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Métabolisme et régulation > Module 10 > Flashcards

Module 10 Flashcards

1
Q

Les douze paires d’e- issues de l’oxydation du glucose sont-ils transférés directement à l’oxygène dans le processus de transfert d’e-?

A

Non, ils sont initialement transférés aux coenzymes NAD+ et FAD pour former 10 NADH et 2 FADH2.

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2
Q

Quelles enzymes permettent la formation de NADH et de FADH2 lors de la glycolyse et du cycle de Krebs?

A 
Glycolyse: - Glycéraldehyde-3-phosphate
Cycle de Krebs: - Isocitrate déshydrogénase
- alpha-cétoglutarate déshydrogénase
-Succinate déshydrogénase
Malate déshydrogénase
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3
Q

Comment les électrons passent-ils du NADH et du FADH2 à l’O2 pour former du H2O?

A

Ils passent par la chaine de transport des électrons et participent à 10 réactions d’oxydoréduction de plus de 10 centres redox, puis réduit l’O2 en H2O.

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4
Q

Est-ce que tous les protons passant par la chaine de transport des électrons servent à réduire l’O2 en H2O?

A

Non, certains protons sortent de la mitochondrie.

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5
Q

Qu’elle enzyme profite du gradient de pH engendré par la sortie de protons de la mitochondrie?

A

L’énergie libre résultant de la formation de ce gradient de pH est utilisé par l’ATP synthase pour la synthèse d’ATP à partir d’ADP et de Pi via la phosphorylation oxydative.

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6
Q

Combien d’équivalents ATP sont formés par molécule de glucose complètement oxydée en CO2 et H2O?

A

32 ATP

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7
Q

Quelle est la fonction de la mitochondrie chez les eucaryotes?

A

Siège du métabolisme oxydatif/centrale énergétique

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8
Q

Quelles enzymes dans la mitochondrie assurent la fonction de siège du métabolisme oxydatif de cette dernière?

A

Pyruvate Déshydrogénase
Enzymes du cycle de Krebs
Enzymes de l’oxydation des acides gras
Enzymes et protéines de la chaîne de transport des e-
Enzymes et protéines de la phosphorylation oxydative

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9
Q

Les mitochondries ont-elles toujours la même taille et la même forme?

A

Non, elles varient selon leur origine ou leur état métabolique.

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10
Q

Une cellule eucaryote type contient environ combien de mitochondries?

A

800 à 2000 mitochondries

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11
Q

Quelles structures limitent les mitochondries?

A

Membrane externe lisse

Membrane interne avec plusieurs invaginations

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12
Q

Comment appelle-t-on les invaginations de la membrane interne des mitochondries et comment varie leur fréquence?

A

Crêtes qui varient selon l’activité respiratoire de la cellule.

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13
Q

Où se trouvent les protéines qui assurent le transport des e- et les phosphorylations oxydatives dans la mitochondrie?

A

Liées à la membrane interne mitochondriale de sorte que l’intensité de la respiration varie avec la surface de cette membrane.

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14
Q

Donnez un exemple de cellule ayant peu de crêtes sur la membrane interne des mitochondries à cause d’une intensité respiratoire faible.

A

Les cellules du foie

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15
Q

Quelle est la composition du compartiment interne mitochondrial?

A

Une substance de type gel avec 50% d’eau appelée matrice qui contient un concentration élevée d’enzymes solubles du métabolisme oxydatif ainsi que des substrats, des cofacteurs nucléotidiques et des ions inorganiques. Elle contient également la machinerie génétique mitochondriale qui synthétise quelques-unes des protéines mitochondriales.

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16
Q

D’où proviennent la majorité des protéines mitochondriales?

A

Malgré le génome propre à la mitochondrie, 98% des protéines mitochondriales, soit 10-20% des protéines intracellulaires, sont codées par des gènes nucléaires et synthétisées par des ribosomes dans le cytosol. Ainsi, elles doivent traverses les membranes mitochondriales pour atteindre la matrice.

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17
Q

Comment se fait le transport de molécules jusqu’à 5 kDa au travers de la membrane externe mitochondriale?

A

Des porines, soit des protéines qui forment des pores non spécifiques permettent la diffusion libre des molécules.

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18
Q

Quel est le poucentage protéique de la membrane interne et est-ce plus ou moins que celle externe?

A

75%

Plus que celle externe

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19
Q

La membrane interne est perméable à quelles molécules?

A

O2
CO2
H2O

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20
Q

Comment se fait le transport de métabolites tels que l’ATP, l’ADP et le phosphate à travers la membrane interne?

A

Protéines spécialisées pour ce transport.

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21
Q

Que permet la grande imperméabilité de la membrane interne?

A

Cela permet de générer des gradients ioniques à travers cette membrane et est à l’origine de la compartimentation des fonctions métaboliques entre le cytosol et les mitochondries.

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22
Q

Combien de complexes de la chaîne de transport des e- utilisent l’énergie libérée par le flux d’e- pour pomper des protons de la matrice mitochondriale vers l’espace intermembranaire?

A

3 complexes

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23
Q

Qu’arrive-t-il au fur et à mesure que les protons sont expulsés à l’extérieur de la matrice mitochondriale?

A

Le pH augmente (alcalinisation) et la matrice devient chargée négativement par rapport à l’espace intermembranaire. Il y a un gradient de pH et un gradient électrique (potentiel électrique) au travers la membrane mitochondriale interne. Ce potentiel membranaire est négatif sur la face matricielle et positif sur la face cytoplasmique.

