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Z2 Biochimie 2 > Métabolisme des composés aminés > Flashcards

Métabolisme des composés aminés Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une rx de transamination ?

A

Échange de fonction aminé primaire entre un acide alpha aminé et un alpha cétoacide
Rx chimique réversible

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2
Q

À quoi servent les ex de transamination ?

A

Peremetten de redistribuer les NH2 (surtout du glutamate, glutamine et alanine) pour synthétiser les aa à partir d’alpha-cétoacide

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Q

Que font les rx de transaminase en catabolisme ?

A

Récupèrent leur acide alpha-cétonique pour obtenir de l’énergie

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4
Q

Quelle coenzyme utilisent toutes les transaminase ?

A

Pyridoxal-P

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5
Q

Quel est l’alpha-cétoacide correspondant au glutamate ?

A

Alpha-cétoglutarate

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6
Q

Quel est l’aa correspondant à l’OAA ?

A

Aspartate

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7
Q

Par quoi sont métabolisés la proline, lysine et thréonine ?

A

Déshydrogénase

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8
Q

À partir de quoi sont synthétisés les aa ?

A

Intermédiaires de Krebs, glycolyse et cycle des pentoses phosphates

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9
Q

D’où provient le groupement amine des aa ?

A

Glutamine et glutamate

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10
Q

L’arginine est il un aa essentiel ou pas ?

A

Oui même s’il est synthétisé par cellules de l’organisme car son taux est insuffisant pour nos bsn

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11
Q

La méthionine est nécessaire à …

A

La synthèse de cystéine (précurseur)

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12
Q

Pour quelles synthèses peuvent être utilisés les voies de transaminase ?

A

De glutamate et alanine

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13
Q

Que peut synthétiser la serine ?

A

Glycine et cystéine

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14
Q

Qu’est-ce que le 3-phosphoglycérate ?

A

Intermédiaire de la glycolyse utilisé pour biosynthèse de serine glycine et cystéine

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15
Q

À quoi sert le tétrahyrofolate ?

A

Transporteur d’unités à un atome de carbone

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16
Q

La proline est formé à partir de quoi ?

A

Glutamate

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17
Q

Par quoi est causée la phénylcétonurie (maladie génétique) ?

A

Manque de tyrosine et accumulation de métabolite de phenylalanine à cause d’une déficience de phenylalanine hydroxylase

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18
Q

Que peuvent être les nucléotides ?

A

ADN, ARN, 2nd messager, régulateur allostérique, coenzyme, métabolisme énergétique (ATP)

19
Q

Quelles sont les 2 voies de biosynthèse de nucleotides ? Quel élément commun ont-ils besoin ?

A

De novo (20%): à partir de précurseur simple (aa/sucre)
Récupération (80%): après dégradation d’acide nucléique
Ont bsn de pentose phosphate

20
Q

D’où vient le ribose ?

A

Cycle de pentose

21
Q

A partir de quoi est formé le phosphoribosyl-1-pyroP (PRPP) et comment ? Pour quoi est-il nécessaire ?

A

À partir de ribose par phosphorylation ATP dépendante
Nécessaire pour les voies de synthèse novo et récupération

22
Q

Qu’est-ce qui peut inhiber le PRPP ?

A

Purine et pyridimidine

23
Q

De quoi à bsn la voie de novo comparée à récupération ?

A

De novo: ATP, aa, monocarbone, unité PRPP
Récupération: PRPP, base azotées

24
Q

Comment se fait la synthèse d’IMP ?

A

Par assemblage de base purique sur une molécule de ribose-5-P activée en utilisant glutamine, glycine, aspartate, le bicarbonate et groupement formyles

25
De quoi a besoin la voie de synthèse de l’UMP ?
Glutamine, bicarbonate et aspartate
26
Rôle de la CTP synthase ?
Catalyse l’amination du UTP en CTP
27
Combien d’étapes et combien d’ATP consomment les synthèses de purines et pyrimidines ?
Purine: 11 étapes 6ATP Pyrimidine: 6 étapes 2 ATP
28
Rôle de la hypoxanthine-guanine-Pribosotransferase (HGPRT) ?
Convertir hypoxanthine en IMP et guanine en GMP
29
Comment se fait le recyclage de base pyrimidine ?
Reconversion en nucléosides par conjugaison avec PRPP Ensuite en nucléotide par kinase spécifique
30
Rôle du ribonucléotide réductase ?
Convertir ribonucléotide en désoxyribonucléitide
31
Qu’utilise comme source d’énergie la rx de riboncléotide reductase ? Quels sont ses régulateurs ?
Utilise NADPH comme source de pouvoir réducteur dATP (-) ATP (+)
32
Par quoi est produite la thymidine ? Grâce a quelle enzyme ?
Par methylation à partir d’UMP Thymidylate synthase
33
Que produit la dégradation de purine ? De pyrimidine ?
Acide urique Bêta alanine
34
Qu’est-ce qui arrive en cas d’excès d’aa ?
Élimination de NH2 en urée et récupération de la chaîne carbonée pour l’énergie
35
Ou est d’abord transporte l’ammoniac produits dans les autres tissus et sous quelle forme ?
Transporté au foie sous forme de glutamine ou sous forme d’alanine via cycle alanine/glucose (tissu musculaire)
36
Que donnent les aa après transamination ?
Des alpha-cétoglutarates différents (sauf lys et thr)
37
Quels sont les 3 groupes de aa selon leur voie d’entrée métabolique ?
Glucogénique: peuvent produire pyruvate ou intermédiaires de Krebs sinon gluconéogenese Cétogénique: prod corps cétoniques Amphibolique: qd sont tt cétogenique et glucoformatwurs
38
Comment le foie élimine-t-il l’ammoniac dans les tissus non-musculaire ?
Ammoniac transporté au foie sous forme de glutamine (glutamine synthase dans tissu et glutamine de dans foie)
39
Comment le foie élimine-t-il l’ammoniac dans les tissus musculaire ?
L’ammoniac est concentré dans sur le glutamate et transfère à l’alanine pour transport au foie Groupement NH2 est rétransféré au glutamate et au cycle de l’urée Pyruvate recyclé sous forme de glucose et retourne au muscle
40
Ou est éliminé l’ammoniaque produit dans les reins ? Dans le foie ?
Dans l’urine (20%) Via cycle de l’urée (80%)
41
Sous quelle forme est transporté l’ammoniaque au foie qd il est produit dans tissus musculaire ? Tissus non musculaire ?
Sous forme d’alanine via cycle alanine/glucose Sous forme de glutamine
42
Que peuvent faire les bactéries a l’ammoniaque ?
Le catabolisme en N2 (bactérie dénitrifiante) nitrate ou nitrite en produisant le l’énergie
43
Comment se fait le catabolisme des aa ?
Élimination de l’azote Métabolisme des cétoacides: récupération d’É, néoglucogenese et cétogenèse
44
Qu’est-ce que le N-acétyl-glutanate active allosteriquement ?
La carbamoyl-P synthase

Z2 Biochimie 2 (19 decks)

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