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introduction à la biochimie > Enzymes et coenzyme > Flashcards

Enzymes et coenzyme Flashcards

1
Q

C’est quoi qui est souvent la première étape d’une voie métabolique?

A
  • contrôlw
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Q

Les modification covalentes

A
  • plus lente que celle allostérique
  • plus rapide que la synthèse/dégradation de l’enzyme
  • effectué par enzyme de conversion(kinase ou phosphotases)
  • peut être activatrice ou inhibitrice
    plus fréquente sont phosphorylation et acétylation
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3
Q

Notion de proenzyme ou zymogène

A
  • Protéase capable de détruire les protéines des cellules qui synthétient
  • synthétisée sous forme de précurseurs inactifs
  • Proenzymes activées par de liaison covalentes et élimination de plusieur A.A
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4
Q

Régulation par effecteur allostérique

A
  • Liaison de cAMP-> détachement des sous-unités inhibitrices et activation de l’enzyme PKA (protéine kinase A)
  • La liaison se fait à un site autre que celle du site actif afin de libéré la sous unité du Pseudo-substrat afin d’ouvrir le site actif de l’enzyme
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Q

Régulation par inhibiteur enzymatique

A

L’inhibiteur change la conformation de la protéine afin d’affecté l’auteur efficacité
- inhibiteur compétitive
- inhibiteur noncompetitive

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6
Q

C’est quoi une enzyme allostérique

A
  • souvent première étape d’une voie métabolique: contrôle d’enzymes-clés du métabolisme par mécanisme allostérique
    -modification de la structure 4ernaire qui activent ou inhibent l’enzyme
  • effecteur se lient/détache du site allostérique selon loi de l’action de mass
  • mécanisme de rétro-inhibition ou pro-activation
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7
Q

Quelle type de lien se réalise entre protéine?

A

Intéractions non-covalentes va influencer l’équilibre des interaction hydrophobes entre les acides aminés de la protéine et peut donc altérer la conformation globale de celle-ci

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8
Q

quelle effet ont les effecteurs allostériques sur une réaction, graphiquement?

A

-Elles peuvent modifié les KM et Vmax

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9
Q

Explique le principe de la co-opérativité

A
  • La liaison du premier ligand/substrat influence la liaison du 2ème ligand/substrat et change la conformation de la 2ème sous-unité
  • la liaison du second ligand/substrat est alors plus facile
  • la co-opérativité peut être négative ou positive
  • elle est une forme allostérique
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10
Q

Inhibiteur réversible compétitif

A
  • L’inhibiteur compétitionne avec le substrat pour le site de liaison de l’enzyme avec le substrate: souvent un analogue chimique
  • Vmax ne change pas
  • Km augmente car la [S] pour attaindre 1/2Vmax est plus élevé
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11
Q

Inhibiteurs réversible incompétitifs

A
  • Cette inhibiteur se lie au complexe ES
  • peut créé un changement de configuration qui affect l’association E et S
  • La concentration [ES] augment et le Km semble diminué
  • Vmax diminue aussi
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12
Q

Inhibiteur irréversible

A

L’inhibiteur se lie à l’enzyme et le modifie de façon covalente ce qui cause son inactivation permanente

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13
Q

Inhibiteur réversible non-compétitifs

A
  • L’Inhibiteur peut s’associé à l’enzyme avant et après son association au substrat
  • l’inhibiteur peut causer un changement de conformation qu empêche la réaction ES->E+P
  • l’inhibiteur peut aussi affecté l’a liaison au substrat
  • Si Ki = Ki’ donc: Vmax diminue et Km est inchangé
  • Si Ki = pas Ki’ donc : Vmax diminue et Km diminue ou augmente
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14
Q

Comment sont les inhibiteurs utilisé dans la médecine?

A
  • déterminé les mécanisme d’action des enzymes
  • utilisé come médicament ou anti-poisons
    EX: fomepizole (inhibiteur réversible compétitif de l’ADH)
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15
Q

Cofacteurs enzymatiques

A

-Sont de ion ou des molécules minérales présente dans le milieu
- certain sont des molécule organique synthétisées par la cellule(= co-enzyme: NAD+ et Vitamine)
- Les cofacteurs ne sont pas spécifique à une réaction enzymatique
- n’est pas une protéine

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16
Q

comment les cofacteurs participent à la réaction enzymatique?