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24
Q

Dans quels sens se font les échange d’ATP, d’ADP et de phosphate au travers les membranes de la mitochondrie?

A

ATP: produit par phosphorylation oxydative dans la matrice et est transporté dans le cytosol où ont lieu les réactions qui utilisent de l’ATP.
ADP et phosphate: Ils sont produits par l’hydrolyse de l’ATP dans le cytosol et doivent être transportés dans la mitochondrie pour être synthétisés en ATP.

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25
Q

Comment s’appellent les systèmes de transport de l’ATP, l’ADP et le phosphate?

A

1) Translocase ATP/ADP

2) Transporteur de phosphate

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26
Q

Comment fonctionne la translocase ATP/ADP?

A

C’est un système antiport qui permet d’échanger l’ATP4- produit dans la mitochondrie contre l’ADP3- du cytosol.

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27
Q

Quel est le plus abondant transporteur d’ATP, d’ADP et de P?

A

La translocase ATP/ADP

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28
Q

Combien de sites de fixation aux nucléotides ont les translocase ATP/ADP?

A

1 seul

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29
Q

Comment garantit-on que l’ATP sera exporté de la mitochondrie?

A

L’ATP a une charge négative supplémentaire donc le résultat net de l’échange ATP/ADP est le mouvement d’une charge négative de la matrice vers le cytoplasme. L’espace intermembranaire est positif donc l’ATP chargé - cherche à s’y déplacer.

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30
Q

Qu’est-ce qui contrôle la spécificité de la translocase ATP/ADP?

A

Le potentiel électrochimique (qui est toutefois diminué suite à l’action de la translocase).

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31
Q

Comment fonctionne le transporteur de phosphate/translocase Pi?

A

Permet le symport (mouvement simultané) d’une molécule de H2PO4- et d’un proton (H-) du cytosol vers la matrice mitochondriale. Ce transport est assuré parce que la concentration de protons est faible dans la matrice.

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32
Q

De quoi dépend le transport au travers de la membrane interne via les 2 types de transporteurs?

A

Le transport de l’ATP, l’ADP et le Pi dépend du gradient de protons formé par la chaîne de transport des e-.

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33
Q

Où est principalement formé le NADH?

A

Dans la matrice mitochondriale et provenant de l’oxydation du glucose par le cycle de Krebs.

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34
Q

Où se forme également le NADH, autre que la matrice mitochondriale?

A

Dans le cytosol via la glycolyse.

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35
Q

Comment se fait la réoxydation du NADH cytosolique en NAD+ epar l’O2 via la chaîne respiratoire puisque la membrane interne mitochondriale est imperméable au NADH?

A

Des systèeme de navette spécialisés transportent les équivalents réducteurs du NADH cytosolique à l’intérieur de la mitochondrie.

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36
Q

Quel est le système de navette NADH est le plus actif?

A

La navette malate-aspartate dans le foie, les reins et le coeur où les e- du NADH sont transférés au complexe I.

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37
Q

Quel système de navette NADH est utilisé par les muscles squelettiques et le cerveau?

A

La navette du glycérol-3-phosphate où les e- du NADH sont transférés à l’ubiquinone.

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38
Q

Quel système de navette NADH est le plus simple?

A

La navette du glycérol-3-phosphate

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39
Q

Quel système de navette NADH est le plus efficace énergétiquement?

A

La navette malate-aspartate puisqu’elle produit 32 molécules d’ATP par glucose oxydé plutôt que juste 30 ATP.

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40
Q

Combien de complexes forment la chaîne respiratoire?

A

4
Trois pompes à protons
Un lien physique avec le cycle de Krebs

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41
Q

Quels complexes permettent le tranfert des e- du NADH à l’O2?

A

Complexe I: NADH-CoQ oxydoréductase
Complexe III: CoQ-cytochrome C oxydoréductase
Complexe IV: Cytochrome c oxydase

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42
Q

Quel phénomène permet le transport de protons à travers la membrane mitochondriale interne?

A

Le flux d’e- à l’intérieur des 3 complexes transmembranaires de la chaîne respiratoire.

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43
Q

Quelle est la réaction du complexe I?

A

Oxydation du NADH par la CoQ oxydée

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44
Q

Quelle est la réaction du complexe III?

A

Oxydation de la CoQ réduite par le cytochrome c oxydé

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45
Q

Quelle est la réaction du complexe IV?

A

Oxydation du cytochrome c réduit par l’O2, soit l’accepteur final des e-

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46
Q

Quel est le Complexe II?

A

La succinate-CoQ réductase qui contient la succinate déshydrogénase qui produit le FADH2 dans le cycle de Krebs. Les e- de ce FADH2 sont transférés à la CoQ et entrent dans la chaîne respiratoire au niveau de la CoQ-cytochrome c oxydoréductase/complexe III. Ainsi, elle est le seul complexe à ne pas pomper des protons.

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47
Q

Quelle est la réaction du complexe II?

A

L’oxydation du FADH2 par la CoQ oxydée.

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48
Q

Quelles sont les 2 autres enzymes importantes de la chaîne respiratoire et que font-elles?

A

Glycérol phosphate déshydrogénase
Acyle CoA déshydrogénase
Ces enzymes transfèrent leurs e- de haut potentiel du FADH2 à la CoQ pour former l’ubiquinol (QH2) sans pomper de protons. La première oxyde le glycérol et la deuxièeme les graisses et fournissent ainsi des e- pour la phosphorylation oxydative.

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49
Q

Le processus de la chaîne respiratoire est-il endergonique ou exergonique?

