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Biologie moléculaire > La traduction des protéines > Flashcards

La traduction des protéines Flashcards

1
Q

Quelle réaction réaction est catalysé par le ribosome ?

A

La formation d’un lien peptidique entre 2 aa.

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Q

Que contiennent les ARNm ?

A

Contient l’information génétique sous forme des codons cordonnées selon un cadre de lecture précis

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3
Q

À quoi servent les ARNt ?

A

Intermédiaire entre le codon et l’acide aminé via son anticodon correspond

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4
Q

Qu’est-ce que le ribosome ?

A

Le grand complexe riboprotéique (ARN + protéine) catalysant la synthèse des protéines

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Q

Est-ce que le ribosome peut différencier un ARNt correctement chargé d’un ARNt qui aurait lié le mauvais aa ?

A

Non

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6
Q

Qu’est-ce qui permet à l’ARNt d’être associé à son a. a. ?

A

L’AAS

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7
Q

Combien d’a. a. peuvent être reconnu(s) par chaque type d’AAS (aminoacyl ARNt synthétase) ?

A

1 seul

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8
Q

Juste lire

A

Vérification des séquences situées sur le bras accepteur ainsi que sur la boucle de l’anticodon

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9
Q

Lire sur la reconnaissance de la molécule d’ARNt par son AAS ?

A

Les nucléotides de la tige acceptrice jouent un rôle majeur dans la reconnaissance de l’ARNt

La plupart des ASS reconnaissent l’anticodon de l’ARNt correspondant

Les boucles variables peuvent également servir

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10
Q

Qu’est-ce qui se passe lorsque l’AAS a chargé son a. a. sur l’ARNt ?

A

Il est relâché dans le cytoplasme

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11
Q

Qui se charge de faire la bonne sélection a. a.-ARNt en fonction du codon lu sur l’ARNm ?

A

Le ribosome

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12
Q

Que contient la grande sous-unité du ribosome ?

A

Un centre peptidyl-transférase (PTC) qui est responsable de la formation des liaisons peptidiques

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13
Q

Que contient la petit sous-unité du ribosome ?

A

Un centre de décodage (DC) dans lequel les ARNt chargés lisent ou décodent les codons de l’ARNm

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14
Q

Dans quelle direction se fait la traduction par le ribosome ?

A

5’ vers 3’

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15
Q

Quel codon initie la traduction d’un ARNm ?

A

Codon d’initiation AUG (Met)

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16
Q

Qu’est-ce que la séquence RBS ?

A

La séquence RBS-AUG détermine le cadre de lecture et le début de la protéine

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17
Q

Lire sur RBS

A

RBS est complémentaire à l’ARNr 16s (dans la petite sous-unité), leur appariement positionne l’AUG sur le ribosome pour accueillir le premier ARNt

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18
Q

Qu’est-ce qu’un opéron ?

A

Plusieurs gènes sous le même promoteur

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19
Q

La petite sous-unité du ribosome avance sur l’ARNm jusqu’à rencontrer quoi ?

A

Le premier AUG

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20
Q

Qu’est-ce qui se passe lorsque la petite sous-unité rencontre AUG ?

A

La grande sous-unité viens la rejoindre

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21
Q

Qu’est-ce qui arrive si les nt autour du AUG s’éloigne trop du consensus ?

A

On utilise alors le deuxième ou troisième AUG

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22
Q

La séquence consensus définie par Marilyn KOZAK est…

A

CRCaugG

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23
Q

Combien de site de liaison comprend le ribosome et quel est son premier site ?

A

4, le site de liaison à l’ARN

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24
Q

Qu’est-ce que le site P du ribosome ?

A

Retient l’ARNt qui porte la chaîne d’a. a. en élongation

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25
Q

Qu’est-ce que le site A du ribosome ?

A

Retient l’ARN qui porte le prochain a. a.

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26
Q

Qu’est-ce que le site E du ribosome ?

A

Plus petit, sans place pour a. a.

