Metabolismo de aminoácidos Flashcards
Fale sobre a digestão de proteínas no estômago.
Existem condições específicas necessárias para que ocorra a digestão de proteínas, uma delas é o meio ácido (HCl) que provoca a desnaturação das proteínas, parcialmente, para depois poderem sofrer ação das proteases.
Fale sobre a pepsina.
A digestão começa no estômago por ação da pepsina, que quebra algumas ligações peptídicas, gerando alguns péptidos.
Fale sobre a digestão no intestino.
No intestino temos a presença da secretina e da colecistoquinina (hormonas gastrointestinais). No intestino o pH vai ser alterado pela libertação de hidrogeno carbonato (HCO3-) e os péptidos vão ser digeridos/clivados por outras protéases como a tripsina, a quimiotripsina, carboxipeptidases e elastases.
Diga o que existe de diferente entre as proteases do intestino.
Enquanto que a tripsina, a quimiotripsina e pepsina são endopeptidases, ou seja, vão clivar ligações peptídicas dentro da cadeia peptídica, as carboxipeptidases e elastases são peptidases que clivam a partir da extremidade carboxílica dos péptidos.
Enuncie as condições metabólicas necessárias para que os aminoácidos sejam degradados.
1) Durante o turnover de proteínas (síntese e degradação de proteínas celulares), alguns aminoácidos libertados durante a degradação de proteínas não são necessários para a síntese de novas proteínas e são oxidados;
2) Quando a dieta é rica em proteínas, os aminoácidos em excesso (relativamente às necessidades para a síntese de proteínas) são oxidados, primariamente transformados em alfa-cetoácido. Os aminoácidos não podem ser armazenados.
3) Durante o jejum ou na situação de diabetes mellitus não controlada, as proteínas celulares são usadas para produção de energia.
Fale sobre o shunt/circuito
do aspartato-arginino-succinato do ciclo do
ácido cítrico.
Os esqueletos dos carbonos são alfa-cetoácidos. A amónia resultante da degradação dos aa pode ser utilizado para a síntese de outros aa e nucleótidos ou então vai formar carbamoil fosfato que entra no ciclo da ureia. Isto demonstra a relação entre o ciclo da ureia e o ciclo do ácido cítrico através daquilo que se chama o shunt/circuito do aspartato-arginino-succinato do ciclo do
ácido cítrico. Por um lado, há síntese de ureia que vai ser excretada e por outro lado vai haver formação pelo CK de oxaloacetato que pode ser
utilizado na gluconeogénese e gerar glucose.
Fale sobre as transaminases.
-Catalisam a transfrência do grupo alfa-amino de um aminoácido para o alfa-cetoglutarato que ao receber origina o glutamato e gera o respetivo alfa-cetoácido;
-Grupo prostétic: piridoxal fosfato (PLP) que se liga ao sítio ativo da enzima por meio de uma ligação aldimina (base de Schiff) com o grupo e-amino de um resíduo de lys.
Quais são as transaminases principais.
Alanina transaminase- piruvato;
aspartato oxaloacetato- oxaloacetato.
Fale sobre o catabolismo do grupo amino.
-A maioria dos aminoácidos são metabolizados no fígado (rico em transaminases);
-Tanto a forma de Glutamato como a forma de Glutamina são duas formas de transportar grupos amino entre os tecidos por exemplo;
-O excesso de amónia é excretado diretamente ou convertido em ureia ou ácido úrico;
-A amónia em excesso gerada em tecidos extra-hepáticos é transportada para o fígado (sob a forma de Ala ou Gln);
-A alanina funciona como transportador de grupos amino do músculo para o fígado.
Como se dá a reação com a amónia.
Amónia livre é tóxica, então é convertida em compostos não tóxicos antes de ser exportada dos tecidos extra-hepáticos para o fígado e rins. O alfa-cetoglutarato pode reagir com a amónia e dar origem ao glutamato numa reação reversível, sendo esta uma reação de desaminação oxidativa catalisada pela glutamato desidrogenase.
Como definimos o sentido da reação da amónia.
-Se tiver excesso de aa/azoto e necessita de se livrar dele então vai atuar no sentido de formar amónia e a-cetoglutarato ou então pode estar a
necessitar de energia e então vai utilizar
o a-cetoglutarato sintetizado que segue
para o CK;
-Com níveis altos de energias (ATP e GTP) a reação vai no sentido de formação de glutamato, enquanto que, quando os níveis de energia são baixos, vai ocorrer a formação do a-cetoglutarato com produção de NADH que também pode seguir a cadeia transportadora de eletrões e assim gerar ATP na mitocôndria.
Fale sobre a formação de glutamina.
Nos tecidos extra-hepáticos, a glutamina é sintetiza e transportada para o fígado (através da glutamina sintetase). 50% dos aminoácidos em circulação são glutamina (transportador de amónia).
Já no fígado, a amónia é libertada por ação da glutaminase.
Ciclo da alanina-glucose, no músculo.
-Os grupos amino são transferidos para o α-cetoglutarato por transaminação.
-O glutamato pode:
-ser convertido em glutamina
-transferir o grupo amino para piruvato pela alanina transaminase, gerando alanina (outro transportador de grupos amino)
Ciclo da alanina-glucose, no fígado.
No fígado, a alanina transaminase transfere o grupo amino da alanina para o α-cetoglutarato, formando:
➢ piruvato - segue para a gluconeogénese
➢ glutamato – na mitocôndria:
* sofre desaminação oxidativa (liberta amónia);
* ou é transaminado com oxaloacetato, para produzir aspartato (necessário para a síntese de ureia).
Que funções têmi glucagon e o cortisol?
Aumentam a mobilização de aminoácidos nos músculos.
