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BCM1011 Examen 1 > Enzymologie générale > Flashcards

Enzymologie générale Flashcards

1
Q

Vrai ou faux : beaucoup de protéines globulaires sont des enzymes

A

Vrai

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Q

Par quoi est défini le sens d’une réaction?

A

Par la thermodynamique

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Q

Quel est le rôle d’un catalyseur?

A

Diminuer l’énergie d’activation et ainsi augmenter la vitesse de réaction

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4
Q

Vrai ou faux : la constante d’équilibre doit être modifiée en présence de l’enzyme

A

Faux, elle n’est pas modifiée

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Q

Nommez des propriétés des enzymes (5)

A
  • Efficace (aug. bcp la v. de réaction)
  • Non consommation (enzymes intacts à la fin de la réaction)
  • Rentabilité (pas besoin d’une grande quantité et ne produisent pas de sous-produits inutiles)
  • Spécificité (la plupart des enzymes catalysent un même type de réaction)
  • Fragilité (inactivées ou dégradées par des agents détruisant leur structure tertiaire)
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6
Q

Quels sont les 2 types de spécificité enzymatique?

A
  • Spécificité liée à la réaction
  • Spécificité liée au substrat
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7
Q

Expliquez la spécificité liée à la réaction

A
  • Ne peut catalyser qu’un seul type chimique de réaction
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8
Q

Expliquez la spécificité liée au substrat

A
  • Spécificité liée à la nature chimique et à l’arrangement spatiale des aa de reconnaissance du site actif
  • Spécificité absolue pour un seul substrat
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9
Q

Nommez un exemple d’enzyme à faible spécificité

A

La trypsine (endopeptidase - coupe à l’intérieur) (clivage du lien peptidique selon le motif)

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10
Q

Nommez une enzyme à haute spécifité

A

EcoRV (enzyme de restriction) (clivage d’une séquence palindromique spécifique d’ADN)

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11
Q

Pourquoi la nomenclature historique des enzymes est insuffisante aujourd’hui?

A

Car plusieurs enzymes catalysent différentes réactions sur un même substrat

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12
Q

Selon la nomenclature de la commission des enzymes, comment sont classifiées les réactions chimiques?

A

En 6 classes
1- Oxydoréductases
2- Transférases
3- Hydrolases
4- Lyases (synthases)
5- Isomérases
6- Ligases (synthétases)

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13
Q

Quelle classe de réaction chimique ne nécessite pas d’ATP?

A

4- Lyases

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14
Q

Quelle classe de réaction chimique a besoin d’ATP?

A

6- Ligases (synthétases)

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15
Q

À quoi correspond la sous-classe d’une réaction chimique?

A

Cela correspond à ce qui est transféré si la classe est une transférase, à ce qui est hydrolysé si la classe est une hydrolase.

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16
Q

À quoi correspond la sous-sous-classe d’une réaction chimique?

A

Dans le cas d’une transférase, cela correspond à ce sur quoi on transfert.

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17
Q

Dans quelle classe de réaction est-ce qu’il y a un changement de conformation?

A

5- Isomérases

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18
Q

Qu’est-ce qu’une hétéroprotéine?

A

C’est une protéine + cofacteur

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19
Q

Vrai ou faux : plusieurs enzymes ont besoin d’un cofacteur pour exercer leur activité catalytique

A

Vrai

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20
Q

Où sont les cofacteurs?

A

Ils sont présents dans le site actif

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21
Q

Qu’est-ce qu’un site actif?

A

C’est une structure tridimensionnelle formée par la structure tertiaire de l’enzyme

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22
Q

Comment peut-on décrire l’attraction entre une molécule d’enzyme et ses substrats?

A

Liaisons de type non covalentes

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23
Q

À quoi pourrait-on comparer le modèle de Fisher pour montrer l’interaction entre enzyme et substrat

A

À une clé qui s’insère dans une serrure (match parfait) (site catalytique rigide préformé pour s’ajuster au(x) substrat(s))

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24
Q

À quoi pourrait-on comparer le modèle de Koshland pour montrer l’interaction entre enzyme et substrat?

A

À une main qui s’insère dans un gang (ajustement induit)
(site de liaison du substrat et site actif de l’enzyme ne sont pas exactement complémentaire)
(L’enzyme a une conformation permettant d’attirer le substrat)

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25
Q

Qu’est-ce qu’une coenzyme?

