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Biochimie structurale > Module 5 > Flashcards

Module 5 Flashcards

1
Q

Changement de configuration vs changement de conformation

A

Configuration: liaison covalente doit être brisé
Conformation: aucun lien covalent brisé, rotation autour d’un lien covalent simple

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Q

Définition conformation native

A

Conformation 3D spécifique qu’adopte une protéine dans des conditions physiologiques, c’est la forme ayant une activité biologique

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3
Q

Décrire structure primaire (1er niveau d’organisation)

Ce niveau fait intervenir quoi

A

Correspond à la séquence en acides aminés de la chaine polypeptidique spécifiée par l’information génétique (ADN/génome)
Fait intervenir uniquement des liens covalents

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4
Q

Qu’est-ce qui forment la structure 3D de la protéine

A

Structures secondaires, tertiaires et quaternaires

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Q

Décrire structure secondaire (2e niveau d’organisation)

Ce niveau fait intervenir quoi

A

Correspond à l’arrangement spatial des acides aminés adjacents dans une région donnée de la chaine polypeptidique
Sont stabilisées par des liens H (interactions non covalentes) entre les atomes du groupement peptidique (dépend de la nature de la chaine latérale)

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6
Q

Décrire structure tertiaire (3e niveau d’organisation)

Ce niveau fait intervenir quoi

A

Décrit l’arrangement 3D de tous les atomes formant une chaine polypeptidique
Stabiliséee par des interactions non covalentes et des ponts disulfures entre les chaines latérales de résidus éloignés dans la structure primaire
C’est interactions s’appellent liaisons intracaténaires

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7
Q

Qui possèdent une structure quaternaire

A

Les protéines constituées d’au moins 2 chaines polypeptidiques (protéines multimériques)

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8
Q

Décrire structure quaternaire (4e niveau d’organisation)

Ce niveau fait intervenir quoi

A

Décrit l’association et l’arrangement spatial des sous-unités dans l’espace
L’association de 2 ou plusieurs chaines polypeptidiques (sous-unités) pour former protéine multimérique
Stabilisées par les interactions non covalentes et les ponts disulfures entre les chaines latérales qui stabilisent la structure quaternaire

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9
Q

Nommer les 2 méthodes pour déterminer la structure 3D d’une protéine

A

Cristallographie à rayons X et spectroscopie par RMN

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10
Q

Points négatifs d’utiliser la cristallographie à rayons X au lieu de la spectroscopie par RMN

A

A besoin d’un cristal de qualité

RMN: on peut étudier les changements de conformation d’une protéine par cette méthode

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11
Q

Expliquer la cristallographie à rayons X

A

A une résolution élevée
Les cristaux de protéines diffractent les rayons X différemment selon la forme de la protéine cristallisée
Le patron est analysé pour déterminer la structure 3D

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12
Q

Expliquer la spectroscopie par RMN

A

Permet l’étude de la structure d’une protéine en solution
Permet d’étudier les changements de conformation
Très puissance pour petites protéines, moins efficaces pour les grosses

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13
Q

Pourquoi la géométrie des liens peptidiques est-elle importante pour la structure d’une protéine

A

L’arrangement spatial des acides aminés adjacents dans une section de la chaîne polypeptidique dépend de la géométrie des liens peptidiques et de la nature des chaînes latérales

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14
Q

Définir un hélice alpha

A

La structure secondaire la plus abondante et la plus connue
C=O d’un résidu n forme lien H avec N-H résidu n+1
Liens H // au grand axe de l’hélice (stabilisent la structure)
Chaines latérales sont perpendiculaires à l’axe de l’hélice et se dirigent vers l’extérieur de celle-ci
Style ruban

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15
Q

Décrire brin B

A

Élément constitutif d’un feuillet

C’est une portion de la chaine polypeptidique dans une conformation étendue en zigzag

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16
Q

Décrire feuillet B

A

Structure secondaire fréquente dans les protéines

Est composé de brin B

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17
Q

Stabilité brin B

A

Pas stable à cause de l’absence d’interactions non covalentes entre les résidus

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18
Q

Comment augmenter la stabilité des brins B

A

Les brins s’associent entre eux en formant des liens H entre groupements alpha-carbonyle d’un brin et les groupements alpha-amines d’un autre
C’est alors des feuillets