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27
Q

Vrai ou faux, le mécanisme de traduction est similaire entre les eucaryotes et procaryotes ?

A

Vrai, les différences sont au niveau des facteurs protéiques utilisés et les séquences reconnues sur les ARNm

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28
Q

Que comprend la phase d’initiation de la traduction ? (3)

A

1 : Trouver le cadre de lecture
2 : Liaison de l’ARNt-Met de départ
3 : Association des deux sous-unités du ribosome

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29
Q

Que comprend la phase d’élongation de la traduction ? (3)

A

1 : Liaison des ARNt au site A
2 : Formation du lien peptidique
3 : translocation du ribosome

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30
Q

Que comprend la phase de terminaison de la traduction ?

A

Codon stop en position A

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31
Q

Que signifie que la traduction est co-transcriptionnelle chez les procaryotes ?

A

S’effectue alors que la transcription n’est même pas terminée car les ribosomes et l’ADN sont dans le même compartiement

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32
Q

Quelles protéines chez les eucaryotes reconnaissent l’ARNm et permettent l’initiation ? (3)

A

eIF4E reconnaît la coiffe en 5’
PABPI reconnaît la queue poly-A
eiF4G reconnaît les deux protéines liées à l’ARNm

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33
Q

À quoi sert le complexe formé par eIF4E, PABPI et eIF4G ?

A

Stabilise l’ARNm et favorise le recrutement du complexe de pré-initiation

La conformation circulaire obtenue accélère la traduction en mettant à proximité les site d’initiation et de terminaison, favorisant la circulation des ribosomes

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34
Q

Juste lire

A

Le modèle en boucle fermée était favorisé jusqu’à tout dernièrement, mais les dernières études lient
plutôt cette conformation aux états de stress cellulaire ou à une inhibition de la traduction…

Une conformation plus ou moins linéaire lors de la traduction semble plus près de la réalité…

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35
Q

Quand est-ce que le complexe de préinitiation est officiellement formé ?

A

Lorsque la petit sous-unité du ribosome se lie aux facteurs d’initiation et au complexe ternaire

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36
Q

Quel est le rôle du complexe d’initiation ?

A

Lier les facteurs d’initiation présent sur l’ARNm. eIF4A possède un activité hélicase capable de défaire les structures secondaires de l’ARNm et permet au complexe pré initiateur de scanner l’ARNm à la recherche du codon AUG.

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37
Q

Quel est le rôle de eIF4B ?

A

Stimuler eIF4A

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38
Q

Lire sur les similarités avec les procaryotes

A
  • ARNt initiateur dédié
  • Facteurs d’initiation pour former un complexe de pré-initiation
  • Lie l’ARNm avant l’ajout de la grande sous-unité
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39
Q

Qu’est-ce qui se passe lorsque le complexe de pré-initiation reconnaît le codon initiateur ?

A

Le GTP associé à eIF2 est hydrolysé en GDP, ce qui immobilise le complexe au site d’initiation

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40
Q

Comment est-ce que la grande sous-unité ribosomale vient compléter le ribosome ?

A

Elle est associée à eIF6, ce qui requiert l’hydrolyse d’un autre GTP, cette fois associé à eIF5

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41
Q

Qu’est-ce qui se passe quand la grande sous-unité arrive ?

A

Les eIFs se détachent

42
Q

Que requiert l’étape d’élongation ?

A

Des facteurs d’élongations EF

43
Q

Quelles sont les étapes clés de l’élongation ? (3)

A

1 : L’entrée des ARNt-aminoacyls successifs
2 : La formation du lien peptidique
3 : La translocation du ribosome

44
Q

L’ARNt chargé de son a. a. (ARNt-aminoacyl) parvient au ribosome associé à quoi ? S’attache à quel site ?

A

Associée à EF1alpha+GTp
S’attache au site A

45
Q

Qu’est-ce qui se passe en présence du bon anticodon ?

