Métabolisme des composés azotés Flashcards
D’où les animaux trouvent l’azote dont ils ont besoin?
De leur alimentation, protéines animales ou végétales.
Quelles réaction consiste en l’échange d’une fonction amine primaire entre un acide alpha-aminé et un alpha-cétoacide?
De transamination.
Les réaction de transamination permettent de faire quoi?
Synthétiser les différents acides aminés à partir des acides alpha-cétoniques.
Les réaction de transamination utilisées en catabolisme permet quoi?
De récupérer les acides alpha-cétonique et obtenir de l’énergie.
Quelle coenzyme est utilisée dans par les transaminases?
Le pyridoxal-phosphate.
V/F La proline, la lysine et la thréonine sont métabolisés par les déshydrogénase.
Vrai.
Les acides aminés sont synthétisésà partir des intermédiaires de quelle voie métabolique?
La glycolyse, le cycle de Krebs et la voie des pentoses.
Dans les réactions de transamination qui est le donneur de groupement amine?
L’acide alpha-aminé.
Combien d’acide aminé sont métabolisés par les transaminases?
17.
Dans la biosynthèse des a.a. le groupement amino provient d’où?
Du glutamate et de la glutamine.
V/F Les humain peuvent synthétiser les 20 a.a.
Faux.
V/F Les différents folates vont de plus réduit à plus oxydé.
Vrai.
Qu’est-ce qui sert de transporteur des unités à un atome de carbone?
Tétrahydrofolate.
Quels sont les trois type de tétrahydrofolate?
Méthylène THF, méthenyl THF et formyl THF.
À partir de quoi se fait la thyrosine?
De la phénylalanine.
Quelle coenzyme utilise la PAH?
La tétrahydrobioptérine.
Quelle enzyme catalyse la réaction du phénylalanine -> thyrosine?
PAH, Phénylalanine hydroxylase.
Que cause la déficience en PAH?
Une maladie génétique nommé phénylcétonurie.
Qu’est-ce qui cause la phénylcétonurie (PCU) ?
L’accumulation des métabolites de la phénylalanine et au manque de tyrosine.
Comment traite-t-on la phénylcétonurie (PCU)?
Par un régime faible en phénylalanine.
Par quoi est diagnostiqué la PCU?
Par un dépistage néonatal systématique.
Quelles sont les deux voies de biosynthèse des nucléotides?
De novo et par récupération.
Qu’est-ce qui est récupéré dans la biosynthèse de récupération des nucléotides?
Les bases azotées.
Quel est le précurseur des nucléotides?
5-phosphorybosyl-1-pyrophosphate.
Par quoi est inhibé le PRPP synthétase?
Par les purines et les pyrimidines.
Que quoi a-t-on besoin pour la formation de l’anneau des purines?
3 aa: glycine, asp et gln et 2 des donneurs d’un carbone: le bicarbonate et le formyl THF.
Que converti l’Adénine phosphoribosyltransférase (APRT) ?
Convertit l’adénine en AMP.
Que converti l’Hypoxanthine-guanine-phosphoribosyltransférase (HGPRT)?
Convertit l’hypoxanthine en IMP et la guanine en GMP.
Que cause la déficience en HGPRT?
Le syndrome neurologique de Lesch-Nyhan.
Qu’est-ce qui convertit les ribonucléotides en désoxyribonucléotides?
La ribonucléotide réductase.
Qu’est-ce que la ribonucléotide réductase utilise comme agent réducteur?
NADPH.
Par quoi est réguler la ribonucléotide réductase?
Par dATP(-), ATP (+) (domaine d’activité) et par dATP, dGTP et dTTP (domaine de spécificité).
Par quoi la thymine est produit?
Par une méthylation.
Roy Hertz et Min Chiu Li ont découvert quoi?
Le méthotrexate seul pouvait guérir le choriocarcinome.
Que produit la dégradation des purine?
De l’acide urique.
L’excès de purines est converti en acide urique avec quelle l’enzyme?
XanthineOxydase.
Que produit la dégradation des pyrimidines ?
Le bêta alanine.
Qu’est-ce que la goutte?
C’est une maladie métabolique qui cause l’inflammation des articulations, surtout le gros orteil, à cause de l’accumulation d’acide urique.
Quel est le traitement pour la goutte?
Allopurinol: inhibiteur de la xanthine oxydase.
Quels sont les étapes du catabolisme des a.a?
L’élimination de l’azote et le métabolisme de cétoacides.
V/F Certaines bactéries sont capables de cataboliser l’ammoniac en N2 ou en nitrites et nitrates avec productionde l’énergie.
Vrai.
En quoi l’ammoniaque qui est toxique pour les organismes supérieur est éliminé?
En hydroxyde d’ammonium ou ammoniac (NH4OH), en urée ou en acide urique.
Qui élimine l’ammoniaque en hydroxyde d’ammonium ou ammoniac (NH4OH) ?
La plupart des animaux aquatiques (ammoniotéliques).
Qui élimine l’ammoniaque en urée?
Les animaux uréotéliques (mammifères et poissons cartilagineux).
Qui élimine l’ammoniaque en acide urique?
Les organismes uricotéliques (reptile terrestres, oiseaux, insectes).
Les a.a. sont réutiliser à quel pourcentage?
80%
Comment élimine-t-on un excès de a.a. ?
En élimination des NH2 en urée et récupération de la chaîne carbonée pour l’énergie.
Où l’ammoniaque produit dans les reins est éliminer?
Dans les urines (20%).
Où l’ammoniaque produit dans le foie est éliminer?
Via le cycle de l’urée (80)%.
L’ammoniac produit dans tous les tissus sauf le muscle est transporté au foie en forme de quoi?
De glutamine.
