Le biomolecole: struttura e funzione

Question 1

Che cos’è e che cosa studia la biochimica?

Answer 1

La biochimica studia le biomolecole, che svolgono un ruolo fondamentale nei sistemi biologici

• studio della produzione e dello scambio di energia
• studio dello scambio di informazioni all’interno degli organismi
• studio del funzionamento di strutture complesse a livello molecolare

Question 2

Che cosa son i carboidrati? Come si possono categorizzare? Cosa sono i glicoconiugati?

Answer 2

Sono composti polifunzionali, in quanto contengono diversi gruppi carbonilici e ossidrili.
Sono zuccheri, la loro formula base è (CH2O)n

Sono poliidrossialdeidi o poliidrossichetoni –> in base alla sostituzione del gruppo carbonile

I glicoconiugati sono zuccheri a cui sono legati gruppi funzionali diversi dal gruppo carbonile o ossidrile

Question 3

Quali sono le 2 funzioni dei carboidrati?

Answer 3

Funzione di riserva energetica e funzione strutturale

Question 4

Quali sono le 3 forme in cui si possono presentare i carboidrati?

Answer 4

1) MONOSACCARIDI: unità costitutive fondamentali con una struttura composta da 3

Question 5

Cosa tendono a fare le molecole di monosaccaridi in soluzione?

Answer 5

Tendono a ciclizzare: la reazione consiste nella creazione di un ponte ossigeno tra il carbonio legato all’ultimo ossidrile (C5 o C4) e il carbonio carbonilico. Il gruppo carbonile reagisce con l’ultimo gruppo alcolico con formazione di un emiacetale ciclico.

La chiusura ad anello è importante perchè nella formazione del legame il C1 diventa ANOMERICO (centro stereogenico) –> si ha la formazione di due anomeri: se l’ossidrile legato al C1 sa sotto il piano della molecola, allora si anteporrà la notazione alfa- al nome, al contrario se il gruppo ossidrile si trova sopra il piano si anteporrà beta-

Oltre al C1, anche l’ultimo carbonio legato a un’ossidrile rappresenta un centro stereogenico: se il gruppo alcolico è legato alla sua destra, la molecola sarà convenzionalmente un enantiomero destrogiro, mentre se si trova legato a sinistra sarà levogiro

Question 6

Come si classificano i polisaccaridi?

Answer 6

In base alla conformazione della catena, ovvero in base al tipo di legami glicosidici che legano i monosaccaridi che li costituiscono:

• CATENA LINEARE
• CATENA RAMIFICATA

In base alla loro funzione:

• POLISACCARIDI DI RISERVA = amido, glicogeno
• POLISACCARIDI DI STRUTTURA= cellulosa, citina
• MUCOPOLISACCARIDI= involucro protettivo delle cellule (amido ialuronico)

Question 7

Quali sono i polisaccaridi con funzione energetica?

Answer 7

AMIDO: per gli organismi vegetali

• catena di alfa-D-glucosio
• 80% di amilopectina, cosituita da catene ramificate
• 20% amilosio, conformazione elicoidale di una catena lineare
• legami 1,4-alfa-glicosidici nelle parti lineari, nelle ramificazioni si presenta il legame 1,6-glicosidico
• l’enzima che si occupa della digestione dell’amido può operare solo su sostanze che contengono amido cotto (riscaldato e idratato)

GLICOGENO: per gli organismi animali

• catena di alfa-D-glucosio
• molto più ramificato dell’amido
• si trova nelle cellule del fegato e del muscolo scheletrico
• le ramificazioni permettono un’idrolisi facilitata dei monomeri

Question 8

Quali sono i carboidrati con funzione strutturale?

Answer 8

CELLULOSA: polimero fondamentale per la parete cellulare della cellula vegetale

• omopolimero di beta-D-glucosio lineare (solo legami 1,4)
• è proprio la caratteristica beta a permettere l’estrema linearità della molecola
• è impossibile per l’uomo digerire questo tipo di catena, ma è comunque importante per l’equilibrio dell’apparato digerente
• la linearità permette la formazione di legami ad H –> fibre molto resistenti

CHITINA: esoscheletro dei crostacei

• N-acetil-beta-D-glucosammina
• catene lineari che conferiscono grande resistenza alle strutture che la contengono

Question 9

Qual è la caratteristica comune a tutti i lipidi?

