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UE1- S2 FAVREAU > Ligands-recepteurs p3 > Flashcards

Ligands-recepteurs p3 Flashcards

1
Q

Une isoenzyme peut avoir les mêmes propriétés catalytiques mais pas exactement la même structure protéique.

A

Faux: Une isoenzyme :

  • A la même fonction enzymatique MAIS PAS LES MEMES PROPRIETES CATALYTIQUE
  • N’a PAS la même structure protéique (épissage alternatif d’un même gène, il peut aussi y avoir deux gènes avec des structures très proches)
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2
Q

Quelles sont les trois grandes categories des oxydoreductases?

A
  • Les Oxydases (fixation d’un O sur le substrat, avec O accepteur d’électron). Catalyse les oxydations
  • Les DesHydrogenases (depart de Deux H)
  • Les reductases (fixation de 2 H)

il en exsite d’autres (oxygenases …)

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3
Q

Donner un exemple de reductase ❤️

A

❤️ L’HMG-Coa (hydroxymethylglutaryl) ouvre la voie d’entree de synthese endogene du cholesterol; elle est la cible de l’inhibition competitive par les Statines (med hypocholesterolemiants) ❤️
Remarque: mevalonate= precurseur de la synthese du cholesterol.

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4
Q

Quelle classe d’enzymes permettent le transfert de radicaux (autres que H) a une autre molécule?

A

Classe 2: les transferases (transfert radicaux comme les methyls et les fonctions amines)

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5
Q

A quelle classe appartient les enzymes a pyridoxal phosphate? Quel est leur role ?

A

Les enzymes a pyridoxal phosphate (molécule dérivant de la vitamine B6=pyridoxine) sont des transférases (classe 2), permettent le transfert d’Acide Amines,

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6
Q

Les methyl-transferases jouent un role dans la methylation de certaines bases de l’ADN

A

Vrai

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7
Q

Donner le nom de 4 hydrolases, l’equation enzyme-substrat, et les produits. ❤️

A

Cf cours p51

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8
Q

Hydrolyse= coupure grace a une molecule d’eau sous forme H+ seulement

A

Faux, Hydrolyse= coupure grace a une molecule d’eau sous forme H+ ET OH-

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9
Q

Lhydrolyse interesse une liaison covalente (carbone, ester, amide…)

A

Faux, liaison covalente entre deux groupements de molecules MAIS QUI NE SONT PAS 2 ATOMES DE CARBONE (cependant ca peut etre amide,ester…)

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10
Q

L’alpha chimo-trypsine fait partie des exogenases

A

Faux, l’alpha chimo-trypsine fait partie des endogenases

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11
Q

A quoi correspond la classe 4 d’enzymes ? Quelle est sa fonction?

A

Classe 4= lyases=synthases

  • clivage de substrat, coupure de liaisons C-S, C-C, C-N, C-O (C-SCNO comme snow) SANS hydorlyse ou oxydation
  • Formation de nouvelles liaisons (doubles liaisons, cycles)
  • elle peuvent fonctionner dans les deux sens en fonction de ΔG
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12
Q

L’Adenylate cyclase est une isomerase qui permet la synthese de l’AMPc a partir de l’ATP

A

Faux: L’Adenylate cyclase est une LYASE qui permet la synthese de l’AMPc a partir de l’ATP

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13
Q

Quelle enzyme est primordiale dans le cycle de krebs? A quelle classe appartient-elle ?

A

Citrate-synthase, classe 4, lyase catalysant la premiere reaction du cycle de Krebs, Primordiale pour le metabolisme energetique et cellulaire.

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14
Q

A quoi correspond la classe 5 des enzymes?

A

Classe 5= Isomerases
-Trantransferases intramoleculaires

But: transformer une molecule en un de ses isomeres

-2 types principaux:
->Epimerases (transfert sur le meme carbone)
->Mutases (tranfert sur un carbone different de
la meme molecule)

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15
Q

Les isomerases servent aussi a gerer les contraintes de torsion dans l’ADN

A

Vrai, ex: Topoisomerases, capables de couper certaines liaisons de l’ADN et de les retablir apres

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16
Q

Les synthases necessitent l’ATP pour realiser les liaisons (ou pour les rompre)

A

FAUX, c’est les synTHETASES (classe 6) qui ont besoin d’ATP

17
Q

Quel est le rôle de la classe 6? Donner un exemple ❤️

A

Les SynTHETASES ou les LIGASES permettent la condensation de deux substrats grâce a l’énergie fournie par l’ATP.
Ex: L’ADN LIGASE, permet l’établissement de la liaison covalente entre deux brins d’ADN SANS ajout de nucléotide

Les ligases sont donc importante dans la réparation de l’ADN et dans la production d’ADN recombiné.

