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Métabolisme > Métabolisme des acides aminés > Flashcards

Métabolisme des acides aminés Flashcards

1
Q

Pourquoi la tyrosine est-elle difficile à classifier entre les acides aminés essentiels ou non?

A

Elle est synthétisée à partir de phénylalanine qui est elle essentielle.

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2
Q

Où sont synthétisés les acides aminés?

A

Tous les tissus ont une certaine capacité mais le foie est le site principal puisque c’est là que se déroule le cycle de l’urée.

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3
Q

Qu’est-ce qui se passe avec les acides aminés consommés en excès?

A

Ils ne peuvent être stockés ni excrétés. Ils servent donc de carburant.

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4
Q

En plus des enzymes pancréatiques et gastriques, qu’est-ce qui participe à la dégradation des protéines?

A

L’aminopeptidase N, carbamdans la membrane cellulaire.

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5
Q

Sous quelles formes les cellules peuvent-elles absorber les acides aminés?

A

Seuls, ou sous forme de di-tripeptides.

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6
Q

Pourquoi est-il important de dégrader efficacement les protéines?

A

Car l’accumulation de protéine usées ou défectueuses est à la base de pathologies.

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7
Q

Quelle est la première étape de la dégradation d’un acide aminé?

A

La désamination. Le groupement amine passe vers le cycle de l’urée.

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8
Q

Que se passe-t-il avec le groupement amine lors de la désamination?

A

Il est transféré à un accepteur (une cétone), qui devient un acide aminé. L’acide aminé devient un acide alpha-cétonique.

Souvent, il s’agit de l’alpha-cétoglutarate et du glutamate ou moins fréquemment de l’oxaloacétate et de l’aspartate.

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9
Q

Les transaminases catalysent le transfert du groupement amine lors de la désamination. Qu’est-ce que les caractérise?

A

Il y en a une par acide aminé sauf lysine et thréonine. Elles prennent l’amine sur elles pour le transférer.

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10
Q

Quel cofacteur est nécessaire aux transaminases?

A

Le PLP (dérivé B6).

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11
Q

Comment équilibrer les concentrations d’aspartate et de glutamate après les transaminations?

A

Ils ont leur propre transaminases.

Oxaloacétate + glutamate a-cétoglutarate + aspartate

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12
Q

Quelles aminotransférases ont la particularité d’accepter le pyruvate comme acide a-cétonique accepteur?

A

Les transaminases musculaires. Cela produit l’alanine.

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13
Q

Qu’est-ce que le cycle glucose-alanine?

A

Un cycle par lequel l’alanine formé par la transamination passe des muscles vers le foie. Là-bas, il est rétransformé en pyruvate qui sert à la gluconéogénèse et retourne aux muscles.

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14
Q

Quelle est la fonction du cycle glucose-alanine?

A

Transporter l’azote des muscles vers le foie.

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15
Q

Pourquoi le cycle glucose-alanine est-il arrêté en cas de jeûne?

A

Car le glucose néoformé est utilisé par d’autres tissus périphériques. Rappelons-nous que les muscles ne font pas de gluconéogénèse.

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16
Q

Une fois le glutamate dans le foie, il doit être désaminé. Quelle enzyme catalyse la réaction?

A

La glutamate déshydrogénase qui requiert NADP+ ou NAD+. On retrouve l’a-cétoglutarate et un NH4+ est libéré.

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17
Q

Quelles molécules ont un effet allostérique sur la GDH? Quel est cet effet?

A

Activée par NAD+, ADP et leucine (manque d’énergie).

Inhibée par NADH et GTP.

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18
Q

Sous quelle forme l’azote est-elle excrétée chez les humains et autres vertébrés?

A

L’urée.

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19
Q

Quel est le coût du cycle de l’urée?

A

3 ATP deviennent 2 ATP et 1 AMP + PPi

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20
Q

D’où proviennent les deux molécules d’azote qui forment l’urée? Le carbone?

A

De l’aspartate et de l’ammoniac (produit par le GDH). Le carbone provient du bicarbonate.

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21
Q

Où se déroule le cycle de l’urée?

A

2 réactions mitochondriales et 3 cytosoliques.

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22
Q

La 1ère étape du cycle de l’urée catalyse la condensation irréversible de l’ammoniac et du bicarbonate en carbamyl phosphate. Quelle enzyme la catalyse?

A

La carbamyl phosphate synthase-I (CSP-I), au prix de 2 ATP.

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23
Q

L’ornithine transcarbamylase agit à la 2e étape du cycle de l’urée. Que catalyse-t-elle?

A

Le transfert du carbamyl sur l’ornithine, donnant la citrulline.

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24
Q

Comment obtient-on la citrulline?

A

On transfère le carbamyl sur l’ornithine, dans la mitochondrie.

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25
Q

Comment la citrulline est-elle transférée hors de la mitochondrie pour l’étape 3 du cycle de l’urée?

