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Biologie moléculaire > Maturation > Flashcards

Maturation Flashcards

1
Q

Y a-t-il une maturation de l’ADN chez les procaryotes ?

A

Non

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Q

Qu’est-ce que la traduction co-transcriptionnelle ?

A

Chez les procaryotes, puisqu’il n’y a pas de l’enveloppe nucléaire, les ARNm peuvent recruter les ribosomes pour la traduction avant même la fin de la transcription

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3
Q

Y a-t-il une maturation de l’ARN chez les procaryotes ?

A

Oui

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4
Q

Quand sont faites les modifications aux ARN ?

A

Pendant et après la transcription

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Q

Juste lire

A

Comprendre que la production des protéines est régulée et donc que la cellule produit un certain nombre d’une protéine spécifique dépendamment de l’environnement, du cycle cellulaire, etc.

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6
Q

Quels sont les 3 processus de maturation de l’ARN qui ont lieu dans le noyau ?

A

1 : Ajout rapide de la coiffe en 5’
2 : Épissage des exons
3 : Clivage et polyadénylation de l’extrémité 3’ à la fin de la transcription

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7
Q

Quand commence et se termine l’épissage ?

A

Commence dès que le premier intron et transcrit, se termine souvent après la transcription

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8
Q

La queue CTD est de quelle taille ?

A

Très longue proportionnellement à la polymérase

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9
Q

Qu’est-ce qui se passe lorsque des facteurs responsables de la maturation de l’ARN (assemblage de la coiffe, reconnaissance du site de polyadénylation et épissage des exons) se lient au domaine CTD ?

A

Stimulation du taux de transcription

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10
Q

Qu’est-ce que la coiffe 5’ ?

A

Une 7-méthyguanylate (GTP méthylé en position N7) ajouté ajouté au transcrit initial lorsqu’il atteint 25-30 nt.

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11
Q

Qui assemble la coiffe en 5’ ?

A

Une enzyme qui lie le domaine CTD

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12
Q

Comment se fait la réaction de la coiffe 5’ ? (3)

A

1 : Une phosphatase retire le phosphate gamma du premier nucléotide du transcrit
2 : Une guanylyl transférase ajoute un GMP en liaison inverse (5’-5’ avec un pont triphosphate)
3 : Une méthylase ajoute un groupement CH3 sur la guanosine et parfois sur les sucres des nt adjacents

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13
Q

Vrai ou faux, les étapes de formation de la coiffe 5’ sont les mêmes pour toutes les espèces ?

A

Vrai

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14
Q

Vrai ou faux, les enzymes pour former la coiffe 5’ sont les mêmes pour toutes les espèces ?

A

Faux

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15
Q

Quelles sont les fonctions de la coiffe 5’ ? (3)

A

1 : Elle distingue les ARNm des autres espèces et les protèges des exonucléases
2 : Permet l’union au CBC (cap binding complex) qui facilite la maturation et le transport à travers le pore nucléaire
3 : Elle joue également un rôle dans la reconnaissance et la traduction

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16
Q

À quelle extrémité se situe la queue poly-A ?

A

Extrémité 3’

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17
Q

Quel est le rôle de la queue poly-A ?

A

1 : Protection contre les exonucléases
2 : Permet l’exportation du noyau vers le cytoplasme
3 : Les transcrits incorrectement polyadénylés sont rapidement dégradés

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18
Q

Qu’est-ce que le signal poly-A ? (2)

A

1 : Une séquence AAUAA un peu en amont de la queue Poly-A
2 : Un autre élément de séquence important est une région riche en GU ou U un peu en aval du site de clivage

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19
Q

Des enzymes se chargent de former une boucle au niveau de site poly-A, quel est le rôle de cette boucle ?

A

La structure est prête à recevoir l’enzyme PAP et à être clivée (bon positionnement de l’ARN)

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20
Q

Quel est le rôle de l’enzyme PAP ? (2)

A

1 : Elle stimule le clivage du transcrit un peu en aval de la première partie du signal de poly-A
2 : Nécessaire au clivage du transcrit pour assurer la rapidité de la polyadénylation après le clivage (et donc la protection)

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21
Q

Est-ce que le PAP fait le clivage ?

A

Non, effectué par CFI et CFII (pas à retenir

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22
Q

Qu’est-ce qui est relâché au moment du clivage de l’ARN ?

A

Les facteurs de clivages (CStF, CFI et II)

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23
Q

Qu’est-ce qui se passe avec le fragment d’ARN résiduel après le clivage pour la polyadénylation en 3’ ?

A

Dégradé (modèle torpedo)

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24
Q

Quel est le rôle de l’enzyme PAP après le clivage de l’ARN ?

A

Elle ajoute une douzaine d’adénine à l’extrémité 3’

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25
Q

Qu’est-ce que PABPII ?

A

1 : S’attache 1 fois tout les 12 adénines
2 : Accélère la réaction

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26
Q

Quand est-ce que l’on signal l’arrêt de la polymérisation d’adénine ? Qui signal l’arrêt ?