A

Exergonique (delta G très négatif)

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50
Q

Quelle est l’utilité de l’énergie produite lors de la chaîne respiratoire?

A

Elle est utilisée pour transférer des protons à l’extérieur de la matrice mitochondriale et former un gradient de protons/électrochimique.

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51
Q

Quel est le rapport entre le nombre d’e- transférés à l’O2 et le nombre de protons expulsés hors de la matrice par le complexe I?

A

Pour chaque pair d’e- transférés à l’O2, 4 protons sont expulsés.

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52
Q

Quel est le rapport entre le nombre d’e- transférés à l’O2 et le nombre de protons expulsés hors de la matrice par le complexe III?

A

Pour chaque pair d’e- transférés à l’O2, 4 protons sont expulsés.

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53
Q

Quel est le rapport entre le nombre d’e- transférés à l’O2 et le nombre de protons expulsés hors de la matrice par le complexe IV?

A

Pour chaque pair d’e- transférés à l’O2, 2 protons sont expulsés.

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54
Q

Qu’est-ce que la force électromotrice?

A

De l’énergie emmagasinée.

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55
Q

Quelles sont les 2 composantes de la force électromotrice?

A

1) Énergie potentielle chimique (due à la différence dans la concentration d’une espèce chimique, dans ce cas, H+)
2) Énergie potentielle électrique (résultat de la séparation de charge quand un proton traverse la membrane interne sans qu’il y ait déplacement d’un contre-ion)

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56
Q

Quels transporteurs d’e- spécialisés permettent d’acheminer les e- d’un complexe au suivant?

A 
Coenzyme Q (CoQ), soit l'ubiquinone
Cytochrome c
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57
Q

Décrivez la CoQ.

A

Une quinone hydrophobe qui diffuse rapidement à l’intérieur de la membrane mitochondriale interne. Les e- passent du complexe I à III par la forme réduite de la CoQ. De plus, les e- du FADH2 du cycle de Krebs (Complexe II) sont tranférés à la CoQ puis au complexe III.

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58
Q

Décrivez le cytochrome c.

A

Une petite protéine hydrosoluble, localisée dans l’espace intermembranaire, qui sert de navette aux e- depuis le complexe II vers la cytochrome oxydase (complexe IV), le dernier élément de la chaîne respiratoire.

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59
Q

Quelle est la composition générale des différents complexes de la chaîne respiratoire?

A

Plusieurs constituants protéiques associés à différents groupements prosthétiques d’oxydoréduction dont les potentiels augmentent progressivement.

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60
Q

Quels sont les principaux groupements prosthétiques de la chaîne respiratoire?

A 
NADH
FMN
Ubiquinone
Centres fer-soufre
Hèmes
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61
Q

Selon quel gradient est-ce que les e- passent dans les composantes de la chaîne respiratoire?

A

En passant des composantes ayant le plus faible potentiel réducteur vers les composantes ayant des potentiels réducteurs de plus en plus élevés.

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62
Q

Quelles sont les caractéristiques générales des transporteurs d’e- NADH et NADPH?

A

Hydrosolubles
Association réversible avec des déshydrogénases
Acceptent ou donnent 2 e- à la fois

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63
Q

Comment est-ce que le FAD et le FMN diffèrent de NADH et NADPH?

A

Ils se lient fortement, parfois de façon covalente, à la partie protéique. La forme oxydée du FAD et FMN accepte 1 ou 2 e- à la fois.
De plus, les potentiels de réduction standard de ces derniers dépend de la protéine avec laquelle ils sont associés.

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64
Q

Le fait que le FAD et le FMN peuvent accepter 1 ou 2 e- implique quoi pour ces flavoprotéines?

A

Elles peuvent servir d’intermédiaires entre des réactions où 1 (réduction) ou 2 (déshydrogénase) e- sont transférés.

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65
Q

Que sont les centres fer-soufre?

A

Groupements prosthétiques de protéines appelées protéines fer-soufre.
4 types de centre fer-soufre: Le centre (Fe-S), le centre (2Fe-2S), le centre (4Fe-4S) et le centre (3Fe-4S)

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66
Q

Sous quelles formes retrouve-t-on les fer des centres fer-soufre?

A

Fe2+ réduit ou Fe3+ oxydé

Échange d’un seul e- à la fois

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67
Q

Pourquoi le potentiel de réduction des protéines fer-soufre varie-t-il autant?

A

Il varie dépendamment des interactions avec l’environnement protéique, ce qui est fondamental pour le flux d’e- dans les différents complexes.

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68
Q

Les centres (Fe-S) font-ils habituellement des réactions d’oxydoréduction en libérant ou fixant des protons?

A

Non

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69
Q

Où retrouve-t-on également des centres fer-soufre (autre que chaîne respiratoire)?

A

Photosynthèse

Cycle de Krebs (aconitase)

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70
Q

De quoi sont formés les cytochromes?

A

Protéines constituées d’un hème complexé à un atome de fer, ce qui lui confère des propriétés oxydoréductrices puisque le fer de l’hème alterne entre l’état réduit (Fe2+) et l’état oxydé (Fe3+).

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71
Q

Quelles sont les 3 classes de cytochromes des mitochondries et comment se distinguent-elles?

A

a
b
c
Elles se distinguent par leurs spectres d’absorption de la lumière.

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72
Q

Qu’est-ce qui différencie les cytochromes a et b de c?

A

Les cytochromes a et b ont un hème qui est fortement associé à la protéine (non-covalent) alors que c est lié de façon covalente à la partie protéique.

73
Q

Quelle strucutre chimique varie entre tous les cytochromes?