A

C’est un composé organique de faible poids moléculaire, thermostable, indispensable à l’activité enzymatique

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26
Q

Coenzyme liée par une liaison covalente –> _______

A

Groupement prosthétique

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27
Q

Quelles sont les classes d’enzymes qui demandent un cofacteur?

A

1,2,5 et 6

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28
Q

Vrai ou faux : les coenzymes servent de réactifs de transfert de groupes

A

Vrai

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29
Q

Donnez la définition d’une vitamine

A

Les vitamines sont des constituants indispensables aux organismes, mais que ceux-ci sont incapables de synthétiser, ils doivent donc être apportés par l’alimentation (faible quantité)

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30
Q

Si le coenzyme est FAD (vit. riboflavine), quel atome est transféré?

A

Atome d’hydrogène (H+)

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31
Q

Si le coenzyme est NAD (vit. acide nocotinique), quel est l’atome transféré?

A

Ion hydrure (H-)

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32
Q

Si le coenzyme est CoA (vit. acide pantothénique), quel gr. ou atome est transféré?

A

Acyl

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33
Q

Si le coenzyme est tétrahydrofolate (vit. folique), quel est le gr. transféré?

A

Groupement monocarboné (sauf CO2)

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34
Q

Si le coenzyme est thiamine pyrophosphate, quel est le groupe transféré?

A

Groupement carboxyle

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35
Q

Si le coenzyme est pyridoxal phosphate, quel est le gr. transféré?

A

NH2

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36
Q

Complétez les trous
NAD+/_____
NaDP+/_____
FAD/______
FMN/______
CoQ/_______

A
  • NADH
  • NADPH
  • FADH2
  • FMNH2
  • CoQH2
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37
Q

L’acide nocotinique est une forme de quelle vitamine?

A

B3

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38
Q

Entre FAD et FADH2, quelle est la forme oxydée?

A

FAD
(FADH2 est la forme réduite)

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39
Q

Vrai ou faux : FMNH2 est la forme réduite de FMN

A

Vrai

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40
Q

Riboflavine est la vitamine ____

A

B2

41
Q

L’acide pantothénique est la vitamine ____

A

B5

42
Q

Que fait la thiamine pyrophosphate (TPP)

A

Elle assure le transfert d’un résidu carbonyle à partir de sa fixation sur son noyau thiazolium.

43
Q

La thiamine est la vitamine ___

A

B1

44
Q

Que cause une déficience de vitamine B1 (thiamine)

A

Béribéri : chez l’être humain, elle provoque une insuffisance cardiaque et des troubles neurologiques
** Le béribéri est une maladie provoquée par un déficit en thiamine

45
Q

La pyridoxine est une vitamine ___

A

B6 (activée par le foie)

46
Q

L’acide folique est une vitamine ___

A

B9

47
Q

Que provoque la carence en folate?

A

Anémique par manque de maturation des globules rouges (similaire à une carence en vitamine B12)

48
Q

Pourquoi est-ce qu’on recommande à toutes les femmes enceinte de prendre des suppléments d’acide folique de la conception, jusqu’à 12 semaines de grossesse?

A

Cela diminue de façon significative du risque de malformation du tube neural (spina bifida)

49
Q

Vrai ou faux : les enzymes ne changent pas l’équilibre d’une réaction et n’influencent pas si la formation du produit est énergiquement favorable

A

Vrai

50
Q

Quel est le rôle principal des enzymes?

A

Accélérer la vitesse de la réaction chimique!

51
Q

Vrai ou faux : la vitesse est proportionnelle à la concentration de substrat

A

Vrai

52
Q

Qu’est-ce que la cinétique d’une réaction?

A

C’est l’étude des vitesses de réaction

53
Q

Vrai ou faux : la vitesse de la réaction est initialement linéaire

A

Vrai

54
Q

Pourquoi est-ce qu’une réaction chimique peut en venir à plafonner?

A

Car le substrat s’épuise (aucune formation de produit)

55
Q

De quoi dépend la vitesse dans une réaction d’ordre 2?

A

La vitesse dépend de la concentration de 2 substrats.