A

Si l’anticodon de l’ARNt s’apparie au codon de l’ARNm, le GTP de EF1alpha est hydrolysé en GDP. L’hydrolyse du GTP entraîne un changement conformationnel du ribosome qui positionne l’extrémité 3’ (aa) de l’ARNt en A proche de celui en P sur le ribosome.

46
Q

Qu’est-ce qui se passe en présence du mauvais ARNt-aa ?

A

Si le codon et l’anticodon ne correspondent pas, l’hydrolyse n’a pas lieu etl’ARNt-aa diffuse et laisse le site libre

47
Q

Par quoi est catalysé la formation du lien peptidique ?

A

Par l’ARNr 28s

48
Q

Qu’est-ce que la translocation que le ribosome fait en lui même durant la formation du lien peptidique ?

A

EF2 aide au mouvement et hydrolyse un GTP

49
Q

Décrire le mouvement des ARNt au ribosome ?

A

ARNt qui vient de lier son a. a. se déplace au site P, le site A devient libre pour un nouvel ARNt, l’ARNt précédemment au site P passe au site E et quitte

50
Q

Qu’est-ce que le mouvement Ratchet ?

A

La petit sous-unité tourne-glisse légèrement sur la grosse sous-unité

La petit sous-unité est composé d’un corps et d’une tête (jonction anticodon-codon)

Les mouvements plient/tirent les ARNr

51
Q

D’où vient l’énergie nécessaire au mouvement Ratchet ?

A

Formation de nouvelles liaisons peptidiques et l’hydrolyse du GTP par EF2

52
Q

Quels sont les 4 étapes de la translocation du ribosome ?

A

1 : État hybride A/P et P/E la plus petit sous-unité tourne par rapport à la grosse

2 : EF2-GTP stabilise ARNt-ARNm de l’hybride et bloque le mouvement opposé

3 : EF2-hydrolyse et la tête de la plus petite sous-unité tourne sur le corps

4: EF2-GDP part et la petit sous-unité tourne dans le sens contraire

53
Q

Quel est le seul site du ribosome qui peut avoir plusieurs peptides ?

A

Site P

54
Q

Qu’est-ce que le L1-stalk ?

A

Un bras de la grosse sous-unité qui accompagne le mouvement de l’ARNt du P vers le E, il donne un appuie et aide à préserver le cadre de lecture

55
Q

Quelle est la différence entre EF2 et EF-G ?

A

EF2 = procaryote
EF-G = procaryote

56
Q

Quel est le secret de la flexibilité du ribosome ?

A

Les ARNr

57
Q

Vrai ou faux, les sites de liaisons du ribosome sont dynamiques ?

A

Vrai

58
Q

La terminaison de la traduction dépend de deux facteurs protéines, lesquels ?

A

eRF1 et eRF3

59
Q

Que fait eRF1 ?

A

La forme de la protéine eRF1 ressemble à une ARNt normal, et s’adapte en position A du ribosome lorsqu’il est positionné à un codon stop sur l’ARNm

60
Q

Que fait eRF3 ?

A

C’est une GTPase qui agit de concert avec eRF1 pour rompre le lien ester entre l’ARNt situé en P et la chaîne peptidique qu’il porte, et ainsi la libérer. la réaction nécessite l’hydrolyse du GTP

61
Q

Que permet l’association des facteurs de terminaisons ?

A

La dissociation complète

62
Q

Lire le récapitulatif sur eRF1 et eRF3

A

Lorsque le ribosome rencontre un codon stop, eRF1-eRF3-GTP entre en position A.

L’hydrolyse du GTP permet à eRF1 d’atteindre la chaîne peptidique et de la détacher de l’ARNt

63
Q

Qu’est-ce qui se passe si le détachement de la chaîne peptidique par eRF1 ne fonctionne pas du premier coup ?

A

Recrutement de la protéine ABCE1 qui permettra de mieux positionner eRF1

64
Q

Que fait ABCE1 exactement ?

A

Hydrolyse l’ATP et conjointement avec eRF1 défait le ribosome

65
Q

Quels sont les deux acides aminés codés indirectement par le code génétique ?