A

Chaque type de cytochrome a un groupement porphyrine substitué différemment.

74
Q

Comment varie le potentiel de réduction de l’atome de fer d’un cytochrome?

A

Comme pour les flavoprotéines, il dépend de ses interactions avec des résidus des acides aminés de la protéine et par conséquent, il est différent pour chaque cytochrome.

75
Q

Où retrouve-t-on les divers cytochromes?

A

Les cytochromes a et b et certains c sont dans les membranes internes des mitochondries. Le cytochrome c se trouve aussi dans l’espace intermembranaire des mitochondries.

76
Q

Vrai ou faux? Les protéines de la chaîne respiratoire accélèrent la vitesse de transfert des e-.

A

Vrai, pour une même distance de déplacement, les e- dans le chaine respiratoire se déplacent beaucoup plus rapidement que dans d’autres environnements.

77
Q

Qu’est-ce que le mécanisme chimiosmotique?

A

L’énergie libre emmaganisée via le transport de H+ au travers des membranes de la mitochondrie est sous forme de gradient électrochimique et est utilisé par l’ATP synthase pour produire de l’ATP.

78
Q

Quelles sont les 2 mécanismes qu’on croyait expliquaient la phosphorylation oxydative avant le modèle chimiosmotique?

A

1) Transfert d’e- entraine la formation d’un intermédiaire covalent riche en énergie, qui joue le rôle d’un composé ayant un haut potentiel de transfert de phosphoryle analogue à la production de l’ATP consécutive à la formation de 1,3-bisphosphoglycérate dans la glycolyse.
2) Transfert d’e- conduit à la formation d’une structure protéique activée qui fournit ensuite l’énergie nécessaire à la synthèse d’ATP.

79
Q

Que signifie le terme chimiosmotique/couplage chimiosmotique?

A

Une réactions enzymatique qui implique à la fois une réaction chimique et un processus de transport. Le terme couplage indique qu’il existe une connexion entre la synthèse d’ATP et le flot des e- au travers de la chaine respiratoire et qui ni l’un ni l’autre de ces processus ne peut avoir lieu sans l’autre.

80
Q

Quels processus ont lieu lorsque des mitochondries isolées sont suspendues dans un tampon contenant de l’ADP, du Pi et un substrat oxydable comme le succinate?

A

1) Oxydation du substrat (succinate transformé en fumarate)
2) Consommation d’O2
3) Synthèse d’ATP
Les 2 derniers dépendent de la présence d’un substrat oxydable, de l’ADP et du Pi.

81
Q

Qu’arrivera-t-il s’il y a inhibition du transfert d’e- à l’O2?

A

Puisque dans les mitochondries, l’énergie libérée par les réactions d’oxydation est utilisée pour la synthèse d’ATP, l’inhibition du transfert d’e- à l’O2 causerait l’inhibition de la synthèse d’ATP.

82
Q

Vrai ou faux? L’inhibition de la synthèse d’ATP ne bloque pas le transport des e- dans des mitochondries intactes.

A

Faux, en effet, cela bloque ce transport.

83
Q

Quel est l’effet de l’oligomycine et la venturidicine?

A

Ces antibiotiques se fixent l’ATP synthase dans le mitochondries et inhibent la synthèse d’ATP et le transfert d’e- à l’O2.

84
Q

Comment l’hypothèse chimiosmotique explique-t-elle l’interdépendence de la synthèse d’ATP et le transfert d’e- à l’O2?

A

Quand le canal à protons de l’ATP synthase est bloqué (ex: par antibiotiques), il n’y a plus de route possible pour ramener des protons dans la matrice mitochondriale. Par contre, des protons sont toujours pompés à l’extérieur de la mitochondrie par la chaine respiratoire donc on génère un gradient de protons énorme. La force proton-motrice associée à ce gradient augmente jusqu’à ce que le coût en énergie libre requis pour pomper des protons vers l’extérieur devient égal ou excède l’énergie relâchée au cours du transfert des e- du NADH à l’O2. À ce moment, le flot d’e- cesse et l’énergie libre du processus entier devient égal à 0 et système est à l’équilibre.

85
Q

En quelles circonstances est-ce que les 2 processus (synthèse d’ATP et transfert d’e- à l’O2) sont séparés?

A

Des mitochondries détruites apr des détergents ont des fragments qui peuvent faire ces processus mais ils sont séparés.

86
Q

Qu’est-ce qu’un ionophore?

A

Un agent comme la valinomycine qui permet aux ions organiques de traverser facilement les membranes et découpler les transport des e- de la phosphorylation oxydative en dissipant le grandient électrochimique.

87
Q

Que signifie ratio P/O?

A

Ratio de phosphorylation par rapport à l’oxydation.

88
Q

Pourquoi croyait-on auparavant que que le ratio P/O devait être un nombre entier?

A

Il représente le nombre de protons qui entrent et sortent de la mitochondrie.

89
Q

Pourquoi accepte-t-on maintenant que le ratio P/O ne soit pas un nombre entier?

A

1) 10 H+ vont dans l’espace intermembranaire pour chaque mole de NADH
2) 6 H+ vont dans l’espace intermembranaire pour chaque mole de FADH2
3) 4 protons retournent à la matrice pour produire 1 ATP
Le P/O est donc de 2,5 (10/4) pour le NADH et 1,5 (6/4) pour le FADH2

90
Q

Comment la vitesse de transport des e- est-elle contrôlée?

