Module 6

Question 1

Décrire les principales caractéristiques des enzymes

Answer 1

Réactions catalysées par enzymes sont 10^3 à 10^20 fois plus rapides
Enzymes sont hautement spécifiques (agit sur un groupe de substance spécifique et transforme en produit spécifique)
Plusieurs enzymes sont régulées: capacité de régir aux besoins métaboliques en ajustant activité catalytique

Question 2

Définition énergie libre d’activation

Answer 2

Quantité minimale d’énergie libre requise
Aussi appelée barrière d’activation
Correspond à la quantité d’énergie requise pour convertir 1 mole de substrat de son état initial à son état de transition

Question 3

Définition état de transition

Answer 3

État de réactivité très instable
Arrangement particulier des atomes d’une molécule de substrat dans lequel un lien chimique est en train de se former ou de se briser

Question 4

Corrélation entre vitesse d’une réaction chimique non catalysée et de l’énergie libre d’activation

Answer 4

Inversement proportionnelle

Question 5

Comment une enzyme augmente la vitesse d’une réaction

Answer 5

En diminuant la barrière d’activation: en augmentant la concentration des réactifs et en positionnant les substrats de manière favorable
L’enzyme se combine de manière transitoire au substrat et lui permet d’atteindre plus facilement l’état de transition et de le stabiliser
Une fois l’état de transition atteint, le substrat est converti en produit et l’enzyme est libéré
L’enzyme intacte peut catalyser une autre réaction

Question 6

Nommer les 6 classes d’enzyme

Answer 6

• Oxydoréductases
• Transférases
• Hydrolases
• Lyases
• Isomérases
• Ligases

Question 7

Expliquer classe d’enzyme: oxydoréductase

Answer 7

Enzymes catalysant les réactions oxydoréduction, processus de transfert d’un électron entre un donneur (agent réducteur) et un accepteur d’électron (agent oxydant)
Accompagné de la perte ou du gain d’un atome d’hydrogène ou d’oxygène

Question 8

Expliquer classe d’enzyme: transférases

Answer 8

Enzymes catalysant les réactions de transfert d’un atome ou d’un groupe d’atomes
Présence d’un coenzyme est requise

Question 9

Expliquer classe d’enzyme: hydrolases

Answer 9

Enzyme catalysant les réactions d’hydrolyse, c’est-à-dire le bris d’un lient covalent par l’addition d’une molécule d’eau

Question 10

Expliquer classe d’enzyme: lyases

Answer 10

Enzymes catalysant la formation d’une double liaison associée à l’élimination d’un atome ou d’un groupement ou bien le bris d’une double liaison par l’addition d’un atome ou d’un groupe

Question 11

Expliquer classe d’enzyme: isomérases

Answer 11

Enzymes catalysant les réarrangements intramoléculaires

Question 12

Expliquer classe d’enzyme: ligases

Answer 12

Enzymes catalysant la formation de liens covalents entre 2 molécules en utilisant l’énergie produite par l’hydrolyse de l’ATP

Question 13

Quels paramètres peut-on déduire d’une expérience de cinématique enzymatique

Answer 13

Comprendre le fonctionnement de l’enzyme: efficacité, spécificité, mécanisme catalytique, inhibition et régulation
Comparer les activités de 2 enzymes
Contrôler le métabolisme: utile en industrie pharmaceutique

Question 14

Comment se présente la courbe de vi en fonction de la [S] pour une réaction catalysée avec enzyme michaelienne

Answer 14

Hyperbole

Question 15

Comment se présent la courbe de vi en fonction de la [S] pour une réaction non catalysée

Answer 15

Droite

Question 16

Définir Kmax ou constante de Michaelis

Answer 16

Correspond à la concentration de substrat lorsque la vitesse initiale est la moitié de la vitesse maximale
Est inversement proportionnelle à l’affinité de l’enzyme pour le substrat (Kmax faible= affinité forte, Kmax fort= affinité faible)
Constante même si la concentration d’enzyme varie

Question 17

Définir constante catalytique

Answer 17

Nombre de moles de substrat transformées en produit par unité de temps pour une mole d’enzyme à la vitesse max, donc quand enzyme est saturée de substrat

Question 18

Définir efficacité catalytique

Answer 18

Mesure de l’efficacité de l’enzyme quand la concentration de substrat est faible
Kcat/Km

Question 19

Comment se présente la courbe de vi en fonction de la [S] pour une réaction catalysée avec enzyme allostérique

Answer 19

Sigmoïde

Question 20

Qu’est-ce qu’un inhibiteur enzymatique

Answer 20

Molécules ayant la capacité de diminuer l’activité catalytique d’une enzyme en empêchant la formation du complexe enzyme-substrat ou en bloquant la réaction chimique menant à la formation du produit