Answer 9

Sono insolubili in acqua

Question 10

Quali sono le funzioni dei lipidi?

Answer 10

FUNZIONE DI RISERVA ENERGETICA
FUNZIONE STRUTTURALE: doppio strato fosfolipidico della membrana cellulare + guaina mielinica
FUNZIONE FUNZIONALE: sono isolanti termici

Question 11

Cosa sono gli acidi grassi? Quali sono le due classificazioni necessarie per quanto riguarda i lipidi riguardo gli acidi grassi?

Answer 11

Gli acidi grassi sono acidi carbossilici formati da una catena un numero pari maggiore o uguale a 12 di atomi di carbonio. Gli acidi grassi possono essere:

• saturi se presentano solo legami singoli (e quindi carboni saturi) lungo la catena
• insaturi se presentano due o più doppi legami lungo la catena

I lipidi possono essere classificati facendo riferimento al loro contenuto di acidi grassi:

• sono lipidi complessi se contengono acidi grassi –> sono saponificabili
• sono lipidi semplici se non contengono acidi grassi –> non sono saponificabili

Question 12

Come classifichiamo gli acidi grassi insaturi?

Answer 12

la classificazione omega degli acidi grassi insaturi fa riferimento alla distanza tra l’ultimo doppio legame e l’estremità della catena.
Gli acidi grassi della serie omega6 e omega 3 sono molecole essenziali, ovvero non possono essere sintetizzati dal nostro organismo ma devono essere assunti con la dieta

Question 13

Quali sono i lipidi con funzione strutturale?

Answer 13

FOSFOGLICERIDI

• appartengono alla classe dei fosfolipidi
• la loro struttura è data da un GLICEROLO che esterifica due acidi grassi e un gruppo fosfato a cui è legato un gruppo glicidico
• la parte del gruppo fosfato (testa) è idrofila e interagisce con le sostanze polari, mentre la parte dei due acidi grassi (coda) è idrofoba e lipofila
• tendono a formare doppi strati quando a contatto con l’acqua: le code rimangono all’interno e le teste sono a contatto con l’esterno –> struttura della membrana cellulare
• sono coinvolti nei processi di segnalazione cellulare

SFINGOLIPIDI

• lipidi complessi che entrano nella costituzione delle membrane cellulari
• nel tessuto nervoso, le sfingomieline costituiscono la guaina mielinica
• i glicosfingolipidi della membrana dei globuli rossi sono responsabili della specificità del gruppo sanguigno

Question 14

Che cosa sono gli steroidi? Qual è la loro struttura base? Qual è lo steroide di maggiore importanza nell’organismo umano?

Answer 14

Gli steroidi sono lipidi semplici (non contengono acidi grassi) e non sono saponificabili

Presentano una struttura di base formata da un idrocarburo tetraciclico: 3 anelli a 6 carboni + 1 anello a 5 carboni

Lo steroide più importante è il colesterolo

• viene introdotto con la dieta ma è soprattutto prodotto dal fegato per assicurarne la disponibilità nei tessuti
• agisce come regolatore di fluidità della membrana cellulare: a temperatura normale garantisce la compattezza necessaria alla sua funzione, a basse temperature evita la cristallizzazione della membrana
• è precursore di alcune molecole fondamentali: ACIDI BILIARI, ORMONI ANDROGENI, ESTROGENI E PROGESTERONE, VITAMINA D3

Question 15

Che cosa sono i terpeni?

Answer 15

Sono un gruppo di lipidi non saponificabili che derivano dall’isoprene

• possono essere ciclici o lineari
• le vitamine A, E, K sono terpeni

Question 16

Che cosa sono le vitamine? A quali classi di composti appartengono le vitamine A, B, C, D, E, K?