A

Habituellement, les e- ne s’écoulent vers l’O2 à travers la chaine de transport des e- que lorsque de l’ADP est simultanément phosphorylé en ATP. Quand la concentration d’ADP augmente, comme dans le cas du muscle en activité, la vitesse de phosphorylation oxydative augmente pour satisfaire les besoins en ATp du muscle.

91
Q

Qu’est-ce que le contrôle respiratoire/contrôle accepteur?

A

La régulation de la vitesse de la phosphorylation oxydative par le niveau d’ADP.

92
Q

Quels processus cataboliques sont les voie principales qui assurent la production d’ATP cellulaire?

A

Glycolyse
Cycle de Krebs
Phosphorylation oxydative

93
Q

Quels processus sont contrôlés par les niveaux d’ADP et d’ATP?

A

Vitesse de la glycolyse, du cycle de Krebs et de la phosphorylation oxydative. Vitesse du flux d’e- dans la chaîne respiratoire.

94
Q

Qu’arrive-t-il lorsque la consommation d’ATP augmente?

A

La vitesse de transfert des e- et de la phosphorylation oxydative augmente. La vitesse d’oxydation du pyruvate via le cycle de Krebs augmente, ce qui augmente le flux des e-. Ceci cause l’augmentation de la vitesse de la glycolyse et de la formation de pyruvate.

95
Q

Qu’arrive-t-il au PFK-1 lorsque la concentration d’ATP augmente?

A

Le cycle de Krebs ralentit au niveau de l’isocitrate déshydrogénase (inhibée par l’ATP), ce qui cause une accumulation de citrate. Celui-ci peut sortir des mitochondries via un transporteur spécifique, et dans le cytosol, le citrate intensifie l’inhibition de la glycolyse en inhibant la PFK-1.

96
Q

Comment se fait l’inhibition via l’oxydation des acides gras?

A

Elle inhibe la glycolyse sans inhiber le cycle de Krebs ou la phosphorylation oxydative via la production d’acétyle CoA qui entre dans le cycle de Krebs et augmente les [citrate] de la mitochondrie et du cytoplasme. L’augmentation de [acétyle CoA] inhibe le complexe de la pyruvate déshydrogénase, tandis que l’augmentation de [citrate] inhibe la PFK-1, ce qui conduit à une accumulation de glucose-6-phosphate. Ce dernier inhive l’hexokinase.

97
Q

En quelles circonstances y a-t-il utlisation des acides gras à la place d’autres sources d’énergie comme le glucose?

A

L’utilisation des acides gras comme source d’énergie du métabolisme oxydatif dans le muscle cardiaque permet d’épargner le glucose en faveur d’autres organes comme le cerveau.

98
Q

De quels éléments a-t-on besoin pour réduire complètement un O2 en 2 molécules d’H2O?

A

Addition de 4 e- et 4 protons

99
Q

Quel problème est engendré lors de la réduction de l’O2 en H2O?

A

L’O2 favorise sa propre réduction par l’addition d’un seul e- à la fois donc ce transfert peut mener à la formation séquentielle de radicaux oxygènes.
Superoxyde (O2-) -> peroxyde d’hydrogène (H2O2) -> radical hydroxyle (OH-) -> H2O

100
Q

Qu’est-ce qu’un radical?

A

Une molécule qui possède une paire d’e- non appariés dans son orbitale la plus éloignées et qui peut arracher un e- à une autre molécule pour compléter sa propre orbitale.

101
Q

Quel est l’espèce radicalaire libre la plus dangeureuse pour la cellule?

A

Hydroxyle parce qu’il initie la lipoperoxidation et la génération d’autres espèces radicalaires toxiques.

102
Q

Comment se fait la réduction de l’O2 en H2O de façon sécuritaire dans la mitochondrie?

A

La réaction de réduction de l’O2 par le complexe IV implqiue des centres redox qui ne transportent qu’un seul e- à la fois. Elle doit donc se produire sans qu’il n’y ait relâchement des espèces radicalaires intermédiaires. Ces intermédiaires demeurent fortement liés au complexe jusqu’à ce qu’ils soient complètement réduits en H2O.

103
Q

Vrai ou faux? Aucun intermédiaire radicalaires n’est libéré lors de la réduction de l’O2.

A

Faux, certains radicaux oxygénés intracellulaires s’échappent via la chaine respiratoire. Cela surtout sous forme de superoxyde.

104
Q

Dans une mitochondrie respirant à plein régime, quel pourcentage de l’O2 entrant ressort sous forme de radicaux oxygénés?

A

0,1 à 0,4%, une quantité mortelle si par prise en charge rapidement par la cellule.

105
Q

En quelles circonstances est-ce que la productions de radicaux oxygénés augmente?

A

Lorsque la vitese d’écoulement des e- dans la chaine respiratoire via des facteurs de ralentissement en prolongeant la durée de vie de la semi-quinone produit lors du cycle Q.

1) Lorsque les mitochondries ne produisent pas assez d’ATP et la force proton-motrice et le ratio QH2/Q sont élevés.
2) Lorsque le ratio NADH/NAD+ dans la matrice mitochondriale est trop élevé et la mitochondrie subit un stress oxydatif via un surplus d’e- qui entre dans la chaine respiratoire qui ne peuvent être acheminés immédiatement à l’O2.

106
Q

Comment les cellules font-elles pour prévenir le stress oxydatif?

A

Elles possèdent des isozymes de l’enzyme superoxyde dismutase qui élimine les radicaux superoxydes en catalysant leur conversion en peroxyde d’oxygène. Ce peroxyde d’oxygène est éliminé par la glutathione peroxydase. La régénération du glutathion implique l’utilisation d’une molécule de NADPH.

