MACROMOLECOLE- proteine

Question 1

Classi di macromolecole, quante sono e quali sono?

Answer 1

Le principali classi di macromolecole sono 4 e sono proteine, acidi nucleici, lipidi e polisaccaridi

Question 2

Dimensioni della cellula e delle strutture più rilevanti dal punto di vista biologico

Answer 2

Cellule eucariote (animali e vegetali)= tra i 10 e i 100 micron, microscopio ottico
cellule procariote (batteri)= tra 1 e 10 micron
virus= 100 nm, microscopio elettronico
proteine= una decina di micron
atomi= distanza atomica di 1 Angstrom (0,1 nm= 1 Angstrom)

legame covalente singolo= 1,5 Angstrom
legame doppio= 1,2 Angstrom

Question 3

PROTEINE- definizione

Answer 3

La parola “proteina” deriva dal termine “proteios”, primario, termine con cui nel 1800 viene indicata da Berzelius (primo a descrivere le proteine come macromolecole) una struttura particolarmente abbondante in natura.

Il termine viene utilizzato data la funzione e l’abbondanza di esse in natura: in una cellulla, composta per il 70% di acqua e 30% da macromolecole, di cui la metà sono proteine.

PROTEINE sono polimeri di residui amminoacidici (anche gli amminoacidi descritti per la prima volta nel 1800, prendono il nome dalla sostanza da cui sono estratti. La prima ad essere stata estratta è l’asparagina, estratta dagli asparagi).
Alla fine delle variazioni, una proteina è sostanzialmente formata da uno scheletro covalente (C-N) con struttura ripetitiva, su cui si innestano catene laterali che conferiscono alla proteina stessa le sue varie caratteristiche.

Question 4

PROTEINE- struttura amminoacidi/ come sono formate?

Answer 4

La struttura tipica di un amminoacido si compone di un gruppo amminico con carica positiva (H3N+), il gruppo carbossilico (COO-), con carica negativa, un idorgeno (H) ed una catena laterale R, che differenzia un amminoacido dall’altro e media la funzione e le caratteristiche e proprietà dell’amminoacido stesso, ed un carbonio centrale, carbonio alfa.

Eccezioni a questa struttura sono circa 2:
GLICINA: in realtà non è considerata un’eccezione, essa possiede una catena laterale R composta da un secondo H, dunque appare solo più piccola.

PROLINA: essa è effettivamente un’eccezione dato che forma un anello con il gruppo amminico. Essa è l’unica struttura fortemente divergente: la sua presenza all’interno della proteina induce un forte cambio conformazionale.
ESEMPIO: nel COLLAGENE, formato dall’unità di 3 amminoacidi, la prolina, che è molto abbondante, a causa del suo anello induce una distorsione della struttura proteica. La molecola di collagene appare dunque più avvolta proprio perchè più ricca di amminoacidi di prolina.

Question 5

PROTEINE- cosa compone la specificità degli amminoacidi?

Answer 5

La particolarità dei gruppi laterali è il fatto che essi compongono la specificità dell’amminoacido. Possiamo distiguerli in
basici
acidi
idrofobici (non polari)
contenenti zolfo (S)

esempi:
Gli amminoacidi particolarmente idrofobici in soluzione acquosa si ripiegano per ridurre al minimo l’esposizione al solvente.

Cisteina, contiene zolfo.

Question 6

PROTEINE- legame peptidico

Answer 6

Il legame peptidico è un legame caratteristico della proteina. Esso, anche detto legame carboamidico (COO- e N3H+), è il risultato dell’unione di residui amminoacidici (non di amminoacidi), residui ottenuti dalla condensazione di due amminoacidi, che porta alla formazione di un legame covalente con la perdita di una molecola d’acqua. Si forma quindi uno scheletro regolare con variabili laterali (R).

In base al numero di residui amminoacidici da cui è formato assume diverse denominazioni, quali dipeptide, tripeptide… polipeptide.

La lunghezza di questo legame covalente carbonio-azoto si classifica come intermedio tra un legame singolo (più lungo del doppio, più debole) ed uno doppio (più forte, più corto del singolo), poichè gli elettroni di questi due atomi legati entrano in risonanza.
Ciò comporta una forte rigidità e difficoltà a ruotare: questo legame rigido e planare.
L’unica libertà di movimento concessa la si ha invece alle due estremità del carbonio alfa, non comprese nello scheletro C-N.

