Le réticulum endoplasmique

Question 1

Qu’est-ce que le réticulum endoplasmique (au niveau structurel) ?

Answer 1

C’est un organite de la cellule dont la membrane est connecté à celle du noyau et qui forme un labyrinthe réticulé de tubules ramifiés et de sacs aplatis (les sacs sont interconnectés).

Question 2

Quels sont les rôles du RE rugueux ?

Answer 2

Biosynthèse des lipides
1 - Site de production et de maturation de toutes les protéines de la plupart des organites cellulaires.
2 - Production des protéines qui seront sécrétées à l’extérieur de la cellule.

Question 3

Quels sont les rôles du RE lisse ?

Answer 3

Homéostasie des lipides
1 - Localisation de nombreuses enzymes impliquées dans le métabolisme des lipides et la production des hormones à partir du cholestérol.
2 - Localisation des enzymes de détoxification.

Question 4

Quel autre rôle du RE est particulièrement important, notamment dans les cellules musculaires ?

Answer 4

Le stockage du calcium (qui joue un rôle essentiel dans la contraction musculaire)

Question 5

Quelles sont les 2 natures possibles de protéines qui pénètrent dans le RE ?

Answer 5

1 - Solubles : en solution dans la lumière (citerne) du RE

2 - Membranaires : Liées à la membrane du RE par une séquence transmembranaire (résidentes)

Question 6

Quels sont les 2 modes de translocation ?

Answer 6

1 - Translocation co-traductionnelle

2 - Translocation post-traductionnelle

Question 7

En quoi consiste la translocation co-traductionnelle ?

Answer 7

La protéine pénètre dans le RE en même temps qu’elle est assemblée par les ribosomes.

Question 8

En quoi consiste la translocation post-traductionnelle ?

Answer 8

La protéine pénètre dans le RE après avoir été produite.

Question 9

Qu’est-ce que la séquence signale ?

Answer 9

C’est une suite de quelques acides aminés , localisée dans la partie amino(NH2)-terminale de la protéine , et qui indique au système de triage cellulaire dans quel organite la protéine doit être envoyée.

Question 10

À quoi sert le signal peptidase ?

Answer 10

Enlever le peptide signal lorsque la protéine est entrée dans le RE

Question 11

Quels sont les 3 facteurs qui jouent un rôle déterminant dans la translocation co-traductionnelle pour les protéines du RE ?

Answer 11

1 - La protéine SRP (particule de reconnaissance du signal)
2 - Le récepteur de la protéine SRP
3 - Le translocon (Sec61)

Question 12

Quel est le nom de la protéine qui vient se fixer sur la séquence signal lors de la translocation co-traductionnelle ?

Answer 12

La protéine SRP (particule de reconnaissance du signal)

Question 13

Quel est le rôle du récepteur de la protéine SRP ?

Answer 13

Il est lié à la membrane du RE (côté cytosol) et il fixe le complexe SRP-séquence signal.

Question 14

Qu’est-ce que le translocon Sec61 ?

Answer 14

Il forme un canal aqueux (qui laisse passer l’eau) à travers la membrane du RE. Le canal est constitué d’un ensemble d’hélices apha. En absence de protéine, le canal est fermé par un bouchon. Lorsqu’une protéine est en cours de translocation, elle pousse le bouchon sur le côté pour la laisser passer. Une protéine qui n’est pas liée au SRP (donc au récepteur à SRP) ne peut pas pénétrer dans le canal.

Question 15

Qu’est-ce qui fournie l’énergie pour la translocation post-traductionnelle ?

Answer 15

1 - Les protéines accessoires (complexe Sec62 à Sec71)

2 - La protéine chaperonne BiP qui utilise l’énergie de l’ATP pour ‘‘tirer’’ la protéine à travers la membrane.

Question 16

Qu’est-ce qui fournie l’énergie nécessaire au passage de la protéine à travers la membrane lors de la translocation co-traductionnelle ?

Answer 16

C’est le ribosome qui ‘‘pousse’’ la protéine au cours de la synthèse.

Question 17

Vrai ou Faux : Les ribosomes et les protéines SRP peuvent être utilisés 1 fois.

Answer 17

Faux : Ils sont stockés dans le cytoplasme et sont recyclés (les 2 sous-unités des ribosomes se séparent pour être stockées dans le cytoplasme).

Question 18

Qu’est-ce qu’un polyribosome ?

Answer 18

Cela correspond à un ARNm qui est engagé dans la traduction avec plusieurs ribosomes fixés dessus.

Question 19

Qu’est-ce que le signal d’arrêt transmembranaire ?

Answer 19

Pour les protéines résidentes du RE, cette séquence bloque la protéine dans la membrane et la fin de la protéine (extrémité carboxy-terminale) reste dans le cytoplasme. Cette séquence d’arrêt sert donc de domaine transmembranaire.

Question 20

Pour le protéines transmembranaires résidentes du RE, quelle extrémité se retrouve dans la lumière du RE et quelle extrémité se retrouve dans le cytoplasme ?

