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1
Q

Bitte definieren Sie kurz die drei Begriffe Nukleosom, Nukleus, Nucleolus. Bitte
beschrieben Sie ein Nukleosom genauer, was sind Bestandteile und die Funktion?

A
  • Nukleosom: Monomer Struktur des DNAs, besteht aus Histon-oktamer und DANN
  • Nukleus: Organell vorhanden in Eukaryoten, enthält Erbinformation. Ort wo
    Replikation und Transkription statt finden
  • Nucleolus: Bestandteil des Zellkern, Ort der ribosomen Synthese
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2
Q

Bitte nennen und beschreiben Sie die vier Hauptphasen des Zellzyklus

A
  • G1 Phase: Vorbereitung für Teilung, Verdopplung der Organellen, zellkern verschmolz
  • S Phase: Synthese der DANN
  • G2 Phase: DNA voll dupliziert, Synthese von Histone und Proteine die wichtig für
    Mitose sind
  • M Phase: Mitose, unterteilt sich in Pro, Meta, Ana und Telophase. 2 identische
    Tochterzellen als Produkt
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3
Q

Bitte erläutern Sie das Endreplikationsproblem. Durch welches Enzym wird dieses
Problem gelöst und wie funktioniert das Enzym?

A
  • Bei Folgestrang wird immer eines leeren Stellens nach den Abbau von Primern
    blieben, das heißt, dass bei jede Replikation wird das DNA kurzer und nach mehrere
    Zyklus zum Apoptose führen. Um das Problem zu lösen wir das Enzym Telomerase
    benutzt, die eine RNA abhängige DNA-Polimerase ist.
  • Telomerase synthetisiert DNA in den Telomeren, die eine ähnliche Sequenz haben
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4
Q

Nennen Sie eine wichtige Entdeckung beim Studium der Proteine (1 P.), den
Nachnamen mindestens einer der Entdecker/innen (1 P.) und beschreiben Sie kurz die
Bedeutung der Entdeckung für unser Verständnis der Funktionsweise von Proteinen
(2 P.)

A
  • William Astbury entdeckte die Sekundären Strukturen der Proteine Alfa-Helix und b-
    Faltblatt
  • Wichtige Entdeckung, da die verschiedene Sekundär Strukturen besitzen
    Unterschiedlichen Eigenschaften und hilft zur eine besser Verständnis der Proteinen
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5
Q

Bei der Faltung von Proteinen in biologischen Zellen spielen Chaperone eine wichtige
Rolle. Benennen Sie Wirkprinzipien, die der Funktionsweise von Chaperone, die in der
Vorlesung besprochen worden sind, zugrunde liegen (je 1 P.)

A
  • Bilden abgeschlossene Raum für Protein Faltung
  • ATP Bindungsstelle und ATPase Funktion
  • ATP Hydrolyse ist zeitsensitiv
  • Verschiedene Affinitäten zu hydrophoben Bereichen
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6
Q

Welcher Zustand wird durch ein Enzym in der Regel stabilisiert (1 P.)? Warum wirkt
sich die Stabilisierung dieses Zustandes besonders stark auf die Erhöhung der
Reaktionsgeschwindigkeit aus (1 P.)?

A
  • Übergangszustand wird stabilisiert
  • Einführung sterische Spannung im Substrat, da es ungünstig ist, will es entweder
    zurück zum Substrat State oder nach Produkt
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7
Q

Was bedeutet Glykosylierung (0,5P)? Beschreiben Sie die zwei Arten der
Glykosylierung kurz (2P). Welche Eigenschaften von Proteinen werden durch die
Glykosylierung beeinflusst (Nennen Sie hier mindestens drei Eigenschaften) (1,5P)?

A
  • Glykosylierung ist eine co- oder posttranskriptionall Modifikation von AS, Proteine
    oder Lipide
  • N-Glykosylierung: Addition an ein N des Moleküls z.B. an Asparagin
  • O-Glykosylierung: Addition eines Kohlenhzdratgruppe an ein O eines Moleküls, z.B. an
    Serin
  • Löslichkeit, Faltung, Lebensdauer, Antigenerkennung
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8
Q

Skizzieren Sie den strukturellen Aufbau eines Antikörpermoleküls der IgG Klasse.
Beschriften Sie die verschiedenen Polypeptidketten und Domänen. (2 P.) Markieren
Sie Positionen von Disulfidbrücken. (1 P.) Kennzeichnen Sie die
Antigenbindungsstellen. (1 P.)