A

Sélenocystéine et pyrrolysine

66
Q

Comment se fait l’incorporation de ces 2 a. a. non standards ?

A

De manière co-traductionelle via des codons-stops en présence de séquences d’insertions

67
Q

Caractéristiques de la sélenocystéine ?

A

Similaire à la cystéine (sélénium plutôt que le soufre)
Synthétisé via une sérine-ARNtsec

68
Q

Caractéristiques de la pyrrolysine.

A

Dérivé de la lysine
Présent chez quelques bactéries et archées

69
Q

Lire l’exemple.

A

STOP (UAG) + PYLIS (Pyrrolysine insertion sequence)

70
Q

Lire sur l’incorporation des a. a. non standards

A

La formation de tige-boucle par les séquences d’insertion est reconnue par la machinerie enzymatique et détourne la terminaison pour l’incorporation de ces acides aminés

71
Q

Est-ce qu’il y a une réserve de sélenocystéine dans la cellule ?

A

Non, modification d’un ARNt sérine en plusieurs étapes

72
Q

Est-ce que la production de sélenocystéine nécessite des facteurs d’élongation ?

A

Oui

73
Q

Est-ce que la pyl est retrouvé comme a. a. libre dans la cellule ?

A

Oui

74
Q

Est-ce que la formation de pyl nécessite des facteurs d’élongation ?

A

Non

75
Q

De quoi à besoin la pyl pour être formée ?

A

ARNt et les enzymes de synthèse de la pyl

76
Q

Qu’est-ce qui se passe avec le protéines mal repliées et non fonctionnelles ?

A

Rapidement dégradées

77
Q

Que sont les chaperonnes ?

A

Complexe protéique qui facilitent le repliement des protéines et sont présentes dans tous les organismes et tous les compartiments cellulaires

78
Q

Que font les chaperonnes moléculaires ?

A

Lient les protéines partiellement repliées, prévenant leur dégradation

79
Q

Que sont les chaperonines ?

A

Facilitent le repliement des protéines

80
Q

Que comprennent les chaperons moléculaires ?

A

Hsp70 et ses homologues

81
Q

Quel est le mécanisme à deux étapes des chaperonnes moléculaires ?

A

Lorsque liée à l’ATP, Hsp70 adopte une configuration ouverte, exposant une poche hydrophobe capable de lier les régions hydrophobes de protéines dépliées

L’hydrolyse de l’ATP referme la structure de Hsp70, ce qui aide le repliement de la protéine

82
Q

Quel nom porte la chaperonine eucaryote ?

A

TriC

83
Q

Qui joue le rôle de la chaperonine dans les mitochondries et chloroplastes ?

A

GroEL (avec un couvercle GroES)

84
Q

Comment est-ce que les chaperonines font pour replier correctement les protéines partiellement repliées ?

A

Les protéines partiellement repliées se situent à l’intérieur du cylindre de la chaperonine où des interactions hydrophobes surviennent.

L’hydrolyse des ATP permet le changement de conformation de GroEL et de la protéine

85
Q

Caractéristiques de GroEL.

A

Deux compartiments : Cis et Trans, chacun peut se replier en travaillant en même temps et plusieurs ATP sont requis

86
Q

Combien d’ATP sont nécessaire pour le repliement de la protéine avec GroEL ?

A

7 ATP

87
Q

Quel est la différence entre les deux modèles de repliement avec GroEL ?

A

Le nombre de chapeaux, le premier modèle comprend 1 chapeau et le second comprend deux chapeaux

88
Q

Sur quoi s’effectues les modifications post traductionnelles de la protéines ? (3)

A

L’activité biologique, la stabilité et la localisation intracellulaire

89
Q

Quelles modifications concrètes sont effectuées sur les protéines ? (5)

A

Modification des extrémités : Stabilité ou ancrage à la membrane

Modification des chaînes latérales :
effets variables

Glycosylation : protéines dans la membranes plasmiques ou sécrétées

Ubiquitination : dégradation

Clivage : précurseurs plus longs

90
Q

Qu’est-ce qui est important au niveau des modifications chimiques post traductionnelles ?