Answer 16

Le vitamine sono sostanze organiche necessarie per l’organismo in piccole quantità che devono essere assunte con la dieta

A, E, K –> terpeni

A, D, E, K –> vitamine liposolubili
B e C –> vitamine idrosolubili

Question 17

Quali sono i pericoli di una terapia di integrazione delle vitamine?

Answer 17

Se si integrano le vitamine al di fuori della dieta, bisogna fare attenzione a regolare accuratamente la quanità di composto introdotta, in quanto:

• un eccesso di vitamine liposolubili (difficilmente eliminabili) ha conseguenze dannose per il fegato
• un eccesso di vitamine idrosolubili può essere pericoloso ma è facilmente risolvibile attraverso l’eliminazione del composto attraverso urine e feci

Question 18

Che cosa sono gli ormoni? Come si classificano?

Answer 18

Sono prodotti delle ghiandole endocrine del nostro organismo che si riversano nel sanue e agiscono legandosi a specifici recettori posti su cellule bersaglio

Gli ormoni possono essere

• IDROFILI: di natura proteica o amminica
• LIPOFILI: ormoni steroidei –> CORTISOLO

Question 19

Che cosa sono le proteine

Answer 19

Sono macromolecole costituite dall’unione di un grande numero di amminoacidi disposti in un ordine determinato: si stratta di elementi strutturali e funzionali estremamente importanti per tutti i sistemi viventi.

L’ordine degli amminoacidi di una determinata proteina è codificato nella sequenza di nucleotidi di un gene del DNA, è viene letto e trascritto costantemente all’interno delle cellule grazie all’azione dell’RNA

Question 20

Qual è la struttura degli amminoacidi? Sono molecole di carica neutra? Sono molecole essenziali?

Answer 20

Carbonio alfa centrale stereogenico + gruppo carbossilico a destra + gruppo amminico a sinistra + H in alto + gruppo R funzionale

Tutti gli amminoacidi coinvolti in processi biologici e nella costituzione delle proteine sono levogiri.

In risposta a variazioni di pH del mezzo acquoso in cui sono sciolti, gli amminoacidi possono presentare ionizzazioni del gruppo carbossilico e del gruppo amminico: ogni amminoacido ha un preciso punto isoelettrico, ovvero un grado di pH in cui l’amminoacido ha carica complessiva neutra.
Quando l’amminoacido ha carica complessiva neutra, il cruppo carbossilico si è ridotto, ionizzandosi e slegando un H+ che va a ionizzare e ossidare il gruppo amminico, che diventa NH+
La loro caratteristica dipolare ne determina un certo comportamento anfoteso: possono comportarsi sia da acidi che da basi

L’organismo è in grado di sintetizzare da sè 12 dei 20 amminoacidi che costituiscono le proteine, mentre 8 amminoacidi sono essenziali e devono essere introdotti con la dieta

Question 21

Quali sono le caratteristiche chimicho-fisiche degli amminoacidi?

Answer 21

Ogni amminoacido ha specifiche caratteristiche chimico-fisiche determinate dalle qualità del gruppo R legato al carbonio alfa.

Gli amminoacidi in punto isoelettrico tendono a legarsi fra loro tramite legame peptidico: questo legame coinvolge un ossigeno dello ione carbossilato e due idrogeni dello ione nitrato, i quali si compongono a formare acqua; il legame è costituito da un ponte tra il carbonio carbossilico e l’azoto amminico.

Question 22

Quali sono le due classificazioni è necessario fare rispetto alle proteine?

Answer 22

In base ai gruppi funzionali presenti nella catena

• PROTEINE SEMPLICI contengono esclusivamente amminoacidi “puri”
• PROTEINE COMPLESSE contengono amminoacidi a cui sono legati GRUPPI PROSTETICI

In base alla loro forma e funzione

• PROTEINE GLOBULARI: forma compatta, sferica, contengono 2+ tipi di struttura secondaria, sono solubili in acqua e assolvono funzioni biologiche
• PROTEINE FIBROSE: disposte in lunghi fasci o foglietti, hanno come unico tipo di struttura secondaria il foglietto-beta, sono insolubili in acqua, svolgono ruoli strutturali; si dividono in COLLAGENI, CHERATINE, SETE

Question 23

Quali sono le quattro strutture delle proteine?