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19
Q

Nommer les 2 principaux types de feuillets

A

B parallèles et B antiparallèles

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20
Q

Différence entre hélice et feuillet

A

Pour le feuillet, les liens H se forment entre les brins voisins et non entre des résidus voisins pour les hélices

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21
Q

Combien de résidus dans un hélice alpha

A

Contiennent entre 4 et 40 résidus et la moyenne est de 12

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22
Q

Combien de résidus dans un brin B

A

6 en moyenne, mais peut en contenir plus de 15

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23
Q

Combien de brins a-t’il dans un feuillet B

A

Entre 2 et 22 brins, mais en moyenne 6

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24
Q

Décrire une boucle

A

Segments irréguliers qui changent brusquement de direction

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25
Q

Comment appelle-t’on les boucles qui contiennent peu de résidus

A

Coudes (5 résidus et moins)

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26
Q

Décrire le type de coude le plus courant

Dire il fait le lien entre quoi et son nombre de résidus

A

Coude B
Fait le lien entre 2 brins d’un feuillet B antiparallèle
Contiennent 4 résidus et sont stabilisés par un lien H entre le carbonyle du 1er (n) et l’amine du 4e (n+3)

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27
Q

2 acides aminés souvent présents dans les coudes et pourquoi

A

Glycine: sa petite chaîne latérale permet un virage encore plus abrupt sans le problème de l’encombrement stérique
Proline: favorise un changement de direction de la chaîne polypeptidique en introduisant un lien peptidique dans la conformation cis

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28
Q

Décrire motif

A

Arrangement de structure secondaire plus fréquent que d’autres

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29
Q

Qu’est-ce qui façonne la structure 3D de la protéine finale

A

L’agencement de toutes les structures secondaires entre elles

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30
Q

De quoi dépend la localisation des résidus dans la structure tertiaire

A

Dépend fortement de la polarité: les résidus non polaires se retrouvent à l’intérieur de la protéine, les résidus chargés sont surtout situés en surface de la protéine, tandis que les groupements polaires et non chargés sont situés principalement à la surface de la protéine, quelquefois à l’intérieur

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31
Q

Décrire domaine

A

Segments de la chaine polypeptidique qui se replient indépendamment les uns des autres, considérer comme des éléments structuralement indépendants qui ont chacun les caractéristiques d’une petite protéine
Protéine de plus de 250 résidus
Domaine a fonction spécifique
Domaine peut contenir plusieurs motifs

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32
Q

Structure quaternaire dans le cas d’une protéine monomérique

A

C’est la structure tertiaire, car la protéine n’a qu’une seule chaine

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33
Q

Différence entre stabilisation tertiaire et quaternaire

A

Sont stabilisée par les mêmes types d’interaction, sauf que pour quaternaire les interactions sont formées entre 2 chaines polypeptidiques distinctes (liaisons intercaténaires)

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34
Q

Définition dénaturation

A

Perte de la conformation native suite aux bris des interactions non covalentes

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35
Q

Pourquoi l’activité biologique d’une protéine est affectée lors de la dénaturation

A

Relation directe entre la structure 3D et la fonction d’une protéine

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36
Q

Rôle des agents dénaturants et niveau d’organisation qu’ils perturbent

A

Perturbent les interaction non covalentes des structures secondaires, tertiaires et quaternaire
Primaire n’est pas affectée, car ne touche pas aux liens covalents

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37
Q

Qu’est ce qui rend les protéines moins susceptibles à la dénaturation

A

Présence de ponts disulfures

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38
Q

Terme qui signifie que les protéines retrouvent leur conformation native après avoir été dénaturées

A

Renaturation

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39
Q

Nommer les 4 agents dénaturants

A

Chaleur, changement de pH, agents chaotropiques et détergents

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40
Q

Expliquer l’agent dénaturant: chaleur

A

Augmente l’énergie dans le milieu donc la vibration des molécules ce qui provoque le bris des interactions faibles

