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Biochemie 1 > Kohlenhydrate > Flashcards

Kohlenhydrate Flashcards

1
Q

Was ist prinzipiell die Aufgabe des Citratzyklus?

A
  • Abbau von Acetat zu CO2 (Freisetzung von CO2)
    1. Schritt im Kohlenhydratkatabolismus -> oxidativer Abbau organischer Stoffe zum Zweck der Energiegewinnung
  • Bereitstellung von Zwischenprodukten für Biosynthesen / Erzeugung zahlreicher Vorstufen für anabole Biosynthesen
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2
Q

Nennen Sie zwei Energieträger, die beim Citratzyklus gewonnen werden.

A
  • ATP / GTP
  • FADH2
  • NADH
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3
Q

Nennen Sie das Anfangsprodukt beim Citratzyklus und sagen Sie durch welches Enzym dieses gebildet wird.

A
  • Acetyl-CoA
  • Pyruvatdehydrogenase-Komplex
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4
Q

Nennen Sie eine Aminosäure, die aus dem Zwischenprodukt a-Ketoglutarat gebildet werden kann.

A

a-Ketoglutarat -> Glutamin, Arginin, Prolin

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5
Q

Bitte erklären Sie den Aufbau und die Funktion der zellulären Plasmamembran.

A

Aufbau:
- Lipiddoppelschicht
- enthält Proteine
- “flüssiges Mosaik”
Funktion:
- trennen umschlossenes Volumen von der Umgebung
- selektiv permeabel
- Transport durch Membran durch Proteine, Kanäle und Transporter

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6
Q

Was versteht man unter katabolen bzw. anabolen Stoffwechsel? Über welche Moleküle sind diese beiden Prozesse gekoppelt?

A
  • Katabolismus: Abbau komplexer Moleküle (oxidativer Abbau)
  • Anabolismus: Aufbau komplexer Moleküle unter Investition von katabolisch gewonnener Energie (reduktive Synthese)
  • kopplung über ATP / ADP und NAD+ / NADH oder NADP+ / NADPH oder FAD+ / FADH2
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7
Q

Nennen Sie einen Weg des Abbaus von Pyruvat unter anaeroben Bedingungen und nennen Sie das Produkt. Wo findet dieser Stoffwechselweg statt? Nennen Sie ein allosterisch gesteuertes Enzym der Glykolyse. Welches Molekül aktiviert oder hemmt dieses Enzym? Nennen Sie ein Beispiel.

A
  • Alkoholische Fermentierung / Laktatabbau
  • Ethanol / Laktat
  • Zytosol / Muskeln
  • z.B. Phosphofruktokinase
  • z.B. ADP
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8
Q

Beschreiben Sie kurz den schematischen Aufbau und die grundsätzliche Struktur von biologischen Membranen. In welcher Form kommen Kohlenhydrate in biologischen Membranen vor? Was ist der Hauptantrieb für laterale Bewegung der Bestandteile der Membranen?

A
  • lipiddoppelschicht + polarer Kopf und hydrophobe Kette (amphiphil)
  • Flüssik-Mosaik-Modell + Die Lipide und die Proteine sind amphiphil, periphere und integrale Proteine daher ein kontinuierliches, flüssiges Mosaik aus Lipiden und Proteinen
  • Glykoproteine in Form von z.B. Transmembranproteinen
  • Glykolipide
  • Brown’sche Molekularbewegung
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9
Q

Bitte erläutern Sie die allosterische Regulation und geben Sie ein Beispiel.

A
  • Änderung einer Enzymaktivität durch regulatorische Liganden, Konformationsänderung, reversibel, nichtkompetitiv
  • z.B. Hexokinase inhibiert durch Glukosephosphat oder Hämoglobin und Sauerstoff
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10
Q

Was passiert bei der Gluconeogenese?

A

Aus Pyruvat wird Glucose synthetesiert

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11
Q

Wie viel ATP und NADH werden benötigt für die Gluconeogenese?

A

4 ATP und 2 NADH

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12
Q

Warum entspricht die Gluconeogenese nicht komplett der Umkehrreaktion der Glykolyse?
Beschreiben Sie dies an einem konkreten Stoffwechselschritt.

