koło 2 zdjęcia Flashcards
Disacharydazy są białkami transbłonowymi zlokalizowanymi:
a. na powierzchni luminarnej enterocytów
b. na błonie komórkowej hepatocytów
c. w adipocytach
d. w żołądku
a. na powierzchni luminarnej enterocytów
System transportu glukozy do komórek GLUT:
a. zależny od Na+ i wymaga nakładu energii
b. dyfuzja ułatwiona, w której to Glu przemieszcza się wbrew gradientowi
c. bierny, na raz jedna cząsteczka Glu przenoszona jest przez błonę zgodnie z gradientem
d. nie wykazuje specyficzności tkankowej, a lizoformy GLUT charakteryzują się przybliżonymi wartościami Km dla glukozy
c. bierny, na raz jedna cząsteczka Glu przenoszona jest przez błonę zgodnie z gradientem
Zależny od Na+ i ATP, wbrew gradientowi stężeń–> SGLT.
GLUT wykazują specyficzność tkankową:
GLUT1- większość komórek, RBC, mózg (ok. 1mM)
GLUT2- Komorki wątroby i B trzustki (ok. 15-20mM)
GLUT3- większość komórek, tkanka mózgowa, łożysko, jądra (ok. 1mM)
GLUT4- mięśnie, adipocyty, serce (ok. 5mM)
GLUT5- jelito cienkie, jądra- FRUKTOZA!!!
Prawdą jest, że:
a. heksokinazy I-III wysokie Km, co pozwala na wydają fosforylację Glu pomimo niskiego stężenia w tkance
b. hekoskinazy I-III wysokie powinowactwo do Glu i ulegają hamowaniu przez glukozo-6-fosforan
c. heksokinazy I-III wysoka wartość Max reakcji fosforylacji Glu, co pozwala na fosforylację tylko tyle Glu, ile potrzebuje komórka
d. heksokinazy I-III to dominujące enzymy odp za fosforylację Glu w komórkach wątroby i B-trzustki
b. hekoskinazy I-III wysokie powinowactwo do Glu i ulegają hamowaniu przez glukozo-6-fosforan
Niska Km= wysokie powinowactwo do Glu
Niskie Vmax= fosforylacja jest zablokowana, występuje więcej Glu, niż komórka potrzebuje (fosforyzuje tylko tyle Glu, ile komórka potrzebuje)
Hamowane przez glukozo-6-fosforan
W wątrobie i trzustce- GLUKOKINAZA
W wątrobie iloraz NADH/NAD+ jest … niż w mięśniach podczas wysiłku, co wpływa na …
a. większy, zdolność wątroby do utleniania mleczanu pozyskanego z krwi do pirogronianu
b. identyczny, przenikanie tylko znikomej ilości mleczanu do krwiobiegu
c. mniejszy, zdolność wątroby do utleniania mleczanu pozyskanego z krwi do pirogronianu
d. żadna prawidłowa
c. mniejszy, zdolność wątroby do utleniania mleczanu pozyskanego z krwi do pirogronianu
Które cząsteczki do syntezy glukozy:
a. glicerol, mleczan, lizyna
b. glicerol, mleczan, leucyna
c. glicerol, mleczan, acetooctan
d. glicerol, mleczan, glicyna
d. glicerol, mleczan, glicyna
Najważniejszymi substratami są: glicerol, mleczan, alfa-ketokwasy
NIGDY: lizyna, leucyna, acetooctan, acetylo-CoA!!!
Nieprawdą jest, że:
a. aktywność glukokinazy jest bezpośrednio hamowana przez glukozo-6-fosforan a pośrednio stymulowana przez fruktozo-6-fosforan
b. wysokie Km powoduje, że jest ona aktywna jedynie wtedy, gdy stężenie Glu w hepatocytach jest zwiększone
c. wysokie Max sprzyja skutecznemu wiązaniu nadmiaru Glu przez wątrobę i minimalizację hiperglikemii
d. regulacja aktywności glukokinazy odbywa się poprzez odwracalne wiązanie białka regulatorowego glukokinazy z wątrobową glukokinazą w obecności fruktozo-6-fosforanu
a. aktywność glukokinazy jest bezpośrednio hamowana przez glukozo-6-fosforan a pośrednio stymulowana przez fruktozo-6-fosforan
Glukokinaza jest hamowana przez fruktozo-6-fosforan, a glukozo-6-fosforan nie ma wpływu.
