Les polypeptides et les protéines Flashcards
Qu’est-ce qu’un peptide?
C’est une chaine d’acides aminés
Qu’est-ce qu’une protéine?
Une protéine est une chaîne de plus de 50 aa.
Nommez les 2 classes de protéine et donnez une caractéristique de chaque
- Holoprotéines (seulement composées d’aa)
- Hétéroprotéines (composées d’aa et d’autres molécules)
Nommez les 2 types de protéine et donnez une caractéristique de chaque
- Protéines fibreuses (fonction statique de structure, répétition de motifs simples)
Ex : Kératine, collagène - Protéines globulaires (fonction dynamique)
Ex : Enzymes, hormones, anticorps
Quel type de protéine est soluble dans l’eau?
Ce sont les protéines globulaires
Qui suis-je… Je suis la structure spatiale créée par les interactions entre les chaînes latérales des aa éloignés
Structure tertiaire
Qu’est-ce qui définit la fonction d’une protéine?
Sa structure
Qui suis-je… Je suis la structure spatiale adoptée par des aa adjacents sur une portion de la protéine
Structure secondaire
Hélice a et feuillet b (stabilisés par des ponts SS)
Qui suis-je… Je suis la structure dans laquelle il y a un assemblage des protéines entre elles
Structure quaternaire
Comment décririez-vous la structure primaire d’une protéine?
C’est tout simplement une séquence d’aa
Que permet de lier la liaison peptidique?
La fonction carboxyle d’un aa et la fonction amine portée par le C de l’aa suivant
Dans une liaison peptidique, qu’est-ce qui favorise la conformation trans?
L’encombrement stérique des group. R
Comment sont appelés les angles de rotation des 2 liens entourant le C alpha (desquels dépend la flexibilité du squelette peptidique)
Les angles de Ramachandran
Que permet de voir le diagramme de Ramachandran?
Il permet de voir quelles combinaisons d’angles sont permise (en noir) et celles pas favorisées, mais permise (en pointillé)
Quelles sont les structures les plus souvent retrouvées dans un diagramme de Ramachandran?
Les hélices alpha et les feuillets beta
Par quoi nous est fournit l’information la plus détaillée sur la structure des biomolécules?
Par la diffraction et la cristallographie aux rayons X
Qu’est-ce qu’une cystine?
C’est 2 cystéines reliées par un pont disulfure
Quel est l’aa permettant de faire des ponts disulfure?
La cystéine
Vrai ou faux : La liaison hydrogène est une liaison covalente?
Faux, c’est une réaction non-covalente entre les C=O et les NH- des liaisons peptidiques ou entre les group. latéraux de certains aa.
Vrai ou faux : Les protéines fibreuses alpha sont des protéines élastiques
Vrai, tandis que les prot. fibreuses b sont des prot. inextensibles.
Donnez 3 caractéristiques ou + de l’hélice alpha
- Stabilisée par des liaisons hydrogène
- Les C=O sont tournés vers l’extrémité c-terminale
- Les chaînes lat. sont dirigées vers l’extérieur
- Ne contient jamais de proline
- Se forment spontanément
- Sont stabilisées par des ponts H
- Ont la conformation la + stable dans une chaîne peptidique
- La conformation hélice droite est plus fréquente et l’hélice est + longue
- Plusieurs hélices peuvent s’enrouler, par exemple la kératine des cheveux
Sur quoi vient-on jouer lorsqu’on raidi ou frise des cheveux de façon permanente grâce à des solutions oxydo-réductrices?
Sur les ponts disulfure
Quels sont les 2 types de feuillets bêta
- Parallèles (liaisons H régulièrement espacées)
- Anti-parallèles (liaisons H peu espacées alternant avec des liaisons H très espacées)
Quel est l’aa qui aide à «faire des tours» concernant les feuillets plissé beta?
La proline
Qu’est-ce que le collagène et où est-il principalement localisé?
Le collagène est une protéine majeure chez les vertébrés et cette protéine est principalement localisée dans les os, les tendons, la peau ainsi que dans les vaisseaux sanguins
Par quoi est stabilisée la structure en cordage du collagène?
Par des liaisons hydrogènes ENTRE les 3 brins (et non à l’intérieur d’un même brin)
-> Il n’y a pas de liaisons hydrogène entre les aa d’une même hélice
Quel aa donne surtout la rigidité à l’hélice du collagène?
La proline
Qu’est-ce que le scorbut?
C’est une grave carence en vitamine C qui peut causer la mort
Comment sont modifiées les fibres de collagène avec le vieillissement?
