koło 1 Flashcards
- Ile frakcji wyróżnia się w proteogramie surowicy
a) trzy frakcje
b) cztery frakcje
c) pięć frakcji
d) sześć frakcji
c) pięć frakcji
- albumina
- alfa1
- alfa2
- beta
- gamma
- Co bierze udział w odkładaniu się amyloidu?
a) sekretaza alfa i beta,
b) sekretaza beta i delta,
c) sekretaza alfa i delta,
d) żadna z odpowiedzi
d) żadna z odpowiedzi
Sekretaza alfa zastępowana jest w szlaku amyloidogennym sekretazą B.
Sekretarza gamma odpowiada za cięcie i tnie w tym samym miejscu, ale powstają inne produkty.
Dałabym, że tylko sekretaza beta.
Peptydy Aβ powstają w wyniku proteolitycznej obróbki prekursorowego białka amyloidu (APP).
- Kluczowy etap syntezy hemu w wątrobie
a) zachodzi w mitochondrium, przy udziale enzymu ALAS1
b) zachodzi w cytozolu przy udziale ALAS1
a) zachodzi w mitochondrium, przy udziale enzymu ALAS1
ALAS1- znajduje się w wątrobie
Ostatnie trzy etapy syntezy hemu i pierwszy zachodzi w wątrobie, natomiast pośrednie w cytozolu.
Aktywność syntazy δ-aminolewulinianowej ALAS podlega regulacji.
ALAS1 jest formą aktywna w WĄTROBIE zaś ALAS2 jest formą ERYTROIDALNĄ.
Końcowy metabolit hem działa jako aporepresor hamując aktywność ALAS1.
Szybkość syntezy ALAS1 znacznie się zwiększa przy braku hemu, a maleje, jeśli hem występuje.
- Która z frakcji białek wędruje w kierunku katody w elektroforezie żelowej?
a) gamma globuliny
b) albuminy
c) alfa1 globuliny
d) alfa2 globuliny
e) beta globuliny
a) gamma globuliny
Podstawową techniką pozwalającą na jego otrzymanie jest elektroforeza żelowa. W metodzie tej wykorzystywane jest zjawisko wędrowania białek w stałym polu elektrycznym. Poszczególne frakcje poruszają się z różną prędkością i ulegają rozdziałowi,
Obecnie stosowane metody wykorzystują różne rodzaje podłoża i bufory o zasadowym pH. W takim środowisku większość białek wędruje w kierunku anody (albumina i α-globuliny). Białka zasadowe (γ-globuliny) zostają bliżej katody- PLUS BIAŁKA (bo zasadowe) DO MINUSIKA KATODY
- Zaznacz zdanie fałszywe o ciśnieniu onkotycznym
a) Ciśnienie onkotyczne zależy od albuminy
b) jest rodzajem ciśnienia osmotycznego
c) jest wyższe w tkankach niż w osoczu
d) jeśli jest niższe w tkankach niż w osoczu, to powoduje obrzęki
c) jest wyższe w tkankach niż w osoczu
A- Albuminy odpowiadają za regulację ciśnienia onkotycznego.
B- Ciśnienie onkotyczne jest to RODZAJ CIŚNIENIA OSMOTYCZNEGO
C- Zawartość białek w osoczu krwi jest wyższa od tej w płynie śródmiąższowym, toteż ciśnienie onkotyczne krwi w naczyniach krwionośnych > ciśnienia onkotycznego w obrębie płynów tkankowych, zapobiegając ucieczce wody wraz z elektolitami.
D- Zmniejszone ciśnienie onkotyczne krwi prowadzić może do powstania obrzęku, będącego jednym z pierwszych objawów wskazujących na niewydolność wątroby
- Która frakcja dominuje w osoczu
a) albuminy
b) alfa1 globuliny
c) białka ostrej fazy
d) gamma globuliny
a) albuminy
albuminy- 60-72% beta- 9,6-13,8% gamma- 8,6-13,2% alfa2- 6,6-11,2% alfa1- 1,8-3,6%
- Wydzielanie CO2:
a) zakwasza środowisko i zmniejsza powinowactwo hemoglobiny do tlenu
b) zakwasza środowisko i zwiększa powinowactwo hemoglobiny do tlenu
a) zakwasza środowisko i zmniejsza powinowactwo hemoglobiny do tlenu
CO2 wnikając do erytrocytu zostaje przekształcony w kwas węglowy za sprawą anhydrazy węglanowej, co wpływa na zakwaszenie krwinki (jon wodorowęglanowy).
Powoduje to zmniejszenie zdolności wiązania tlenu.
- CO:
a) stabilizuje formę T i jest to forma karbooksyhemobiny
b) stabilizuje formę R i jest to forma karbooksyhemobiny
c) stabilizuje formę T i jest to forma methemoglobiny
d) stabilizuje formę R i jest to forma methemoglobiny
b) stabilizuje formę R i jest to forma karbooksyhemobiny
Krzywa dysocjacji tlenu w obecności CO zostaje przesunięta w lewo oraz zmienia kształt na hiperboliczną.