Question 21

Comment les inhibiteurs se lient à l’enzyme et comment les appellent-on

Answer 21

Interactions non covalentes, c’est de l’inhibition réversible

Question 22

Nommer les 3 types d’inhibition réversible

Answer 22

Compétitive, non compétitive et incompétitive

Question 23

Expliquer la liaison que fait le type d’inhibiteur compétitif et les effets sur la cinématique enzymatique

Answer 23

Liaison à E
Augmentation de Km
Vmax inchangée

Question 24

Expliquer la liaison que fait le type d’inhibiteur non compétitif et les effets sur la cinématique enzymatique

Answer 24

Liaison à E et ES
Km inchangé
Diminution de la Vmax

Question 25

Expliquer la liaison que fait le type d'inhibiteur incompétitif et les effets sur la cinématique enzymatique

Answer 25

Liaison à ES Diminution Km et Vmax Ratio Vmax/Km inchangé

Question 26

Quel type d'inhibiteur est un analogue structural du substrat et pourquoi

Answer 26

Inhibiteur compétitif, car il a le même site de liaison que le substrat

Question 27

Expliquer le mode d'action de l'inhibiteur compétitif

Answer 27

Se lie au site d'action et bloque l'accès au véritable substrat Donc l'affinité de l'enzyme pour le substrat diminue, ce qui se visualise par une augmentation de la Km Vmax inchangée Peut parfois se lier à un autre site que le site actif (inhibition compétitive non classique)

Question 28

Expliquer le mode d'action de l'inhibiteur compétitif non classique

Answer 28

Se lie à l'enzyme et déforme le site actif ce qui empêche la formation du complexe ES Augmentation Km Vmax inchangée

Question 29

Expliquer le mode d'action de l'inhibiteur non compétitif

Answer 29

Se lie ailleurs que sur le site actif donc pas analogue structural du substrat Peut se lier à la fois à l'enzyme seule ou au complexe ES Complexe enzyme-substrat-inhibiteur est inactif, donc diminution de la [enzyme active], donc diminution Vmax

Question 30

L'inhibiteur non compétitif ne change pas la Km, quel information peut-on en tirer

Answer 30

L'affinité de l'enzyme pour son substrat, c'est-à-dire sa capacité à le lier, demeure la même

Question 31

Expliquer le mode d'action de l'inhibiteur incompétitif

Answer 31

Se lie au complexe ES, alors diminution proportionnelle de Km et Vmax

Question 32

Pourquoi important de réguler l'activité enzymatique

Answer 32

Ne pas gaspiller les ressources, conserver énergie et de répondre aux changements environnementaux

Question 33

Nommer les 3 facteurs qui influence la vitesse d'une réaction enzymatique

Answer 33

[Substrat] et s'il y a lieu [cofacteur] ou [coenzyme] [Enzyme] Activité catalytique de l'enzyme

Question 34

La [enzyme] dépend de...

Answer 34

des vitesses à laquelle elle est synthétisée et dégradée

Question 35

Vitesse des processus de synthèse et de dégradation d'une enzyme VS le contrôle de l'activité de l'enzyme

Answer 35

Lent VS très rapide

Question 36

Nommer 2 mécanismes qui modulent l'activité des enzymes

Answer 36

Allostérie | Modifications covalentes

Question 37

Décrire la régulation allostérique

Answer 37

Permet l'adaptation la plus rapide Effets immédiats et brefs Autre forme: la structure 3D d'une protéine allostérique, généralement multimérique, est modifiée par la présence de molécules appelés effecteurs allostériques ou modulateurs allostériques qui se lient de façon non covalente

Question 38

Nommer les modifications covalentes réversibles qui modulent l'activité des enzymes

Answer 38

Ajout groupements chimiques: phosphorylation, acétylation et méthylation)

Question 39

Définir régulation allostérique

Answer 39

Régulation de l'activité d'une protéine par modification de structure 3D

Question 40

Avantage régulation allostérique

Answer 40

Confère à enzyme une grande sensibilité aux variations de concentration substrat et effecteur

Question 41

Structure enzyme allostérique et nb de sous-unité

Answer 41

Structure quaternaire et nombre pair de sous-unité chacune pouvant fixer une molécule de substrat

Question 42

Nom du phénomène qui décrit l'effet allostérique et pourquoi

Answer 42

Phénomène hétérotrope, car c'est la liaison de l'effecteur allostérique qui a un effet sur la fixation du substrat

Question 43

Qu'est-ce qu'une transition allostérique

Answer 43

Changement de conformation à l'autre d'une enzyme allostérique

Question 44

Reconnaissance moléculaire dépend de...

Answer 44

Forme et polarité