A
  • transporter ou compléter un substrat
  • pour accepter un substrat
  • comme composant de la structure de l’enzyme
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17
Q

Les cofacteur organique synthétisé par la cellule sont ?

A
  • par liaison faible avec l’enzyme. s’agit d’une coenzyme libre dont chaque de ses molécule doit être renouvelée à chaque réaction catalytique, l’effet est donc stoechiométrique
  • Par liaison forte’ le coenzyme ne se dissocie pas(co-enzyme liée), leur concentration est la même que celle de l’enzyme (= catalytique, très petite), groupe prosthétique
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18
Q

Caractéristique des cosubstrats

A

-type de coenzyme
- pas généralement régénéré après la réaction enzymatique
- elle transport temporairement un groupement chimique ou des électrons ou des atomes d’H
- impliquées dans 2 réaction enzymatique successives
- certaine coenzyme ne peuvent pas être synthétisé par l’homme mais par de précurseurs apportés par l’alimentation

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19
Q

Donne un exemple de cosubstrats impliqué dans la rc

A

NADP+/NADPH
- un dinucléotide qui permet des transferts d’électrons
- Produit par la cellule
- Agent d’oxydation si NADP+ et agent reduction si NADPH

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20
Q

Donne un exemple de cofacteur qui joue un role important dans le métabolisme des acides aminés

A

Pyridoxal phosphate
- cofacteur indispensable dans de nombreuse réaction catalytiques
- la structure du PLP dérive de la vitamine B6 produit par les bactéries intestinales

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21
Q

Les vitamines du groupe B

A
  • Thiamine B1, Thiamine pyrophosphate : transfert CHO
  • Riboflavines (B2) FMN,FAD: oxydo-reduction
  • Niacine (B3) NAD+ et NADP+ : oxydo-reduction
    A. pantothénique(B5) Coenzyme A: transfert de groupe acyle
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22
Q

Qu’est ce que une enzyme et c’est quoi sont role?

A

-Une enzyme est une protéine qui catalyse les réaction entre substrat
- La demi vie d’une liaison peptidique est d’environ 20 ans in vitro, les catalyseurs biologique sont donc utilisé afin de réalisé ces réaction.

23
Q

C’est quoi les enjeux thermodynamique d’une réaction?

A

-L’énergie libre nécéssaire afin de réalisé les intermédiaire de réaction (état de transition)
-L’énergie d’activation requise afin que les molécule s’oriente correctement afin de formé les intermédiaire et favorisé sont mouvement

24
Q

Comment est-ce que les catalyseurs puissent aidé la thermodynamie d’une réaction

A
  • diminution de l’énergie d’activation
  • réduit la barrière énergétique
  • elle interagissant avec le substrat et favorise sont orientation afin de réalisé la reaction et augment la probabilité de la formation de l’état de transfert
  • Elle ne change pas la différence d’énergie nette entre les produit et les réactifs
25
Q

Donné une exemple de catalyser chimique…

A

Hydrogénation de l’éthylène
- métal interagit avec les carbone de l’éthylène
- augment la production de productif entre les substrats, ce qui diminue de façon importante la quantité d’énergie requise

26
Q

La spécificité des enzymes

A
  • Catalyseur biologique
  • protéique ou ribonucléique
  • condition douce (pH, T°, etc)
  • Complexe ES formé par liaison non-covalentes
  • la structure 3D de l’enzyme
27
Q

Réaction à l’équilibre?

A

Lorsque la production de produite est réactifs sont égale donc K1 et favorisé et K-1 où V1=V-1

28
Q

La vitesse de réaction

A
  • Décrit la diminution des réactifs ou l’apparition des produit dans le temps
  • Proportionnelle à la fréquence avec laquelle les molécule réagissante se rencontre : donc au produit des concentration des substrate
  • Vitesse à l’instante t est la pente de la tangente à ce moment ; la dérivé
29
Q

La vitesse initiale

A

La réaction dépendent uniquement des réactifs/ concentration des réactifs

30
Q

la constante de réaction

A

décrivent les proportion des produits et des réactifs à l’équilibre et donc la tendance qu’à la réaction à se produire
K1/K-1

31
Q

L’ordre de réaction

A

La somme des exposants de l’équation de vitesse’ donc la molécularité
v= cste = k[A]^0[B]^0 :odre 0
v= [A] = k[A]^1[B]^0 :odre 1
v= [A][B] = k[A]^1[B]^1 :odre 2

32
Q

Substrat / co-substrat

A

Substance soumise à la réaction enzymatique

33
Q

Produit / co-produite

A

Substance résultant de l’acton de l’enzyme

34
Q

k equilibre ?