Answer 23

PRIMARIA: sequenza lineare di amminoacidi della catena
SECONDARIA: determinata da forme di ripiegamento assunte spontaneamente dalla catena in base al tipo e alla posizione degli amminoacidi
TERZIARIA: interazioni tra le strutture secondarie
QUATERNARIA: associazione di più strutture terziarie

Question 24

In cosa consiste la struttura primaria delle proteine?

Answer 24

La struttura primaria delle proteine consiste nella sequenza lineare di amminoacidi legati tra loro da legami peptidici: il carbonio alfa può ruotare rispetto ai suoi sostituentei, ma il legame peptidico è rigido e impone una certa limitazione al movimento degli amminoacidi legati.
L’ordine con cui si legano gli amminoacidi è determinante, in quanto determina la struttura e quindi la funzione della proteina finale: prima di poter svolgere un qualunque ruolo biologico, la struttura primaria della proteina deve assumere una conformazione spaziale ben precisa.
Ogli polipeptide possiede un’estremità amminoterminale e una carbossiterminale.

Question 25

Quali sono i due tipi di struttura secondaria delle proteine? Come sono tra loro collegati?

Answer 25

ALFA-ELICA
Le catene polipeptidiche possono avvolgersi lungo il proprio asse formando una struttura elicoidale destrogira: ogni elica comprende 3,6 amminoacidi e costituisce un’unità ripetitiva.
Tra due unità si instaura un legame a idrogeno tra l’atomo di H amminico del legame peptidico e l’atomo di ossigeno del gruppo carbossilico del legame peptidico posto a 4 amminoacidi di distanza.
è una struttura elastica.

FOGLIETTO-BETA
Le catene polipeptidiche si dispongono parallelamente, con un andamento ripiegato a causa della rigidità del legame peptidico.
Ogni gruppo NH del legame peptidico forma un legame a idrogeno con il gruppo CO del legame peptidico a lui corrispondente sulla catena parallela.
Le catene R si dispongono sopra e sotto il piano del foglio; generalmente sono presenti gruppi R piccoli e senza carica, dal momento che le interazioni elettrostatiche e gravitazionali causerebbero ripiegamenti.
è una struttura rigida

I vari elementi della struttura secondaria sono collegati tra loro da:

• BETA-TURN= pochi amminoacidi danno un cambiamento di direzione di 180°
• LOOP= lunghezza maggiore e irregolari

Question 26

In cosa consiste la struttura terziaria delle proteine?

Answer 26

Quasi ogni proteina comprende due o più tipi di struttura secondaria legati tra loro che si ripiegano in complesse conformazioni spaziali, ovvero la struttura terziaria della proteina.

Le proteine assumono la struttura terziaria attraverso il processo di folding:

• PRIMO RIPIEGAMENTO avviene già durante la sintesi proteica, durante la quale le parti idrofile rimangono all’esterno e quelle idrofobe si ripiegano all’interno
• SECONDO RIPIEGAMENTO avviene nel reticolo endoplasmatico ad opera dei CIAPERONI

La struttura terziaria è stabilizzata da legami intermolecolari tra le catene R degli amminoacidi:
-legami a idrogeno
-interazioni elettrostatiche tra gruppo con carica opposta
-ponti disolfuro: legami covalenti dovuti all’ossidazione del gruppo -SH delle cisteine
-interazioni idrofobiche
-forze di Wan-Der-Waals
Per questo motivo, la struttura terziaria è suscettibile: DENATURAZIONE-RINATURAZIONE

La struttura terziaria conferisce le principali proprietà funzionali alle proteine:

• PROTEINE FIBROSE hanno forma allungata, formano strutture robuste
• PROTEINE GLOBULARI: hanno forma sferica
• le proteine ancorate alla membrana cellulare che devono sporgere nel mezzo acquoso (come i recettori) hanno un dominio idrofobico che attraversa la membrana e un dominio globulare che sporge all’esterno: nel dominio globulare è contenuto un sito di legame con struttura terziaria specifica per accogliere un certo ligando (legame ormone-recettore)

Question 27

In cosa consiste la struttura quaternaria delle proteine?