A
  • Einige Schritte sind unumkehrbar
  • z.B. Hexokinase, Fruktokinase, Pyruvatkinase
  • Hexokinase ersetzt durch Glucose-6-phosphatase
  • Fruktokinase ersetzt duch Fructose-1,6-biphosphatase
  • Pyruvatkinase ersetzt durch 2 Enzyme, PEP carboxykinase und pyruvatcarboxyase
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13
Q

Was bedeutet Glykolisierung?

A

Kovalente Anheftung von Zucker an ein Protein

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14
Q

Beschreiben Sie die zwei Arten der Glykolisierung kurz

A
  • N-Glykolisierung an Asp
  • O-Glykolisierung an Ser / Thr
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15
Q

Welche Eigenschaften von Proteinen werden durch die Glykolysierung beeinflusst?

A
  • Löslichkeit
  • Antigenerkennung
  • Lebensdauer
  • Faltung
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16
Q

Definieren Sie Glykogen

A

Verzweigtes (a-1,4-glykosidisch verknüpft und a-1,6-glykosidische verzweigt) Polysaccharid / Glykan aus (D-)Glukose / (a-D-)Glucopyranose

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17
Q

Was ist die Funktion von Glykogen in tierischen Zellen?

A

Zucker / Energiespeicher

18
Q

Nennen Sie das Pendant von Glykogen in Pflanzen.

A

Stärke (Amylose oder Amylopektin)

19
Q

Vergleichen Sie Glykogen mit Triglycerinen. Nennen Sie eine Gemeinsamkeit.
Und zwei Unterschiede.

A

Beides fungiert als Energiespeicher

Triglyceride sind kompakter und energiereicher als Glykogen oder anders chemisch aufgebaut.

20
Q

Nennen Sie 5 Eigenschaften von Monosacchariden.

A
  • Drei oder mehr C-Atome
  • Zwei oder mehr Hydroxygruppen
    ➔ Hydrate des Kohlenstoffs
  • Eine Carbonylfunktion
  • Keine Doppelbindung
  • Meist unverzweigt
  • Farblos
  • Süß
21
Q

Nennen Sie zwei Speicher- und zwei Gerüst-Polysaccharide und beschreiben von je einem den
strukturellen Aufbau und die Funktion.

A

Stärke
Aufbau:
20–30 % Amylose
- α-1,4-glykosidisch verknüpfte a-D-Glucopyranose
- linearen Ketten mit helikaler (Schrauben-)Struktur
70–80 % Amylopektin
- α-1,4-glykosidisch verknüpfte a-D-Glucopyranose
- α-1,6-glykosidisch verzweigt
- stark verzweigte Strukturen
- Amylopektin der Stärke mit etwa einer α-1,6-glycosidischen Bindung nach etwa 30 α-
1,4-glycosidischen Verknüpfungen weniger stark verzweigt als das des Glykogens (ca.
alle 10 Bindungen)
Funktion:
- Mit Stärke speichern Pflanzen und Grünalgen ihre überschüssige Energie als Reserve
- Speicherung der Glucose in unlöslicher und somit osmotisch unwirksamer Form
- kann deshalb im Vergleich zu Glucose ohne viel Wasser, also viel kompakter, gespeichert
werden

Glykogen
Aufbau:
Homoglykan
- a-1,4-glykosidisch verknüpfte a-D-
- Glucopyranose
- a-1,6-glykosidisch verzweigt
Funktion:
- Wichtigstes Speicherpolysaccharid in tierischen Zellen
- häufig in Leber → bildet große Granula → enthalten Enzyme, die für Synthese und Abbau
von Glykogen verantwortlich sind
- jede Seitenkette endet mit nicht reduzierendem Zucker (ohne freies, anomere C-Atom)
- Anzahl der n.r. Zucker = Anzahl der Verzweigungen
- nur ein reduzierendes Ende
- Wenn Glykogen als Energiequelle genutzt: Glucoseeinheiten einzeln von n. r. Enden
abgespalten (viele Ansatzpunkte!)
- Grund für Speicherung in polymerer Form: Glykogen unlöslich + trägt nicht zur Osmolarität
der Zelle bei