A
  • Fab = antigen bindungsstellen Fragment
  • Fc = kristallisierbares Fragment
  • Cl = konserviert leichtstrang
  • Ch = konserviert schweresstrang
  • Vl= variabel leicht
  • Vh = variabel schwer
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9
Q

Beschreiben Sie kurz die wesentlichen Unterschiede der chemischen Struktur
zwischen Fettsäuren und Monosacchariden (2,5)? Welche Auswirkungen hat dies auf
ihre Wasserlöslichkeit (1,5)? Begründe dies kurz

A
  • Fettsäuren sind amphiphile, besitzen eine carboxyl hydrophyle Kopf und
    kohlenwasserstoff schwanz, der hydrophob ist, Sie können also Doppelbindungen
    enthalten
  • Monosaccharide besitzen carbonyl und meherere hzdroxylgruppen und keine
    doppelbindungen
  • Die Apolare hydrophobe schwanz der Fettsäuren macht dieser nicht wasserlöslich, da
    es nicht mit wasser wechselwirken kann.
  • Die mehrere OH-Gruppen der Monosacchariden bilden wasserstoffbrückenbindungen
    mit wasser, dieser interagieren miteinander und lösen den saccharid
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10
Q

Was ist die Aktivierungsenergie (1P)? Welchen Effekt hat ein Enzym auf die
Aktivierungsenergie und auf die freie Energie ΔG der Reaktion (1P)? Wo liegt der
Unterschied zwischen einer Prosthetischen Gruppe und einem Coenzym (Co-Substrat)
(1P)? Nennen Sie je ein Beispiel für eine Prosthetische Gruppe und ein Coenzym (1P)

A
  • Aktivierungsenergie ist das Energie die gebraucht wird, um ein Molekül auf ein
    Energieneveaus auf ein höheres Energieniveaus zu bringen.
  • Enzyme erniedrigen die Aktivierungsenergie und bezahlen die ungünstige freie
    Energie mit bindungsenergie
  • Coenzyme sind nicht kovalent gebunden, dieser werden nach reaktion freigesetzt,
    während Prostetischen Gruppe kovalent and Protein gebunden sind.
  • Coenyzm: CoA
  • Prostetische Gruppe: Häm
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11
Q

Was ist prinzipiell die Aufgabe der Komplexe I – IV der Atmungskette (1,5P)? Welche
Funktion hat Ubichinon (0,5P)? Wo genau ist die Atmungskette lokalisiert und wie
wird prinzipiell ATP generiert (2P)?

A
  • Die Aufgabe der Komplexe I-IV ist die Protonentransport über die Membran, um eine
    Protonengradient zu bilden
  • Ubichinion dient als Elektronentransport
  • Die Atmungskette ist in die innere Membran der Mitochondrien lokalisiert
  • Durch die I-IV Komplexe wird ein Protonenegradient generiert die als PMF für das
    ATP-Synthase fungiert. Die Protonen gehen tretten die Mülle (ATP-synthase) ein und
    durch die Bewegung der Mülle wird ATP generiert.
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12
Q

Zeichnen Sie schematisch den Aufbau der zellulären Plasmamembran und benennen
Sie die wichtigsten Bausteine (1,5P). Was zeichnet diese Membran aus und welche
Funktion erfüllt sie (2P)? Wie wirkt sich der Einbau von Cholesterin aus (0,5P)?

A
  • Die Membran wird durch das Flüssig-Mosaik-Modell bezeichnet, da es mehreren
    komponente besitzt: Phospholipide, Glykolipide, Cholesterol, Glykoproteine, integrale
    Proteine, periphere Proteine
  • Semipermeable Membran, da nicht alle Moleküle einfach durch gehen können und
    brauchen verschiedenen Transporten. Schließt die Zelle damit Stoffwechsel
    stattfindet, hält elektrochemisches Potenzial, Schützt die Zelle, Erkennung von
    Antigenen und andere Moleküle.
  • Cholesterin sinkt die Fluidität der Membran
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13
Q

Bitte geben Sie die Struktur der RNA-Sequenz an, die bei der Transkription des
Matrizenstrangs 3’-GTAC-5‘ entsteht.

