MÉTABOLISME (chap. 8) Flashcards

1
Q

C’est quoi le métabolisme? Ex:

A

ensemble des Rx biochimiques nécessaires au maintien de la vie.
Produire de l’É pour effectuer un travail dans la ¢ (ex. transport, mouvement, etc…)
Produire des ressources matérielles

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Q

Types de rx du métabolisme?

A

Anabolisme: Synthèse
Catabolisme: Dégradation
Rx d’échange: Transfert d’un groupement phosphate.

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3
Q

Source d’énergie cellulaire et ses parties?

A

ATP:
3 groupements phosphate
1 sucre (ribose)
1 base azotée (adénine)

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4
Q

C’est quoi un voie métabolique?

A

Séquence d’étapes dans la modification d’une cellule.

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4
Q

Comment l’ATP libère de l’énergie? Qu’est-ce qui se passe après?

A

Par l’hydrolyse. Un phosphate inorganique est libéré et l’ATP devient ADP et AMP.

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5
Q

Types de travail de l’ATP?

A

Travail chimique: Déclenche des rx qui ne peuvent pas se produire seules. Ex: Synthèse de polymères.
Travail de transport: Transport actif.
Travail mécanique: Mouvements des cellules (en général et à l’intérieur d’elles)

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6
Q

Exemples de molécules riches en l’énergie chimique?

A

Glucose, molécules complexes.

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7
Q

C’est quoi le couplage énérgétique?

A

Consiste à employer l’énergie d’une rx exo pour déclencher une rx endo. Ex: grâce à l’ATP.

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8
Q

L’ATP est utilisé pour produire de l’…

A

L’ARN

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9
Q

Le couplage suppose quoi? Définition?

A

Une phosphorylation. Transfert d’un groupement phosphate de l’ATP à une autre molécule.Co

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10
Q

Comment s’appelle la molécule affectée dans la phosphorylation?

A

Intermédiaire phosphorylé.

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11
Q

Description de la régénération de l’ATP?

A
  1. L’hydrolyse de l’ATP libère de l’énergie et produit ADP +Pi
  2. L’énergie qui vient d’ailleurs fait la synthèse de L’ATP : phosphorylation de l’ADP.
  3. Repeat
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12
Q

Qui fournit l’énergie nécessaire pour la régénération de l’ATP?

A

La respiration cellulaire et dans les plantes, l’énergie lumineuse.

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13
Q

C’est quoi une enzyme?

A

C’est une macromolécule qui augmente la vitesse de réaction.

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14
Q

Pour qu’une réaction se produise, la molécule de départ doit être très … pour que…

A

Instable, pour que les liaisons se rompent.C

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15
Q

Comment s’appelle l’É requise pour déformer les molécules de réactifs (déclencher une rx)?

A

Énergie d’activation

16
Q

Qu’est-ce qui se passe quand les réactifs absorbent assez de l’É?

A

État de transition

17
Q

Pourquoi la chaleur n’est pas un bon catalyseur?

A

Parce qu’il affecte tous les réactions, tue les cellules et dénature les protéines.C

18
Q

C’est quoi le substrat?

A

Le réactif sur lequel l’enzyme agit

19
Q

Comment l’enzyme change-t-elle le substrat?

A

Enzyme + substrat = complexe enzyme substrat = enzyme + produits.

20
Q

Comment l’enzyme est spécifique au substrat?

A

En tant que protéine (la plupart) elle a une forme tridimensionnelle spécifique déterminée par les acides aminés.

21
Q

Comment s’appelle la partie qui se lie au substrat?

A

Site actif

22
Q

Liaisons du site actif?

A

Non covalentes (hydrogène, ioniques)C

23
Q

Comment se produit la catalysation?

A

Par les radicaux R des a.c. de l’enzyme

24
Q

Mécanismes de catalisation?

A
  1. L’enzyme rapproche et manipule l’orientation des réactifs pour faciliter la rx
  2. L’enzyme fait bcp de pression sur les réactifs, ce qui les déforme
  3. L’enzyme peut offrir un milieu acide, ce qui favorise le transfert d’ions H+ et donc, favorise la rx.
  4. L’enzyme peut parfois réagir avec les réactifs.
25
Q

À quoi correspond la vitesse de rx?

A

À la vitesse avec laquelle le site actif transforme le substrat en produit (vitesse maximale)

26
Q

Comment peut l’organisme s’adapter à son environnement?

A

Il produit des isoenzymes avec ses caractéristiques propres.

27
Q
A
28
Q

Comment s’appellent ceux qui aident les enzymes? Types?

A

Les cofacteurs.
Union temporelle: Coenzyme (non protéique)
Union complète: Holoenzyme
(conformé de la coenzyme et l’apoenzyme)

29
Q

Types d’inhibiteurs?

A

Inhibiteurs compétitifs (prend le site actif du substrat)
Inhibiteurs non compétitifs (déforment le site actif)

30
Q

Parties de l’activation et l’inhibition allostérique?

A

Effecteur: Peut être un molécule activatrice ou inhibitrice
Site de régulation ou allostérique: Souvent l’union des sous-unités de l’enzyme.

31
Q

Qu’est-ce qui se passe dans la régulation allosterique?

A

Les effecteurs se lient à l’enzyme et constituent sa forme stabilisée active ou inactive. Tous les sites actifs des sous-unités sont changés!

32
Q

Exemples d’‘effecteurs?

A

ATP: Inhibiteur
ADP: Activateur

33
Q

C’est quoi la coopérativité?

A

La liaison du substrat agit comme effecteur et change les autres sites actifs.

34
Q

Dans quelles molécules se produit la régulation allostérique?

A

Dans les enzymes avec un structure quaternaire.

35
Q

En quoi consiste la retro-inhibition?

A

Consiste a ralentir ou fermer une voie métabolique par l’intervention de son produit final, qui agit comme un inhibiteur enzymatique. Ex: L’isoleucine inhibe la première enzyme dans le processus de sa production.