Chitin
Aufbau:
- β -1,4-glykosidisch verknüpftes N-
Acetylglucosamin
- dient der Strukturbildung
- Schicht an der Außenfläche der Zellmembran bei eukaryotischen und prokaryotischen Zellen,
aber auch an der Außenseite der Zellwand bei prokaryotischen Zellen
- besteht aus Polysacchariden, die an Glykoproteine (90%) und Membranlipide (Glycolipide,
Phospholipide, Cholesterol und Sphingolipide) (10%) gebunden sind
- Glykokalyx wird regelmäßig erneuert
- fünf phylogenetisch hochkonservierte Moleküle bzw. Molekülfamilien, die für die
interzellulare Kommunikation (Zellerkennung, -kontakt und -haftung) von Bedeutung sind: (Immoglobuline, Integrine, Cadherine, Selektin, Zelladhäsionsmoleküle)
Funktion:
- Schutz vor Austrocknung (Dehydratation)
- Schutz vor mechanischem + ionischem Stress
- Schutz vor Phagozytose
- Anheften an Oberflächen
- Barrieren gegen bakterielle Invasion
- Zell-Zell-Interaktion (Pathogenitätsfaktor, Befruchtung, Immunzellen,…)
- Glykokalyx der Erythrozyten bestimmt die Blutgruppe und beinhaltet den Rhesusfaktor

22
Q

Definiere Homoglykane.

A

Polysaccharide, die aus den gleichen Monosaccarideinehiten aufgebaut sind

23
Q

Definiere Heteroglykane

A

Polysaccharide, die aus unterschiedlichen Monosaccarideinehiten aufgebaut sind

24
Q

Definiere Peptidoglykane

A

aus Zuckern und Aminosäuren zusammengesetzte Makromoleküle (Peptidbrüchen
quervernetzen Polysaccharidstränge)

25
Q

Glykoproteine

A

Protein + ein/mehr kovalent gebundene Kohlenhydratgruppen

26
Q

Glykolipide

A

Lipide mit Zuckern an hydrophiler Kopfgruppe

27
Q

Lektine

A

kohlenhydratstruktur bindende Proteine

28
Q

Welche Aussage zu Enzymen bei chemischen Reaktionen ist RICHTIG?
a) Sie verlagern das Gleichgewicht in Richtung der Produkte.
b) Sie setzten die Aktivierungsenergie herab.
c) Sie erhöhen die freie Energie ΔG°.
d) Sie erniedrigen die freie Energie ΔG°.
e) Enzyme ohne Kofaktoren werden als Holoenzym bezeichnet.

A

b) Sie setzten die Aktivierungsenergie herab.

29
Q

Erklären Sie die Begriffe Katabolismus und Anabolismus. Über welche Intermediate des
Stoffwechsels sind diese beiden Prozesse miteinander verknüpft?

A

Katabolismus: Oxidativer Abbau von komplexer energiereicher Molekülen unter Energiegewinn (ATP
Synthese; NADH, FADH2) → Beispielstoffwechselweg: Glykolyse, Citratzyklus → Oxidationszahl steigt;
meist exergonisch (∆G<0)

Anabolismus: Reduktive Biosynthese von komplexen Molekülen, unter Energieverbrauch (ATP-
Verbrauch; NADH, FADH2-Verbrauch) → Beispielstoffwechselweg: Gluconeogenese → Oxidationszahl
sinkt; meist endergonisch (∆G>0)

30
Q

Warum sind Kohlenhydrate ein hervorragender Energiespeicher, aus dem im Verlauf der Glykolyse
katabol Energie gewonnen werden kann?

A
  • Energiereiche Verbindungen, da die C-Atome in Zuckern noch relativ reduziert vorliegen Reich
    an potenzieller Energie
  • Monomere sind wasserlöslich → schnell abbaubar aus der Speicherform (Glykogen) und
    direkt biologisch verfügbar
  • Können kinetisch stabil als Polymere gespeichert werden (Glykogen)
    o Niedrige cytosolische Osmolarität (ein Makromolekül!)
    o unterliegt nicht dem osmotischen Druck
  • Zur aeroben und anaeroben ATP-Produktion zu verwenden Glucose
  • Versorgung des Gehirns (kann in monomerer Form Blut-Hirn-Schranke passieren)
31
Q

