Lipide Und Aminosäuren Löslichkeitsprodukt Flashcards
Lipide allg
Lange unpolare Ketten
hydrophober Charakter
Schwer löslich in polaren Lsgm
Samelbegriff für viele Stoffe
Fettsäuren
Aufbau
Hydrophiler Teil: Carbocxlgruppe
Hydrophober Teil: Kohlenwasserstoffrest
-> ampiphil
Gesättigte FS
Kohlenstoffatome mit Einfachbindungen verknüpft
Ungesättigte FS:
Kohlenstoffatome mit Doppelbindungen verknüpft
Bsp für gesättigte FS
Palmitinsäure
Stearinsäure
Bsp für ungesättigte FS
Ölsäure
Linolsäure
Linolensäure
Reaktionsprodukt aus Glycerin + Fettsäuren
Fett + Wasser
Aminosäuren sind Grundbausteine der
Peptide und Proteine
Welches sind die zwei wichtigen funktionellen Gruppen der Aminosäuren?
A) Carboxylgruppe (COOH-)sauer
B) Aminogruppe(NH2-) basisch
Alpha Aminosäuren
Aminogruppe am 1. C Atom nach der Carboxylgruppe
Better - Aminossäure
C Atom an 2. C Atom nach dem wo Carboxylgruppe dran hängt
Gamma- Aminosäure
Aminogruppe am 3. C Atom neben C ATom mit carboxylgruppe
Bis auf welche AS sind alle anderen chiral?
Glycin
Existieren Enatiomere?
JA! Alpha- L- Aminosäure und Alpha-D-AS
Was passiert wenn man Basezu AS hinzu gibt?
Eine deprotonierung dh die Protonen der AS gehen an die OH^- Ionen
PKs Carboxylgruppe
2,34
PKs Minogruppe
9,6
Isoelektrischer P=
PKs1+pKs2/2
=5.67
Wegen der Carboxl und AminoGruppe sind AS
Amphotere Verbindungen: können Protonen aufnehmen und abgeben
Isoelektrischer Punkt
PH Wert der umliegenden Säure, an dem ASG ein Proton aufgenommen hat und Carboxylgruppe ein Proton abgegeben hat und die AS somit neutral geladen ist und nicht wandert, wenn elektrische Spannung angelegt wird
- nach außen elektrisch neutral
Kriterium on AS als basisch oder als sauer gilt
Je nachdem, ob IP Wert in sauren oder alkalischen liegt - beeinflusst davon, wieviele ASGruppen anhängen oder Carboxylgruppen anhängen
Einfache Proteine bestehen
Nur aus AS
Peptidbindung
(C-N-Gruppe)
Aminogruppe einer AS kann mit Carboxylgruppe einer anderen AS reagieren
Gewicht von Enzymen
Proteine mit einem Molekulargewicht über 10000 Dalton
Biologische Katalysatoren
- chem Reaktionen im Körper beschleunigen OHNE Einfluss auf das chemische GGW zu nehmen
Senkung der Aktivierungsenergie
Unspezifisches Enzym
Peptidasen
Spezifische Enzyme
Aspartase
Michaelis Menten Gleichung
Beschreibt die Veränderung der Reaktionsgeschw eines Enzyms mit zunehmender Substratkonzentration
1) Konzentration des Substrats geringer als Enzymkonzentration
2) hälfte der Enzymmoleküle liegen in gebundener Form vor -> Km
> Km -> Affinität groß
Kleiner als Km -> Affinität gering
3.) Enzymmoleküle sind mit Substrat gesättigt
Gibt es in Vivo Enzyme die im Sättigungsbereich arbeiten?
NEIN!!
AUSSER: Glukokinase
Allosterische Hemmung
Hemmstoff bindet an Enzym und bedingt Konformationsänderung so, dass das Enzym nicht mehr Substrat binden kann
Kompetetive Hemmung
Hemmstoff bindet wie Substrat sodass Substrat nicht mehr hemmt
-> Km wird erst bei höherer Substratkonzentration vor
Wann sind LS mit Stoff gesättigt?
Wenn fester Bodenkörper mit Lösung im GW steht
LP:
Für die quantitative Erfassung der Löslichkeit
Gleiche Anzahl von Kationen und Anionen in Lösung
Bodenkörper und Lösung sind lektrisch neutral
KI =
Konzentration von Kationen* Konzentration der Anionen
LP ist das Produkt der Konzentrationen von Inoen in einer gesättigten Lösung und abhängig von
Temperatur
Womit werden Bariumvergiftungen neutralisiert?
Mit NA^2So4 weil BaSo4 entsteht, das schwer löslich ist
Wo finde ich die Anzahl der Ionen in der Salzformel?
Als Hochzahl hinter der klammer
