Les protéines Flashcards
quels sont les rôles des protéines?
structuraux et physiologiques.
source d’énergie à long terme
Exemples : Synthèse d’hormones et enzymes; Régulation de l’activité métabolique; Immunité; Transport de molécules; Coagulation du sang
apport énergétique de protéine?
4kcal/g
quelles est la composition d’atome des protéines et elles se distinguent par la présence de laquelle?
Molécules organiques composées d’atome de C, H, O
Se distinguent par leur présence d’azote (N)
Principale source d’azote dans le corps humain et les aliments
comment est composé un atome de protéines?
Atome C lié à 4 groupements chimiques:
1. Groupement aminé (-NH2)
2. Groupement carboxylique (-COOH)
3. Atome H
4. Groupe R=> ce groupement confère les propriétés physicochimique d’un acide aminé.
Les groupements 1 à 3 sont identiques d’un acide aminé à l’autre, c’est le groupe R qui les distingue.
par quoi se distinguent les protéines?
Se distinguent par :
1. Leur nombre d’acides aminés
2. La proportion de chaque acide aminé
3. La séquence des acides aminés dans leur chaîne
combien d’acide aminés contient une protéine?
Toutes les protéines résultent de diverses combinaisons de 20 acides aminés différents
quels sont les acides aminés essentiels et non essentiels?
essentiels:
-histamine (his)
-isoleucine (IIe)
-Leucine (Leu)
-Lysine (Lys)
-Méthionine (Met)
-phénylalanine (phe)
-Thréonine (Thr)
-Tryptophane (Trp)
-Valine (Val)
non essentiel:
- Acide aspartique (Asp)
-acide glutamique (glu)
-Alanine (Ala)
-Arginine (Arg)
-Asparagine (Asn)
-cystéine (cys)
-Glutamine (Gln)
-Glycine(Gly)
-Proline (pro)
-Sérine (Ser)
-Tyrosine (Tyr)
-
par quoi sont liés les acides aminés?
Les acides aminés sont liés par des liens peptidiques (liaisons covalentes).
Lien peptidique: le groupement aminé d’un acide aminé réagit avec le groupement carboxylique d’un autre acide aminé pour obtenir un dipeptide (en libérant une molécule d’eau)
combien d’acides aminés contient les oligopeptide, polypeptide et protéine?
Oligopeptide = 2 à 10 acides aminés
Dipeptide (2 acides aminés)
Tripeptide (3 acides aminés) Etc.
Polypeptide = plus que 10 acides aminés
protéine = >100 acides aminés
structures et fonctions de celle-ci
énaturation = pas d’impact côté nutrition mais perds ses fonctions
Séquence des acides aminés détermine la forme de la protéine, en raison des interactions qui se créent entre les acides aminés
cette structure détermine ensuite ses fonctions.
certaines protéines peuvent se dénaturer (perdre leur forme caractéristique)
-interactions sont brisées ( liens peptidiques restent intacts)
-Chaleur, pH, alcool, métaux, force (mécanique)
-perte de fonctions
-qualité nutritionnelle reste intacte ( car conserve les acides aminés)
Digestion= dénaturation des protéines pour absorber les acides aminés.
combien d’acides aminés contient les oligopeptide, polypeptide et protéine?
oligopeptide= 2 à 10 acides aminés
-dipeptide ( 2 acides aminés)
-tripeptides ( 3 acides aminés), etc
-Polypeptide= plus que 10 acides aminés
protéine = > 100 acides aminés
quelles sont les deux classes de protéines et leur caractéristiques?
Holoprotéines
-protéines ‘‘simples’’
-formées seulement d’acides aminés
-Albumine, globuline, glutélines, prolamines, scléroprotéines
Hétéroprotéines
-protéines ‘‘complexes’’
-protéines combinées avec d’autres substances
-glycoprotéines, phosphoprotéines, lipoprotéines, nucléoprotéines, chromoprotéines
Classes de protéines
par quoi sont classer les protéines?