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41
Q

Expliquer l’agent dénaturant: changement de pH

A

Changement de la charge des chaines latérales et ainsi briser interactions essentielles au maintien de la structure 3D

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42
Q

Expliquer l’agent dénaturant: agent chaotropiques

A

Perturbent les liaisons faibles en augmentant la solubilité des groupements non polaires
Par exemple: urée et les sels de guanidine

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43
Q

Expliquer l’agent dénaturant: détergent

A

Altère des interactions hydrophobes en formant des micelles qui augmentent la solubilité des résidus hydrophobes

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44
Q

Où se retrouve l’info nécessaire au repliement de la protéine

A

Structure primaire

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45
Q

Est-t’il plus facile de dégradé une protéine conformation native ou protéine dénaturé ou mal repliée

A

Dénaturé et mal replié

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46
Q

Comment les protéines se replient-elles

A

De manière à former la structure la plus stable possible, c’est-à-dire contenant le minimum d’énergie libre

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47
Q

Repliement est favorable ou non favorable et pourquoi

A

Processus thermodynamiquement favorable, car diminution de l’énergie libre (delta G négatif)

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48
Q

Expliquer le repliement des protéines

A

Au cours de la synthèse et avant la fin polymérisation de la chaine, structures secondaires se forment alors formation grand nombre liaisons H
En même temps, agrégation et coalescence des résidus non polaires, alors effondrement hydrophobe qui permet la formation de poches hydrophobes ce qui assure le rapprochement des résidus éloignés dans la structure primaire ce qui entraine la formation d’interactions entre différentes structures secondaires
Molécule protéique est sous forme de globule fondu

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49
Q

Qu’est-ce qu’un globule fondu ou un Molten globule

A

Intermédiaire lors du repliement des protéines
Une molécule qui n’a pas encore atteint la conformation native, mais qui n’est pas une protéine dénaturée
Observés pour protéine de plus de 100 résidus
Petits polypeptides se replient sans former d’intermédiaires, grosses protéines peuvent passer par plusieurs formes

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50
Q

Pourquoi le repliement des protéines est une phénomène de coopérativité

A

Formation d’une partie de la structure aide à la formation de la structure restante

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51
Q

Nommer le plus grand facteur pour le repliement des protéines et expliquer

A

Interactions hydrophobes
L’exclusion des résidus hydrophobes sert de force motrice au repliement, car regroupement des résidus hydrophobes au centre de la protéine pour réduire la surface accessible au solvant

52
Q

Nommer des facteurs autre que les interactions hydrophobes qui contribuent au repliement et à la stabilité des protéines

A

Liens H entre les atomes du squelette peptidique (structure secondaire)
Les atomes des chaines latérales (structure tertiaire)

53
Q

Nommer les 3 méthodes de classification des protéine

A

Fonction
Forme et solubilité
Composition

54
Q

Point négatif de la classification selon la fonction

A

Difficile de classer protéines multifonctionnelles (ont plusieurs fonctions)

55
Q

Nommer les 3 groupes de la classification selon la forme et la stabilité

A

Fibreuse
Globulaire
Membranaire

56
Q

Décrire les protéines fibreuses

A

1 seul type de structure secondaire ordonnée
Degré de pontage élevé (grand nombre d’interactions covalentes et non covalentes les retiennent ensemble)
Allongée et insoluble
Rôle: grande résistance mécanique

57
Q

Nommer les 3 différentes protéines fibreuses

A

Kératine: juste hélices alpha
Fibroïne de la soie: feuillets B
Collagène: triple hélice

58
Q

Décrire les protéines globulaires

A

Les plus nombreuses
Plusieurs types de structures secondaires pas ordonnés
Protéines qui, dans leur conformation native, ont une structure sphéroïdale
Repliement compact
Structures irrégulières et variées

59
Q

Rôle protéines globulaires

A

Enzymes, hormones, anticorps, protéines de transport

60
Q

Décrire l’emplacement des résidus des protéines globulaires selon la polarité

A

Résidus hydrophobes se retrouvent à l’intérieur du globule

Surface exposée au solvant est formée de résidus hydrophiles ce qui rend protéine soluble dans l’eau