Związany z jedną cząsteczką hemu w hemoglobinie inicjuje przejście w FORMĘ R, powodując zwiększenie powinowactwa reszty grup hemowych do tlenu.
W efekcie hemoglobina nie może uwalniać tlenu do tkanek.
- W elektroforezie o pH zasadowym białka gamma globuliny
a) idą do anody
b) idą do katody
c) nie ruszają się
d) ścinają się
b) idą do katody
c) nie ruszają się
W prezce- pozostają bliżej katody
- Jakie aminokwasy najczęściej występują w alfa helisie
a) Gly, Asn, Pro
b) Glu, Ala, Leu
c) inne kombinacje
b) Glu, Ala, Leu
Alfa-helisa:
Ala może głodzić Lilkę, ale chyba lubi karmić.
Alanina, metionina, glutamina, leucyna, arginina, histydyna, lizyna, kwas glutaminowy
- Które białko transportuje Fe2+ przez błonę apikalna enterocytu?
a) Dcytb
b) DMT1
c) HCP1
d) FST
b) DMT1
Żelazo niehemowe obecne w świetle jelita jest redukowane przez ferroreduktazę
Fe2+ może być transportowane przez transporter metali dwuwartościowych- DMT1 w błonie apikalnej.
Żelazo hemowe (Fe2+) jest absorbowane przez białko transportujące hem- HCP1 w błonie apikalnej
!!!TYLKO DMT1 NA RYCINACH!!!!
12. W wiązaniu między cząsteczka ubikwityny a białkiem biorą udział: A) 48 lys i c końcowa glicyny B ) 84 lys i c końcowa glicyny C) 28 lys i c końcowa glicyny D) 48 lys i n końcowa glicyny
A) 48 lys i c końcowa glicyny
Glicyna znajdująca się na C-końcu kolejnej ubikwityny przyłacza się do kolejnej lizyny w pozycji 48 uprzednio przyłączonej ubikwityny wiązaniem izopeptydowym.
- Kooperatywny wiązaniem tlenu charakteryzuje się ?
a) Mioglobina
b) Hemoglobina
c) Oba
d) Żadna
b) Hemoglobina
14. Jakie wiązanie tlenu do hemoglobiny zwiększa powinowactwo hemoglobiny do kolejnych cząsteczek tlenu? a) kompetencyjne b) kooperatywne c) addycyjne
b) kooperatywne
15. HbF wykazuje........... powinowactwo do tlenu porównaniu do HbA matki, która w większym stopniu wiąże się z 2,3-BFG: A. Większe B. Mniejsze C. takie samo D. brak prawidłowej odpowiedzi
A. Większe
HbF- alfa2-gamma2
HbA- alfa2-beta2
- Krzywa wiązania hemoglobiny-
a) sigmoidalna związana z kooperatywnym wiązaniem tlenu
b) hiperboliczna, co jest związane z kooperatywnym wiązaniem tlenu
a) sigmoidalna związana z kooperatywnym wiązaniem tlenu
Mioglobina- hiperboliczna
- Co tłumaczy zmianę konformacji w hemoglobinie podczas utlenowania
a) Hem i Fe leżą w jednej płaszczyźnie
b) Dimer 1 (alfa1beta1) zmienia położenie względem dimeru 2 (alfa2beta2)
c) 4 grupy hemowe leżą blisko siebie
d) wszystkie odpowiedzi są poprawne
b) Dimer 1 (alfa1beta1) zmienia położenie względem dimeru 2 (alfa2beta2)
O 15 stopni
- H+ i 2-3 BPG są efektorami allosterycznymi
a) stabilizującymi formę T hemoglobiny i zmniejszające jej powinowactwo do tlenu
b) stabilizującymi formę R hemoglobiny i zwiększające jej powinowactwo do tlenu
c) stabilizującymi formę R hemoglobiny i zmniejszające jej powinowactwo do tlenu
d) stabilizującymi formę T hemoglobiny i zwiększające jej powinowactwo do tlenu
a) stabilizującymi formę T hemoglobiny i zmniejszające jej powinowactwo do tlenu
Inne, które zmniejszają:
- niskie pH (przez kwas mlekowy produkowany w trakcie glikolizy beztlenowej erytrocytów)
- CO2
CO- inicjuje przejście w formę R
- 2 - letnie dziecko trafiło do lekarza pediatry z powodu dolegliwości żołądkowo-jelitowych i apatii obserwowanej przez rodziców od kilku ostatnich tygodni. W badaniach
laboratoryjnych wykazano niedokrwistość mikrocytarną niedobarwliwą i zwiększone stężenie
ołowiu we krwi. Który enzym ma ponadnormatywną aktywność w wątrobie?
