koło 1 Flashcards

1
Q
  1. Ile frakcji wyróżnia się w proteogramie surowicy
    a) trzy frakcje
    b) cztery frakcje
    c) pięć frakcji
    d) sześć frakcji
A

c) pięć frakcji

  • albumina
  • alfa1
  • alfa2
  • beta
  • gamma
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q
  1. Co bierze udział w odkładaniu się amyloidu?
    a) sekretaza alfa i beta,
    b) sekretaza beta i delta,
    c) sekretaza alfa i delta,
    d) żadna z odpowiedzi
A

d) żadna z odpowiedzi

Sekretaza alfa zastępowana jest w szlaku amyloidogennym sekretazą B.
Sekretarza gamma odpowiada za cięcie i tnie w tym samym miejscu, ale powstają inne produkty.
Dałabym, że tylko sekretaza beta.
Peptydy Aβ powstają w wyniku proteolitycznej obróbki prekursorowego białka amyloidu (APP).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q
  1. Kluczowy etap syntezy hemu w wątrobie
    a) zachodzi w mitochondrium, przy udziale enzymu ALAS1
    b) zachodzi w cytozolu przy udziale ALAS1
A

a) zachodzi w mitochondrium, przy udziale enzymu ALAS1

ALAS1- znajduje się w wątrobie
Ostatnie trzy etapy syntezy hemu i pierwszy zachodzi w wątrobie, natomiast pośrednie w cytozolu.

Aktywność syntazy δ-aminolewulinianowej ALAS podlega regulacji.
ALAS1 jest formą aktywna w WĄTROBIE zaś ALAS2 jest formą ERYTROIDALNĄ.
Końcowy metabolit hem działa jako aporepresor hamując aktywność ALAS1.
Szybkość syntezy ALAS1 znacznie się zwiększa przy braku hemu, a maleje, jeśli hem występuje.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q
  1. Która z frakcji białek wędruje w kierunku katody w elektroforezie żelowej?
    a) gamma globuliny
    b) albuminy
    c) alfa1 globuliny
    d) alfa2 globuliny
    e) beta globuliny
A

a) gamma globuliny

Podstawową techniką pozwalającą na jego otrzymanie jest elektroforeza żelowa. W metodzie tej wykorzystywane jest zjawisko wędrowania białek w stałym polu elektrycznym. Poszczególne frakcje poruszają się z różną prędkością i ulegają rozdziałowi,
Obecnie stosowane metody wykorzystują różne rodzaje podłoża i bufory o zasadowym pH. W takim środowisku większość białek wędruje w kierunku anody (albumina i α-globuliny). Białka zasadowe (γ-globuliny) zostają bliżej katody- PLUS BIAŁKA (bo zasadowe) DO MINUSIKA KATODY

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q
  1. Zaznacz zdanie fałszywe o ciśnieniu onkotycznym
    a) Ciśnienie onkotyczne zależy od albuminy
    b) jest rodzajem ciśnienia osmotycznego
    c) jest wyższe w tkankach niż w osoczu
    d) jeśli jest niższe w tkankach niż w osoczu, to powoduje obrzęki
A

c) jest wyższe w tkankach niż w osoczu

A- Albuminy odpowiadają za regulację ciśnienia onkotycznego.
B- Ciśnienie onkotyczne jest to RODZAJ CIŚNIENIA OSMOTYCZNEGO
C- Zawartość białek w osoczu krwi jest wyższa od tej w płynie śródmiąższowym, toteż ciśnienie onkotyczne krwi w naczyniach krwionośnych > ciśnienia onkotycznego w obrębie płynów tkankowych, zapobiegając ucieczce wody wraz z elektolitami.
D- Zmniejszone ciśnienie onkotyczne krwi prowadzić może do powstania obrzęku, będącego jednym z pierwszych objawów wskazujących na niewydolność wątroby