61
Q

Nombre de domaine selon le nombre de résidus des protéines globulaires

A

Moins de 250 résidus: 1 seul domaine

Plus de 250 résidus: 2 domaines ou plus, alors protéine multifonctionnelle

62
Q

Décrire protéine membranaire

A

Forte teneur en résidus hydrophobes

63
Q

Nommer les 2 types de classification selon la composition

A

Simple

Conjugée

64
Q

Expliquer classification selon la composition: simple

A

Forme active ne contient que des résidus d’acides aminés

65
Q

Expliquer classification selon la composition: conjuguée

A

Forme active contient un groupement non protéique

66
Q

Définition apoprotéine

A

Forme inactive de la protéine

Protéine conjuguée n’est pas liée à son groupement non protéique

67
Q

Définition holoprotéine

A

Désigne la forme active de la protéine, celle liée au groupement non protéique

68
Q

Qui suis-je? Terme utilisé pour désigner 2 formes que peut prendre une même molécule. Le passage d’une forme se fait sans briser aucun lien covalent.

A

Conformation

69
Q

Qui suis-je? Terme utilisé pour désigner 2 formes que peut prendre une même molécule. Cependant, le passage d’une forme à l’autre demande le bris et la formation d’une liaison covalente.

A

Configuration

70
Q

Vrai ou Faux
Presque tous les groupements peptidiques sont en conformation trans
Expliquer pourquoi

A

Vrai

La conformation trans diminue l’encombrement stérique entre les chaines latérales

71
Q

Quel lien correspond au lien peptidique?

A

Le lien peptidique se forme par la réaction du groupement a-carboxyle d’un acide aminé avec le groupement a-amine d’un autre acide aminé. Suite à la réaction, le carboxyle devient un carbonyle et l’amine primaire devient un amine secondaire.

72
Q

Vrai ou Faux.

Les structures secondaires sont stabilisées par des liens covalents.

A

Faux.

Les structures secondaires sont stabilisées par des liens hydrogène.

73
Q

Vrai ou Faux.
Une combinaison reconnaissable d’hélices et de feuillets qui apparait dans un bon nombre de différentes protéines est appelé domaine.

A

Faux.
Un motif est une combinaison reconnaissable de structures secondaires, tandis qu’un domaine est une région de la chaine polypeptidique qui est repliée indépendamment du reste de la chaine.

74
Q

Comment nomme-t-on les intermédiaires formés au cours du repliement d’une protéine?

A

Globule fondu

75
Q

Comment appelle-t-on les protéines qui facilitent le repliement correct des protéines?

A

Chaperonnes

76
Q

Qui suis-je?

Protéines sphériques, solubles dans l’eau.

A

Protéines globulaires

77
Q

Qui suis-je?

Protéines contenant un nombre important de résidus hydrophobes.

A

Protéines membranaires

78
Q

Qui suis-je?

Protéines filiformes, insolubles dans l’eau.

A

Protéines fibreuses

79
Q

Quel est le type de structure rencontré chez la myoglobine?

A.	Triple hélice
B.	Hélice et feuillet
C.	Feuillet bêta
D.	Coude bêta
E.	Hélice alpha
A

E. Hélice alpha

80
Q

Quel est le nom des doubles liaisons covalentes impliquées dans le maintien de la structure du collagène?

A

Base de Schiff

81
Q

Parmi les caractéristiques suivantes, laquelle ou lesquelles décrivent l’hémoglobine?

A. Protéine monomérique
B. Protéine multimérique
C. Transport de l’oxygène dans les tissus
D. Transport de l’oxygène dans le sang
E. Liaison à 1 seul groupement hème
F. Liaison à 4 groupements hème
G. Affinité pour l’oxygène modulable (possibilité de régulation)

A

B. Protéine multimérique
D. Transport de l’oxygène dans le sang
F. Liaison à 4 groupements hème
G. Affinité pour l’oxygène modulable (possibilité de régulation)

82
Q

Nommez les 4 niveaux de structure d’une protéine et les définir brièvement.