Nieodwracalna reakcja fosforylacji, katalizowana przez foysfofruktokinazę-1 (PFK-1) jest najważniejszym etapem kontrolnym wyznaczającym szybkość glikolizy. Aktywność PFK-1 jest kontrolowana przez:
a. AMP i ATP, które aktywują enzym oraz cytrynian i fruktozo-2,6-bisfosfosforan, które hamują
b. ATP i mleczan- allosteryczne hamowanie oraz AMP i fruktozo-2,6-bisfosforan- allosteryczne aktywowanie
c. ATP i cytrynian- hamowanie, AMP i fruktozo-2,6-bisfosforan- aktywowanie
d. aldehyd 3-fosfoglicerynowy i fosforan dihydroksyacetonu- hamowanie, ATP- aktywowanie
c. ATP i cytrynian- hamowanie, AMP i fruktozo-2,6-bisfosforan- aktywowanie
Które stwierdzenie prawdziwe WYŁĄCZNIE o szlakach anabolicznych:
a. w przeciwieństwie do katabolizmu, szlaki te prowadzą do degradacji związków pochodzących z diety do metabolitów prostych, potrzebnych do syntezy cząsteczek złożonych
b. są syntetyczne i wymagają ATP (endoergiczne)
c. zazwyczaj są utleniające i wymagają utlenionych form koenzymów
d. służą do pozyskiwania E chemicznej
b. są syntetyczne i wymagają ATP (endoergiczne)
Degradacja złożonych–> proste = katabolizm
Uwalnianie energi= katabolizm
Regulacja na zasadzie sprzężenia “w przód” dotyczy:
a. aktywacji kinazy pirogronianowej przez aldehyd 3-fosfoglicerynowy
b. aktywacji kinazy pirogronianowej przez fruktozo-2,6-bisfosforan
c. hamowania kinazy pirogronianowej przez fruktozo-1,6-bisfosforan, produkt reakcji katalizowanej przez fosfofruktokinazę I
d. aktywacji kinazy pirogronianowej przez fruktozo-1,6-bisfosforan, produkt reakcji katalizowane przez fosfofruktokinazę I
d. aktywacji kinazy pirogronianowej przez fruktozo-1,6-bisfosforan, produkt reakcji katalizowane przez fosfofruktokinazę I
Sprzężenie „w przód” powoduje połączenie dwóch aktywności—> jeśli wzrasta aktywność fosfofruktokinazy I, to zwieksza się również aktywność kinazy pirogronianowej.
Przez co hamowana jest kinaza?
Przez ATP
W celu kontynuacji glukoneogenezy szczawiooctan musi być przekształcony do PEP. Wymaga to:
a. transportu szczawiooctanu z mitochondrium do cytolozolu, poprzedzonego redukcją do jabłczanu, który już w mitochondrium ulega ponownemu utlenianiu do szczawiooctanu i oksydacyjnej dekarboksylacji oraz fosforylacji przez karboksykinazę PEP
b. transportu szczawiooctanu z cytolozolu do mitochondrium, poprzedzonego utlenianiem do jabłczanu, który już w mitochondrium ulega ponownej redukcji do szczawiooctanu i oksydacyjnej dekarboksylacji przez karboksykinazę PEP
c. transportu szczawiooctanu z mitochondrium do cytozolu, gdzie ulega on karboksylacji przez karboksykinazę PEP zależną od biotyny
d. dekarboksylacji szczawiooctanu do pirogronianu, który następnie ulega fosforylacji do PEP w reakcji katalizowanej przez karboksykinazę PEP zależną od biotyny
a. transportu szczawiooctanu z mitochondrium do cytolozolu, poprzedzonego redukcją do jabłczanu, który już w mitochondrium ulega ponownemu utlenianiu do szczawiooctanu i oksydacyjnej dekarboksylacji oraz fosforylacji przez karboksykinazę PEP
Prawdą jest, że:
a. kowalencyjna modyfikacja izoenzymu wątrobowego kinazy pirogronianowej prowadzi do jej aktywacji, co wpływa na skierowanie PEP na szlak glikolizy
b. kowalencyjna modyfikacja izoenzymu wątrobowego kinazy pirogronianowej prowadzi do jej inaktywacji, co wpływa na skierowanie PEP na szlak glukoneogenezy
c. izoenzym wątrobowy kinazy pirogronianowej nie podlega kowalencyjnej regulacji