Answer 27

Quando due o più subunità di struttura terziaria si organizzano in sistemi complessi con specifiche proprietà funzionali, la proteina assume struttura quaternaria.

Question 28

Qual è un esempio di proteina con struttura quaternaria?

Answer 28

L’emoglobina, che lega l’ossigeno nei globuli rossi del sangue: è formata da due catene alfa di proteina terziaria globina e due catene beta della stessa proteina terziaria; ogno globina è avvolta su un gruppo eme.
Il gruppo eme è un complesso coordinato di proporfina 9 e uno ione Fe2+ posto al centro. Ogni ione Fe2+ può formare 6 legami: 4 con gli atomi di azoto della protoporfina, 1 con un residuo di istidina della catena peptidica e 1 con una molecola di ossigeno molecolare.

L’emoglobina è una proteina allosterica: il primo legame di una molecola di ossigeno a un gruppo eme comporta una modificazione allosterica della struttura quaternaria e terziaria della globina legata all’eme adiacente che favorisce l’avvento di un secondo legame. L’ossigeno agise quindi come effettore allosterico positivo perchè aumenta l’affinità dell’emoglobina all’ossigeno.

La mioglobina è una proteina terziaria che lega l’ossigeno nelle cellule del tessuto muscolare (ha un’affinità maggiore per l’ossigeno rispetto all’emoglobina): svolge una funzione di deposito, in quanto rilasca ossigeno solo quando la cellula muscolare è in attività e richiede ossigeno supplementare.

Le due proteine a confronto hanno un comportamento molto diverso rispetto alla sensibilità della variazione di concentrazione di ossigeno nelle cellule: l’andamento della curva di legame della mioglobina è iperbolico, mentre quello dell’emoglobina è sigmoidale.

L’emoglobina è una proteina che s sviluppa parallelamente allo sviluppo della vita umana: le due subunità comuni a tutti gli stadi di sviluppo sono le alfa-globine, quello che varia sono le altre due subunità.
Nell’embrione è presente l’emoglobina HbE (2alfa+2epsilon), la quale viene gradualmente sostituita dall’emoglobina fetale HbF (2alfa+2gamma); nell’individuo pronto alla nascita il midollo osseo inizia a produrre l’emoglobina dell’adulto HbA (2alfa+2beta)

Question 29

Cosa sono gli enzimi?

Answer 29

Sono proteine terziarie con funzione di catalizzatori biologici: velocizzano le reazioni abbassando l’energia di attivazione, permettendo ai substrati di arrivare facilmente allo stati di transizione che permette il successo della reazione.

Il funzionamento di un enzima è estremamente specifico: ogni enzima ha una particolare tasca di legame (SITO ATTIVO) che permette a 2 substrati scelti di collocarsi e reagire collocando i loro gruppi funzionali interessati in posizione ottimale. L’enzima forma con il substrato il complesso ES grazie alla complementarietà del suo sito di legame in cui le catene R degli amminoacidi sono posizionate appositamente con il substrato:

• modello chiave-serratura= il substrato entra nel sito di legame
• modello adattamento indotto= l’interazione del substrato con l’enzima causa una modificazione a livello di struttura terziaria dell’enzima, il quale assume una conformazione tale da posizionare i substrati in posizione ottimale per la catalisi

Gli enzimi sono importanti punti di regolazione, in quanto la loro attività è regolata da:
-concentrazione dei substrati e dei prodotti
-pH della soluzione
-cofattori essenziali
-temperatura
Esistono molecole che, legandosi a un enzima, lo attivano o inibiscono: agendo sugli enzimi, la cellula è in grado di operare una fine regolazione della velocità delle vie metaboliche; ogni enzima è quindi costituito da una subunità catalizzatrice e una subunità regolatrice, a cui si legano rispettivamente substrati e inibitori-attivatori