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q
  1. Która frakcja dominuje w osoczu
    a) albuminy
    b) alfa1 globuliny
    c) białka ostrej fazy
    d) gamma globuliny
A

a) albuminy

albuminy- 60-72%
beta- 9,6-13,8%
gamma- 8,6-13,2%
alfa2- 6,6-11,2%
alfa1- 1,8-3,6%
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q
  1. Wydzielanie CO2:
    a) zakwasza środowisko i zmniejsza powinowactwo hemoglobiny do tlenu
    b) zakwasza środowisko i zwiększa powinowactwo hemoglobiny do tlenu
A

a) zakwasza środowisko i zmniejsza powinowactwo hemoglobiny do tlenu

CO2 wnikając do erytrocytu zostaje przekształcony w kwas węglowy za sprawą anhydrazy węglanowej, co wpływa na zakwaszenie krwinki (jon wodorowęglanowy).
Powoduje to zmniejszenie zdolności wiązania tlenu.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q
  1. CO:
    a) stabilizuje formę T i jest to forma karbooksyhemobiny
    b) stabilizuje formę R i jest to forma karbooksyhemobiny
    c) stabilizuje formę T i jest to forma methemoglobiny
    d) stabilizuje formę R i jest to forma methemoglobiny
A

b) stabilizuje formę R i jest to forma karbooksyhemobiny

Krzywa dysocjacji tlenu w obecności CO zostaje przesunięta w lewo oraz zmienia kształt na hiperboliczną.
Związany z jedną cząsteczką hemu w hemoglobinie inicjuje przejście w FORMĘ R, powodując zwiększenie powinowactwa reszty grup hemowych do tlenu.
W efekcie hemoglobina nie może uwalniać tlenu do tkanek.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q
  1. W elektroforezie o pH zasadowym białka gamma globuliny
    a) idą do anody
    b) idą do katody
    c) nie ruszają się
    d) ścinają się
A

b) idą do katody
c) nie ruszają się

W prezce- pozostają bliżej katody

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q
  1. Jakie aminokwasy najczęściej występują w alfa helisie
    a) Gly, Asn, Pro
    b) Glu, Ala, Leu
    c) inne kombinacje
A

b) Glu, Ala, Leu

Alfa-helisa:
Ala może głodzić Lilkę, ale chyba lubi karmić.
Alanina, metionina, glutamina, leucyna, arginina, histydyna, lizyna, kwas glutaminowy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q
  1. Które białko transportuje Fe2+ przez błonę apikalna enterocytu?
    a) Dcytb
    b) DMT1
    c) HCP1
    d) FST
A

b) DMT1

Żelazo niehemowe obecne w świetle jelita jest redukowane przez ferroreduktazę
Fe2+ może być transportowane przez transporter metali dwuwartościowych- DMT1 w błonie apikalnej.

Żelazo hemowe (Fe2+) jest absorbowane przez białko transportujące hem- HCP1 w błonie apikalnej

!!!TYLKO DMT1 NA RYCINACH!!!!

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q
12. W wiązaniu między cząsteczka ubikwityny a białkiem biorą udział:
A) 48 lys i c końcowa glicyny
B ) 84 lys i c końcowa glicyny
C) 28 lys i c końcowa glicyny
D) 48 lys i n końcowa glicyny
A

A) 48 lys i c końcowa glicyny

Glicyna znajdująca się na C-końcu kolejnej ubikwityny przyłacza się do kolejnej lizyny w pozycji 48 uprzednio przyłączonej ubikwityny wiązaniem izopeptydowym.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q
  1. Kooperatywny wiązaniem tlenu charakteryzuje się ?
    a) Mioglobina
    b) Hemoglobina
    c) Oba
    d) Żadna
A

b) Hemoglobina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q
14. Jakie wiązanie tlenu do hemoglobiny zwiększa powinowactwo hemoglobiny do
kolejnych cząsteczek tlenu?
a) kompetencyjne
b) kooperatywne
c) addycyjne
A

b) kooperatywne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q
15. HbF wykazuje........... powinowactwo do tlenu porównaniu do HbA matki, która w
większym stopniu wiąże się z 2,3-BFG:
A. Większe
B. Mniejsze
C. takie samo
D. brak prawidłowej odpowiedzi
A

A. Większe

HbF- alfa2-gamma2
HbA- alfa2-beta2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q
  1. Krzywa wiązania hemoglobiny-
    a) sigmoidalna związana z kooperatywnym wiązaniem tlenu
    b) hiperboliczna, co jest związane z kooperatywnym wiązaniem tlenu
A

a) sigmoidalna związana z kooperatywnym wiązaniem tlenu

Mioglobina- hiperboliczna

17
Q
  1. Co tłumaczy zmianę konformacji w hemoglobinie podczas utlenowania
    a) Hem i Fe leżą w jednej płaszczyźnie
    b) Dimer 1 (alfa1beta1) zmienia położenie względem dimeru 2 (alfa2beta2)
    c) 4 grupy hemowe leżą blisko siebie
    d) wszystkie odpowiedzi są poprawne
A

b) Dimer 1 (alfa1beta1) zmienia położenie względem dimeru 2 (alfa2beta2)

