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BCM 1531 > Métabolisme des composés azotés > Flashcards

Métabolisme des composés azotés Flashcards

1
Q

D’où les animaux trouvent l’azote dont ils ont besoin?

A

De leur alimentation, protéines animales ou végétales.

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Q

Quelles réaction consiste en l’échange d’une fonction amine primaire entre un acide alpha-aminé et un alpha-cétoacide?

A

De transamination.

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3
Q

Les réaction de transamination permettent de faire quoi?

A

Synthétiser les différents acides aminés à partir des acides alpha-cétoniques.

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4
Q

Les réaction de transamination utilisées en catabolisme permet quoi?

A

De récupérer les acides alpha-cétonique et obtenir de l’énergie.

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5
Q

Quelle coenzyme est utilisée dans par les transaminases?

A

Le pyridoxal-phosphate.

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6
Q

V/F La proline, la lysine et la thréonine sont métabolisés par les déshydrogénase.

A

Vrai.

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7
Q

Les acides aminés sont synthétisésà partir des intermédiaires de quelle voie métabolique?

A

La glycolyse, le cycle de Krebs et la voie des pentoses.

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8
Q

Dans les réactions de transamination qui est le donneur de groupement amine?

A

L’acide alpha-aminé.

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9
Q

Combien d’acide aminé sont métabolisés par les transaminases?

A

17.

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10
Q

Dans la biosynthèse des a.a. le groupement amino provient d’où?

A

Du glutamate et de la glutamine.

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11
Q

V/F Les humain peuvent synthétiser les 20 a.a.

A

Faux.

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12
Q

V/F Les différents folates vont de plus réduit à plus oxydé.

A

Vrai.

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13
Q

Qu’est-ce qui sert de transporteur des unités à un atome de carbone?

A

Tétrahydrofolate.

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14
Q

Quels sont les trois type de tétrahydrofolate?

A

Méthylène THF, méthenyl THF et formyl THF.

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15
Q

À partir de quoi se fait la thyrosine?

A

De la phénylalanine.

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16
Q

Quelle coenzyme utilise la PAH?

A

La tétrahydrobioptérine.

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16
Q

Quelle enzyme catalyse la réaction du phénylalanine -> thyrosine?

A

PAH, Phénylalanine hydroxylase.

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17
Q

Que cause la déficience en PAH?

A

Une maladie génétique nommé phénylcétonurie.

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18
Q

Qu’est-ce qui cause la phénylcétonurie (PCU) ?

A

L’accumulation des métabolites de la phénylalanine et au manque de tyrosine.

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19
Q

Comment traite-t-on la phénylcétonurie (PCU)?

A

Par un régime faible en phénylalanine.

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20
Q

Par quoi est diagnostiqué la PCU?

A

Par un dépistage néonatal systématique.

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21
Q

Quelles sont les deux voies de biosynthèse des nucléotides?

A

De novo et par récupération.

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22
Q

Qu’est-ce qui est récupéré dans la biosynthèse de récupération des nucléotides?

A

Les bases azotées.

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23
Q

Quel est le précurseur des nucléotides?

A

5-phosphorybosyl-1-pyrophosphate.

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24
Q

Par quoi est inhibé le PRPP synthétase?

A

Par les purines et les pyrimidines.

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25
Q

Que quoi a-t-on besoin pour la formation de l’anneau des purines?

A

3 aa: glycine, asp et gln et 2 des donneurs d’un carbone: le bicarbonate et le formyl THF.

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26
Q

Que converti l’Adénine phosphoribosyltransférase (APRT) ?

A

Convertit l’adénine en AMP.

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27
Q

Que converti l’Hypoxanthine-guanine-phosphoribosyltransférase (HGPRT)?

A

Convertit l’hypoxanthine en IMP et la guanine en GMP.

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28
Q

Que cause la déficience en HGPRT?

A

Le syndrome neurologique de Lesch-Nyhan.

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29
Q

Qu’est-ce qui convertit les ribonucléotides en désoxyribonucléotides?

A

La ribonucléotide réductase.

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30
Q

Qu’est-ce que la ribonucléotide réductase utilise comme agent réducteur?

A

NADPH.

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31
Q

Par quoi est réguler la ribonucléotide réductase?

A

Par dATP(-), ATP (+) (domaine d’activité) et par dATP, dGTP et dTTP (domaine de spécificité).

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32
Q

Par quoi la thymine est produit?

A

Par une méthylation.

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33
Q

Roy Hertz et Min Chiu Li ont découvert quoi?