107
Q

Comment se fait la formation d’ATP via la chaîne respiratoire et la phosphorylation oxydative?

A

Les équivalents réducteurs sont transférés à l’O2 à travers un chaîne de complexes transmembranaires. Le flux d’e- à travers ces complexes entraîne le transport de protons à travers la membrane mitochondriale: il y a formation concomitante d’un gradient de protons. C’est ce gradient de protons qui fournit l’énergie nécessaire à la phosphorylation de l’ADP lors de la phosphorylation oxydative.

108
Q

Où se trouvent les 4 complexes transporteurs d’e- de la chaine respiratoire?

A

Membrane interne de la mitochondrie

109
Q

Où entrent les e- transportés par l’équivalent réducteur NADH dans la chaine respiratoire?

A

Complexe I

110
Q

Où entrent les e- transportés par l’équivalent réducteur FADH2 dans la chaine respiratoire?

A

Complexe II

111
Q

Expliquez brièvement le transport des e- dans la chaine respiratoire.

A

Les e- qui viennent d’entrer via le complexe I ou II sont transférés à la CoQ puis au complexe III. Un second transporteur, cytochrome c, permet le transfert des e- vers le complexe IV. Finalement, le complexe IV transfère les e- à l’accepteur final, l’oxygène pour former de l’eau.

112
Q

Quels 2 processus sont catalysés simultanément par le complexe I?

A

1) Le transfert exergonique de 2 e- à la CoQ

2) Le transfert endergonique de 4 protons de la matrice mitochondriale à l’espace intermembranaire (cytoplasme).

113
Q

D’où provient l’énergie permettant au complexe I de pomper les protons?

A

L’énergie du transport d’e-

114
Q

Pourquoi dit-on que la réaction du complexe est vectorielle?

A

Parce qu’elle déplace les protons dans une direction spécifique.

115
Q

Comment se fait le transfert des e- dans le complexe I?

A

Le complexe I catalyse le transfert d’un ion hydrure du NADH au FMN, de là, les 2 e- sont transférés un à la fois , via une série de centres fer-soufre (le 1er est le centre fer-soufre N3), à l’ubiquinone pour former le QH2.

116
Q

Selon quel gradient voyagent les e- le long de la série de centres fer-soufre et où aboutissent-ils?

A

Ils transitent le long d’un gradient de potentiel de réduction croissant pour aboutir avec la coenzyme Q (QH2).

117
Q

Les centres redox doivent-ils être en contact pour transférer des e-?

A

Non

118
Q

Quel processus est catalysé par le complexe II?

A

Il catalyse le transfert des e- provenant de l’oxydation du succinate du cycle de Krebs à la coenzyme Q.

119
Q

Comment est-ce que le complexe diffère des autres complexes et quel en est le résultat?

A

Il ne pompe pas de protons fonc moins d’ATP est formé à partir de l’oxydation du FADH2 qu’à partir du NADH.

120
Q

Quelle est la fonction de l’hème b dans le complexe II?

A

Il ne se trouve pas dans la chaine linéaire des sites de liaison entre le substrat (succinate) et le produit (CoQ) et ne sert donc pas au transport d’e-. Il sert plutôt à réduire la fréquence à laquelle les e- quittent le complexe II pour réduire directement l’O2 et produire des radicaux oxygénés.

121
Q

Vrai ou faux? Les enzymes glycérol phosphate déshydrogénase et
acyle CoA déshydrogénase ne transfèrent pas de protons dans l’espace intermembranaire tout comme le complexe II.

A

Vrai

122
Q

Quelles sont les 2 actions simultanées du complexe III?

A

1) Transfert exergonique des 2 e- du QH2 au cytochrome c

2) Transfert endergonique de 4 protons de la matrice mitochondriale à l’espace intermembranaire

123
Q

Le complexe III est comparable à quel autre complexe et pourquoi?

A

Complexe I puisqu’il est aussi une pompe à protons qui utilise l’énergie du transport d’e- pour opérer.

124
Q

Qu’est-ce que le cycle Q et quel est sa fonction?

A

Le cycle Q est le mécanisme de couplage entre le transfert d’e- de QH2 au cytochrome c et le transfert de protons. Il est important puisque QH2 passe 2 e- au complexe III mais l’accepteur d’e- dans ce complexe, le cytochrome c, ne peut accepter qu’un seul e-.

125
Q

Comment fonctionne le cycle Q?

A

Il permet d’oxyder 2 molécules QH2 en 2 molécules Q et puis 1 molécules Q est réduite à nouveau en QH2, ce qui résous le problèem de canalisation des e- d’un transporteur à 2 e- (QH2) à un transporteur à un e- (cytochrome c).

126
Q

Quelle est la fonction du cytochrome b du complexe III?

A

Il est un élément de recyclage qui permet aux 2 e- du QH2 d’être utilisés efficacement.

127
Q

Quelle enzyme catalyse la dernière étape de la chaîne de transport des e- dans le complexe IV?

A

Cytochrome c oxydase (COX)

128
Q

Comment se fait le transfert des e- au travers du complexe IV?

A

Les e- partent du cytochrome c pour se rendre au centre CuA, puis à l’hème a, au centre hème a3-CuB et finalement, à l’O2.

129
Q

Combien d’e- et de protons sont utilisé par le complexe IV pour convertir l’O2 et 2 H2O?

A

4 e- traversent le complexe IV et l’enzyme utilise 4 H+ de la matrice mitochondriale pour cette conversion. Chaque e- libère l’énergie nécessaire pour pomper un H+ dans l’espace intermembranaire, ce qui augmente le potentiel électrochimique généré par les complexes I à III.