56
Q

Réaction chimique = courbe linéaire
Réaction enzymatique = courbe ______

A

Hyperbolique
- Linéaire à faibre [S]
- Indépendante de [S] à haute [S]
- La réaction atteint une vitesse maximale
- La réaction se produit au site actif de l’enzyme
- L’enzyme est saturé par le substrat

57
Q

Pour une quantité d’enzyme donnée, quand est-ce qu’est atteint la vitesse maximale de la réaction?

A

La vitesse maximale de la réaction est atteinte quand toutes les enzymes sont utilisées (saturées de substrat)

58
Q

Écrivez l’équation de Michaelis Menten
(Équation d’une courbe hyperbolique)

A

V = Vmax [S] / Km + [S]

59
Q

Dans quel contexte la vitesse de formation de ES serait la même que celle de sa dissociation?

A

Si on considère que le système est en équilibre

60
Q

Pourquoi la représentation de LineWeaver-Burk est + fiable que la représentation directe de Michaelis-Menten?

A

Parce que Km et Vmax sont déduits aux intersections

61
Q

Quelle est la définition du Km?

A

C’est la concentration de substrat pour laquelle la vitesse initiale de la réaction est la moitié de sa vitesse maximale.

62
Q

Complétez la phrase : + le Km est élevé, + la concentration de substrat nécessaire à une activité importante de l’enzyme est ______, donc, _____ affinité de l’enzyme pour son substrat.

A
  • Élevé
  • Faible
63
Q

Quelle est la définition de Vmax?

A

C’est la vitesse de la réaction quand l’enzyme est complètement saturé par le substrat.

64
Q

Complétez la phrase : Vmax élevée = enzyme non saturée par le substrat donc enzyme très _____.

A

Active

65
Q

Vrai ou faux : Une Vmax bas correspond à une enzyme qui est rapidement saturée par le substrat

A

Vrai!

66
Q

Comment peut-on aussi appeler la constante catalytique Kcat?

A

Turnover number

67
Q

Que représente Kcat?

A

Elle représente le nombre maximal de molécules de substrat transformées par seconde et par molécule d’enzyme quand la concentration d’enzyme est le seul facteur limitant de la vitesse.

68
Q

Vrai ou faux : la chymotrypsine est une protéase qui hydrolyse les liens peptidiques à basse vitesse

A

Faux, très rapidement

69
Q

Comment déterminer la concentration d’enzyme dans un liquide biologique?

A

Il faut mesurer la vitesse de la réaction catalysée par cette enzyme dans l’échantillon (résultats exprimés en unités d’enzymes)

70
Q

Comment peut se suivre l’activité enzymatique?

A
  • En mesurant l’apparition du substrat en fonction du temps
  • En mesurant la disparition du substrat en fonction du temps
  • En mesurant l’activité des coenzymes
71
Q

Nommez 2 enzymes pancréatiques

A
  • Amylase (participe à la digestion des sucres complexes)
  • Lipase (participe à la digestion des lipides)
72
Q

Nommez 2 façons principales de dénaturer une enzyme

A
  • Changer le pH
  • Augmentation de la température
73
Q

Qu’entraine la dénaturation d’un enzyme?

A

La perte de l’activité catalytique

74
Q

Vrai ou faux : Si on augmente la température d’une réaction, cela peut augmenter la vitesse de réaction enzymatique, dans un intervalle limité de température

A

Vrai

75
Q

Quels sont les 4 types de modulateur de l’activité des enzymes?

A
  • Inhibiteur
  • Modulations allostériques
  • Modulations covalentes
  • Inductions hormonales
76
Q

Décrivez l’inhibiteur

A

C’est une molécule qui se fixe à une enzyme et interfère avec son activité soit en
- empêchant la formation du complexe ES
- empêchant la transformation ES en enz. + produit

77
Q

Quels sont les 3 types d’inhibiteur?

A
  • Compétitif
  • Non compétitif
  • Incompétitif
78
Q

Pour un inhibiteur compétitif, quelle variable reste la même?

A
  • La vitesse max de la réaction demeure inchangée
  • L’affinité apparente de l’enzyme pour le substrat diminue, donc le Km auugmente
79
Q

L’inhibiteur compétitif ressemble structurellement au substrat, qu’est-ce que cela cause?

A

Une compétition entre l’inhibiteur et le substrat pour la liaison au site actif

80
Q

Pour un inhibiteur non compétitif, quelle variable reste la même?