Holoenzym

A

Apoenzym + Cofaktor → katalytisch aktive Form

32
Q

Apoenzym

A

Proteineinheit, die für die katalytische Aktivität erforderlich ist

33
Q

Cofaktor

A

Überbegriff für nicht Proteinkomponenten, die neben dem Protein-Anteil für dessen
katalytische Aktivität erforderlich sind

Zu den Cofaktoren gehören:
1. Organische Cofaktoren (Coenzyme)
a) Coenzyme/Cosubstrate: niedermolekulare organische Moleküle, die nicht kovalent
binden (schwache WW) und nach Katalyse dissoziieren
➔ nimmt chemische Gruppe, Protonen oder Elektronen bei Reaktion auf → veränderte Reaktivität
➔ Müssen regeneriert werden
➔ Überträger wichtiger Gruppen sind wie Phosphat-, Methyl-, Amino-, Acylgruppen… z.B. ATP,
CoA, Vitamin C, Ubichinon
b) Prosthetische Gruppe: organisches Molekül, das mit hoher Affinität oder kovalent
an ein Enzym gebunden ist
➔ Kann also nicht dissoziieren z.B. Häm im Hämoglobin, Cytochrom in Cytochrom C
2. Anorganische Cofaktoren: Metallionen z.B. Fe3+ bei Hämoglobin, Mg2+ bei Polymerasen

34
Q

Warum wird ATP in vielen Stoffwechselwegen als
Energielieferant verwendet?

A
  • klein kinetisch stabil
  • kann schnell aus ADP + Pi regeneriert werden
  • Hydrolyse liefert große Mengen an freigesetzter Energie
    ATP + H20 → ADP + Pi + H+ (ΔG = -30,5 kJ/mol)
    ATP + H20 → AMP + PPi + H+ (ΔG = -30,5 kJ/mol)
    PPi + H20 → 2 Pi + H+ (ΔG = -20,5 kJ/mol)
  • ohnehin in der Natur notwendiges Molekül zum Aufbau der Nukleinsäuren
  • Kann an 3 Positionen nukleophil angegriffen werden
35
Q

Was versteht man unter Substrat-Channeling?

A

Substrat kommt nach der Umsetzung in E1 nicht an Oberfläche und kann somit nicht
wegdiffundieren
➔ Weitergabe der Zwischenprodukte in richtiger Konformation von einem Enzym an das nächste
Enzym/aktive Zentrum niedrigere Konzentrationen gebraucht
➔ Schnellerer + effizienterer metabolischer Pathway

36
Q

Die meisten Reaktionen im Stoffwechsel liegen im chemischen Gleichgewicht vor. Bestimmte
Reaktionen liegen jedoch weit vom Gleichgewicht entfernt. Warum ist das so und wie werden diese
Reaktionen kontrolliert?

A

Reaktionen, die weit vom Gleichgewicht entfernt sind → strategische Kontrollpunkte des
Metabolismus

  • Erzeugen einen gerichteten Stoffwechselfluss
  • Lassen sich gut kontrollieren, da hier nicht durch Konzentration ein Gleichgewicht eingestellt
    werden kann (denn die Konzentrationen liegen weit vom GGW entfernt)
  • Irreversibel: oft gekoppelt an den

Verbrauch von Energieträgern
Reguliert durch regulierte Enzyme

  • Produktinhibition
  • signaling gesteuerte Aktivierung/Deaktivierung
  • allosterische Regulation etc.
37
Q

Welche Aussage ist falsch?
a) In einem exergonen Prozess, können auch endergone Reaktionen ablaufen.
b) Enzyme katalysieren viele Reaktionen des Stoffwechsels.
c) Die Hydrolyse von ATP ist exergon.
d) ATP und NADH sind wichtige Energieträger des Stoffwechsels.
e) Anabole Reaktionen stellen ATP als Energieträger zur Verfügung

A

e) Anabole Reaktionen stellen ATP als Energieträger zur Verfügung

38
Q

Welches Ion/Molekül zeigt die höchste Permeabilität für biologische Membranen?
a) Glucose
b) Tryptophan
c) Chlorid-Ion
d) Kalium-Ion
e) Harnstoff (Urea)

A

e) Harnstoff (Urea)

39
Q

Erklären Sie das Flüssig-Mosaik-Modell!