18
Q

Un inhibiteur competitif fait varier Vmax et Km. Si Km varie, donner sa formule ❤️

A

Faux: L’inhibiteur compétitif :

  • Vmax inchangée;
  • Km modifiée (Nb: il a pour but de diminuer l’affinité de l’enzyme pour son substrat donc Km augmente)

Km’= Km x (1 + [I]/Ki) ❤️

Constante d’inhibition Ki= ([E] + [I]) / [EI] ❤️

19
Q

L’I. competitive est stable et reversible

A

Faux, L’i. competitive est INstable (simples interactions moleculaires) et reversible (si [S] augmente, un substrat pourra prendre la place de l’ihibiteur)

20
Q

L’I. competitif peut se fixer a proximite du site catalytique et peut prendre la place du ou d’un des deux substrats

A

Vrai

21
Q

Donner deux ex d’I. competitif

A
  • Retrovir AZT, contre le VIH , inhibe la reverse transcriptase virale du VIH (permet retranscription du virus de l’ARN en ADN) de facon assez specifique
  • > Analogie structurale avec le dTTP, un des substrats de la reverse transcriptase

-Methotrexate, anticancereux, inhibe la dihydrofolate reductase qui intervient dans la voie de synthese des bases nucleotidiques. 1000 fois plus affins que le substrat naturel (dihydrofolate)

22
Q

Les bons medicaments ont souvent IC (50) > 10-6 mol/L

A

Faux: Bons med= IC (50)< 10-6 mol/L (NB: L’IC (50) peut parfois aller jusqu’a 10-9 mol/L)

23
Q

Que faut-il pour qu’une enzyme soit bénéfique ?

A

Enzyme bénéfique=

  • grande analogie structurale avec le ligand/substrat naturel
  • concentration inhibitrice la plus faible
  • activité inhibitrice la plus forte
24
Q

Sur quel parametre jouent les inhibiteurs non-competitifs ? Quel est leur role ? ❤️

A

Inhibiteur non competitif:

  • Km inchangée
  • Vmax diminue ; en effet ils ont pour but d’ABOLIR DEFINITIVEMENT (IRREVERSIBLEMENT) l’activite catalytiques de certaines molecules d’enzyme grace a une fixation covalente de l’inhibiteur sur l’enzyme (site aactif, site enzymatique…bref n’importe ou sur l’enzyme meme si le ou les substrats sont déjà fixés)-> modif structure generale ❤️

Donc, comme l’activité catalytique diminue, il y a donc moins de molecules actives d’ou la diminution de Vmax

25
Q

Comment peut-on qualifier la fixation de l’inhibiteur non competitif sur l’enzyme ? ❤️

A

❤️ Fixation stable (liaison covalente) et irreversible (augmentation de [S] n’a aucune influence) ❤️

26
Q

Donner la formule de V’max dans le cas d’inibition non competitive

A

V’max = Vmax/ (1+ [I]/Ki)

27
Q

Donner l’exemple de l’aspirine pour les inhibiteurs non compétitifs ❤️

A

❤️Aspirine= acide acetylsalicyclique; elle se fixe de facon covalente sur les Cyclooxygenases (ou protaglandines synthases), enzymes utilisant certains acides gras pour produire des molecules signal qu’on appelle ‘‘prostaglandines’’ ou ‘‘thromboxanes’’ necessaires dans differents fonctions notammment proinflammatoire, coagulation sanguine etc. L’aspirine, en se fixant sur les cyclooxygenases va les acetyler ce qui va inhiber la synthese des prostaglandines et des thromboxanes.
Actions therapeutiques:
-Anti-douleur, antalgique (diminue maux de tetes..)
-Antipyretique= diminue la fievre en inhibant la
synthese des prostaglandines
-Anti-inflammatoire (ex certaines pericardites)
-Anti-agregante plaquettaire= prevention des accidents vasculaires cerebraux (inhibition de la production des thromboxanes)
Elle peut aussi fluidifier le sang.