A
  • L’affinité apparente de l’enzyme pour le substrat n’est pas modifiée, donc le Km reste identique
  • La vitesse max diminue
81
Q

Vrai ou faux : dans le cas d’un inhibiteur non compétitif, l’inhibiteur se lie indifféremment sur l’enzyme libre ou au complexe ES (même affinité)

A

Vrai

82
Q

Quelles variables sont modifiées dans le cas d’un inhibiteur incompétitif?

A
  • L’affinité apparente de l’enzyme pour le substrat augmente, donc le Km diminue
  • La vitesse max de la réaction diminue
83
Q

À quoi se fixe seulement l’inhibiteur incompétitif?

A

Il ne se fixe qu’au complexe ES

84
Q

Vrai ou faux : l’inhibiteur incompétitif empêche la formation du produit

A

Vrai

85
Q

Quel type d’inhibiteur est décrit : Un inhibiteur ______ rend une enzyme inactive en se liant de façon covalente et permanente à des groupements fonctionnels qui sont nécessaires à la catalyse

A

Irréversible

86
Q

Vrai ou faux : un inhibiteur irréversible est en équilibre avec l’enzyme

A

Faux, il n’est PAS en équilibre avec l’enzyme

87
Q

Donnez la définition d’allostérie

A

C’est une modification de l’activité d’enzyme à la suite d’un changement de leur conformation spatiale

88
Q

Expliquez le concept de coopérativité de fixation des molécules de substrat

A

La fixation de l’une favorise la fixation de la suivante

89
Q

Vrai ou faux : L’effecteur positif fait passer la protéine d’une conformation R à une conformation T

A

Faux, il fait passer la protéine d’une conformation T (tendue) avec une faible affinité pour le substrat à une conformation R (relâchée) avec une forte affinité pour le substrat.
(Un effecteur négatif a l’effet inverse)

90
Q

La régulation allostérique est très importante dans la modulation de nombreuses voies métaboliques, pourquoi?

A
  • C’est souvent la première ou l’une des premières enzymes de la voie
  • Ces enzymes clés ont souvent comme effecteur positif un lointain précurseur de la voie métabolique, et comme effecteur négatif le produit final (rétrocontrôle négatif)
91
Q

Quel impact a la phosphorylation sur la conformation?

A

La phosphorylation introduit un discret changement de conformation, souvent localisé, mais avec des conséquences sur la fonction

92
Q

Est-il possible de réguler certaines enzymes par des mécanismes impliquant des modifications de liaisons covalentes?

A

Oui, ce sont des coupures protéolytiques

93
Q

Qui suis-je… Assemblage de plusieurs enzymes catalysant des étapes différentes d’une séquence de réactions

A

Complexe plurienzymatique
(conséquences de l’étroite proximité de ces enzymes apparentées : accélère le processus et améliore son efficacité)

94
Q

Donnez un avantage et un inconvénient du complexe plurienzymatique

A

Avantage : les produits ne diffusent pas dans le milieu, mais subissent la catalyse de l’enzyme suivante, donc, augmentation de l’efficacité enzymatique
Inconvénient : Les intermédiaires ne peuvent pas quitter le complexe pour une autre voie métabolique

95
Q

Qu’est-ce que des isoenzymes?

A

Ce sont différentes enzymes avec des propriétés chimiques et physiques différentes, mais qui catalysent la même réaction

96
Q

Vrai ou faux : Les isoenzymes sont les produits de gènes innaparentés

A

Faux, ce sont les produits de gènes étroitement apparentés

97
Q

Il y a 5 types d’isoenzymes selon le type d’assemblage formé, nommez ces types ainsi que l’endroit où ils sont situés principalement

A
  • LDH-1 (4H) : principalement dans le coeur
  • LDH-2 (3HIM) : principalement dans le système réticuloendothélial
  • LDH-3 (2H2M) : principalement dans les poumons
  • LDH-4 (IH3M) : principalement dans les reins
  • LDH-5 (4M) : principalement dans le fois et les muscles squelettiques
98
Q

Chez les mammifères, chaque sous-unité peut être de type H ou de type M, que signifient ces 2 lettres?

A

H : coeur
M : muscles
(selon leur comportement en électrophorèse des protéines)

BCM1011 Examen 1 (4 decks)

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