A
  1. Structure primaire : Séquence linéaire des résidus d’acides aminés présents dans la chaîne polypeptidique. Liaisons covalentes de type liens peptidiques.
  2. Structure secondaire : Arrangement spatial (3D) des acides aminés adjacents d’un segment de la chaîne. Les hélices α, les feuillets β, les boucles et les coudes sont des éléments de structures secondaires. Liaisons hydrogène entre les atomes du squelette peptidique (entre les groupements -carbonyle et α-amine de résidus adjacents).
  3. Structure tertiaire: Arrangement 3D de tous les atomes dans une chaîne polypeptidique entière. Comprend les motifs et les domaines. Interactions principalement entre les chaînes latérales. Interactions non covalentes (liaisons hydrogène, interactions hydrophobes, liaisons ioniques et forces de Van der Waals) et covalentes (ponts disulfures) entre 2 résidus de la même chaîne polypeptidique.
  4. Structure quaternaire: Arrangement des chaînes polypeptidiques formant les sous-unités d’une protéine multimérique. Structure quaternaire d’une protéine monomérique = structure tertiaire! Interactions non covalentes (liaisons hydrogène et ioniques, interactions hydrophobes et forces de Van der Waals) et covalentes (ponts disulfures, bases de Schiff) entre 2 chaînes distinctes.
83
Q

Quel est l’avantage de la RMN par rapport à la cristallographie?

A

La spectrométrie par RMN permet d’obtenir la structure de protéines dont la cristallisation n’est pas possible ou difficile. Elle permet également d’étudier les changements de conformation (dynamique) d’une protéine. Il faut réaliser que les protéines ne sont pas des entités statiques; cette souplesse structurale est importante pour la fonction de la protéine.

84
Q

Complétez les phrases suivantes :

Les protéines sont des chaînes linéaires constituées A liés ensemble par des liens covalents appelés liaisons B. Bien que le lien C-N soit une liaison simple, il possède partiellement les caractéristiques d’une C. Ce phénomène s’explique par la formation d’un D de résonnance. Cette structure restreint la rotation du lien peptidique. Une rotation est possible seulement pour les liens E et F du squelette peptidique.
L’hélice α est un exemple d’élément de structure G. Cette structure en hélice est formée par des liaisons H entre des acides aminés adjacents. Les liens H sont I à l’axe de l’hélice, tandis que les chaînes latérales sont J à l’axe de l’hélice et à K de celle-ci

A 
A. acides aminés
B. peptidiques
C. double liaison
D. hybride
E. Ca alpha-N (phi)
F. Ca alpha-Co (psi)
G. secondaire
H. hydrogène (ou H)
I. parallèles
J. perpendiculaires
K. l'extérieur
85
Q

Quels sont les 2 acides aminés les plus fréquemment rencontrés dans un coude alpha et pourquoi?

A

La proline et la glycine. Leurs structures particulières (la très petite chaîne latérale de la glycine et l’anneau pyrrolidine de la proline) provoquent plus facilement des changements de direction du squelette peptidique.

86
Q

Comment appelle-t-on une région d’une chaîne polypeptidique dont le repliement est distinct du reste de la chaîne?

A

Domaine

87
Q

Lequel de ces acides aminés est le moins susceptible de se retrouver à la surface d’une protéine soluble?

A.	Lysine
B.	Glutamate
C.	Thréonine
D.	Sérine
E.	Leucine
A

VÉRIFIER EXAM

88
Q

Lesquelles de ces techniques sont utilisées pour déterminer la structure 3D d’une protéine?

A. Cristallographie à rayons X
B. RMN
C. Chromatographie d’affinité
D. Focalisation isoélectrique

A

a) et b)

89
Q

Lequel de ces énoncés sur l’effet de différents agents dénaturants est faux?

A. Une température élevée provoque le bris des interactions faibles.
B. Un changement de pH peut entraîner un changement de la charge des chaînes latérales et ainsi briser des liaisons ioniques.
C. Les détergents altèrent des interactions hydrophobes.
D. Le β-mercaptoéthanol brise les ponts disulfures.
E. La dénaturation d’une protéine est toujours irréversible.