A

Le méthotrexate seul pouvait guérir le choriocarcinome.

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34
Q

Que produit la dégradation des purine?

A

De l’acide urique.

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35
Q

L’excès de purines est converti en acide urique avec quelle l’enzyme?

A

XanthineOxydase.

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36
Q

Que produit la dégradation des pyrimidines ?

A

Le bêta alanine.

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37
Q

Qu’est-ce que la goutte?

A

C’est une maladie métabolique qui cause l’inflammation des articulations, surtout le gros orteil, à cause de l’accumulation d’acide urique.

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38
Q

Quel est le traitement pour la goutte?

A

Allopurinol: inhibiteur de la xanthine oxydase.

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39
Q

Quels sont les étapes du catabolisme des a.a?

A

L’élimination de l’azote et le métabolisme de cétoacides.

40
Q

V/F Certaines bactéries sont capables de cataboliser l’ammoniac en N2 ou en nitrites et nitrates avec productionde l’énergie.

A

Vrai.

41
Q

En quoi l’ammoniaque qui est toxique pour les organismes supérieur est éliminé?

A

En hydroxyde d’ammonium ou ammoniac (NH4OH), en urée ou en acide urique.

42
Q

Qui élimine l’ammoniaque en hydroxyde d’ammonium ou ammoniac (NH4OH) ?

A

La plupart des animaux aquatiques (ammoniotéliques).

43
Q

Qui élimine l’ammoniaque en urée?

A

Les animaux uréotéliques (mammifères et poissons cartilagineux).

44
Q

Qui élimine l’ammoniaque en acide urique?

A

Les organismes uricotéliques (reptile terrestres, oiseaux, insectes).

45
Q

Les a.a. sont réutiliser à quel pourcentage?

A

80%

46
Q

Comment élimine-t-on un excès de a.a. ?

A

En élimination des NH2 en urée et récupération de la chaîne carbonée pour l’énergie.

47
Q

Où l’ammoniaque produit dans les reins est éliminer?

A

Dans les urines (20%).

48
Q

Où l’ammoniaque produit dans le foie est éliminer?

A

Via le cycle de l’urée (80)%.

49
Q

L’ammoniac produit dans tous les tissus sauf le muscle est transporté au foie en forme de quoi?

A

De glutamine.

50
Q

L’ammoniac produit dans le muscle est transporté au foie en forme de quoi?

A

D’alanine.

51
Q

L’activité du cycle de l’urée est contrôler au niveau de quelle réaction?

A

De la CPS (carbamoyl-phophate synthétase).

52
Q

LA CPS est réguler par quel activateur allostérique?

A

Le n-acétylglutamate.

53
Q

Le n-acétylglutamate est fait à partir de quel réactifs?

A

Du glutamate et de l’acétyl-CoA.

54
Q

Quelle enzyme est utilisée dans la réaction pour produire du n-acétylglutamate ?

A

La NAG synthase.

55
Q

Par quoi la NAG synthase est elle activée?

A

Par le glutamate et l’arginine.

56
Q

Quel est la ratio de Canadiens qui risquent de développer une maladie du foie?

A

1 sur 4.

57
Q

Quel est le pourcentage de patient atteints d’une maladie hépathique qui développeront une encéphalopathie hépathique?

A

30%-80%

58
Q

Quel est l’influence de l’ammoniaque sur le pH sanguin?

A

Il l’augmente.

59
Q

Quel est la conséquence ultime de l’ammoniaque dans le cerveau?

A

Elle traverse la barrière hémato-encéphalique et stop le cycle du citrate = neurotoxicité.

60
Q

V/F l’ammoniaque dans le cerveau conduit à l’augmentation de la formation de glutamine.

A

Vrai

61
Q

V/F Le glutamate est à la fois un neurotransmetteur et un précurseur de la synthèse du gamma-aminobutyrate, GABA.

A

Vrai

62
Q

Qu’affecte les réductions en glutamate dans le cerveau?

A

La production d’énergie et les transmissions nerveuses.

63
Q

Que créer l’augmentation des niveau de glutamine dans le cerveau?

A

Une augmentation des fluides dans les cellules gliales -> oedème cérébral.

64
Q

Quels sont les trois groupes d’a.a. en fonction de leur point d’entrée dans les voies métaboliques?

A

Glucogéniques, cétogéniques, amphiboliques

65
Q

Par quoi se distingue les a.a. glucogéniques?

A

Ils produisent pyruvates ou des intermédiaires du cycle de krebs.