A

CAUG

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14
Q

Bitte erläutern Sie die Initiation der Translation in Prokaryoten.

A
  • Die shine-Dalgarno Sequenz bestimmt Startpunkt
  • Große UE ist von kleine UE getrennt, IF3 bindet and E-stelle und verhindert die
    Bindung der UE
  • IF1 bindet an A-stelle, die Bindung dieser Faktoren sicherstellt, dass das tRNA-
    Formylmethionin die P-stelle besitzt
  • IF2 ist mit GTP genunden und interagieren mit kleine UE
  • IF3 wird freie, jetzt binden sich die beide UE
  • IF2 spaltet GTP und leitet Translation
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15
Q

Bitte beschreiben Sie, warum Bakterien in Gegenwart von Tryptophan die zur
Herstellung dieser Aminosäure notwendigen Enzyme nicht herstellen.

A

Trp vorhanden, bindet diese and Trp-Repressor die dann an Operator bindet und so
die synthese von Trp Enzyme blockiert

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16
Q

Bitte beschreiben Sie kurz die Schritte, die in Eukaryoten zur Bildung der reifen mRNA
aus der prä-mRNA notwendig sind, um diese translatieren zu können

A
  • 5-Cap: am 5 Ende der prä-mRNA wird ein Guanosin die am 7N methyliert ist
  • Spleißen: das prä-mRNA besitzt kodierende (Exons) und nicht kodierende (Introns)
    bereiche. Hier werden alle introns geschnitten durch Nukleophile angriffen und dann
    kommen alle Exons zusammen und bilden reife mRNA
  • Poly A schwanz: am 3 Ende der mRNA wird das Enzym Polz A Polymerase 50-300
    Adenosine synthetisieren.
  • Export: jetzt ist das mRNA fertig für ihre export von Zellkern nach Cytoplasma
17
Q

Warum wird die biologische Membran als semipermeabel bezeichnet (0,5P)? Nenne
drei Beispiele, wie Stoffe prinzipiell über diese Membran gelangen können (1,5P).
Warum eignen sich Lipide für den Aufbau der biologischen Membranen (0,5P)? Wie
bilden Lipide diese Membranen prinzipiell aus und welches Membranmodell liegt
dem generell zugrunde (1P)?

A
  • Semipermeabel, weil nicht alle Moleküle einfach druch gehen, manche braucehn
    Kanäle um die Membran durch zu gehen.
  • Einfache Diffussion, kleine apolare Moleküle difundieren frei
  • Erleichtete Diffussion, Moleküle braucehn Kanal Proteine, pasiv
  • Primär aktive Transport: gegen gradient, braucht ATP, um molekule zu transportieren
  • Lipide eignen sich da diese hydrophobe bereiche (Kohlenwasserstoff schwämze)
    besitzen und so schüutzen sie vom Wasser
  • Phospholipide bilden eine Doppelschicht, aber nicht nur Lipide sind vorhanden,
    sondern auch Proteine, Cholesterin und Kohlenhydraten, deshalb ist der Membran
    ein Flüssiges-Mosaik
18
Q

Bitte erläutern Sie Prinzip und Ablauf einer PCR.

A
  • Amplifizierung eines bestimmtes DNA-Sequenz
  • 90°C: Denaturierung der DNA, wegen Hitze werden die 2 Stränge getrennt
  • 60°C: Temperatur sinken um 2 Primers hinzufügen. Hier wreden auch den dNTPs und
    Taq-Polymerase gegeben
  • 72°C: Erhöhung der Temperatur damit das Taq-Polymerase DNA synthetisieren kann
    (Elongation)
19
Q

Bitte erläutern Sie die Bedeutung der Aminoacyl-tRNA-Synthetasen für die
Translation. Bitte skizzieren Sie die von dieser Enzymklasse katalysierte Reaktion

A

Der Aminoacyl-tRNA-synthetase katalysiert die aktivierung der tRNA und die
Kopplung von tRNA und Aminosäure unter verwendung von ATP

20
Q

Nennen Sie vier verschiedene Arten von Wechselwirkungen, die bei der Bindung von
einem Substrat an ein Enzym wichtig sein können (je 1 P.)

A
  • Stabilisation von UZ
  • Metallionen katalyse
  • Allgemeine Säure-Base katalyse
  • Kovalente katalyse
21
Q
A