Question 7

PROTEINE- quanti sono gli amminoacidi? Quanti sono gli amminoacidi essenziali?

Answer 7

8 sono gli amminoacidi considerati essenziali, ma non sono tutti gli amminoacidi conosciuti (20).

Question 8

PROTEINE- struttura (primaria, secondaria, terziaria e quaternaria)

Answer 8

La struttura delle proteine è in parte formata da una catena polipeptidica, costituita da residui amminoacidici che formano uno scheletro molto regolare.
Le proteine sono suddivisibileii in 4 livelli di struttura:
PRIMARIA, la semplice sequenza amminoacidica
SECONDARIA ad alfa elica e a foglietto beta
TERZIARIA ripiegamento, anche tra zone diverse della proteina, lontane tra di loro, che si ripiegano fino ad avvicinarsi
QUATERNARIA varie subunità si possono assemblare tra loro e si ha una catena con più polipeptidi.

Le proteine sono numerose nonostante in natura si trovino solo 20 amminoacidi noti, ciò è dovuto al numero di residui amminoacidici che le formano. Si può passare da un centinaio di residui, come il citocromo C, alla glutammina sintetasi, composta da 12 catene polipeptidiche.
La titina è la proteina più grande nell’uomo, composta da più di 26 mila residui amminoacidici (lunga 3 milioni di dalton).

Question 9

PROTEINE- denaturazione

Answer 9

La denaturazione ci da un’idea di come le forze deboli possano regolare la struttura della proteina e come anche un’apparente piccola modifica, come una rimozione di queste interazioni possa far degenerare l’intero complesso.
Per denaturazione si intende la perdita della struttura di una proteina, quando vengono meno i legami intermolecolari, le forze elettrostatiche o i ponti disolfuro.

Question 10

PROTEINE- STRUTTURA PRIMARIA- gradi di rotazione

Answer 10

Per struttura primaria si intende la sola sequenza di residui amminoacidici, di cui l’ordine determina uno specifico peptide. La struttura della proteina dipende principalmente dalla sua sequenza primaria (sembra una nozione scontata ma è di recente scoperta).
1953 Sanger sequenzia l’insulina, prima proteina sequenziata

Perché è importante che la funzione e la struttura della proteina siano legate a sequenze specifiche?
Poiché ciò implica che anche la più piccola modifica possa avere un impatto forte sulla proteina stessa.

GRADI DI ROTAZIONE: Come già illustrato il legame peptidico presenta i carbonio alfa, attorno ai quali alcuni legami, non coinvolti nella formazione dello scheletro della proteina, possono ruotare. Due sono gli angoli di rotazione, uno amminoterminale e l’altro carbossiterminale, chiamati rispettivamente phi e psi (ipotizzando per convenzione che i due angoli siano posti sullo 0 considerando i legami planari sullo stesso piano).
A causa dell’ingombro sterico questa configurazione appare impossibile. Considerando tutte le possibili combinazioni reali dei vari amminoacidi si ottiene il grafico di Ramachandran

Question 11

PROTEINE- STRUTTURA PRIMARIA- grafico di Ramachandran

Answer 11

Nel grafico di Ramachandran sono illustrate tutte le varie combinazioni che possono assumere i legami peptidici. Dalla lettura del grafico si può evincere che ci sono combinazioni preponderanti rispetto alle altre, strutture che portano alla formazione di foglietti-beta (in alto a sinistra) ed alfa-eliche (in basso a sinistra).

il concetto da portare a casa è che tra le miliardi di coppie di angoli formabili, quelle che si formano maggiormente sono quelle sopracitate.

Question 12

INGOMBRO STERICO

Answer 12

Sterico= effetto che la distribuzione spaziale degli atomi nella struttura di una molecola può avere nel ritardare o impedire una reazione chimica.

Question 13

PROTEINE- STRUTTURA SECONDARIA- definizione

Answer 13

La struttura secondaria descrive la conformazione di una porzione della catena polipeptidica.
Le principali strutture secondarie che si analizzeranno sono quella ad alfa-elica e quella a foglietto-beta.

Question 14

PROTEINE- STRUTTURA SECONDARIA- alfa elica

Answer 14

La struttura ad alfa elica è una struttura secondaria regolare (ogni giro equivale a 3,6 residui amminoacidici), ogni giro ha un’altezza di 5,4 Angstrom, può essere levogira o destrogira a seconda del senso di rotazione. Avendo un giro fisso anche le dimensioni dell’elica sono fisse.