Answer 20

Lumière du Re : extrémité amino-terminale

Cytoplasme : extrémité carboxy-terminale

Question 21

Pour les protéines transmembranaires non-résidentes du RE, à quel type de séquence se lie la SRP.

Answer 21

La SRP se lie à une séquence signale interne. Cette séquence sert également de signal d’ancrage. *Il n’y a pas de peptide signal comme dans les protéines résidentes.

Question 22

Qu’est-ce qui décide de l’orientation de la protéine transmembranaire non-résidente ?

Answer 22

C’est la charge des acides aminés de chaque côtés de la séquence de transfert. Les acides chargés positivement sont toujours du côté du cytoplasme.

Question 23

De quoi sont constitués les domaines transmembranaires de la plupart des protéines membranaires ?

Answer 23

Ils sont constitués d’hélices alpha qui forment des alignements hydrophobes. Ils peuvent donc s’incorporer plus facilement dans la membrane lipidique.

Question 24

Décrit brièvement le mécanisme de translocation des protéines à passages transmembranaires multiples.

Answer 24

Ça se déroule initialement comme une translocation co-traductionnelle normale (SRP, récepteur, translocon,…). Cependant, la translocation de la première séquence signale est stoppée par la présence d’acides aminés chargés positivement. La première séquence signale est alors ancrée dans la membrane et le translocon se referme. Pendant ce temps, la SRP se fixe à une nouvelle séquence signale dont les charges sont inversées. Cela fait en sorte que c’est plutôt la terminaison N-terminale qui traverse le translocon en premier, ce qui forme une boucle dans le RE. Cela se termine par une séquence d’arrêt et des aa chargés positivement. La 2e séquence signale et la séquence d’arrêt sont alors ancrées dans la membrane. La SRP recrute donc une nouvelle séquence signale et ainsi de suite…

Question 25

Donne un exemple de protéine (groupe de protéine) possédant plusieurs domaines transmembranaires.

Answer 25

De nombreuses protéines dont la fonction est de transporter les molécules à travers la membrane plasmique

Question 26

Quelle modification subissent les protéines suite à leur entrée dans leur RE et en quoi consiste-t-elle ?

Answer 26

N-glycosylation : ajout d’un oligosaccharide préformé composé de n-acétylglucosamines, de mannoses et de 3 glucoses
*Cette modification joue un rôle dans le repliement des protéines du RE.

Question 27

À quoi sert l’oligosaccharide qui se fixe aux protéines dans le RE et où est-il fabriqué ?

Answer 27

Il joue un rôle essentiel dans la validation de la structure de la protéine et dans le système de triage de protéines intervenant dans l’appareil de Golgi. Il est formé dans la membrane du RE où il reste attaché sur un lipide spécial (dodichol).

Question 28

Qu’est-ce qui catalyse le transfert de l’oligosaccharide sur la protéine ?

Answer 28

Un complexe enzymatique contenant une oligocaccharyl transférase

Question 29

Que font les protéines chaperonne durant la N-glycosylation ?

Answer 29

Elles se fixent sur les protéines incomplètement repliées contenant un seul glucose terminal sur l’oligosaccharide. Elles les piègent dans le RE. Un glucosidase élimine le dernier glucose de la protéine et la libère de la protéine chaperonne.

Question 30

Nomme une protéine chaperonne qui joue un rôle dans la N-glycosylation

Answer 30

La calnexine

Question 31

À quoi sert l’enzyme glycosyltransférase ?

Answer 31

Elle sert à vérifier si la protéine est correctement repliée ou non. Si elle est incorrectement repliée, l’enzyme transfert un glucose sur la protéine ce qui lui permet d’être immobilisée par la calnexine (protéine chaperonne).

Question 32

Qu’est-ce qui arrive avec les protéines mal repliées situées dans la lumière du RE suite à la N-glycosylation ?

Answer 32

Elles sont reconnues et adressées à un complexe translocateur dans la membrane du RE. Elles interagissent d’abord dans la lumière du Re avec des chaperons puis elles sont ensuite exportées dans le cytoplasme via le translocateur. Dans le cytosol, elles sont dégradées par les protéasomes.

Question 33

Qu’est-ce qui dégrade les protéines mal repliées dans le cytosol ?

Answer 33

Les protéasomes

Question 34

Quels sont les rôles des ancres GPI ?

Answer 34

1 - Ancrer les protéines devant être libérées dans la cellule suite à un stimulus spécifique
2 - Direction des protéines dans les radeaux lipidiques

Question 35

Que se passe-t-il lorsqu’une protéine se fixe dans une ancre GPI ?

Answer 35

Un lien peptidique se créer entre le NH2 de l’ancre GPI et le C-terminal de la protéine impliquée. Puisque cette protéine possédait un domaine transmembranaire qui la fixait dans la membrane du RE, ce domaine est clivé (coupé) par une peptidase lors du transfert.