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introduction à la biochimie > Les structures des protéines > Flashcards

Les structures des protéines Flashcards

1
Q

définition de la structure primaire d’une protéine

A

arrangement linéaire des acides aminé

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2
Q

définition de la structure secondaire d’une protéines

A

formation locale de structures tridimensionnelle impliquant plusieurs a.a.

Maintenue par des interaction covalent entre A.A.

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3
Q

définition de la structure tertiaire d’une protéines

A

assemblage de plusieurs structure secondaire en motifs protéique formant la configuration native de la protéine
3D
biologiquement active

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4
Q

définition de la structure quaternaire d’une protéines

A

assemblage de plusieurs polypeptides entre eux pour former une protéine fonctionnelle
Formé de sous unité de la protéine
Les association de sous-unités se répétant formant les protomères de la protéine

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5
Q

La liaison peptidique

A

Une réaction de condensation entre le groupement acide carboxylique d’un premier acide aminé et le groupement amine de l’autre.

La structure primaire de la protéine est toujours lue de l’amine libre à l’acide carboxylique libre

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6
Q

Est-ce que les chaines latérale sont impliqué dans la liaison peptidique?

A

Elle ne sont pas habituellement impliqué

Une exemple atypique implique la Glutathion (GSH) (acide glutamique-cystéine- glycine) Où l’acide glutamique fait une liaison peptidique sur le Carbone sigma de sa chaine latérale

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7
Q

La configuration des lien peptidiques

A

Les électrons libres peuvent se délocalisé afin de changé la forme du peptide.
Elles ont des caractère partiel de liaison double, il est plan-aire et peut adopté soit la conformation cis ou trans
La conformation trans est sur tout favorisé, sauf à l’exception de la proline du a l’encombrement de sa chain latérale
Angle phi est entre N et C alpha
angle psi entre C et C alpha
Les angles de rotation détermine la structure secondaire de la protéine

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8
Q

La structure de l’hélice Alpha

A

Retenue par les liaisons H entre groupe aminé de l’a.a. et entre les groupement carboxyle
Hélice généralement right handed, gauche done plus d’encombrement stérique

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9
Q

Quelle sont les acide aminé favorable à la formation d’hélice alpha?

A

Ala, Glu, Leu, Met

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10
Q

Quelle sont les acide aminé favorable à la déformation d’hélice alpha?

A

Pro: Forte contraintes phi et psi causent distorsion et absence de goupe N-H donc manque de liaison H
Gly: Faible contraintes phi et psi du à l’absence des chaines latérale
mais les deux peuvent être au extrémité de l’hélice

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11
Q

Structure des Feuillet plissé Beta

A

Soit en arrangement parallèle ou antiparallèle
Les groupement C=O et NH son liée entre eux les groupement latérale sont protégé au dessue et en-dessou des feuillet beta
Les feuillet antiparallèle son plus stable

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12
Q

Fibroïne de la soie

A

exemple de feuillet beta
Antiparallèle
inextensible dans certaine direction et souple dans d’autre

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13
Q

C’est quoi une structures secondaire non-répétitives

A

les feuillet beta et hélice alpha correspond normalement à la moitié de la protéine, les segment restante ont une conformation en solénoïde (coil) ou en boucle

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14
Q

Pour la structure tertiaire les repliement dépend de quelle facteurs?

A

-Liaison H
-Liaison éléctrostatiques
-Effer hydrophobe
-Liaison covalent S-S(pond disulfure)

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15
Q

Tonneau Alpha/beta

A

exemple de motifs protéique
8 feuillet beta parallèle lié par les hélice alpha dont il y a aussi 8

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16
Q

doigt de zinc

A

Motif protéique
caractéristique des protéines de liaison l’ADN ou l’ARN

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17
Q

nommé des exemple de domaine protéique 3

A

Liaison ATP (feuillet beta)
Liaison substrat (hélice alpha et feuillet beta)
régulatrice de l’activité (hélice alpha et feuillet beta)

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18
Q

est-ce que les domaine hydrophobe sont essentiels au repliement protéique?

A

Les sections hydrophobe sont maintenue à l’intérieur de la protéine, le dépliement et énergiquqment défavorable, l’effet hydrophobe est alors une force stabilisatrice

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19
Q

Comment est-ce que les residus de la cysténie peuvent former des ponts disulfures

A

-par les liaison covalante entre cystéine soit à l’interieur d’un polypeptide ou entre polypeptide
-les oxydation des groupe SH, qui peut être réversé et réarrengées par la synthèse protéique.
- Formation catalysée par la disulfide isomérase présente dans le réticulum endoplasmique

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20
Q

Contrôle qualité des protéines

A

Repliement :
Chaperonnes moléculaire ATP-dépendants assure le repliement, elle forme une structure autour de la protéine nouvellement synthétisé lors d’un protéine mal replié et la port à la agrégation

Dégradation:
Le protéasome assure la dégradation des protéine mal repliées, les protéiine sont ubiquitylées (liaison de l’ubiquitine sur la chaine latérale des lysines) une ubiquitine ligase E3 est responsable de la spécification de dégradation pour la protéine cible.