La struttura resistente e la stabilità dell’alfa-elica deriva dalla presenza di legami ad H che si stabiliscono tra esso e l’ossigeno. In questo caso ogni 4 residui amminoacidici si forma un legame ad H.
Osservando la struttura si nota che gli ossigeni sono tutti disposti verso il basso e i legami ad H sono allineati parallelamente.

Question 15

PROTEINE- STRUTTURA SECONDARIA- alfa elica- esempio

Answer 15

La CHERATINA è stata la prima proteina dove l’alfa-elica è stata descritta. Essa è una proteina fibrosa poiché grazie alla sua struttura tende a creare dei fasci di fibre, ed è la principale componente di tutta una serie di materiali come le unghie, i capelli, le penne e le corna. Essa è molto presente in natrura ed è facile da ottenere.

Come può la stessa proteina essere in un corno ed in una piuma? Poiché è presente nella corna del rinoceronte una cheratina molto ricca di cisteina, la quale può formare numerosi ponti disolfuro, conferendole una fortissima rigidità strutturale.

Question 16

PROTEINE- STRUTTURA SECONDARIA- foglietto beta

Answer 16

Il foglietto beta è una struttura secondaria non ripiegata, distesa. La sequenza dei residui amminoacidici forma una struttura a zig zag e le catene laterali sono rivolte al di sopra e al di sotto del piano alternativamente. La resistenza strutturale dei foglietti è data da presenza di legami ad H tra il gruppo carbonilico e il gruppo -NH- dei legami peptidici di due tratti di catena proteica.: più foglietti sono messi “in tandem”, più la struttura risulta forte.

Question 17

PROTEINE- STRUTTURA SECONDARIA- foglietto beta- paralleli e anti paralleli

Answer 17

Nell’interazione tra più foglietti si può parlare di parallele e antiparallele quando poste sullo stesso piano. Si definiscono antiparallele quando le due estremità sono una ammino terminale (N-terminale) e l’altra carbossiterminale (C-terminale).
Le anse di collegamento invece hanno la funzione di collegare queste strutture tra di loro ed in base alla struttura della proteina consentono un legame in parallelo o in antiparallelo.

Question 18

PROTEINE- STRUTTURA SECONDARIA- foglietto beta- esempio

Answer 18

La FIBROINA DELLA SETA è una proteina interamente costituita di foglietti beta. Sapere com’è fatta la seta è molto importante poiché essa è stata per molto tempo una componente fondamentale dei fili da sutura e tutt’ora è importante per tutto ciò che concerne la biocompatibilità, poiché materiale molto resistente.
Spesso ad una resistenza strutturale è legata una forte presenza di glicine, che rendono la struttura del foglietto beta più compatta.

Question 19

PROTEINE- STRUTTURA TERZIARIA- definizione

Answer 19

La struttura terziaria si riferisce alla disposizione nello spazio di residui amminoacidici più lontani nella sequenza lineare. I residui idrofobici tendono a stare impaccati dentro alla proteina, lontani dall’acqua o all’interno di membrane lipidiche, mentre i residui idrofilici si dispongono verso il solvente (ECCEZIONE nelle membrane fosoflipidiche i residui idrofobici sono esterni e il cuore può essere idrofilico?).
La struttura terziaria si caratterizza di alcuni ripiegamenti che si formano grazie all’interazione delle strutture secondarie. Si formano:
i Beta barrel;
i coiled coil;
alcune regioni dal ripiegamento irregolare, le ANSE;
altre si generano dall’interazione di ponti disolfuro.

Question 20

PPROTEINE- STRUTTURA TERZIARIA- ripiegamento struttura

Answer 20

La struttura terziaria si caratterizza di alcuni ripiegamenti che si formano grazie all’interazione delle strutture secondarie. Si formano:
i Beta barrel;
i coiled coil;
alcune regioni dal ripiegamento irregolare, le ANSE;
altre si generano dall’interazione di ponti disolfuro.