A

Le transporteur est peu caractérisé. Il y a un antiport citrulline-ornithine.

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26
Q

À quelle étape est condensé le 2e atome d’azote? Par quelle enzyme?

A

À la 3e étape, par l’arginosuccinate synthase. Cela nécessite 2 équivalents ATP (AMP+PPi).

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27
Q

À l’étape 4, quelle enzyme scinde l’arginosuccinate en quelles molécules?

A

L’arginosuccinase, et on retrouve le fumarate et l’arginine.

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28
Q

Le fumarate créé à l’étape 4 est changé en malate puis en oxaloacétate. Quel cycle intervient à ce moment?

A

Ce sont les enzymes de Krebs qui s’en chargent. La fumarase transforme le fumarate en malate, puis la malate déshydrogénase fait apparaître l’oxaloacétate.

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29
Q

L’oxaloacétate obtenue dans le cycle de l’urée peut servir à quoi?

A

Dans la gluconéogénèse.

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30
Q

L’arginine synthétisée à l’étape 4 est hydrolysée en quelles molécules?

A

Urée et ornithine (qui revra retourner dans la mitochondrie).

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31
Q

Quelle est l’enzyme qui hydrolyse l’arginine à l’étape 4 du cycle de l’urée?

A

L’arginase.

32
Q

Combien ‘‘coûte’’ globalement le cycle de l’urée?

A

3 ATP mais 4 équivalents ATP.

33
Q

Comment le cycle de l’urée est-il régulé?

A

À l’étape 1, l’enzyme carbamyl phosphate synthase-I est activée par la N-acétylglutamate qui augmente lorsque les désaminations sont nombreuses.

34
Q

Qu’est-ce qui régule la concentration en N-acétylglutamate?

A

Ce métabolite est formé à partir de glutamate et d’acétyl-CoA par la N-acétylglutamate synthase, il indique que le cycle doit être activé puisque les désaminations sont nombreuses.

35
Q

Quels sont les 7 intermédiaires de Krebs qui peuvent être formés par le catabolisme des acides aminés?

A

Pyruvate, oxaloacétate, fumarate, acétyl-CoA, acétoacétate, succinyl-CoA et a-cétoglutarate.

36
Q

Quels acides aminés sont précurseurs du pyruvate?

A

Thréonine, alanine, cystéine, sérine, glycine. (GTA: Sérine Championships)

37
Q

Pourquoi hésite-t-on à placer le tryptophane dans les précurseurs du pyruvate?

A

Car un de ses produits de dégradation est l’alanine, qui elle peut être changée en pyruvate.

38
Q

Les acides aminés qui forment le pyruvate sont-ils glucoformateurs ou cétogènes?

A

Ils peuvent être un OU l’autre.

39
Q

Comment transforme-t-on la cystéine en pyruvate?

A

On doit retirer le soufre (différentes voies).

40
Q

Comment transformer l’alanine en pyruvate?

A

Par transamination (alanine aminotransférase, comme cycle glucose-alanine).

41
Q

Comment transforme-t-on la glycine en pyruvate?

A

Par le complexe de clivage de la glycine, qui devient sérine pour être déshydratée.

42
Q

À quoi ressemble le complexe de clivage de la glycine?

A

Ressemble un peu au PDH. Nécessire THF et a une déshydrogénase à FAD, NAD+ dépendante.

43
Q

Comment transforme-t-on la sérine en puryvate?

A

Elle est déshydratée et désaminée simultanément (sérine déshydratase).

44
Q

Quels acides aminés forment l’oxaloacétate?

A

L’aspartate et l’asparagine.

45
Q

Les acides aminés précurseurs d’oxaloacétate sont-ils glucoformateurs ou cétogènes?

A

Glucoformateurs.

46
Q

Comment différencie-t-on les acides aminés glucoformateurs et cétogènes?

A

Les glucoformateurs donnent des intermédiaires (métabolites) de Krebs. Les cétogènes mènent à l’acétyl-CoA, par l’acétoacétate ou le pyruvate.

47
Q

Quelle est la différence entre l’asparagine et l’aspartate?

A

L’asparagine a 2 groupements amine, tandis que l’aspartate n’en a qu’un.

48
Q

Quelle est la fonction de la L-asparaginase?

A

Hydrater l’asparagine pour en extraire un groupement amine. On obtient l’aspartate.

49
Q

Comment obtient-on l’oxaloacétate à partir de l’aspartate?

A

Par transamination, avec l’a-cétoglutarate et le glutamate.

50
Q

Les acides aminés à 5C forment l’a-cétoglutarate. Quels sont-ils?

A

Arginine, glutamate, glutamine, histidine, proline.

AGGHP.

51
Q

Le glutamate est désaminé par cette enzyme pour former l’a-cétoglutarate.

A

Glutamate déshydrogénase NADP+ dépendante, comme désamination.