O 15 stopni

18
Q
  1. H+ i 2-3 BPG są efektorami allosterycznymi
    a) stabilizującymi formę T hemoglobiny i zmniejszające jej powinowactwo do tlenu
    b) stabilizującymi formę R hemoglobiny i zwiększające jej powinowactwo do tlenu
    c) stabilizującymi formę R hemoglobiny i zmniejszające jej powinowactwo do tlenu
    d) stabilizującymi formę T hemoglobiny i zwiększające jej powinowactwo do tlenu
A

a) stabilizującymi formę T hemoglobiny i zmniejszające jej powinowactwo do tlenu

Inne, które zmniejszają:

  • niskie pH (przez kwas mlekowy produkowany w trakcie glikolizy beztlenowej erytrocytów)
  • CO2

CO- inicjuje przejście w formę R

19
Q
  1. 2 - letnie dziecko trafiło do lekarza pediatry z powodu dolegliwości żołądkowo-jelitowych i apatii obserwowanej przez rodziców od kilku ostatnich tygodni. W badaniach
    laboratoryjnych wykazano niedokrwistość mikrocytarną niedobarwliwą i zwiększone stężenie
    ołowiu we krwi. Który enzym ma ponadnormatywną aktywność w wątrobie?
    A. Syntaza delta - aminolewulinową
    B. UDP - glukuronozylotransferazę bilirubinową
    C. Ferrochelatazę
    D. Oksygenazę hemową
    E. Syntazę portobilinogenową
A

A. Syntaza delta - aminolewulinową

POPRAWNE!!! Skoro jest zablokowany kolejny etap, to ten ciągle syntetyzuje, bo brakuje hemu.

W odpowiedziach synteza delta-aminolewunianowa, ale to raczej dehydrataza delta-aminolewulianowa, bo to ona jest wrażliwa na jony Pb2+ i dochodzi do zmniejszona synteza hemoglobiny=> zmniejszonej produkcji erytrocytów=> anemia

Inna opcja, gdzie enzym wrażliwy na Pb2+- ferrochelataza
Inhibitorem ferrochelatazy są właśnie Pb2+, ale no najbardziej pasowałaby dehydrataza delta-aminolewulinianowa.

20
Q
  1. B- zwrot jaka to konformacja białka -
    a) I rzędowa,
    b) II rzędowa
    c) III rzędowa
    d) NADdrugorzędowa
A

b) II rzędowa

W odpowiedziach d, ale wątpię.
B-zakręty łączą antyrównolegle nici, np. przy harmonijce antyrównoległej.

21
Q
  1. Czym się różni białko PRP S od PRP SC
    a) w PRP Sc występuje głównie forma Beta
    b) PrP Sc jest rozpuszczalne w wodzie
    c) PrP Sc nie ma zdolności do infekowania białek
    d) PrPc jest oporna na działanie proteinaz
A

a) w PRP Sc występuje głównie forma Beta

PrPc:

  • dominuje forma alfa-harmonijki
  • jest wrażliwa na proteinazy
  • nie infekuje innych białek
  • jest rozpuszczalna w wodzie
22
Q
  1. Ubikwityna. Co wykazuje aktywność izopeptydazową
    a) ta część 20s
    b) część 19s
    c) część 26s
    d) podjednostki beta w rdzeniu katalitycznym 20s
A

b) część 19s

Cząstka regulatorowa wykazuje aktywność ATP-azy i izopeptydazy.
Cząstka rdzeniowa:
-B1- kaspazopodobna; B2- trypsynopodobna; B5- chymotrypsynopodobna

23
Q
  1. Jakie są najbardziej prawdopodobne kąty phi i psi w alfa-helisie?
    a) -60 i -40 stopni
    b) -90 i 130
    c) -90 i 60
    d) -60 i 130
A

a) -60 i -40 stopni

ALFA-HELISA–> Psi: -40; phi: -60
BETA-HARMONIJKA–> Psi: +130; phi: -90

24
Q
  1. zaznacz prawdziwe o HSP70
    a) ma właściwości ATPazy
    b) łączy się z powstającymi łańcuchami polipeptydowymi mostkami di-siarczkowymi
A

a) ma właściwości ATPazy

Wiele białek opiekuńczych należy do rodziny białek szoku cieplnego (ang. Heat shock proteins - Hsp), wysoce konserwatywnych o aktywności ATPazy.