Les fibres de collagène deviennent plus rigides et cassantes
-> Altération des propriétés mécaniques de la protéine
(Rides, cornée de l’oeil moins transparente)
Quel acide aminé est un grand formateur de coude beta?
La proline (les coudes contiennent généralement une proline ou une glycine)
Qu’est-ce qu’un coude beta?
C’est une séquence de 4 aa qui permet à une chaîne de changer de direction.
Comment se nomme la structure non-ordonnée dans laquelle il n’y a pas de forme géométrique régulière dans l’espace?
La pelote statistique (random coil)
Vrai ou faux : Les protéines globulaires sont souvent non solubles dans l’eau et en circulation dans le sang
Faux : Solubles dans l’eau et en circulation dans le sang
Vrai ou faux : Dans les protéines globulaires, les structures secondaire s’organisent en structures tertiaire
Vrai!
Vrai ou faux : le repliement de la protéine est le résultat d’essai au hasard
Faux! C’est le résultat d’un processus coopératif et séquentiel
De quoi dépend le repliement des protéines de grandes tailles?
Dépend de la présence d’enzymes : les chaperons moléculaires
Vrai ou faux : plus la chaîne est longue, plus on a besoin de chaperons
Vrai
Qui suis-je… Je suis un type de protéine exprimées en réponse à des variations de température ou d’autres stress cellulaire
Heat shock proteine
Ex : HSP-90
Que fait HSP-90 en temps normal et comment agit-elle en conditions de stress?
- Temps normal : Protège une panoplie de prot. instables impliquées dans le processus de division cellulaire et d’embryogénèse
- Conditions de stress thermique : Elle joue un rôle de protéine chaperon pour aller aider
Quelle est la définition de dénaturation?
C’est un bouleversement / une désorganisation dans la conformation, SANS que soit rompue la moindre liaison peptidique. Autrement dit, c’est une rupture des liaisons qui permettaient à l’édifice de maintenir sa conformation.
Nommez des agents dénaturants
(dénaturation des protéines globulaires)
Font perdre la forme qui procurait la fonction :
- Variation de pH
- Augmentation de température
- Agents chaotropes
- Détergents
- Agents réducteurs
- Dilution, agitation
Dans certains cas, une dénaturation peut être irréversible… donnez un exemple de cela
Ovalbumine du blanc d’oeuf à la chaleur
Comment Christian Anfinses à étudier la dénaturation et la renaturation de la ribonucléase A?
- Ajout d’urée et mercaptoéthanol = perte de la fonction de la protéine
- Retrait des agents dénaturants -> la prot. se replie et retrouve son activité, dans ce cas, la dénaturation est réversible.
Vrai ou faux : la myoglobine n’a pas de structure quaternaire
Vrai
Quelle est la fonction du groupement hème dans la myoglobine?
Il fait que la myoglobine est capable de fixer l’oxygène
Vrai ou faux : l’activité biologique ne peut exister au niveau de l’oligomère et des monomères
Faux, souvent, l’activité biologique n’existe qu’au niveau de l’oligomère et non des monomères.
Qu’est-ce qu’un homodimère et qu’est-ce qu’un tétramère?
- Homodimère : oligomère composé de 2 monomères identiques
- Tétramère : oligomère comprenant 4 monomères
La cristallographie et la diffraction aux rayons x sont des méthodes permettant de voir déterminer la structure d’une protéine. Quelle est la limitation principale de ces méthodes?
Il est difficile d’obtenir un cristal de protéine pure.
Nommez une méthode permettant de déterminer la structure d’une protéine, sans devoir cristalliser
La spectroscopie par résonance magnétique nucléaire (RMN)
- Cette méthode fonctionne bien pour les petites protéines
- Avantage : les prot. sont en solution
- Désavantage : nécessite des analyses mathématiques complexes
Lors de la détermination du poids moléculaire d’un oligomère (par chromatographie de filtration sur gel de Séphadex), pourquoi les grosses molécules arrivent avant?
Parce qu’elles ne peuvent pas entrer dans le gel, tandis que les petites le peuvent et c’est ce qui fait en sorte que celles-ci sont retardées.
Qu’est-ce qu’une protéine allostérique?
C’est une protéine dont l’activité est modulée par la fixation d’une petite molécule appelée modulateur allostérique
Quels sont les 2 types de modulateurs allostériques?