52
Q

Comment transforme-t-on la glutamine en a-cétoglutarate?

A

On la désamine pour former du glutamate, qui est désaminé par glutamate déshydrogénase.

53
Q

Quel intermédiaire est commun dans le catabolisme de la proline et de l’arginine?

A

Le glutamate-5-semialdéhyde.

54
Q

Lors du catabolisme de l’arginine, celle-ci est transformée en ornithine par quelle enzyme? Comme quelle autre réaction?

A

L’arginase, qui libère de l’urée, comme dans le cycle de l’urée.

55
Q

À partir du glutamate-5-semialdéhyde, comment se rend-t-on à l’alpha-cétoglutarate?

A

Un déshydrogénase NADP+ dépendante, puis la désamination du glutamate.

56
Q

Quels acides aminés forment le succinyl-CoA?

A

Les acides aminés non-polaires: isoleucine, méthionine, valine.

Mon Immense Valine.

57
Q

Qu’est-ce que SAM et où est-elle impliquée?

A

S-adénosylméthionine, elle est un donneur de méthyl important dans la cellule. On la retrouve dans le catabolisme de méthionine.

58
Q

Les acides aminés formant le succinyl-CoA sont-ils glucoformateurs ou cétogènes?

A

Glucoformateurs.

59
Q

Quelle est la première étape du catabolisme de la méthionine?

A

Sa transformation en SAM par la méthionine adénosyltransférase au prix de 2 équivalents ATP.

60
Q

Résumer le passage de SAM vers le succinyl-CoA.

A

Elle passe par l’homocystéine et est décomposée en alpha-cétobutyrate et cystéine.

61
Q

À la fin du catabolisme de la méthionine, nous avons du propionyl-CoA. Comment est-il transformé en succinyl-CoA?

A

Comme dans le métabolisme des acides gras à nombre impairs.

62
Q

Qu’est-ce que la phénylalanine et tyrosine ont de spécial?

A

Leur catabolisme donne du fumarate ET de l’acétoacétate. Ils sont donc glucoformateurs et cétogènes.

63
Q

Où intervient la phénylalanine hydroxylase?

A

Dans le catabolisme de la phénylalanine, celle-ci est hydroxylée en tyrosine.

64
Q

Comment est régulée la PAH (phénylalanine hydroxylase)?

A

Elle gère la détoxification de hautes concentrations en phénylalanine. Elle est donc activée par celle-ci et inhibée par le 2e substrat tetrahydrobioptérine.

Elle est aussi activée par PKA.

65
Q

Le GABA provient de quel acide aminé? Quelle enzyme est en cause?

A

La glutamate décarboxylase PLP dépendante, donc le glutamate.

66
Q

L’histamine provient de quel acide aminé? Quelle enzyme est en cause?

A

L’histidine décarboxylase PLP dépendante, donc l’histidine.

67
Q

De quel acide aminé proviennent les catécholamines? Expliquer la formation.

A 
La tyrosine. 
Elle est d'abord hydroxylée en L-DOPA.
L-DOPA décarboxylée (PLP) en dopamine.
Dopamine hydroxylée en noradrénaline.
Noradrénaline méthylée en adrénaline par SAM.
68
Q

De quel acide aminé provient la sérotonine? Comment est-elle formée?

A

Elle provient du tryptophane. Il est d’abord hydroxylé puis décarboxylé (PLP dépendant).

69
Q

À quelles réactions lie-t-on la présence de PLP?

A

Aux décarboxylations.

70
Q

Au niveau évolutif, pourquoi certains acides aminés sont devenus essentiels?

A

Parce qu’ils étaient fournis facilement dans l’alimentation, on a donc cessé de travailler à leur synthèse, qui d’ailleurs était souvent plus complexe.

71
Q

Quelle est la réaction générale de synthèse des acides aminés?

A

On forme le squelette carboné correspondant (acide alpha-cétonique), puis il subit une transamination avec le glutamate.

72
Q

Tous les acides aminés non-essentiels, sauf la tyrosine, sont synthétisés à partir des même 4 précurseurs. Lesquels?

A

Pyruvate, oxaloacétate, alpha-cétoglutarate et 3-phosphoglycérate.

73
Q

Avec une simple transamination, on peut synthétiser 3 acides aminés non-essentiels. Lesquels et à partir de quoi?

A

Alanine à partir de pyruvate, aspartate de l’oxaloacétate et glutamate à partir d’alpha-cétoglutarate.

74
Q

Comment former de l’asparagine à partir d’aspartate?

A

Avec l’asparagine synthétase, en utilisant un amine de la glutamine. (2 équivalents ATP).

Même chose pour la glutamine à partir de glutamate, mais en utilisant une molécule d’ammoniac.

75
Q

Le 3-phosphoglycérate est précurseur de 2 acides aminés. Lesquels?

A

Sérine qui elle peut être déhydroxyméthylée en glycine.

Métabolisme (9 decks)

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