Question 21

PROTEINE- STRUTTURA TERZIARIA- ripiegamento struttura- B barrel

Answer 21

La struttura Beta Barrel, anche chiamata a barilotto beta fa parte di ripiegamenti della struttura terziaria e consiste in una struttura proteica costituita da un grande foglietto Beta che si attorciglia e rotola per formare una struttura quasi cilindrica chiusa da legami di idrogeno.
esempio
La proteina tipica con struttura terziaria di un Beta barrel è la Green fluorescence protein,GFP, che all’interno ha un aminoacido modificato che è un anello fluorescente. Questa è una proteina chiave prodotta dalle meduse che fuoriesce nel verde. Nel corso degli anni è stata oggetto di uno studio dal quale si evince che grazie ad alcune modificazioni È possibile cambiare il colore di fluorescenza. la GFP può essere interessante per noi poiché è utilizzata moltissimo nell’ambito della ricerca biomedica. L’esempio più tipico e il cosiddetto brainbow, si tratta dell’ immagine di un cervello colorata con i colori dell’arcobaleno, in cui i neuroni sono ingegnerizzati per esprimere queste proteine fluorescenti. Questo esperimento permette quindi di tracciare ogni singolo assone con un colore diverso: Ciò è importante per la localizzazione delle cellule, l’interazione tra le cellule e le ‘ strutture, tracciare movimenti e cause dei movimenti stessi delle cellule punto in questo caso si tratta un singolo neurone e si osserva doveva interagire l’assone all’interno del tessuto.

Question 22

PROTEINE- STRUTTURA TERZIARIA- ripiegamento struttura- coiled coil

Answer 22

Un altro tipo di modificazione della struttura terziaria della proteina è il cosiddetto coiled-coil, avvolgimento avvolto, quindi la l’avvolgimento di due strutture ad alfa elica insieme compattano la struttura, dunque si ha un aumento della resistenza strutturale.
il funzionamento del coiled coil si ha grazie all’interazione tra residui aminoacidici idrofobici e idrofilici: i residui idrofobici si avvicinano verso l’interno favorendo la chiusura dell’avvolgimento e permettendo l’esposizione all’acqua circostante dei residui idrofili.

esempio
la cheratina è proteina con due alfa eliche che si avvolgono a loro volta per formare l’avvolgimento avvolto. A prova di ciò si è scoperto che nella cheratina non tornano le distanze: un giro di Alfa elica non è più di 3,6 aminoacidi, mai di 3,4 ovvero 5,1 angstrom.

Question 23

PROTEINE- STRUTTURA TERZIARIA- ripiegamento struttura- ANSE

Answer 23

Nello studio dei ripiegamenti irregolari caratteristici della struttura terziaria rientrano le anse, strutture mobili di collegamento.

Question 24

PROTEINE- STRUTTURA TERZIARIA- ripiegamento struttura- interazioni di ponti disolfuro

Answer 24

Un altro tipo di modificazione della struttura terziaria si ha grazie alla presenza di ponti disolfuro, legami che si formano tra due cisteine per la presenza di atomi di zolfo, mediati da processi redox. la presenza di atomi di zolfo genere grande e resistenza strutturale Per le proteine extracellulari in quanto soggetto ed ambiente esterno chimicamente più aggressivo.
il compito di ponti disolfuro Quindi consiste nel tenere uniti i due polipeptidi che in circolo si potrebbero separare .
l’esempio perfetto per i ponti disolfuro è la struttura del capello, composto da alfa cheratina, che, nonostante abbia una struttura per la maggior parte ad alfa elica raramente si presenta come completamente liscio il lungo in quanto tende a formare legami deboli al proprio interno punto questi legami possono essere momentaneamente rotti nel momento in cui per esempio si stirano i capelli con la piastra calda. Per rendere l’effetto desiderato più duraturo si interviene con trattamenti più aggressivi. In generale i capelli ricci presentano una struttura più complessa proprio perché hanno più ponti disolfuro. Per fare la permanente ad un capello liscio, infatti, occorre intervenire con trattamenti chimici di ossidoriduzione per rompere i ponti disolfuro presenti e ricrearli dopo aver dato al capello la forma desiderata. Ciò è importante solo per sottolineare come la forma della proteina possa essere influenzata da forze circostanti.

