Métabolisme des composés aminés Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une rx de transamination ?

A

Échange de fonction aminé primaire entre un acide alpha aminé et un alpha cétoacide
Rx chimique réversible

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2
Q

À quoi servent les ex de transamination ?

A

Peremetten de redistribuer les NH2 (surtout du glutamate, glutamine et alanine) pour synthétiser les aa à partir d’alpha-cétoacide

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3
Q

Que font les rx de transaminase en catabolisme ?

A

Récupèrent leur acide alpha-cétonique pour obtenir de l’énergie

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4
Q

Quelle coenzyme utilisent toutes les transaminase ?

A

Pyridoxal-P

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5
Q

Quel est l’alpha-cétoacide correspondant au glutamate ?

A

Alpha-cétoglutarate

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6
Q

Quel est l’aa correspondant à l’OAA ?

A

Aspartate

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7
Q

Par quoi sont métabolisés la proline, lysine et thréonine ?

A

Déshydrogénase

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8
Q

À partir de quoi sont synthétisés les aa ?

A

Intermédiaires de Krebs, glycolyse et cycle des pentoses phosphates

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9
Q

D’où provient le groupement amine des aa ?

A

Glutamine et glutamate

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10
Q

L’arginine est il un aa essentiel ou pas ?

A

Oui même s’il est synthétisé par cellules de l’organisme car son taux est insuffisant pour nos bsn

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11
Q

La méthionine est nécessaire à …

A

La synthèse de cystéine (précurseur)

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12
Q

Pour quelles synthèses peuvent être utilisés les voies de transaminase ?

A

De glutamate et alanine

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13
Q

Que peut synthétiser la serine ?

A

Glycine et cystéine

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14
Q

Qu’est-ce que le 3-phosphoglycérate ?

A

Intermédiaire de la glycolyse utilisé pour biosynthèse de serine glycine et cystéine

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15
Q

À quoi sert le tétrahyrofolate ?

A

Transporteur d’unités à un atome de carbone

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16
Q

La proline est formé à partir de quoi ?

A

Glutamate

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17
Q

Par quoi est causée la phénylcétonurie (maladie génétique) ?

A

Manque de tyrosine et accumulation de métabolite de phenylalanine à cause d’une déficience de phenylalanine hydroxylase

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18
Q

Que peuvent être les nucléotides ?

A

ADN, ARN, 2nd messager, régulateur allostérique, coenzyme, métabolisme énergétique (ATP)

19
Q

Quelles sont les 2 voies de biosynthèse de nucleotides ? Quel élément commun ont-ils besoin ?

A

De novo (20%): à partir de précurseur simple (aa/sucre)
Récupération (80%): après dégradation d’acide nucléique
Ont bsn de pentose phosphate

20
Q

D’où vient le ribose ?

A

Cycle de pentose

21
Q

A partir de quoi est formé le phosphoribosyl-1-pyroP (PRPP) et comment ? Pour quoi est-il nécessaire ?

A

À partir de ribose par phosphorylation ATP dépendante
Nécessaire pour les voies de synthèse novo et récupération

22
Q

Qu’est-ce qui peut inhiber le PRPP ?

A

Purine et pyridimidine

23
Q

De quoi à bsn la voie de novo comparée à récupération ?

A

De novo: ATP, aa, monocarbone, unité PRPP
Récupération: PRPP, base azotées

24
Q

Comment se fait la synthèse d’IMP ?

A

Par assemblage de base purique sur une molécule de ribose-5-P activée en utilisant glutamine, glycine, aspartate, le bicarbonate et groupement formyles

25
Q

De quoi a besoin la voie de synthèse de l’UMP ?

A

Glutamine, bicarbonate et aspartate

26
Q

Rôle de la CTP synthase ?

A

Catalyse l’amination du UTP en CTP

27
Q

Combien d’étapes et combien d’ATP consomment les synthèses de purines et pyrimidines ?

A

Purine: 11 étapes 6ATP
Pyrimidine: 6 étapes 2 ATP

28
Q

Rôle de la hypoxanthine-guanine-Pribosotransferase (HGPRT) ?

A

Convertir hypoxanthine en IMP et guanine en GMP

29
Q

Comment se fait le recyclage de base pyrimidine ?

A

Reconversion en nucléosides par conjugaison avec PRPP
Ensuite en nucléotide par kinase spécifique

30
Q

Rôle du ribonucléotide réductase ?

A

Convertir ribonucléotide en désoxyribonucléitide

31
Q

Qu’utilise comme source d’énergie la rx de riboncléotide reductase ? Quels sont ses régulateurs ?

A

Utilise NADPH comme source de pouvoir réducteur
dATP (-) ATP (+)

32
Q

Par quoi est produite la thymidine ? Grâce a quelle enzyme ?

A

Par methylation à partir d’UMP
Thymidylate synthase

33
Q

Que produit la dégradation de purine ? De pyrimidine ?

A

Acide urique
Bêta alanine

34
Q

Qu’est-ce qui arrive en cas d’excès d’aa ?

A

Élimination de NH2 en urée et récupération de la chaîne carbonée pour l’énergie

35
Q

Ou est d’abord transporte l’ammoniac produits dans les autres tissus et sous quelle forme ?

A

Transporté au foie sous forme de glutamine ou sous forme d’alanine via cycle alanine/glucose (tissu musculaire)

36
Q

Que donnent les aa après transamination ?

A

Des alpha-cétoglutarates différents (sauf lys et thr)

37
Q

Quels sont les 3 groupes de aa selon leur voie d’entrée métabolique ?

A

Glucogénique: peuvent produire pyruvate ou intermédiaires de Krebs sinon gluconéogenese
Cétogénique: prod corps cétoniques
Amphibolique: qd sont tt cétogenique et glucoformatwurs

38
Q

Comment le foie élimine-t-il l’ammoniac dans les tissus non-musculaire ?

A

Ammoniac transporté au foie sous forme de glutamine (glutamine synthase dans tissu et glutamine de dans foie)

39
Q

Comment le foie élimine-t-il l’ammoniac dans les tissus musculaire ?

A

L’ammoniac est concentré dans sur le glutamate et transfère à l’alanine pour transport au foie
Groupement NH2 est rétransféré au glutamate et au cycle de l’urée
Pyruvate recyclé sous forme de glucose et retourne au muscle

40
Q

Ou est éliminé l’ammoniaque produit dans les reins ? Dans le foie ?

A

Dans l’urine (20%)
Via cycle de l’urée (80%)

41
Q

Sous quelle forme est transporté l’ammoniaque au foie qd il est produit dans tissus musculaire ? Tissus non musculaire ?

A

Sous forme d’alanine via cycle alanine/glucose
Sous forme de glutamine

42
Q

Que peuvent faire les bactéries a l’ammoniaque ?

A

Le catabolisme en N2 (bactérie dénitrifiante) nitrate ou nitrite en produisant le l’énergie

43
Q

Comment se fait le catabolisme des aa ?

A

Élimination de l’azote
Métabolisme des cétoacides: récupération d’É, néoglucogenese et cétogenèse

44
Q

Qu’est-ce que le N-acétyl-glutanate active allosteriquement ?

A

La carbamoyl-P synthase