28
Q

A quel type d’inhibiteur appartient la Pénicilline ? ❤️

A

Penicilline= inhibiteur non competitif= antibiotique appartenant au groupe des β-lactamines= ‘‘Substrat suicide’’
❤️
Elle est fabriquée par une moisissure (champignon)= Penicillium; cette derniere possede un mur cellulaire (qui leur permet de se defendre contre la pression osmotique du milieu exterieur) constitué de peptiglycane (peptide et glucides) finement enchevêtrés permettant une structure rigide au mur.

Ce mur cellulaire necessite l’action d’une enzyme: la transpeptidase qui va permettre la formation de ponts entre Acides Amines et donc la reticulation du mur et sa formation.

La Penicilline, par son analogie structurale avec le dipeptide D-alanine-D-alanine (lygase, substrat) se fixe sur le site actif de la transpeptidase et bloque son action definitivement notamment grace a son cycle β-lactum et par la formation d’une liaison covalente d’un residu serine du site actif et l’inhibition de ce dernier definitivement.
Ainsi, impossibilité de former le mur cellulaire et la bacterie meurt

29
Q

Quelle sont les limites de l’action des β-lactamines sur les bacteries ? Quelle solution peut-on envisager ?
Donner un exemple

A

Rappel: β-lactamines=antibiotiquent qui permettent l’inhibition definitve des transpeptidases impliquees dans la formation du mur cellulaire

LIMITE: les bacteries peuvent acquerir des resistances aux β-lactamines en produisant des β-LACTAMASES (enzymes qui dégradent les β-lactamines)

Solution=Association de deux molecules, deux inhibiteurs
Cf: Augmentin, qui associe l’amoxilline (penicilline) + l’acide clavulanique (β-lactamine avec une tres forte affinite pour les β-LACTAMASES), cet acide inhibe les
β-LACTAMASES qui ne pourront plus agir sur l’amoxilline et donc ‘l’inhiber a son tour.

30
Q

Une meme enzyme ne peut pas etre le lieu d’inhibitions differentes

A

Faux: Une enzyme PEUT être lieu d’inhibitions DIFFERENTES
Exemple: l’AChE

31
Q

C’est quoi l’AChE

A

Acétylcholinestérase, enzyme située au niveau des jonctions neuromusculaires des muscles striés squelettiques, elle degrade l’acetylcholine ACh (=neurotransmetteur) apres la liberation de celle-ci dans l’espace synaptique ou la jonction neuromusculaire

32
Q

Quelles inhibitions peut subir l’AChE? ❤️

A
  • IC de l’AChE POUR le traitement de la myasthenie (=maladie neurmusculaire chronique liee a un defaut de transmission entre les nerfs et les muscles a cause de la production de certains anticorps qui vont se fixer sur des recepeteurs a l’acetylcholine responsables de son activite et de la contraction musculaire). Afin d’augmenter la quantite d’ACh dans la JNM, il faut inhiber de facon competitive l’activite de l’AChE (ex med: mestinon, neostigmine, prostigmine)
  • IC de l’AChE des insectes PAR certains insecticides (=organophosphorés)

-INC, irréversible de l’AChE PAR les gaz toxiques de type SARIN (organophosphoré):
❤️

              CH3              O
                I                   II
CH3-----CH------O------P--------CH3
                                    I
                                    F
NB: Gaz SARIN est toxique même a très faible dose (0,01 mg/kg), il est 500 fois plus toxique que le cyanure, car l'inhibition se fait par liaison covalente= l'ACh n'est plus dégradée = blocage en contraction des muscles respiratoire
33
Q

Definir les inhibiteurs INcomptetitifs

A

Inhibiteur incompetitif:

  • Agit apres fixation du substrat sur l’enzyme
  • Diminue Vmax ET Km
  • Representation lineweaver Burk = courbes de cinetique // a la courbe de reference

NB: ces inhibiteurs sont rares

EX: Glyphosphate (herbicide, IIC d’une enzyme de la voie de synthese des AA aromatiques)

UE1- S2 FAVREAU (8 decks)

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