Ligands-recepteurs p3 Flashcards
Une isoenzyme peut avoir les mêmes propriétés catalytiques mais pas exactement la même structure protéique.
Faux: Une isoenzyme :
- A la même fonction enzymatique MAIS PAS LES MEMES PROPRIETES CATALYTIQUE
- N’a PAS la même structure protéique (épissage alternatif d’un même gène, il peut aussi y avoir deux gènes avec des structures très proches)
Quelles sont les trois grandes categories des oxydoreductases?
- Les Oxydases (fixation d’un O sur le substrat, avec O accepteur d’électron). Catalyse les oxydations
- Les DesHydrogenases (depart de Deux H)
- Les reductases (fixation de 2 H)
il en exsite d’autres (oxygenases …)
Donner un exemple de reductase ❤️
❤️ L’HMG-Coa (hydroxymethylglutaryl) ouvre la voie d’entree de synthese endogene du cholesterol; elle est la cible de l’inhibition competitive par les Statines (med hypocholesterolemiants) ❤️
Remarque: mevalonate= precurseur de la synthese du cholesterol.
Quelle classe d’enzymes permettent le transfert de radicaux (autres que H) a une autre molécule?
Classe 2: les transferases (transfert radicaux comme les methyls et les fonctions amines)
A quelle classe appartient les enzymes a pyridoxal phosphate? Quel est leur role ?
Les enzymes a pyridoxal phosphate (molécule dérivant de la vitamine B6=pyridoxine) sont des transférases (classe 2), permettent le transfert d’Acide Amines,
Les methyl-transferases jouent un role dans la methylation de certaines bases de l’ADN
Vrai
Donner le nom de 4 hydrolases, l’equation enzyme-substrat, et les produits. ❤️
Cf cours p51
Hydrolyse= coupure grace a une molecule d’eau sous forme H+ seulement
Faux, Hydrolyse= coupure grace a une molecule d’eau sous forme H+ ET OH-
Lhydrolyse interesse une liaison covalente (carbone, ester, amide…)
Faux, liaison covalente entre deux groupements de molecules MAIS QUI NE SONT PAS 2 ATOMES DE CARBONE (cependant ca peut etre amide,ester…)
L’alpha chimo-trypsine fait partie des exogenases
Faux, l’alpha chimo-trypsine fait partie des endogenases
A quoi correspond la classe 4 d’enzymes ? Quelle est sa fonction?
Classe 4= lyases=synthases
- clivage de substrat, coupure de liaisons C-S, C-C, C-N, C-O (C-SCNO comme snow) SANS hydorlyse ou oxydation
- Formation de nouvelles liaisons (doubles liaisons, cycles)
- elle peuvent fonctionner dans les deux sens en fonction de ΔG
L’Adenylate cyclase est une isomerase qui permet la synthese de l’AMPc a partir de l’ATP
Faux: L’Adenylate cyclase est une LYASE qui permet la synthese de l’AMPc a partir de l’ATP
Quelle enzyme est primordiale dans le cycle de krebs? A quelle classe appartient-elle ?
Citrate-synthase, classe 4, lyase catalysant la premiere reaction du cycle de Krebs, Primordiale pour le metabolisme energetique et cellulaire.
A quoi correspond la classe 5 des enzymes?
Classe 5= Isomerases
-Trantransferases intramoleculaires
But: transformer une molecule en un de ses isomeres
-2 types principaux:
->Epimerases (transfert sur le meme carbone)
->Mutases (tranfert sur un carbone different de
la meme molecule)
Les isomerases servent aussi a gerer les contraintes de torsion dans l’ADN
Vrai, ex: Topoisomerases, capables de couper certaines liaisons de l’ADN et de les retablir apres
Les synthases necessitent l’ATP pour realiser les liaisons (ou pour les rompre)
FAUX, c’est les synTHETASES (classe 6) qui ont besoin d’ATP
Quel est le rôle de la classe 6? Donner un exemple ❤️
Les SynTHETASES ou les LIGASES permettent la condensation de deux substrats grâce a l’énergie fournie par l’ATP.
Ex: L’ADN LIGASE, permet l’établissement de la liaison covalente entre deux brins d’ADN SANS ajout de nucléotide
Les ligases sont donc importante dans la réparation de l’ADN et dans la production d’ADN recombiné.
Un inhibiteur competitif fait varier Vmax et Km. Si Km varie, donner sa formule ❤️
Faux: L’inhibiteur compétitif :
- Vmax inchangée;
- Km modifiée (Nb: il a pour but de diminuer l’affinité de l’enzyme pour son substrat donc Km augmente)
Km’= Km x (1 + [I]/Ki) ❤️
Constante d’inhibition Ki= ([E] + [I]) / [EI] ❤️
L’I. competitive est stable et reversible
Faux, L’i. competitive est INstable (simples interactions moleculaires) et reversible (si [S] augmente, un substrat pourra prendre la place de l’ihibiteur)
L’I. competitif peut se fixer a proximite du site catalytique et peut prendre la place du ou d’un des deux substrats
Vrai
Donner deux ex d’I. competitif
- Retrovir AZT, contre le VIH , inhibe la reverse transcriptase virale du VIH (permet retranscription du virus de l’ARN en ADN) de facon assez specifique
- > Analogie structurale avec le dTTP, un des substrats de la reverse transcriptase
-Methotrexate, anticancereux, inhibe la dihydrofolate reductase qui intervient dans la voie de synthese des bases nucleotidiques. 1000 fois plus affins que le substrat naturel (dihydrofolate)
Les bons medicaments ont souvent IC (50) > 10-6 mol/L
Faux: Bons med= IC (50)< 10-6 mol/L (NB: L’IC (50) peut parfois aller jusqu’a 10-9 mol/L)
Que faut-il pour qu’une enzyme soit bénéfique ?
Enzyme bénéfique=
- grande analogie structurale avec le ligand/substrat naturel
- concentration inhibitrice la plus faible
- activité inhibitrice la plus forte
Sur quel parametre jouent les inhibiteurs non-competitifs ? Quel est leur role ? ❤️
Inhibiteur non competitif:
- Km inchangée
- Vmax diminue ; en effet ils ont pour but d’ABOLIR DEFINITIVEMENT (IRREVERSIBLEMENT) l’activite catalytiques de certaines molecules d’enzyme grace a une fixation covalente de l’inhibiteur sur l’enzyme (site aactif, site enzymatique…bref n’importe ou sur l’enzyme meme si le ou les substrats sont déjà fixés)-> modif structure generale ❤️
Donc, comme l’activité catalytique diminue, il y a donc moins de molecules actives d’ou la diminution de Vmax