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21
Q

C’est quoi la créatine kinase?

A
  • une structure quaternaire variable
  • Enzyme impliqué dans la generation de molécules énergétique dans les muscle et autre tissue
  • la créatine kinase est formé de 2 sous- unité soit, M ou B
  • Trois type de créatine kinase sont possible:
  • MM-> muscle squelettique
  • MB -> Muscle cardiaque
    ->BB -> tube digestif et structure cérébrales
  • Les CKs sont libéré dans le liquide extra-cellulaire puis le sans lors d’une trauma ou manque O2
22
Q

Quelle sont les maladies associées à des défauts de conformation protéines?

A
  • lors que amyloïdes d’agrégats de protéines mal repliées dans plusieurs maladies neurodégénératives:
  • Alzheimer: amyloïde beta
  • Parkinson : alpha- synuleine
  • Creutzfeldt- jakob: prion PrPsc
  • Encéphalopathie spongifrome bovine
  • Les protéine porte la possiblilité de formé des feuillet beta qui s’implique pour formé des protéine fibreuse indestructible par les protéase cellulaire
    Grand example: Anémie falciforme
  • substution en position 6 des l’acide glutamique pour la valine
  • La mutation cause une déformation structurale de la protéine de l’hémoglobine
23
Q

Particularité des Anticorps comme protéine

A
  • forme quaternaire
  • comporte des structure qui permet des interaction spécifique intermoléculaire (anticorps- antigène)
    -les complexes sont surtout retenu principalement par des interaction non-covalentes
24
Q

Le cytosquelette est…?

A

essentiel à la structure,
elle est formé de protéine de structure, des fibres

25
Q

Les protéines fibreuses important à la cytosquelette son?

A

microfilament
filament intermédiaire
microtubules

26
Q

Les microfilaments

A

Structure de l’actine
L’actine lie à une molécule d’ATP
L’hydrolyse de l’ATP en ADP permet la polymerisation des monomère des actine -> fibre actine F

27
Q

La structure des microfilaments

A

La formation des microfilament se produit par l’addition des monomaire des 2 côtés, le côté + de la molécule actine-ATP se fait plus facilement
la polymérisation et dépolymérisation ce fait de façon dynamique
La polymérisation dépend de l’hydrolyse de l’ATP en ADP
La Rx catalysé par Actine F mais réalisé par Actine G, seul la protéine ajouté possède ATP

28
Q

Microtubule structure

A

Structure de la tubuline
- moins flexible que les microfilament
- Incorporation d’un dimère de tubuline dans la microtubule cause hydrolyse d’une molécule de GTP
- alignement de plusieurs protofilament pour former un tube (polymérisation et dépolymérisation dynamique)

29
Q

Microtubule fonction

A

-Essentiel à la division cellulaire
-Transport de chromosome dans l’anaphase de la mitose
-Plusieurs drogue se lient aux protéine tubuline et affecte la division cellulaire
- ex: Taxol, anticancer bloque la dépolymérisation des microtubules (ralentie mitose)

30
Q

Filament intermédiaire

A

Pas de role dans la motilité mais connecté au filament actine et microtubule
Beaucoup de type de filament intermédiaire
Elle nécéssite aucun nucléotides pour sont assemblage
la kératine est le composant principale de la peau et les poils

31
Q

Filament intermédiaire structure

A
  • Hélice alpha 7 résidus
  • double hélice par empilement des dimères
32
Q

C’est quoi une protéine moteur?

A

Des protéine ayant la capacitié de changé leur conformation par l’hydrolyse de l’ATP.
Le chamgement et associé à un movement qui est linéaire et suit des structure cytoplasmique ou nucléaires
par ex:
ADN/ARN polymérase
Myosine
Kinésine
Dynéine

33
Q

La Myosine structure

A

Présent dans les cellule musculaire
s’agis de la structure tertiaire composée d’une queue, un cou, et une tête
la tête interagit avec une molécule d’actine et possède un site de liaison d’ATP

34
Q

Fonctionnement de la myosine

A
  1. La liaison à l’ATP sure la tête de myosine change la conformation de la myosine et décroche la tête de l’actine (diminution de l’affinité pour l’actine)
  2. L’hydrolyse de l’ATP en ADP génère un nouveau changement de conformation qui fait tourner la régio cou-tête
  3. L’affinité pour l’actine et plus forte
  4. la liaison à l’actine se produit à un site plus éloigné qu’au départ
  5. Libération de P inorganique qui cause la reformation de la configuration initiale de la myosine, se mouvement tire les filament d’actine ver la queue de la myosine
35
Q