66
Q

Par quoi se distingue les a.a. cétogéniques?

A

Ils produisent des corps cétoniques.

67
Q

Par quoi se distingue les a.a. amphiboliques?

A

Lorsqu’il sont glucoformateurs et cétogéniques

68
Q

Quel est le pourcentage de l’azote dans l’air?

A

70%.

69
Q

Qu’est-ce qui cause la stabilité de l’azote?

A

La triple liaison entre les deux atomes.

70
Q

En quoi faut-il convertir l’azote pour pouvoir l’assimiler?

A

En ammoniaque.

71
Q

V/F la réaction de réduction de l’azote est favorable au point de vue thermodynamique.

A

Vrai.

72
Q

Quelle enzyme possèdent les bactéries pour convertir le NH2 en NH3?

A

Les nitrogénases.

73
Q

Qu’est-ce que la nitrogénase utilise comme transporteur d’électrons?

A

Les complexes Fe-S et Fe-Mo.

74
Q

De quelles conditions la nitrogénase a-t-elle besoin?

A

De condition anaérobique stricte.

75
Q

D’où vient les 10% non catalysé par la nitrogénase?

A

De la foudre.

76
Q

Quels sont les deux types de bactéries qui fixes l’azote?

A

Les bactéries anaérobiques du sol et les bactéries en symbiose avec les plantes.

77
Q

La plante protège aussi les bactéries de l’oxygène à travers quoi?

A

Les bactéries de l’oxygène à travers la leghémoglobine , une protéine qui contient le groupe hème.

78
Q

Le processus de fixation industriel comme combien de pourcentage d’énergie produite par l’homme?

A

2%

79
Q

En quoi l’ammoniaque peut-être organifié?

A

Via la formation de glutamate et glutamine.

80
Q

L’assimilation de l’azote inorganique en forme d’ammoniac se passe plutôt chez quel type d’organisme?

A

Chez les plantes et les organismes unicellulaires.

81
Q

Quels sont les cinq réactions de l’organification de l’ammoniaque?

A

1.Glutamine synthétase (tous les organismes)
2.Glutamate synthase (chez les procaryotes et les plantes)
3.Glutamate déshydrogénase (tous les organismes)
4.Asparagine synthétase (voie secondaire)
5.Carbamoyl phosphate synthétase (tous les organismes)

82
Q

Quel réaction de l’organification de l’ammoniaque est la plus importante pour l’assimilation de
l’azote chez les plantes et les microorganismes?

A

La réaction de la glutamine synthétase.

83
Q

V/F La glutamine synthase a besoin d’ATP.

A

Vrai.

84
Q

Qu’est-ce qui inhibe la GS?

A

Le glufosinate.

85
Q

Combien de molécule de glutamate produit la glutamate synthase à partir de la glutamine?

A

2

86
Q

Comment contrôler l’activité de la glutamine synthétase chez les bactéries?

A

1.Rétro inhibition par les produits de fin de réactions
2.Modification covalente par adénylation
3. Contrôle génétique de l’expression de l’enzyme

87
Q

Que catalyse l’adénylyl transférase ?

A

L’adénylation (inactivation) et déadénylation (activation).

88
Q

V/F La réaction de la glutamate déshydrogénase est réversible?

A

Vrai.

89
Q

Quelle est l’utilité de la glutamate déshydrogénase chez les animaux?

A

Utilisée pour éliminer l’excès d’azote.

90
Q

Quelle est l’utilité de la glutamate déshydrogénase chez les plantes?

A

Elle sert à l’assimilation de l’ammoniac quand les concentrations de NH 3 sont élevées.

91
Q

Par quoi définit-on la balance azotée?

A

La différence entre l’apport en produits azotés dans la diète et les pertes.

92
Q

Donne moi des exemple de balance azotée positive?

A

Croissance, grossesse, récupération, post jeune.

93
Q

Donne moi des exemple de balance azotée négative?

A

jeûne, vieillissement, maladies.

94
Q

Quel est le besoin de protéine pour un adulte?

A

0.8g/kg.

95
Q

Tout manque en apport d’azote se traduit par quoi?

A

En dégradation de protéines.

96
Q

Quelle maladie en absence
de diversification alimentaire provoque une maladie
de peau qui entraîne des problèmes neurologiques et
qui peut devenir mortelle?

A

La pellagre.

97
Q

Quelle maladie peut provenir d’une carence protéiques?

A

Le Kwashiorkor.

BCM 1531 (3 decks)

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