130
Q

Combien de cytochrome c sont produits pour chaque QH2 entrant dans le complexe III?

A

2 cytochromes c

131
Q

Combien de QH2 doivent être utilisés pour former un nombre suffisant de cytochromes c nécessaires à la réduction d’un O2?

A

2 QH2 pour produire 4 cytochromes c

132
Q

Les chaînes respiratoires des plantes, champignons et eucaryotes unicellulaires ressemblent-elles à celle des animaux?

A

Oui, mais ils peuvent avoir une seconde chaîne respiratoire.

133
Q

Quelle est la fonction de la QH2-oxydase chez les plantes?

A

Elle permet de transférer directement les e- de l’ubiquinone réduite (QH2) à l’O2, court-circuitant ainsi le transfert des protons des complexes III et IV. L’énergie, normalement conservée pour produire de l’ATP, est alors dissipée sous forme de chaleur.

134
Q

Quel est l’intérêt d’avoir 2 NADH déshydrogénases chez les plantes?

A

Elles permettent de transférer directement à l’ubiquinone les e- du NADH de la matrice mitochondriale ainsi que ceux du NADH ou NADPH cytosolique. Des ces cas, le complexe I est court-circuité et par conséquent, le transfert de H+ qui lui est normalement associé.

135
Q

Par quelles enzymes est-ce que les e- entrent dans la voie alternative de la chaine respiratoire des plantes?

A

2 NADH déshydrogénases

Succinate déshydrogénase

136
Q

Quelle est la fonction de la voie alternative de la chaîne respiratoire des plantes?

A

Elles utilisent cette voie alternative pour produire la chaleur nécessaire à la fonte de la neige et pour attirer les insectes pollinisateurs.

137
Q

Qu’arrive-t-il à l’énergie générée en surplus par le flux d’e- pour la formation d’une mole d’ATP?

A

Elle est conservée par le gradient électrochimique.

138
Q

Quel est le synonyme d’ATP synthase?

A

F1F0-ATPase

Complexe V

139
Q

Quelle enzyme permet d’utiliser l’énergie enmmagasinée dans le gradient de protons et qu’en fait-elle?

A

L’ATP synthase

Elle génère de l’ATP à partir d’ADP et de Pi.

140
Q

Quel processus est couplé à la synthèse endergonique de l’ATP lors de la phosphorylation oxydative?

A

Le transport exergonique des ions H+.

141
Q

Quels sont les 2 domaines fonctionnels de l’ATP synthase mitochondriale?

A

1) Domaine F0 (0 indique la sensibilité l’oligomycine)

2) Domaine F1 (domaine périphérique exposé à la matrice mitchondriale)

142
Q

Quelles sont les 3 s-u du domaine F0 des bactéries et mitochondries?

A

a
b
c
Elles sont toutes hydrophobes mais ont des stoéchiométries différentes.

143
Q

Où se trouve le canal qui permet aux H+ de retourner dans la matrice mitochondriale selon leur gradient décroissant à partir de la mitochondrie?

A

Dans le domaine F0

144
Q

Quelles sont les composantes du domaine F1 de la mitochondrie?

A

5 polypeptides (alpha3beta3gammadeltaepsilon)

145
Q

Quel domaine, F0 ou F1, catalyse la synthèse d’ATP?

A

F1

146
Q

La portion membranaire du domaine F0 est constitué de combien de s-u?

A

10-15 s-u c formation un anneau c

1 s-u a adjacente à la partie externe de cet anneau

147
Q

Qu’est-ce que l’hexamère alpha3beta3 du domaine F1?

A

6 s-u de F1 qui ont une structure tertiaire formant un anneau (alternant entre alpha et beta). Les 2 s-u se fixent aux nucléotides mais seules les s-u beta participent à la catalyse.

148
Q

De quelles 2 façons sont connectés les domaines F0 et F1?

A

1) Par la tige centrale formée des s-u gamma et epsilon. La tige relie l’hexamère alpha3beta3 à l’anneau c. La s-u gamma s’étend jusque dans le centre de l’hexamère et rompt sa symétrie. Les 3 s-u beta de l’hexamère ont des conformations distinctes en raison de leurs interactions avec une face différente de la s-u gamma,
2) Par la colonne externe qui est constituée de la s-u alpha, de 2 s-u beta et de la sous-unité delta.

149
Q

Quelle enzyme est considérée comme étant le plus petit moteur moléculaire?

A

L’ATP synthase

150
Q

Qu’est-ce que le rotor de l’ATP synthase?

A

:a partie mobile de l’ATP synthase. Lorsque l’anneau c tourne, les s-u gamma et epsilon tournent aussi puisque cette tige centrale est étroitement liée à l’anneau c.

151
Q

Comment s’appelle la partir stationnaire de l’ATP synthase?

A

Stator

152
Q

Le flux de protons au travers de F0 implique quelles s-u?

A

alpha

anneau c

153
Q

Comment se fait l’entrée des protons, H+ dans la matrice à partir de l’espace intermembranaire?

A

Les protons pénètrent dans un canal situé entre la s-u alpha et l’anneau c. Ils s’y fixent avec une s-u c et puisque l’anneau tourne, plusieurs protons peuvent se fixer à l’anneau.

154
Q

Qu,arrive-t-il aux protons après un tour presque complet?

A

Le proton fixé à la s-u c atteint un second canal hydrophile qui s’ouvre sur la matrice et y est libéré.