d. kowalencyjna modyfikacja izoformy wątrobowej nie ma wpływu na aktywność izoenzymu wątrobowego kinazy pirogronianowej
b. kowalencyjna modyfikacja izoenzymu wątrobowego kinazy pirogronianowej prowadzi do jej inaktywacji, co wpływa na skierowanie PEP na szlak glukoneogenezy
Przekształcenie aldehydu-3-fosfoglicerynowego do 1,3-bisfosfoglicerynianu, to:
a. reakcja redoks katalizowana przez dehydrogenazę aldehydu 3-fosfoglicerynowego z udziałem FAD
b. reakcja izomeryzacji katalizowana przez izomerazę aldehydu 3-fosfoglicerynowego
c. reakcja redoks katalizowana przez dehydrogenazę aldehydu 3-fosfoglicerynowego z udziałem NAD+
d. żadna
c. reakcja redoks katalizowana przez dehydrogenazę aldehydu 3-fosfoglicerynowego z udziałem NAD+
Dochodzi tu do fosforylacji i oksydacji
Prawdą jest, że:
a. zmniejszenie stężenia glukagonu i podwyższenie stężenia insuliny po spożyciu posiłku bogatego w węgle przyczynia się do zwiększenia wątrobowego stężenia fruktozo-2,6-bisfosforanu, co przyspiesza glikolizę
b. zwiększenie stężenia glukagonu i obniżenie insuliny po posiłku bogatym w węgle przyczynia się do zwiększenia fruktozo-2,6-bisfosforanu, co przyspiesza glikolizę
c. stężenie insuliny i glukagonu we krwi nie wpływa na stężenie fruktozo-2,6-bisfosforanu
d. zmniejszenie stężenia glukagonu i podwyższenie stężenia insuliny po spożyciu posiłku bogatego w węgle przyczynia się do zwiększenia wątrobowego stężenia fruktozo-2,6-bisfosforanu, co przyspiesza glukoneogenezę
a. zmniejszenie stężenia glukagonu i podwyższenie stężenia insuliny po spożyciu posiłku bogatego w węgle przyczynia się do zwiększenia wątrobowego stężenia fruktozo-2,6-bisfosforanu, co przyspiesza glikolizę
Fruktozo-2,6-bisfosforan:
- aktywuje glikolizę (nawet przy dużym stężeniu ATP)
- hamuje glukoneogenezę
Nieprawdą jest, że:
a. cAMP aktywujący kinazę białkową a jest wtórnym przekaźnikiem, produktem reakcji katalizowanej przez cyklazę adenylanową
b. cAMP aktywuje kinazę białkową a poprzez wiązanie się z jej dwiema jednostakami katalitycznymi, uwalniając regulatorowe
c. cAMP aktywuje kinazę białkową a poprzez wiązanie się z jej dwiema jednostakami regulatorowymi, uwalniając katalityczne
d. aktywne jednostki katalityczne kinazy białkowej a katalizują ufosforylowanie specyficznych reszt strunowych lub treningowych substratów białkowych
b. cAMP aktywuje kinazę białkową a poprzez wiązanie się z jej dwiema jednostakami katalitycznymi, uwalniając regulatorowe
Łączy się z regulatorowymi i aktywuje katalityczne.
- Przyłączenie cAMP do podjednostek regulatorowych
- Uwolnienie podjednostek katalitycznych
- Podjednostki katalityczne aktywowane są zdolne do przenoszenia fosforanu z ATP na docelowy substrat białkowy
- Dochodzi do ufosforylowania białka
- Grupy fosforanowe mogą być usuwane przez fosfatazy białkowe, które mają zdolność do hydrolitycznego rozszczepiania estrów fosforanowych
GLUT4- prawda:
a. niezależny od insuliny, wątroba o niskim powinowactwie do fruktozy
b. niezależny od insuliny, zależny od ATP i Na+, zlokalizowany w tkance tłuszczowej
c. transporter zależny od insuliny i ATP, mózg, erytrocyty
d. zależny od insuliny, zlokalizowany w mięśniach i tkance tłuszczowej, nie wykazując powinowactwa do fruktozy
d. zależny od insuliny, zlokalizowany w mięśniach i tkance tłuszczowej, nie wykazując powinowactwa do fruktozy
Dodatkowo- nie wymaga Na+ i ATP
Fruktoza- GLUT5 (jelito cienkie, jądra)