Question 25

PROTEINE- STRUTTURA TERZIARIA- prione

Answer 25

Il Prione è una struttura terziaria in partenza definita e costante, che può essere modificata in seguito a stimoli. Le forme alterate possono causare malattie come il morbo di scrapie, anche conosciuto comunemente come psicosi della mucca pazza punto la psicosi della mucca pazza deriva, infatti, da un accumulo di forme alterate prioniche nell’organismo le strutture alterate tendono poi a propagarsi in quanto una singola proteina, modificata, può indurre un cambio conformazionale delle proteine adiacenti e così via. queste proteine prioniche difficilmente degradabili si possono quindi unire per formare polimeri o aggrega o aggregati proteici neurotossici che si accumulano e precipitano aumentando col passare dei tempi del tempo il danno neuronale
La mucca pazza poteva essere trasmessa tra specie animali in maniera più facile, poiché in passato, si macellavano carne animali che potevano essere usati come farina per nutrirne altri. Il morbo della mucca pazza poteva, inoltre, essere trasmesso all’uomo solo se nutrito in modo cronico e abbondante di farine animali. Il morbo umano poteva poi manifestarsi dopo una decina/ventina d’anni e questo causò un periodo di psicosi generale con la paura di essere entrati in contatto con la proteina prionica e la possibilità di scoprirlo e svilupparlo soltanto anni dopo. La diffusione della malattia nell’uomo risultò però più rara di quanto previsto poiché favoriva semplicemente dalla presenza di mutazioni puntiformi.

Question 26

PROTEINE- STRUTTURA QUATERNARIA- definizione

Answer 26

La struttura quaternaria si identifica come l’unione di più catene polipeptidiche. L’esempio più calzante è quello dell’emoglobina, composta da due catene Alfa e due catene Beta, quattro subunità uguali a due a due, e per questa sua conformazione viene definita anche eterotetramero (se invece le quattro catene fossero state tutte uguali si sarebbe potuta definire omotetrametro). Una delle mutazioni più studiate legate all’emoglobina, l’anemia falciforme, e quindi è appunto causata dalla modificazione strutturale delle proteine al suo interno in particolare da una singola mutazione puntiforme in posizione 6 di una delle due catene Beta, beta globina, che comporta il cambiamento di un amminoacido dal glutammato a valina, che causa la formazione di aggregati in particolare in condizioni di acidosi o ipossia, che precipitano il globulo rosso deformandolo e facendogli assumere una forma di falce, da qui il nome anemia falciforme: si ha dunque dalla mutazione di un singolo residuo aminoacidico una modificazione marcata nel fenotipo.

Un altro esempio in cui possiamo trovare una struttura quaternaria è il virus mosaico del tabacco, primo virus ad essere identificato. Esso possiede una struttura quaternaria enorme dove le proteine prodotte si aggregano in modo spontaneo.

Un altro esempio è l’ATPasi mitocondriale, struttura quaternaria complessa che ha una funzione biologica anche legata al movimento

Question 27

PROTEINE- STRUTTURA QUATERNARIA- virus mosaico del tabacco

Answer 27

Un altro esempio in cui possiamo trovare una struttura quaternaria è il virus mosaico del tabacco, primo virus ad essere identificato. Esso possiede una struttura quaternaria enorme dove le proteine prodotte si aggregano in modo spontaneo.

Question 28

PROTEINE- STRUTTURA QUATERNARIA- ATPasi mitocondriale

Answer 28

Un altro esempio è l’ATPasi mitocondriale, struttura quaternaria complessa che ha una funzione biologica anche legata al movimento

Question 29

PROTEINE- PTM ( post transcriptional modification)

Answer 29

Si è parlato fino ad adesso di proteine in modo schematico, ma nella realtà per avere queste strutture, soprattutto terziaria e quaternaria, devono avvenire fenomeni precisi di interazioni modificazioni, le poste transcriptional modification, PTM. Tra le PTM troviamo la proteolisi, ovvero la perdita di parte della catena polipeptidica, la glicosilazione, l’aggiunta di zuccheri e alla proteina, e la fosforilazione, il caricamento di un gruppo fosfato su un residuo amminoacidico che lo rende negativo ( generalmente fatto su treonina Serina e tirosina).

Question 30

PROTEINE- domini

Answer 30

Dopo aver parlato della struttura della proteina sui quattro diversi livelli strutturali e di modularità, quindi come la natura utilizzi i processi precisi per ottimizzare massimizzare il rendimento, è possibile applicare un simile concetto al concetto di dominio.
La funzione principale dei Domini è quella della modularità all’interno della ricerca: una volta identificato un dominio, lo studio, lo conosco, e se si ripropone in altre strutture mi facilita la comprensione di qualcosa di più complesso che spesso non era ancora decodificato punto
Un dominio è una sottostruttura della proteina, prodotta da qualunque parte di una catena polipeptidica che si possa ripiegare indipendentemente in una struttura compatta e stabile, che può essere conservata e ritrovata in altre proteine: ogni dominio è una funzione specializzata, Una struttura che ottimizza il processo evolutivo. Ogni dominio contiene in genere dai 40 ai 350 amminoacidi, ed è l’unità modulare da cui sono costituite molte proteine più grandi.