A
  • Lipide und integrale Membranproteine können lateral ungehindert in der Lipidmatrix
    diffundieren (laterale Diffusion)
  • Phospholipide können neben der lateralen Diffusion noch eine transversale Diffusion
    durchführen
  • Cholesterin erhöht die Viskosität der Membran
  • Zusätzliche Regulation der Fluidität:
    o durch Variation der Doppelbindungszahl → viele ungesättigte Bindungen erhöhen
    Fluidität
    o Durch Länge der Fettsäurereste → kurze Fettsäurereste erhöhen Fluidität
    o Höhere Temperaturen → erhöhen Fluidität
  • Experiment von Frye und Edidin (1972): Markierung der Membranproteine zweier Zellen mit
    unterschiedlichen Farbstoffen Fusion der Zellen Nach circa 40 Minuten: Proteine auf der neuen
    Zelle haben sich vermischt 🡪 müssen also in der Zellmembran beweglich sein
  • Modell gilt inzwischen weitgehend als überholt Membranproteine liegen in so hoher
    Konzentration vor, dass sie nicht „weit voneinander entfernt“ in der Lipidschicht schwimmen
    → gegenseitige Beeinflussung die meisten Transmembranproteine sind sehr viel größer als die
    typische Dicke einer ungestörten Lipiddoppelschicht
  • Biomembranen besitzen also eine lokale Ordnung, die im Detail noch erforscht wird lokale
    funktionale Ordnungsstrukturen: Lipid Rafts
40
Q

Welche Arten von Membranproteinen gibt es? Nennen Sie je ein Beispiel.

A
  1. Integrale Membranproteine
    - durchspannen Membran
    - Verankerung: Hydrophobe WW
    - Sehr fest mit Lipiddoppelschicht verbunden
    - Motive: α-Helices, sehr selten Faltblätter
    - Beispiel: z.B. Glykophorin
  2. Periphere Membranproteine
    - sitzen auf der Membran
    - Verankerung: elektrostatische WW und H-Brücken mit den hydrophilen Domänen der
    integralen Proteine und den polaren Kopfgruppen der Membranlipide
    - Beispiel: z.B. α -Toxine
  3. Amphitrope Proteine
    - Sind sowohl cytosolische als auch Membranproteine
    - Verankerung: kovalent oder nicht-kovalent
    - Reversible Verbindung durch Regulierung (z.B. durch Phosphorylierung oder Ligandenbindung)
    - Beispiel: z.B. Phospholipase C
41
Q

Was ist die Grundfunktion von Triacylglycerolen? Zeichnen Sie die Grundstruktur
von Triacylglycerolen. Benennen Sie die wichtigsten Bestandteile dieser Verbindungsgruppe und geben
Sie an, wie diese miteinander verknüpft sind.

A
  • Dreifache Ester des dreiwertigen Alkohols Glycerin mit drei Fettsäuremolekülen
  • Triacylglycerole mit drei Fettsäuren sind die Verbindungen in Fetten und fetten Ölen
  • 3 identische Fettsäure: einfaches Triacylglycerin
  • Meist 2-3 verschiedene Triacylglycerole (Triglyceride)
  • machen mit >90 % den Hauptanteil der Nahrungslipide aus

Grundfunktion
1. Energiespeicherung:
- wichtigster Energiespeicher des Körpers (Zucker, d.h. Glucose, wird dagegen in viel geringerer
Menge als Glycogen in der Leber gespeichert)
- 1 g Fett enthält 39 kJ Energie → C-Atome in Fettsäuren stärker reduziert, Oxidation von Fetten
liefert mehr als doppelt so viel Energie wie die Oxidation von Kohlenhydraten!
- Fette können wasserfrei gespeichert werden können, Kohlenhydrate sowie Proteine liegen in
hydratisierter Form vor → Organismus muss nicht zusätzliches Hydratwasser tragen (2g pro 1g
Polysaccharid)
2. Isolierung
- Unterhautfettgewebe: guter Kälteschutz in der Haut
- Lagerfett zur Stoß-/Druckdämpfung

42
Q
A

Biochemie 1 (5 decks)

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