A

e)

90
Q

Lequel de ces énoncés sur les liens peptidiques est faux?

A. Un lien peptidique possède les caractéristiques partielles d’une double liaison.
B. Le lien peptidique est plus long qu’un lien carbone-azote typique.
C. La rotation autour du lien peptidique est limitée.
D. Le groupement peptidique est généralement dans la configuration trans.

A

b)

91
Q

Laquelle de ces protéines fibreuses est quasi-inextensible?

a. Collagène
b. α-kératine
c. Fibroïne de la soie

A

c)

92
Q

En plus des liens H, quel type de lien stabilise les niveaux supérieurs d’organisation de l’α-kératine en superhélice gauche, protofibrilles et microfibrilles?

A

Ponts disulfures

93
Q

Vrai ou faux.

Toutes les protéines fibreuses forment des structures filiformes grâce à la présence des grandes hélices entremêlées.

A

Faux

Par exemple, fibroïne de la soie est constituée de feuillets beta

94
Q

Quels sont les rôles de la myoglobine et l’hémoglobine?

A

Transport de l’oxygène

L’hémoglobine transporte l’oxygène dans le sang, tandis que la myoglobine transporte l’oxygène à l’intérieur des tissus.

95
Q

Quelle est la principale différence structurale entre la myoglobine et l’hémoglobine?

A

Myoglobine est un monomère et l’hémoglobine est un hétérotétramère (tétramère)

96
Q

Quel type de structures secondaires retrouve-t-on dans l’hémoglobine?

A

Hélices alpha

97
Q

Rôle de l’hème

A

L’atome de fer sert de site de fixation et fixe de façon irréversible l’oxygène

98
Q

Comment l’hème se lie à l’hémoglobine et la myoglobine

A

Interactions non covalentes

99
Q

Comment l’atome d’oxygène peut aller oxygéner l’organisme s’il est fixer de façon irréversible à l’atome de fer de l’hème?

A

Le microenvironnement créé par la myoglobine et l’hémoglobine qui permet la liaison réversible de l’oxygène

100
Q

Combien de groupement hème contient l’hémoglobine?

A

4, un par sous-unité

101
Q

Est-ce que l’hémoglobine est une protéine simple ou une protéine conjuguée?

A

Conjuguée

102
Q

Est-ce que l’hémoglobine est une protéine simple ou une protéine conjuguée?

A

Conjuguée

103
Q

Est-ce que le collagène est une protéine simple ou une protéine conjuguée?

A

Conjuguée

104
Q

Combien de sous-unités contient l’hémoglobine et nommer les

A

4 sous-unités (chaine polypeptidique)

2 alpha et 2 beta

105
Q

Nommer groupement associé (actif) de l’hémoglobine

A

Hème

106
Q

Nommer groupement associé (actif) collagène

A

Glucidiques

Alors glycoprotéine

107
Q

Rôle groupement actif du collagène

A

Assemblage fibrilles

108
Q

En quoi la séquence répétée du collagène est-elle importante pour la formation de la triple hélice et des fibrilles?

A

À tous les 3 résidus d’une triple hélice, la chaîne latérale se retrouve à l’intérieur de la triple hélice. Il n’y a donc pas assez de place pour une autre chaîne latérale que celle de la glycine. Les contraintes (limite dans la rotation possible des liens) imposées par la proline et l’hydroxyproline rendent l’hélice rigide. Les résidus hydroxylés participent à la stabilisation de la triple hélice via la formation de liens H. Les chaînes latérales des résidus lysine et allysine (ainsi que leur dérivé hydroxylé) réagissent ensemble pour former des bases de Schiff. Ces liens sont importants lors de l’association de plusieurs triples hélices de collagène en fibrilles.

109
Q

Quelle est la séquence répétée du collagène?

A

Gly - X - Y
X: proline
Y: résidu hydroxylé

110
Q

Quelle maladie est entraînée par la carence en vitamine C?