Facteur qui permet l’assosiation des protéine au ligand

A
  • ligand sont des composé chimique
  • les ligand se lie à la protéine cible de manière spécifique par des force non-covalentes
    -la liaison protéine ligand est réversible
    -la liaison entre la protéine et le ligand change la conformation de la protéine et donc sa fonction
  • force de la protéine-ligand est l’affinité moléculaire
36
Q

Example de protéine-ligand

A

Le transport de O2
- myoglobine et Hémoglobine sont des protéine qui contient un groupe prosthétique de type HÈME qui permet la liaison réversible à une molécule d’O2

37
Q

Un groupe prosthétique *****

A

Élément de la protéine, non constitué d’acide aminé qui est essentiel au fonctionnement de la protéine
Sa synthèse est indépendante à la synthèse de la protéine

38
Q

Hème

A

-Protoporphyrine IX et atome de fer
-Protoporphytine formé de:
–2 groupement vinyles hydrophobes ver l’intérieur de la molécule
–2 groupement propionates, ionique et polaire ver l’extérieur de la protéine
-L’atome de fer sous forme ferreux
– retenue en place par 5 axes des coordination
–4 avec le N protoporphyrine
–1 avec le noyau imidazole de histidine-93
-une 6ème axe sert à la liaison avec l’oxygène *

39
Q

Myoglobine

A

protéine du muscle qui contient un groupe prosthétique de type HÈME qui permet la liaison réversible à une molécule d’O2
constitué d’hélice alpha et de boucle

40
Q

Hémoglobine (Hb)

A
  • protéine de transport d’O2 dans les érythrocytes
  • formé de 4 sous unité
    –2 alpha et 2 beta
    -chaque sous unité est formé de 8 hélice alpha
41
Q

Différence en affinité de l’oxygène de la myoglobin et l’hémoglobulin

A

La différence entre affinité permet l’association à l’O2 dans leur environnement spécifique
La myoglobine est saturé à une concentration plus basse et l’hémoglobine nécèssite une saturation plus élevé

42
Q

C’est quoi effet allostérique?

A

quand un ligand induit un changement de conformation de la protéine qui change son affinité pour un autre ligand à un autre site

43
Q

Exemple d’effecteur allostérique

A

O2

44
Q

Exemple de protéine allostérique

A

Hémoglobine

45
Q

Fonctionnement de l’effet allostérique dans le contexte de Hb

A

Lorsque l’O2 se fixe sure la sous unité elle pass à la conformation T (tendue) -> R (relâchée)
la conformation T à une affinité plus basse que la conformation R pour l’O2
L’affinité à O2 augment de plsu en plus que la conformation passe de T en R
La coopération positive favorise l’oxygénation complète à haute pO2 dans les poumons et une désoxygènation faible pO2 dans les capillaire des tissus

46
Q

C’est quoi le BPG?

A

le 2-3 bisPhosphoGlycérate est une effecteur allostérique de Hb
- associe à la cavité centrale sous forme T uniquement et stabilise cette conformation
- Le BPG diminue l’affinité pour O2
-Permet le rekargage de l’O2 à faible pO2

47
Q

complémentarité du BPG à Hb

A

-Le BPG est complémentaire à la chaine Beta de la cavité du à la charge positive de la cavité
- En stabilisant la conformation désoxyhémoglobine, le 2,3-BPG diminue l’affinité de l’hb pour l’O2
Si le pO2 augment le BPG est déplacé est l’affinité de Hb pour O2 augment

48
Q

Effet de Bohr et transport d’oxygène

A
  • la présence de H+ facilite le relargage de l’O2 dans les tissus
  • dans les poumons la converstion en oxyHb libère l’H+ qui élimine par formation de CO2
  • Le CO2 est transporté sous sa forme HCO3 - par le sang jusqu’au poumon où il sera reconvertie en CO2 et dégagé par diffusion
  • le CO2 se lie aussi de façon réversible au protéine telles que Hb
48
Q

Effet du pH sur le Hb

A

Les conformation désoxyHb et oxyHb affect légèrement l’environnement de plusieurS AA dans les chaine alpha (les 2 groupe terminaux NH2) et 2 résidus de His de la chaine beta
Les résidus sont sensible au pH
Plus le pH augement on favorise oxyHb
Plus le pH diminue on favorise désoxyHb
CETTE EFFET EST NON-ALLOSTÉRIQUE ELLE EST APPELÉ L’EFFET DE BOHR

49
Q

Recyclage de l’Hb et maladies associées

A

-les érythrocytes sont remplacé souvent
-la partie de l’hémoglobine libérée est hydrolysée et les acide aminés récupéré
-La bilirubine est le produit de l’oxydation des groupement hème retrouvé dans la voies biliaire
- lorsqu’il y a trop de bilirubine dans la voies elle s’accumulera dans le sang qui cause la jaunisse

introduction à la biochimie (4 decks)

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