A

200-250 nt, PABPII

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27
Q

Vrai ou faux, les introns sont rares parmi la majorité des gènes eucaryotes ?

A

Faux

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28
Q

L’épissage commence toujours avec quel intron ?

A

Le premier transcrit

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29
Q

Comment est-ce que les introns sont reconnus ?

A

L’hybridation d’ARNm avec un ADN génomique produit de larges boucles boucles non-appariées (les introns). Les exons se lient à leur séquence complémentaire, mais par les introns ce qui cause les boucles

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30
Q

Quel est le lien entre l’épissage des introns-exons et les séquences consensus ?

A

Il y a toujours des séquences consensus pour les sites 5’ ET 3’ de chaque côté de l’épissage

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31
Q

De quelle taille sont les séquences consensus ?

A

25-40 nt

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32
Q

De quoi sont composé les séquences consensus ? (3)

A

1 : Dinucléotides introniques invariants : GU et AG
2 : Site de branchement avec A conservé
3 : Site d’épissage en 3’ riche en pyrimidine

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33
Q

Comment se fait l’épissage intron-exon au niveau des réactions chimiques ?

A

Deux réactions successives de transestérifications

34
Q

Comment se déroule la première réaction de transestérification ?

A

Le 2’OH sur le A du site de branchement attaque le G au site 5’ d’épissage

Le lien entre le sucre et le phosphate au site 5’ d’épissage est coupé et le 5’ de l’intron s’attache au A dans le site de branchement

35
Q

Comment se déroule la seconde réaction de transestérification ?

A

Le 3’OH libéré de l’exon du site d’épissage 5’ attaque le groupe phosphate du site 3’ d’épissage

Libération de l’intron

Morceau éliminé provient du lient entre l’extrémité 5’ de l’intron avec le site de branchement A et sa forma caractéristique de lasso

36
Q

Vrai ou faux, il y a un besoin énergétique pour l’épissage intron-exon ?

A

Faux, aucun besoin énergétique

37
Q

Qu’est-ce que le spliceosome ?

A

Une structure qui va aider aux réactions de transestérifications

38
Q

Quels sont les rôles du spliceosome ? (3)

A

1 : Reconnaître les sites d’épissage
2 : Rapprocher les sites
3 : Réaction de clivage et de ligation

39
Q

Quels sont les 5 snARN riches en uraciles qui participent directement à l’épissage des pré-ARNm ?

A

U1, U2, U4, U5, U6

40
Q

Que font les 5 snARN ?

A

Chacun s’associe avec 6-10 protéines nucléaires pour former des particules ribonucléotidiques (snRNP) et, par appariement de bases, dictent l’assemblage du spliceosome

41
Q

Quels sont les interactions possibles pour obtenir le complexe d’épissage ? (3)

A

1 : ARN/ARN
2 : ARN/prot
3 : Prot/Prot

42
Q

Que sont les protéines auxiliaires ?

A

Protéines non snRNP qui interagissent avec l’ARNm selon la séquence

43
Q

Quels sont les 5 étapes pour la formation du complexe d’épissage (spliceosome) ? (6)

A

1 : Le site d’épissage 5’ est reconnu par U1 et la prot aux. U2AF lie la zone polypyrimidique près du site d’épissage 3’ et permet à BBP de se lier au site d’embranchement A
2 : La snRNP/U2 déplace la BBP et lie le site d’embranchement, le A ressort du brin
3 : les snRNP/U4 et U6 sont déjà assemblées et lient la snRNP/U5 et crée un complexe avec U1 et U2
4 : Après la formation du complexe d’épissage, une reconfiguration extensive des appariements des bases libère les snRNP U1 et U4
U6 s’apparie avec les bases présentes au site d’épissage en 5’ (remplace U1) et se lie avec U2 (expulsion de U4)
5 : Le complexe est catalytiquement actif et induit la première réaction de transestérification
6 : snRNP U5 termine le rapprochement des extrémités des exons et induit la 2e réaction de transestérification

44
Q

Quel complexe dégrade rapidement les introns relâchés ?

A

L’exosome

45
Q

À quoi servent les protéines SR et U2AF ?

A

Reconnaître les jonctions des introns qui peuvent être très longs chez les organismes complexes (humain)

46
Q

Quels sont les rôles des protéines SR ? (2)

A

1: Interagissent avec les exons sur des séquences amplificatrices d’épissage (ESE)
2 : Leur présence sur les exons favorise la formation du spliceosome (via liaison prot-prot)

47
Q

Quel est le rôle des protéines U2AF ?

A

Lie l’ARN et aide la liaison de U2 sur le point de branchement

48
Q

Qu’est-ce que les ribonucléotides hétérogènes nucléaires (hnRNPs) ?

A

Régulent l’association du complexe d’épissage, s’associe à ESS pour inhiber l’épissage en empêchant la liaison des protéines SR

49
Q

Quels sites favorisent l’épissage et quels sites inhibe l’épissage ?