Un esempio per quanto riguarda i domini è la fosfolipasi c di mammifero il cui scheletro presenta parti che si ripropongono in proteine di altre specie anche strutturalmente diverse: la struttura del dominio che media l’attività enzimatica della fosfolipasi batterica appare quasi identica a parte della proteina presa come esempio, e un altro dominio è presente anche nella troponina C. La fosfolipasi c presenta quattro domini che si ritrovano in altrettante proteine e la ripetizione accade In quanto ogni dominio è strettamente associato ad una funzione specializzata della proteina, come specifiche attività enzimatiche, e presentano strutture particolari per favorire le interazioni con altre parti della cellula.

Lo studio dei domini è un chiaro esempio di come comprendere la struttura aiuti lo studio delle funzioni di parti o dell’intera proteina: un altro esempio dello studio dei domini e quello della proteina SRC, implicata nella segnalazione cellulare è molto studiata per lo sviluppo oncogeno in seguito ad una votazione. la proteina SRC si compone di tre domini caratterizzati dalla capacità o incapacità di legare altre strutture:
la proteina chinasi che media l’attività enzimatica
dominio SH2
dominio SH3
Nella forma inattivata il sito catalitico chinasico e bloccato per il dominio SH2 legato ad una tirosina fosforilata: quando la tirosina e dei fosforilata il sito è informativa è aperta e può svolgere il suo lavoro punto se al posto della tirosina si trovasse un altro aminoacido, per esempio la glicina, la proteina SRC sarebbe in forma attivata col rischio oncogeno per la cellula punto se permutazione si perdesse la tirosina la proteina non potrebbe mai essere spenta e questo comporterebbe una disfunzionalità biologica dell’intera cellula punto una singola mutazione può quindi alterare la funzione di una proteina e quindi della cellula.

Question 31

PRINCIPI DI ENZIMOLOGIA

Answer 31

Lo studio dell’enzimologia, è necessario per comprendere i processi biologici delle cellule, ed in genetica è utile per capire come una struttura interagisce col suo corrispettivo punto in una cellula le reazioni non sono mai spontanee, per lo meno in tempi utili, ma dipendono dagli enzimi che sono dei catalizzatori biologici: una reazione spontanea da sola impiegherebbe troppo tempo per completarsi e provocherebbe il malfunzionamento delle Cellule. Il ruolo degli enzimi è quindi quello di abbassare l’energia di attivazione e velocizzare la reazione che è comunque spontanea. Gli enzimi leggono i substrati e li trasformano in prodotti e la velocità di reazione aumenta con l’aumentare del substrato fino ad arrivare a saturazione. L’attività enzimatica viene attivata da una serie di condizioni in cui si trova la reazione, come modificazione del pH, presenza di calore eccetera.

Question 32

LISOZIMA

Answer 32

Il lisozima ha la funzione della catalizzazione della reazione di scissione di un polisaccaride attraverso la modifica della struttura del polisaccaride stesso per favorire l’idrolisi, che altrimenti si degraderebbe in anni. L’enzima, dunque, distorce substrato e crea una situazione ambientale più favorevole alla rottura di questi legami.
I tre diversi modi in cui gli enzimi possono favorire la reazione sono:
mantenimento di un orientamento preciso tra i due substrati
alterando l’area attività, carica, del substrato creando una tasca di reazione e favorendo una determinata reazione (da neutro magari acquista carica)
distorcendo il substrato e permettendo la reazione dopo aver deformato quest’ultimo tra parentesi dopo averlo legato.

Question 33

CHINESINA

Answer 33

La chinesina è un dimero formato da due subunità uguali, omodimero, che presenta una struttura quaternaria con struttura e definite collegate ad anse, con la funzione di legare microtubuli, ed è considerata un motore molecolare con la funzione di trasporto di strutture, sostanze, organelli e vescicole lungo i microtubuli. I piedi della chinesina possono legare ATP e ADP: nel momento in cui i due domini legano l’atp, questo modifica la conformazione e diviene affine al microtubulo. L’atp si idrolizza, si lega l’altro piede e a sua volta lega il microtubulo e si distorce, andando a creare un movimento continuo, come di passi, permettendo il trasporto delle sostanze. Ogni ciclo è il movimento di otto nanometri a velocità 600 nanometri al secondo