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Biochimie structurale > Module 3 > Flashcards

Module 3 Flashcards

1
Q

Nommer les 8 fonctions biologiques des acides aminés et des protéines

A
  1. Catalyse (nombreuses protéines sont des enzymes)
  2. Transport (ex. hémoglobine)
  3. Stockage des nutriments
  4. Structure (forme et rigidité ex. kératine et collagène)
  5. Mouvement (contraction muscles)
  6. Décodage de l’information génétique (activer expression gène, transcription et traduction ex. ADN polymérase)
  7. Régulation (hormones)
  8. Défense ou agression (anticorps)
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2
Q

Structure générale d’un acide aminé

A

Groupement carbonyle (-COOH) et groupement amine (-NH2) sur squelette de carbone

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3
Q

Énoncer les principales caractéristiques des acides aminés

A
  • Sont tous des acides alpha-aminés
  • Ont tous une fonction carboxyle et une fonction amine primaire (sauf proline)
  • Ont tous une activité optique (sauf glycine)
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4
Q

Nommer 2 cas particuliers d’acides aminés

A
  • Isoleucine et thréonine possèdent 2 carbones chiraux, alors 4 stéréoisomères différents
  • Isoleucine et leucine sont des isomères de structure
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5
Q

Donner un exemple d’acide aminé non standard avec rôle biologique

A
  • GABA (dérivé du glutamate): neurotransmetteur
  • Histamine (dérivé histidine): neurotransmetteur
  • Épinéphrine et thyroxine (dérivé tyrosine): hormone
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6
Q

Laquelle de ces fonctions n’est pas remplie par les acides aminés, les peptides ou les protéines?

A.	Transport
B.	Stockage de l'information génétique
C.	Structure
D.	Défense
E.	Régulation de l'expression génétique
A

B. Stockage de l’information génétique

Les protéines remplissent une grande variété de fonctions. Mais ce sont les acides nucléiques qui servent au stockage de l’information génétique.

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7
Q

La plupart des acides aminés sont chiraux parce qu’au moins un de leurs atomes de carbone est attaché à ____________ différents substituants.

A

4

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8
Q

L’acide aminé _________ ne possède aucun carbone chiral.

A

Glycine

La chaine latérale de la glycine est un simple atome d’hydrogène. Son carbone alpha est lié à 2 atomes d’hydrogène et n’est donc pas asymétrique.

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9
Q

Lequel de ces acides aminés possède une chaine latérale pouvant former des liens covalents de type pont disulfure?

A.	Trp
B.	Ser
C.	Met
D.	Thr
E.	Cys
A

E. Cys

La méthionine et la cystéine contiennent un atome de soufre. Mais c’est le groupement sulfhydryle (-SH) de la cystéine qui lui permet de former des liens de type pont disulfure.

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10
Q

Lequel des acides aminés suivants est polaire et non-chargé?

A.	Trp
B.	Glu
C.	Tyr
D.	Phe
E.	Ile
A

C. Tyr

La chaine latérale de la tyrosine (tyr) contient un groupement hydroxyle, donc un groupement polaire non-chargé.

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11
Q

Parmi les acides aminés suivants, lesquels peuvent être liés ensemble par des ponts salins?

A.	Lys, Asp
B.	Tyr, Ser
C.	Thr, Glu
D.	Glu, Asp
E.	Lys, Arg
A

A. Lys, Asp

Des ponts salins peuvent se former entre deux acides aminés de charges opposées. La lysine (chargé +) et l’aspartate (chargé -) peuvent ainsi former des ponts salins.

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12
Q

Vrai ou Faux.
Il faut 3 moles de OH- pour convertir 1 mole d’acide aspartique complètement protoné en 1 mole d’acide aspartique complètement déprotoné.

A

Vrai.

L’acide aspartique (aspartate) possède 3 groupements ionisables. Puisque s’il y a une mole d’acide aspartique, il y a une mole de chacun des groupements ionisables. Chaque groupement ionisable peut être vu comme un acide faible (ou une base faible). Il faut une mole de base forte (de OH-) pour déprotonner chacun des groupements ionisables.
À pH acide, la concentration de H+ est très élevée. Tous les groupements qui ont la capacité de lier un H+ supplémentaire ont déjà lié ce proton. On dit alors que la molécule est complètement protonnée.
Lorsqu’on ajoute 1 mole de OH-, le groupement dont le pKa est le plus faible (le groupement α-COOH) perd son proton.
Après l’ajout de la 2ième mole de OH-, c’est le second groupement –COOH (celui de la chaine latérale) qui perd son proton.
Finalement, après la 3ieme mole de OH-, le α-NH3+ perd également son proton. On dit alors que la molécule est complètement déprotonnée puisqu’elle ne peut plus libérer aucun proton.

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13
Q

Sur 100 molécules d’alanine, combien porteront un groupement carboxyle ionisé (ion carboxylate) à pH 3? Arrondir le résultat à l’unité (aucune décimale) et indiquer uniquement la valeur numérique dans la réponse.

pK1 de l’alanine = 2,4
pK2 de l’alanine = 9,7

A

80

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14
Q

Quelle est la charge nette de la majorité des molécules d’arginine dans une solution à pH 6?

pK1 = 2,2
pK2 = 9,0
pKR = 12,5
A.	-3
B.	-2
C.	-1
D.	0
E.	+1
F.	+2
G.	+3
A

E.

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15
Q

Lesquels de ces énoncés sont faux?

A. Les 20 acides aminés standards sont les seuls acides aminés retrouvés dans les protéines.
B. Les acides aminés retrouvés dans les organismes vivants sont principalement de la série D.
C. Les 20 acides aminés standards ont un groupement amine et un groupement carboxyle liés au carbone α.
D. Tous les acides aminés sont chiraux.
E. La leucine et l’isoleucine possèdent 2 carbones chiraux

A

A. Les 20 acides aminés standards sont les seuls acides aminés retrouvés dans les protéines.
B. Les acides aminés retrouvés dans les organismes vivants sont principalement de la série D.
D. Tous les acides aminés sont chiraux.
E. La leucine et l’isoleucine possèdent 2 carbones chiraux

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16
Q

Les pKa de la tyrosine sont de 2,2 (pK1), 9,1 (pK2) et 10,1 (pKR). Quel est le point isoélectrique de cet acide aminé (au centième)?

A

5,65

17
Q

Quelle est la différence entre un acide α-aminé et un acide β-aminé?

A

Les acides α-aminés portent leur groupement amine sur le carbone α, tandis que le groupement amine d’un acide β-aminé est lié au carbone β.

18
Q

Nommez 3 caractéristiques communes aux acides aminés protéogéniques. Identifiez les 2 exceptions.

A

 Les acides aminés protéogéniques sont tous des acides α-aminés.
 Ils ont tous un groupement carboxyle et un groupement amine primaire.
o Exception : la proline a un groupement amine secondaire.
 Ils ont tous une activité optique; la forme L est prédominante.
o Exception : la glycine n’est pas une molécule chirale.

Biochimie structurale (7 decks)

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