A

k1/k-1 = [P]/[S]

35
Q

Formule vitesse de réaction

A

delta P / delta t

36
Q

Notion de collision et d’énergie de transition

A

-Orientation
-Énergie de base
- énergie d’activation
- Énergie des substrats vs produits
- Réversibilité vs irréversibilité

37
Q

Mécanisme de l”activité enzymatique

A
  • Formation du complexe ES rapproche les réactifs et les positionne favorablement
  • Favorise la formation d’intermédiaire métastable (diminue E d’activation)
  • Stabilise ;es états transitionnels intermédiaire
38
Q

État stationnaire

A

La vitessse est linéaire au début de la réaction car la quantité de produit accumulée est faible et la quantité de substrat n’est pas limitante

39
Q

Constante catalytique

A

-Trun over est une mesure de nombre d’événements catalytique par site actif (Molécule d’enzyme)
- Kcat = 10^2 à 10^3 s^-1

40
Q

Pourquoi Vo est considéré comme une réaction psoedo d’ordre 1

A

La vitesse augmente de manière linéaire car la réaction peut seulement passé dans un sense, Alors elle dépend uniquement la la [S]

41
Q

Qu’est-ce que équation de Michaelis-Menten dit?

A
  • Affinité de l’enzyme au substrate :
    Km faible => affinité grande
  • Le Km est donné par l’abcisse du point de Vmax/2
42
Q

comment est-ce que le pH influence la vitesse de réaction?

A

La variation du pH influence:
- Liaison du substrat à l’enzyme
- l’ionisation du substrat
- Activation catalytique de l’enzyme
Le pH ionise des a.a. au site catalytique de l’enzyme ou change la structure secondaire/ tertiaire/ quaternaire
- peut causé une dénaturation de l’enzyme
- pH optimale
- V max et Km change selon le pH

43
Q

comment est-ce que la T° influence la vitesse de réaction?

A
  • augmente vitesse de reaction
  • augmente dénaturation de l’enzyme
  • T° optimale dépende de l’enzyme
44
Q

Oxydoréductase

A

Ajout ou enlèvent un électron ou hydrogène

45
Q

Transférases

A

transfert d’un groupe chimique entre 2 substrats

46
Q

isomérase

A

Réaction de chamgement structural: chimique ou optique

47
Q

ligase

A

réaction d’addition de 2 substrats

48
Q

ces quoi les spécificité des substrate?

A
  • chymotrypsine
  • trypsine
    -élastase
49
Q

C’est quoi les enzymes multifonctionnelle ou des complexe multienzymatique?

A
  • Les enzymes impliquées dans une voie métabolique commune ont évolué pour fonctionner à proximité, ce qui limite la diffusion du produit
  • Soit les enzyme sont formé en complexe par plusieurs sous-unité OU les enzymes sont liées à une protéine matrice commune
  • Une fusion de gène pour produire une enzymes à plusieurs domaines
50
Q

Les réaction enzymatique qui ne peuvent pas être décris par des équation simple de Michaelis Mentent

A
  • Rx à plusieurs substrats
  • Rx à plusieurs étapes
  • Rx coopératives ou modulées de façon allostérique
51
Q

Réaction séquentielle de type ordonnée(Rx 2 substrat)

A

Les substrats doivent se combiner à l’enzyme dans un ordre défini avant la réaction ne puise se produire

52
Q

Réaction séquentielle de type aléatoire(Rx 2 substrat)

A

les substrats doivent tous se combiner à l’enzyme avant que la réaction ne puisse se produire, mais l’ordre n’est pas défini

53
Q

Réaction ping-pong(Rx 2 substrat)

A

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