gain d’un atome d’hydrogène ou d’oxygène
Expliquer classe d’enzyme: transférases
Enzymes catalysant les réactions de transfert d’un atome ou d’un groupe d’atomes
Présence d’un coenzyme est requise
Expliquer classe d’enzyme: hydrolases
Enzyme catalysant les réactions d’hydrolyse, c’est-à-dire le bris d’un lient covalent par l’addition d’une molécule d’eau
Expliquer classe d’enzyme: lyases
Enzymes catalysant la formation d’une double liaison associée à l’élimination d’un atome ou d’un groupement ou bien le bris d’une double liaison par l’addition d’un atome ou d’un groupe
Expliquer classe d’enzyme: isomérases
Enzymes catalysant les réarrangements intramoléculaires
Expliquer classe d’enzyme: ligases
Enzymes catalysant la formation de liens covalents entre 2 molécules en utilisant l’énergie produite par l’hydrolyse de l’ATP
Quels paramètres peut-on déduire d’une expérience de cinématique enzymatique
Comprendre le fonctionnement de l’enzyme: efficacité, spécificité, mécanisme catalytique, inhibition et régulation
Comparer les activités de 2 enzymes
Contrôler le métabolisme: utile en industrie pharmaceutique
Comment se présente la courbe de vi en fonction de la [S] pour une réaction catalysée avec enzyme michaelienne
Hyperbole
Comment se présent la courbe de vi en fonction de la [S] pour une réaction non catalysée
Droite
Définir Kmax ou constante de Michaelis
Correspond à la concentration de substrat lorsque la vitesse initiale est la moitié de la vitesse maximale
Est inversement proportionnelle à l’affinité de l’enzyme pour le substrat (Kmax faible= affinité forte, Kmax fort= affinité faible)
Constante même si la concentration d’enzyme varie
Définir constante catalytique
Nombre de moles de substrat transformées en produit par unité de temps pour une mole d’enzyme à la vitesse max, donc quand enzyme est saturée de substrat
Définir efficacité catalytique
Mesure de l’efficacité de l’enzyme quand la concentration de substrat est faible
Kcat/Km
Comment se présente la courbe de vi en fonction de la [S] pour une réaction catalysée avec enzyme allostérique
Sigmoïde
Qu’est-ce qu’un inhibiteur enzymatique
Molécules ayant la capacité de diminuer l’activité catalytique d’une enzyme en empêchant la formation du complexe enzyme-substrat ou en bloquant la réaction chimique menant à la formation du produit
Comment les inhibiteurs se lient à l’enzyme et comment les appellent-on
Interactions non covalentes, c’est de l’inhibition réversible
Nommer les 3 types d’inhibition réversible
Compétitive, non compétitive et incompétitive
Expliquer la liaison que fait le type d’inhibiteur compétitif et les effets sur la cinématique enzymatique
Liaison à E
Augmentation de Km
Vmax inchangée
Expliquer la liaison que fait le type d’inhibiteur non compétitif et les effets sur la cinématique enzymatique
Liaison à E et ES
Km inchangé
Diminution de la Vmax
Expliquer la liaison que fait le type d’inhibiteur incompétitif et les effets sur la cinématique enzymatique
Liaison à ES
Diminution Km et Vmax
Ratio Vmax/Km inchangé
Quel type d’inhibiteur est un analogue structural du substrat et pourquoi
Inhibiteur compétitif, car il a le même site de liaison que le substrat
Expliquer le mode d’action de l’inhibiteur compétitif
Se lie au site d’action et bloque l’accès au véritable substrat
Donc l’affinité de l’enzyme pour le substrat diminue, ce qui se visualise par une augmentation de la Km
Vmax inchangée
Peut parfois se lier à un autre site que le site actif (inhibition compétitive non classique)
Expliquer le mode d’action de l’inhibiteur compétitif non classique
Se lie à l’enzyme et déforme le site actif ce qui empêche la formation du complexe ES
Augmentation Km
Vmax inchangée
Expliquer le mode d’action de l’inhibiteur non compétitif
Se lie ailleurs que sur le site actif donc pas analogue structural du substrat
Peut se lier à la fois à l’enzyme seule ou au complexe ES
Complexe enzyme-substrat-inhibiteur est inactif, donc diminution de la [enzyme active], donc diminution Vmax
L’inhibiteur non compétitif ne change pas la Km, quel information peut-on en tirer
L’affinité de l’enzyme pour son substrat, c’est-à-dire sa capacité à le lier, demeure la même
Expliquer le mode d’action de l’inhibiteur incompétitif
Se lie au complexe ES, alors diminution proportionnelle de Km et Vmax
Pourquoi important de réguler l’activité enzymatique
Ne pas gaspiller les ressources, conserver énergie et de répondre aux changements environnementaux
Nommer les 3 facteurs qui influence la vitesse d’une réaction enzymatique
[Substrat] et s’il y a lieu [cofacteur] ou [coenzyme]
[Enzyme]
Activité catalytique de l’enzyme
La [enzyme] dépend de…
des vitesses à laquelle elle est synthétisée et dégradée
Vitesse des processus de synthèse et de dégradation d’une enzyme VS le contrôle de l’activité de l’enzyme
Lent VS très rapide
Nommer 2 mécanismes qui modulent l’activité des enzymes
Allostérie
Modifications covalentes
Décrire la régulation allostérique
Permet l’adaptation la plus rapide
Effets immédiats et brefs
Autre forme: la structure 3D d’une protéine allostérique, généralement multimérique, est modifiée par la présence de molécules appelés effecteurs allostériques ou modulateurs allostériques qui se lient de façon non covalente
Nommer les modifications covalentes réversibles qui modulent l’activité des enzymes
Ajout groupements chimiques: phosphorylation, acétylation et méthylation)
Définir régulation allostérique
Régulation de l’activité d’une protéine par modification de structure 3D
Avantage régulation allostérique
Confère à enzyme une grande sensibilité aux variations de concentration substrat et effecteur
Structure enzyme allostérique et nb de sous-unité
Structure quaternaire et nombre pair de sous-unité chacune pouvant fixer une molécule de substrat
Nom du phénomène qui décrit l’effet allostérique et pourquoi
Phénomène hétérotrope, car c’est la liaison de l’effecteur allostérique qui a un effet sur la fixation du substrat
Qu’est-ce qu’une transition allostérique
Changement de conformation à l’autre d’une enzyme allostérique
Reconnaissance moléculaire dépend de…
Forme et polarité