L’ammoniac produit dans le muscle est transporté au foie en forme de quoi?
D’alanine.
L’activité du cycle de l’urée est contrôler au niveau de quelle réaction?
De la CPS (carbamoyl-phophate synthétase).
LA CPS est réguler par quel activateur allostérique?
Le n-acétylglutamate.
Le n-acétylglutamate est fait à partir de quel réactifs?
Du glutamate et de l’acétyl-CoA.
Quelle enzyme est utilisée dans la réaction pour produire du n-acétylglutamate ?
La NAG synthase.
Par quoi la NAG synthase est elle activée?
Par le glutamate et l’arginine.
Quel est la ratio de Canadiens qui risquent de développer une maladie du foie?
1 sur 4.
Quel est le pourcentage de patient atteints d’une maladie hépathique qui développeront une encéphalopathie hépathique?
30%-80%
Quel est l’influence de l’ammoniaque sur le pH sanguin?
Il l’augmente.
Quel est la conséquence ultime de l’ammoniaque dans le cerveau?
Elle traverse la barrière hémato-encéphalique et stop le cycle du citrate = neurotoxicité.
V/F l’ammoniaque dans le cerveau conduit à l’augmentation de la formation de glutamine.
Vrai
V/F Le glutamate est à la fois un neurotransmetteur et un précurseur de la synthèse du gamma-aminobutyrate, GABA.
Vrai
Qu’affecte les réductions en glutamate dans le cerveau?
La production d’énergie et les transmissions nerveuses.
Que créer l’augmentation des niveau de glutamine dans le cerveau?
Une augmentation des fluides dans les cellules gliales -> oedème cérébral.
Quels sont les trois groupes d’a.a. en fonction de leur point d’entrée dans les voies métaboliques?
Glucogéniques, cétogéniques, amphiboliques
Par quoi se distingue les a.a. glucogéniques?
Ils produisent pyruvates ou des intermédiaires du cycle de krebs.
Par quoi se distingue les a.a. cétogéniques?
Ils produisent des corps cétoniques.
Par quoi se distingue les a.a. amphiboliques?
Lorsqu’il sont glucoformateurs et cétogéniques
Quel est le pourcentage de l’azote dans l’air?
70%.
Qu’est-ce qui cause la stabilité de l’azote?
La triple liaison entre les deux atomes.
En quoi faut-il convertir l’azote pour pouvoir l’assimiler?
En ammoniaque.
V/F la réaction de réduction de l’azote est favorable au point de vue thermodynamique.
Vrai.
Quelle enzyme possèdent les bactéries pour convertir le NH2 en NH3?
Les nitrogénases.
Qu’est-ce que la nitrogénase utilise comme transporteur d’électrons?
Les complexes Fe-S et Fe-Mo.
De quelles conditions la nitrogénase a-t-elle besoin?
De condition anaérobique stricte.
D’où vient les 10% non catalysé par la nitrogénase?
De la foudre.
Quels sont les deux types de bactéries qui fixes l’azote?
Les bactéries anaérobiques du sol et les bactéries en symbiose avec les plantes.
La plante protège aussi les bactéries de l’oxygène à travers quoi?
Les bactéries de l’oxygène à travers la leghémoglobine , une protéine qui contient le groupe hème.
Le processus de fixation industriel comme combien de pourcentage d’énergie produite par l’homme?
2%
En quoi l’ammoniaque peut-être organifié?
Via la formation de glutamate et glutamine.
L’assimilation de l’azote inorganique en forme d’ammoniac se passe plutôt chez quel type d’organisme?
Chez les plantes et les organismes unicellulaires.
Quels sont les cinq réactions de l’organification de l’ammoniaque?
1.Glutamine synthétase (tous les organismes)
2.Glutamate synthase (chez les procaryotes et les plantes)
3.Glutamate déshydrogénase (tous les organismes)
4.Asparagine synthétase (voie secondaire)
5.Carbamoyl phosphate synthétase (tous les organismes)
Quel réaction de l’organification de l’ammoniaque est la plus importante pour l’assimilation de
l’azote chez les plantes et les microorganismes?
La réaction de la glutamine synthétase.
V/F La glutamine synthase a besoin d’ATP.
Vrai.
Qu’est-ce qui inhibe la GS?
Le glufosinate.
Combien de molécule de glutamate produit la glutamate synthase à partir de la glutamine?
2
Comment contrôler l’activité de la glutamine synthétase chez les bactéries?
1.Rétro inhibition par les produits de fin de réactions
2.Modification covalente par adénylation
3. Contrôle génétique de l’expression de l’enzyme
Que catalyse l’adénylyl transférase ?
L’adénylation (inactivation) et déadénylation (activation).
V/F La réaction de la glutamate déshydrogénase est réversible?
Vrai.
Quelle est l’utilité de la glutamate déshydrogénase chez les animaux?
Utilisée pour éliminer l’excès d’azote.
Quelle est l’utilité de la glutamate déshydrogénase chez les plantes?
Elle sert à l’assimilation de l’ammoniac quand les concentrations de NH 3 sont élevées.
Par quoi définit-on la balance azotée?
La différence entre l’apport en produits azotés dans la diète et les pertes.
Donne moi des exemple de balance azotée positive?
Croissance, grossesse, récupération, post jeune.
Donne moi des exemple de balance azotée négative?
jeûne, vieillissement, maladies.
Quel est le besoin de protéine pour un adulte?
0.8g/kg.
Tout manque en apport d’azote se traduit par quoi?
En dégradation de protéines.
Quelle maladie en absence
de diversification alimentaire provoque une maladie
de peau qui entraîne des problèmes neurologiques et
qui peut devenir mortelle?
La pellagre.
Quelle maladie peut provenir d’une carence protéiques?
Le Kwashiorkor.