A

Il faut qu’elles soient effectuées dans le bon ordre, très bien régulé

91
Q

Quelle est la modification post traductionnelle la plus commune ?

A

L’acétylation N-terminale du premier a. a. du peptide

92
Q

À quoi sert l’ajout de lipides au bout ou près de l’extrémité ?

A

Ancrage de la protéine à la membrane

93
Q

Simplement lire

A

Les modifications des chaînes latérales ont des effets sur toute la longueur de la chaîne peptidique, à des endroits clés. (Ont des effets variés)

Les plus courants sont :

Acetyl lysine
Phosphoserine
3-Hydroxyproline
3-methylhistidine
gamma-Carboxyglutamate

94
Q

Qu’est-ce que la glycosylation ?

A

L’ajout de sucre à des a. a. comme Asn, Ser et Thr est important pour les protéines sécrétées et les protéines de surface cellulaire

95
Q

Quels sont les rôles concrets de la glycolisation ? (5)

A

Ciblage : un moyen de signaler le lieu d’appartenance de la protéine lors du tri dans le trans-golgi

Augmente la SOLUBILITÉ de la protéine, ce qui aide au repliement

Couche protectrice : résistance aux protéases, ce qui est très utile pour les constituant des lysosomes

Adhérence intracellulaire et au substrat

Signalisation intercellulaire (ex. ag et globules blancs)

96
Q

Simplement lire sur le clivage des protéines

A

Plusieurs protéines sont produites sous forme de précurseurs plus longs qui doivent être clivés par des endopeptidases spécifiques afin de libérer leur parties actives.

C’est le cas de plusieurs hormones qui sont stocké sous une forme inactive

97
Q

Qu’est-ce que l’ubiquitination ?

A

L’ajout d’une petite protéine, l’ubiquitine, à la chaine latérale d’un a. a. Lys à l’intérieur d’une autre protéine

98
Q

L’ubiquitination dépend de l’activité successive de trois enzymes, lesquelles ?

A

Une enzyme d’activation E1, une enzyme de transfert E2 et une ligase E3

99
Q

Quelles sont les trois étapes de l’ubiquitination ?

A

1: Ajout d’une Ub à E1 (ATP)
2 : Transfert de l’Ub activé sur un résidu Cys d’E2
3 : E3 fait un lien peptidique avec Ub (C) et la Cys (NH3)

100
Q

Quelles sont les conséquences de l’ubiquitination ?

A

Permet d’acheminer les protéines cytosoliques vers le protéasome pour leur dégradation

101
Q

Lire sur le western blot

A
  1. Extraction des protéines d’un échantillon.
  2. Dénaturation des protéines par la chaleur et par le sodium
    dodecyl sulfate (SDS) : Protéines linéaires (structure primaire) et
    chargées (-).
  3. Dépôt des protéines dénaturées sur le gel. Application d’un
    courant et migration vers l’électrode (+).
  4. La vitesse de migration dépend du poids moléculaire (taille):
    plus petites protéines migrent plus vite.
  5. Séparation de l’ensemble des protéines selon leur taille, en
    bandes distinctes. (Une bande = une protéine.)
102
Q

Lire sur le western blot

A

But: analyser la présence d’une protéine spécifique connue (et sa quantité).
1) Purifier la protéine d’intérêt « Z » (d’un organisme autre qu’un lapin).
2) Injecter « Z » dans un lapin et attendre qu’il produise des anticorps contre cette protéine.
3) Prendre le sérum du lapin (plasma du sang avec anticorps).
4) SDS-PAGE sur l’échantillon (dans lequel « Z » est recherché).
5) Transférer les protéines du gel sur une membrane (un support plus solide).
6) Ajouter les anticorps qui reconnaîtront la protéine d’intérêt.
* Les anticorps eux-mêmes sont marqués par la radioactivité ou la fluorescence ou par les
anticorps secondaires marqués.

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