A

1 : ESS et ISS inhibe l’épissage
2 : ESE et ISE favorise l’épissage

50
Q

Quelle est la relation entre ESS/ISS et ESE et ISE ?

A

Ils se font compétition, cette compétition permet la régulation de l’épissage (compétition entre les SR et hnRNPs)

51
Q

Vrai ou faux, les hnRNPs participent dans l’épissage alternatif ?

A

Vrai

52
Q

Qu’est-ce que l’épissage alternatif ?

A

Il produit plusieurs ARNm à partir d’un unique pré-ARNm (un seul gène peut produire plusieurs protéines)

53
Q

À quoi sert l’épissage alternatif ?

A

Différents ARN peuvent être produits dans différents tissus ou à différents stage du développement à partir du même gène

54
Q

Comment est-ce que l’épissage est régulé ?

A

Par des protéines liant l’ARN sur des séquences spécifiques au sites d’épissage
- Répresseurs
- Activateurs

55
Q

À quoi sont souvent liées les erreurs dans l’épissage de Fas ?

A

Au développement des cancer

56
Q

Vrai ou faux, un ARNm mature contient toujours des régions non-codantes ?

A

Vrai

57
Q

Comment sont appelés les régions non-codantes de l’ARNm ?

A

5’UTR et 3’UTR

58
Q

Que contiennent les régions 5’UTR et 3’UTR ? (2)

A

1 : Ces régions peuvent contenir des éléments régulateurs
2 : La région codante est délimitée par le codon initiateur et un codon stop

59
Q

Quel phénomène d’altération à la suite de la transcription complète de l’ADN est fréquent chez les mitochondries, protozoaires et plantes ?

A

L’édition de bases

60
Q

Est-ce que l’édition de bases est fréquent chez les eucaryotes supérieurs ?

A

Non et se limite au changement d’une seule base

61
Q

Quels sont les 2 mécanismes contrôlés de l’édition des bases ?

A

Désamination (A ou C)
Insertion/délétion d’uridine

62
Q

Vrai ou faux, les bases édités sont des mutations ?

A

Faux, puisque c’est un mécanisme contrôlé et physiologique

63
Q

Où sont produite les protéines ApoB-100 ?

A

Dans le foie

64
Q

Où est produite ApoB-48

A

Dans l’intestin

65
Q

Comment fonctionne la désamination des protéines ApoB ?

A

Une enzyme intestinale permet à un C de devenir U ce qui cause l’apparition d’un codon STOP

66
Q

Quels sont les rôles des moitiés des protéines Apo-B ? (2)

A

1 : La moitié commune lie les lipides
2 : La seconde moitié lie les récepteurs lipidiques

67
Q

À quoi sert ApoB-100 (foie) ?

A

Au transport des lipides

68
Q

À quoi sert ApoB-48 (intestin) ?

A

Absorption des lipides

69
Q

De quoi dépend la concentration en ARN dans la cellule ? (2)

A

Dépend du taux de transcription et du taux de dégradation

70
Q

Quelle est la demi-vie d’un ARNm chez les procaryotes ?

A

Quelques minutes

71
Q

Quel est la demi-vie des ARNm chez les eucaryotes ?

A

Plusieurs heures

72
Q

En quoi est-ce que la stabilité de l’ARN contrôle sa synthèse ?

A

Plus il est dégradé vite, moins il est transcrit

73
Q

Quels sont les 3 enzymes qui permettent la dégradation de l’ARN ?

A

1 : Exonucléase à partir de 5’
2 : Exonucléase à partir de 3’
3 : Endonucléase

74
Q

Comment fonctionne la voie par exonucléase à partir de 5’ ?

A

On enlève la coiffe 5’ et les exonucléases dégradent l’ARN

75
Q

Comment fonctionne la voie par exonucléases 3’ ?

A

La déadénylase raccourcit la suite des adénines et les exonucléases régulières embarquent ensuite (exosome)

On peut aussi, après l’action de la déadénylase, retirer la coiffe 5’ et recruter des exonucléases 5’

76
Q

Comment fonctionne la voie par endonucléases ?

A

Les endonucléases viennent au milieu et commencent à couper l’ARN, il va aussi y avoir l’exosome à la fin pour finir la dégradation

77
Q

Quelle voie de dégradation est priorisée par la majorité des ARN ?

A

Exonucléases 3’ avec la déadénylase et l’exosome

78
Q

Que contiennent les ARNm instables ?

A

Les ARNm instables contiennent plusieurs copies de la séquence AUUUA dans leur extrémité 3’ non traduite

79
Q

Qu’est-ce que la dégradation ultrarapide des ARNm ?

A

Des protéines interagissent avec la déadénylase et l’exosome en reconnaissant les séquences AUUUA pour dégrader les ARNm instables

80
Q

Vrai ou faux, chaque ARNm est prédestiné à un type de dégradation spécifique ?

A

Vrai

81
Q

Juste lire

A

Les ARNr sont incorporés en sous-unités ribosomales dans le noyau au niveau du nucléole

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