A

Scorbut

111
Q

Quelle vitamine est essentielle pour que la modification post-traductionnelle du collagène puisse s’effectuer?

A

Vitamine C

112
Q

De quelle modification post-traductionnelle dépend la structure du collagène?

A

L’hydroxylation de la proline et de la lysine

113
Q

Associez la fonction à l’exemple correspondant.

a. Source d’acides aminés pour les organismes
b. Transport du glucose au travers de la membrane cellulaire
c. Venins et toxines
d. Composante structurale des flagelles
e. Catalyse biologique
f. Principalement des protéines fibreuses
g. Certaines hormones
h. Responsable du repliement correct de certaines protéines

A

a) stockage
b) transport
c) défense
d) mouvement
e) enzyme
f) structure
g) régulation
h) chaperonne

114
Q

Décrivez la différence entre chaque paire de termes

a. Protéine fibreuse vs protéine globulaire

A

Fibreuse: 1 seul type de structures secondaires, insoluble, rôle structural
Globulaire: forme sphérique, soluble, mélange de structures secondaires, rôle diversifié

115
Q

Décrivez la différence entre chaque paire de termes

Protéine simple vs protéine conjuguée

A

Protéine simple: ne contient que des acides aminés

Protéine conjuguée: protéine associée à une composante non protéique.

116
Q

Décrivez la différence entre chaque paire de termes

Apoprotéine vs holoprotéine

A

Apoprotéine: Protéine conjuguée sans son groupement non protéique. Forme inactive
Holoprotéine: Protéine conjuguée avec son groupement non protéique. Forme active

117
Q

Expliquez brièvement comment ces agents dénaturants affectent la structure d’une protéine.
SDS

A

Altère les interactions hydrophobes.
Les détergents altèrent les interactions hydrophobes par leur capacité à former des micelles. À l’intérieur d’une micelle, les résidus hydrophobes sont solubles. Les détergents altèrent donc les interactions hydrophobes (qui sont un type d’interactions non covalentes) en solubilisant les résidus hydrophobes.

118
Q

Expliquez brièvement comment ces agents dénaturants affectent la structure d’une protéine.
Température élevée

A

Altère toutes les interactions covalentes

119
Q

Expliquez brièvement comment ces agents dénaturants affectent la structure d’une protéine.
B-mercaptoéthanol

A

Brise les ponts disulfures

120
Q

Comment la polarité ou la charge d’un résidu d’acide aminé influence-t-elle sa position dans la structure 3D d’une protéine?

A

La position d’un résidu dans la structure 3D dépend des interactions possibles avec le solvant. Les acides aminés chargés ou polaires (hydrophile) se retrouvent principalement à la surface de la protéine (exposés au solvant), tandis que les acides aminés hydrophobes (non polaire) se retrouvent majoritairement à l’intérieur de la protéine, hors du contact du solvant.

121
Q

Indiquez à quel niveau de structure contribue chacun des énoncés suivant :
Séquence en acides aminés

A

Structure primaire

122
Q

Indiquez à quel niveau de structure contribue chacun des énoncés suivants:
Feuillet B

A

Secondaire, mais parfois tertiaire (quand brins ne sont pas adjacents dans structure primaire) et quaternaire (quand brins proviennent pas même chaine)

123
Q

Indiquez à quel niveau de structure contribue chacun des énoncés suivants:
Liaisons H

A

Secondaire (entre atomes squelette peptidique)
Tertiaire: entre chaines latérale polaires d’une même chaine polypeptidique
Quaternaire: entre les chaines latérales polaires de 2 sous-unités de la protéine

124
Q

Indiquez à quel niveau de structure contribue chacun des énoncés suivants:
Liaisons disulfures

A

Tertiaire ou quaternaire

Entre résidu cystéine d’une même chaine ou de 2 sous-unités de la protéine

125
Q

Pourquoi les feuillets 􏰁 antiparallèles sont-ils plus stables que les feuillets β parallèles?

A

Car les liens H entre les brins sont plus linéaires que ceux des feuillets parallèles qui sont en angle

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