- Effecteur allostérique
- Inhibiteur allostérique (inhibe l’enzyme en changeant la conformation)
Donnez un exemple de protéine allostérique
L’hémoglobine
Complétez…
- HbA = ______
- HbA2 = ______
- HbS = _______
- HbF = _______
- HbA = hémoglobine adulte normal
- HbA2 = hémo. adulte mineur
- HbS = hémo. drépanocytaire (mène à une pathologie)
- HbF = hémo. foetale
Quelles chaînes synthétise d’abord le foetus humain?
Les chaînes zeta et epsilon
À la fin du 1er trimestre…
- les sous-unités alpha on remplacé les ___
- les sous-unités y ont remplacé les ____
- alpha remplace zeta
- y remplace epsilon
Vrai ou faux : la myoglobine est une hémoprotéine
Vrai
La courbe de saturation d’oxygène est _____
Sigmoïdale (à cause du mécanisme de coopération)
Vrai ou faux : La myoglobine a beaucoup d’affinité pour l’oxygène
Vrai
- C’est un pauvre transporteur d’oxygène
- Stockage d’O2 dans les muscles
- Lors d’un exercice intense, l’O2 est facilement libérée
Qu’est-ce que la P50?
C’est la pression partielle d’oxygène qui sature à demi une hémoglobine
Vrai ou faux : Il est impossible de comparer l’affinité relative des différentes hémoglobines pour l’oxygène
Faux, l’affinité relative des différentes hémoglobines pour l’oxygène se compare par la P50.
Que signifie une saturation en O2 à 100%?
Cela signifie qu’il y a 4 molécules d’O2 sur la protéine.
Pourquoi HbF a plus d’affinité pour O2 que HbA?
- HbF est avide d’aller chercher de l’O2 (+ d’affinité) –> non adapté à la vie à l’ext. du ventre –> arrivé aux tissus, HbF libère moins de O2
- Cette différence d’affinité permet à HbF d’extraire l’O2 de HbA du sang placentaire.
- Après la naissance : HbF n’est plus approprié, car sa plus grande affinité pour O2 diminue son pouvoir de livraison aux tissus
Quelle est la forme, entre T et R, qui a plus de facilité à lier l’oxgène?
C’est la forme R (relâchée)
Quelle est la forme, entre T et R, qui a une grande affinité pour CO2 et H+?
C’est la forme T (tendue)
Vrai ou faux : Le pH acide (libération de H+) induit une transition de l’hémoglobine T –> R
Faux, R –> T
- La conversion en forme T diminue l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène
(Libération de l’O2 aux tissus)
Qui suis-je… Diminution de l’affinité de l’hémoglobine pour l’O2 lors d’une augmentation de la pression partielle en CO2 ou d’une diminution de pH
L’effet Bohr
La BPG est un modulateur allostérique stabilisant quelle forme (R ou T)?
Il stabilise la forme T et facilite la libération d’oxygène
Vrai ou faux : Dans les tissus, un manque d’O2 accroit l’accumulation de BPG
Vrai
Entre Hb foetale et Hb adulte, laquelle a plus d’affinité pour l’O2?
Hb foetale
Donnez un synonyme d’anémie falciforme
Drépanocytose
(maladie génétique héréditaire touchant les globules rouges)
Qu’est-ce que l’hémoglobinose S?
Maladie entraînant des symptômes similaires à la drépanocytose, mais de façon moins sévère.
Concernant l’anémie falciforme (drépanocytose), quels sont les seuls individus à développer la maladie?
Les individus homozygotes
(Les individus hétérozygotes ne sont pas malades, mais ils peuvent être porteurs)
Concernant l’anémie falsiforme, la mutation autosomale récessive augmente la résistance à l’agent de la malaria qui parasite les globules rouges. Qui, entre les individus homozygotes et les individus hétérozygotes sont favorisés?
Les porteurs hétérozygotes!
Qu’est-ce qu’un prion?
C’est une protéine qui peut transmettre un mauvais repliement, ce qui cause des problèmes
Un prion est une protéine dont la conformation est anormale et qui malheureusement, est capable de transmettre ce mauvais repliement
Vrai ou faux : lors de l’infection, le prion pénètre le neurone
Vrai
Lors des modifications post-traductionnelles des protéines, quels sont les aa qui pourraient être glycolysés?
- Asparagine
- Serine
- Thréonine
Vrai ou faux : les ponts disulfures peuvent être soit entre 2 cys dans un même peptide ou entre 2 cys de 2 peptides
Vrai
Donnez une fonction des ponts disulfures
Ils protègent la protéine contre la dénaturation dans les milieux extracellulaires.
Vrai ou faux : la phosphorylation n’est pas considérée comme étant une méthode de contrôle dans les cellules
Faux, c’est une méthode de contrôle