25
Q
  1. Zaznacz fałsz:
    a) Hemoglobina tetramer mający możliwość kooperatywnego przyłączenia tlenu
    b) Mioglobina to monomer i mający możliwość kooperatywnego przyłączenia tlenu
    c) Jon Fe2+ może wiązać tlen wiązaniami kooperacyjnymi
    d) Coś logicznego znaczy się prawda jakaś
A

b) Mioglobina to monomer i mający możliwość kooperatywnego przyłączenia tlenu

26
Q
  1. Pomiędzy jakimi aminokwasami może być wiązanie jonowe
    a) kwas glutaminowy i lizyna
    b) różne inne wersje połaczeń
A

a) kwas glutaminowy i lizyna

zasadowe- histydyna, arginina, lizyna
kwasowe- kwas glutaminowy, kwas asparaginowy

27
Q
  1. Pierwszy etapem powstawania fibryny jest…
    a) przy pomocy trombiny oddzielenie od fibrynogenu 2 cząstek FPA i 2 cząstek FPB, co prowadzi do powstania monomeru fibryny
    b) powstawanie kowalencyjnych wiązań krzyżowych dzięki czynnikowi XIIIa
    c) coś tam jeszcze z tych etapów
A

a) przy pomocy trombiny oddzielenie od fibrynogenu 2 cząstek FPA i 2 cząstek FPB, co prowadzi do powstania monomeru fibryny

  1. Trombina oddziela od N-końcowych fragmentów fibrynogenu 4 krótkie peptydy FPA i FPB, co prowadzi do powstania monomeru fibryny.
  2. Odłączenie FPA i FPB odsłania miejsca aktywne w domenie E (zwane odpowiednio „EA” i „EB”), które wykazują zdolność to przyciągania elektrostatycznego, a następnie tworzenia kowalencyjnych wiązań ze specyficznymi rejonami w domenie D (odpowiednio „DA” i „DB”) sąsiadujących monomerów fibryny.
  3. W ten sposób powstają protofibryle [37,40] zbudowane z dachówkowato nachodzących na siebie monomerów fibryny, które przyjmują formę dwuniciową.
  4. Powstały zakrzep zyskuje na oporności na lizę dzięki powstaniu kowalencyjnych wiązań krzyżowych tworzonych przy udziale XIIIa, który w obecności jonów Ca2+ katalizuje tworzenie się krzyżowych wiązań amidowych między grupami glutamylowymi i lizynowymi łańcuchów sasiadujacych czasteczekfibryny.
28
Q
  1. W jakiej postaci jest transportowana bilirubina do jelita?
    a) w kompleksie z albumina wiązaniem kowalencyjnym
    b) w kompleksie z albuminą wiązaniem niekowalencyjnym
A

b) w kompleksie z albuminą wiązaniem niekowalencyjnym??? STRZAŁ, ale no jonowe?

Bilirubina jest transportowana do wątroby w kompleksie z albuminą osoczową natomiast w hepatocytach wzrost jej rozpuszczalności wynika ze sprzężenia z dwoma cząsteczkami β-glukuronianu.

29
Q
  1. W przypadku niedokrwistości sierpowatej powstaje HbS na skutek zamiany kwasu
    glutaminowego na walinę w łańcuchu aminokwasów, CO POWODUJE (odnośnie tej HbS):
    a) dysocjację
    b) rozpuszczanie
    c) jonowanie
    d) polimeryzację
A

d) polimeryzację

Ich łatwiejsze sklejanie
Mutacja sprawia, że po oddaniu tlenu cząsteczki hemoglobiny mają tendencję do sklejania się (polimeryzowania) w gigantyczny pakiet o regularnej strukturze, który rozpycha i usztywnia erytrocyt.

30
Q
  1. Ze względu na przechowywanie krwi do transfuzji spada z czasem
    poziom BFG w erytrocytach. Dlaczego jest to niebezpieczne?
    a) bo dochodzi do wybuchu tlenowego
    b) bo erytrocyty bez BFG nie chcą oddawać tlenu do tkanek
    c) inne opcje z tym BFG
A

b) bo erytrocyty bez BFG nie chcą oddawać tlenu do tkanek