Structure, conformation, fonction, solubilité, propriété physique
de quoi dépendent les besoins en protéines?
renouvellement des protéines corporelles et autres substances azotés + formation de nouveaux tissus + qualité des protéines
qu’est-ce qu’Une protéine de qualité?
de dépend qualité
ça fournit quoi une protéine de qualité
que se passe-t-il lorsque acide aminé essentiel est insuffisante
doivent etre obtenu comment
Qualité des protéines
-dépend de la teneur en acides aminés essentiels
-Une protéine de qualité fournit tous les acides aminés essentiels dans des proportions qui réflètent les besoins de synthèse protéique
-Si la proportion relative ( dans un aliment) d’un acide aminé essentiel est insuffisante
L’utilisation des acides aminés pour la synthèse des protéines dans l’organisme est perturbée
Une part des acides aminés restants sert uniquement à la production d’énergie
-Les acides aminés doivent être obtenus par l’alimentation à intervalles réguliers
comment est mesuré la qualité d’une protéine?
-sa composition en acides aminés essentiels (teneur et proportion)
-Sa digestibilité
-La quantité d’azote consommée, absorbée et retenue
-Son effet sur la croissance des animaux
-> généralement mesurée par aliments
quelles sont les méthodes d’évaluation chimiques et biologiques?
méthode d’évaluation chimiques:
-indice chimique (score d’acide aminés)
-Score d’acide aminés corrigé pour la digestibilité des protéines
-score d’acide aminés indispensables digestibles
Méthodes d’évaluation biologiques:
-valeur biologique
-utilisation protéique nette
-coefficient d’efficacité protéique
les trois mesures d’évaluation chimique comparent quoi, tient compte de quoi et c’est quoi un acide aminés limitant?
Les 3 mesures d’évaluations chimiques: comparent la composition en acides aminés essentiels d’une protéines à une protéine de références jugé idéale
-autrefois, protéine du blanc d’oeuf ou caséine (score fixé à 1)
-Aujourd’hui, modèle de référence représentant les besoins en acides aminés des enfants de six mois à trois ans ( défini par l’OMS)
Acide aminé limitant: Acide aminé essentiel qui affiche le plus grand déficit par rapport à la valeur jugée idéale.
-blé et produits céréaliers= lysine
-légumineuses= méthionine
-possible qu’un aliment n’ait pas d’acide aminé limitant ( lait, soya, viande)
tient compte ou non de la digestibilité
qu’est qu’un acide aminé limitant?
Acide aminé essentiel qui affiche le plus grand déficit par rapport à la valeur jugée idéale
-Blé et produits céraliers= lysine
-Légumineuses=méthionine
-Possible qu’un aliment n’ait pas d’acide aminé limitant (lait, soya, viande)
indice chimique (score d’acides aminés) : principales faiblesses, formule, c’est quoi
Formule: Quantité (mg) d’acide aminé essentiel dans 1 g de protéine testée/ quantité (mg) du même acide aminé dans 1 g de protéine de référence
L’indice chimique correspond au plus petit coefficient d’acide aminé essentiel dans la protéine testée ( valeur max = 1)
principales faiblesse:
-ne prend pas en compte la digestibilité de la protéine
-Digestibilité peut varier selon type et degré de transformation
-> peut fortement affecter la qualité de la protéine.
méthode chimique : score acides aminés corrigé pour la digestibilité, corrige quoi, formule, plus pratique for what
Corrige l’indice chimique selon le taux de digestibilité de la protéine ( digestibilité fécale)
Formule: (Quantité (mg) d’acide aminé essentiel dans 1 g de protéine testée/ quantité (mg) du même acide aminé dans 1 g de protéine de référence) X digestibilité fécale (%)
Méthode jugée la plus pratique pour évaluer la qualité des protéines.
méthode chimique : score d’acides aminés indispensables digestibles, corrige quoi, formule
Corrige l’indice chimique pour tenir compte de la digestibilité idéale de chaque acide aminé essentiel
Formule: (Quantité (mg) d,acide aminé limitant dans 1 g de protéine testée X coefficient de digestibilité iléale de l’acide aminé/ quantité (mg) du même acide aminé dans 1 g de protéine de référence ) X 100
quelle sont les aliment avec un score parfait d’AA corrigé pour la digestibilité?
Lait et œufs
quelles sont les aliments à protéine complète ?
Lait, oeuf, soya et blé