155
Q

Quelle est la composition de chque s-u c et où est le site de liaison des protons sur cette s-u?

A

Chaque s-u c est constituée d’une paire d’hélices alpha qui traverse la membrane. Le site de liaison des protons est le résidu d’acide aspartique.

156
Q

Comment le passage des protons induit-il la rotation de l’anneau c?

A

Lors de la protonation, la s-u c change de conformation et pousse mécaniquement la s-u alpha voisine de manière à faire pivoter l’anneau c dans le sens anti-horaire. L’unité alpha reste stationnaire pendant que l’anneau c tourne afin de présenter un nouveau site de liaison libre pour un nouveau proton.

157
Q

La rotation de l’ATP synthase mitochondriale est-elle rapide?

A

Extrêmement rapide

158
Q

Comment les 3 sites actifs de l’ATP synthase répondent-ils aux flux de protons?

A

Un mécanisme de changement de conformation et d’affinité permet d’expliquer le fonctionnement de l’ATP synthase.

159
Q

Une seule s-u beta peut-elle exécuter chacune des 3 étapes séquentielles de la synthèse d’ATP? Si oui, comment?

A

Oui, en changeant de conformation via des interactions avec la s-u gamma.

160
Q

Quelles sont les 3 étapes séquentielles de la synthèse d’ATP?

A

1) Fixation d’ADP et de Pi
2) Synthèse d’ATP
3) Libération d’ATP

161
Q

Quelle conformation de la s-u beta lie faiblement l’ADP et le Pi et est catalytiquement inactive?

A

conformation L ou lâche

162
Q

Quelle conformation de la s-u beta a une très forte affinité pour l’ATP et est catalytiquement active?

A

conformation T ou tendue

163
Q

Quelle conformation de la s-u beta a très peu d’affinité pour les substrats et le produit (ATP) et est catalytiquement inactive?

A

Conformation O ou ouverte

164
Q

Quel processus engendre le changement de conformation de la s-u beta?

A

La rotation de la tige centrale.

165
Q

La formation d’ATP requière-t-elle un grand changement d’énergie libre?

A

Non, la liaison forte de l’ATP à l’enzyme tire la réaction vers la droite.

166
Q

Quel est le rôle de l’énergie libre fournie par la translocation des protons?

A

Faciliter la libération de l,ATP nouvellement formé en provoquant la transition T -> O, rompant ainsi les interactions entre l’enzyme et l’ATP préalablement établies pour assurer la formation spontanée de l’ATP à partir de l’ADP et le Pi.

167
Q

Chaque rotation de 360 de l’anneau c conduit à la synthèse et à la libération de combien d’ATP?

A

3 ATP, peu importe le nombre de s-u c.

Ex: si 10 s-u c, 10/3 - 3,33 protons par s-u c

168
Q

Les gradients de protons fournissent l’énergie à quels processus cellulaires?

A

Transport actif de certaines molécules comme l’ion phosphate inorganique
Rotation des flagelles bactériens
Synthèse du NADPH
Production de chaleur

169
Q

En quelles circonstances est-ce que la dissipation du gradient électrochimique (protons) formé par le flux d’électrons de la chaîne respiratoire peut produire de la chaleur chez les mammifères?

A

Lorsque le flux d’e- est découplé de la synthèse d’ATP.

170
Q

La production de chaleur est le rôle physiologique de quel tissu corporel?

A

Tissu adipeux brun (graisse brune) qui diffère du tissu adipeux typique/blanc car il contient de nombreuses mitochondries dont les cytochromes leur confèrent une couleur brune.

171
Q

Qu’est-ce que la thermogénèse sans frisson?

A

Présence de tissu adipeux bruns dans le cou et dans la partie supérieure du dos des nouveaux-nés des mammifères sans fourrure.

172
Q

Comment le frissonnement produit-il de la chaleur?

A

Le frissonnement cause l’hydrolyse de l’ATP lors des contractions musculaires dues au frissonnement.

173
Q

Qu’engendre la thermogénèse dans la graisse brun chez les mammifères?

A

Le découplage régulé des phosphorylations oxydatives dans les mitochondries de la graisse brune. Ces mitochondries ont une protéine découplante (UCP/ thermogénine) qui joue le rôle de canal de contrôle de la perméabilité de la membrane interne mitochondriale aux protons.

174
Q

À quelle fréquence retrouve-t-on l’UCp chez des animaux adaptés au froid?

A

15% des protéines de la membrane interne mitochondriale de la graisse brune.

175
Q

Le flux de protons qui traverse le canal protéique de l’UCP-1 est inhibé par quoi et l’inhibition peut-elle être levée?

A 
ATP
ADP
GTP
GDP
Cette inhibition peut être levée par des acides gras libres.
176
Q

La thermogénèse dans les mitochondries du tissu adipeux brun qui est activé par les acides gras libres est contrôlée par quoi?

A

Contrôle hormonal

177
Q

Qu’arrive-t-il en situation de baisse de température?

A

La production de noradrénaline active la voie de l’adénylate cyclase qui produit de l’AMPc jouant le rôle de second messager. L’AMPc stimule la PKA, qui active une triacylglycérol lipase hormono-sensible. La lipase activée hydrolyse les triacylglycérols pour donner des acides gras libres.

178
Q

Existe-t-il des protéines découplantes dans d’autres tissus du corps?

A

Oui, UCP-1, UCP-2, UCP-3, UCP-4 et UCP-5
Leur présence, par exemple de UCP-3 dans le muscle squelettique suggère qu’elles jouent un rôle général dans la dépense énergétique et possiblement l’obésité.

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