Ligands-recepteurs p2 Flashcards
Definir une enzyme
- Biocatalyseur (intervention dans les reactions biochimiques), le plus souvent une proteine, accelerant la cinetique d’une reaction SANS modifier le point d’equilibre ❤️
- Elle agit comme un catalyseur hautement specifique d’une reaction
NB: la catalyse necessite parfois des co-enzymes
On peut faire une analogie entre enzyme et ligands
Faux, on peut faire une analogie entre enzyme et recepteur. L’enzyme se comporte comme un recepteur mais en plus va transformer la ou les molecules qui se fixent sur elle, a savoir les substrats
Le facteur d’accroissement de la vitesse de reaction par une enzyme peut etre extremement grand ❤️
Vrai, ex:
10^7 pour l’α-chymotrypsine (peptidase digestive secretee par le pancreas)
10^17 pour la Phosphate alcaline : enzyme intervenant dans la mineralisation osseuse et qui intervient dans la formation de l’hydroxy-apathite qui donne la propriete aux os d’etre rigides
❤️
Donner les caracteristiques de la reaction enzymatique.
- Spécificité de réaction
- Spécificité de substrat une enzyme ne peut transformer que certaines molecules precises en produit)
NB: La force de specificite de reaction et de substrat peut varier en fonction des conditions biologiques
Donner les caracteristiques des substrats ❤️
Quel type d’interaction entre enzyme et substrat
- Ils se fixent sur des sites bien précis de l’enzyme et dans une configuration bien précise d’interaction, si précise qu’elle permet de distinguer des isomères ne différant que d’un carbone asymétrique ❤️
- Peuvent être considérés comme un ligand mais qui va être modifié
- Les interactions enzyme-substrat sont faibles (H, électrostatique, hydrophobe). Ce sont des interactions extremement etroites et specifiques (ordre du nm)
Le site actif est une tout petite partie de l’enzyme (ou proteine) impliquée intimement dans la reaction catalysée
Vrai
Le site catalytique est compose de site actif et de site de fixation et du ou des substrats
Faux:
Site ACTIF = site de fixation + substrat(s) et/ou site catalytique
Deux substrats peuvent produire qu’un seul produit
Vrai
La structure tertiaire peut etre modifiee pour rendre l’enzyme plus ou moins active (phosphorylation)
Vrai
Rappeler les structures des proteines
- Structure primaire= agencement, arrangement des AA
- Structure secondaire=presence d’helices alpha, de feuillets plissés beta et de coude
- Structure tertiaire=ponts disulfures (fonctions thiols..), repliement spécifiques liées a des interaction entre AA (interactions faibles, liaisons H, hydrophobicité)
- Structure quaternaire: interaction entre plusieurs proteines
Comment peut-on expliquer un déficit enzymatique?
Un déficit enzymatique est lie a une variation (mutation) de la structure protéique. En effet, la variation d’un AA du site actif ou a proximité peut altérer profondément voire inhiber totalement l’activité enzymatique (répercussion notamment au niveau du site catalytique)
Quelle methode permet de determiner la configuration spatiale des enzymes (structure tertiaire)
-Crystallographie aux rayons X
NB: Dans le cas de deficit enzymatique, on utilise parfois des inhibiteurs qui se fixent dur des groupements fonctionnels pour savoie si effectivement ils sont presents
L’α-chymotrypsinogene est un zymogene (proenzyme) pancreatique (peptidase digestive pancreatique) qui, une fois activee devient l’enzyme α-chymotripsine
Vrai
Que fait l’α-chymotrypsyne ? Quel residu utilise-t-elle ?
L’α-chymotripsyne catalyse la rupture de la liaison peptidique entre deux acides amines (pas n’importe lesquels, notamment lorsqu’il s’agit d’AA aromatiques). Cette rupture se fait par hydrolyse des liaisons peptidiques des AA Tyr, Phe, et Trp mais FAIBLEMENT LEU et MET.
Elle fait partie des enzymes dites a Serine, qui utilise u residu Seryl (serine protease) au sein de leur site catalytique
Quels AA jouent un role preponderant dans l’α-chymotrypsine ?
Serine 195, Histidine 57 et Aspartate 102