A. Syntaza delta - aminolewulinową
B. UDP - glukuronozylotransferazę bilirubinową
C. Ferrochelatazę
D. Oksygenazę hemową
E. Syntazę portobilinogenową
A. Syntaza delta - aminolewulinową
POPRAWNE!!! Skoro jest zablokowany kolejny etap, to ten ciągle syntetyzuje, bo brakuje hemu.
W odpowiedziach synteza delta-aminolewunianowa, ale to raczej dehydrataza delta-aminolewulianowa, bo to ona jest wrażliwa na jony Pb2+ i dochodzi do zmniejszona synteza hemoglobiny=> zmniejszonej produkcji erytrocytów=> anemia
Inna opcja, gdzie enzym wrażliwy na Pb2+- ferrochelataza
Inhibitorem ferrochelatazy są właśnie Pb2+, ale no najbardziej pasowałaby dehydrataza delta-aminolewulinianowa.
- B- zwrot jaka to konformacja białka -
a) I rzędowa,
b) II rzędowa
c) III rzędowa
d) NADdrugorzędowa
b) II rzędowa
W odpowiedziach d, ale wątpię.
B-zakręty łączą antyrównolegle nici, np. przy harmonijce antyrównoległej.
- Czym się różni białko PRP S od PRP SC
a) w PRP Sc występuje głównie forma Beta
b) PrP Sc jest rozpuszczalne w wodzie
c) PrP Sc nie ma zdolności do infekowania białek
d) PrPc jest oporna na działanie proteinaz
a) w PRP Sc występuje głównie forma Beta
PrPc:
- dominuje forma alfa-harmonijki
- jest wrażliwa na proteinazy
- nie infekuje innych białek
- jest rozpuszczalna w wodzie
- Ubikwityna. Co wykazuje aktywność izopeptydazową
a) ta część 20s
b) część 19s
c) część 26s
d) podjednostki beta w rdzeniu katalitycznym 20s
b) część 19s
Cząstka regulatorowa wykazuje aktywność ATP-azy i izopeptydazy.
Cząstka rdzeniowa:
-B1- kaspazopodobna; B2- trypsynopodobna; B5- chymotrypsynopodobna
- Jakie są najbardziej prawdopodobne kąty phi i psi w alfa-helisie?
a) -60 i -40 stopni
b) -90 i 130
c) -90 i 60
d) -60 i 130
a) -60 i -40 stopni
ALFA-HELISA–> Psi: -40; phi: -60
BETA-HARMONIJKA–> Psi: +130; phi: -90
- zaznacz prawdziwe o HSP70
a) ma właściwości ATPazy
b) łączy się z powstającymi łańcuchami polipeptydowymi mostkami di-siarczkowymi
a) ma właściwości ATPazy
Wiele białek opiekuńczych należy do rodziny białek szoku cieplnego (ang. Heat shock proteins - Hsp), wysoce konserwatywnych o aktywności ATPazy.
- Zaznacz fałsz:
a) Hemoglobina tetramer mający możliwość kooperatywnego przyłączenia tlenu
b) Mioglobina to monomer i mający możliwość kooperatywnego przyłączenia tlenu
c) Jon Fe2+ może wiązać tlen wiązaniami kooperacyjnymi
d) Coś logicznego znaczy się prawda jakaś
b) Mioglobina to monomer i mający możliwość kooperatywnego przyłączenia tlenu
- Pomiędzy jakimi aminokwasami może być wiązanie jonowe
a) kwas glutaminowy i lizyna
b) różne inne wersje połaczeń
a) kwas glutaminowy i lizyna
zasadowe- histydyna, arginina, lizyna
kwasowe- kwas glutaminowy, kwas asparaginowy
- Pierwszy etapem powstawania fibryny jest…
a) przy pomocy trombiny oddzielenie od fibrynogenu 2 cząstek FPA i 2 cząstek FPB, co prowadzi do powstania monomeru fibryny
b) powstawanie kowalencyjnych wiązań krzyżowych dzięki czynnikowi XIIIa
c) coś tam jeszcze z tych etapów
a) przy pomocy trombiny oddzielenie od fibrynogenu 2 cząstek FPA i 2 cząstek FPB, co prowadzi do powstania monomeru fibryny
- Trombina oddziela od N-końcowych fragmentów fibrynogenu 4 krótkie peptydy FPA i FPB, co prowadzi do powstania monomeru fibryny.
- Odłączenie FPA i FPB odsłania miejsca aktywne w domenie E (zwane odpowiednio „EA” i „EB”), które wykazują zdolność to przyciągania elektrostatycznego, a następnie tworzenia kowalencyjnych wiązań ze specyficznymi rejonami w domenie D (odpowiednio „DA” i „DB”) sąsiadujących monomerów fibryny.
- W ten sposób powstają protofibryle [37,40] zbudowane z dachówkowato nachodzących na siebie monomerów fibryny, które przyjmują formę dwuniciową.
- Powstały zakrzep zyskuje na oporności na lizę dzięki powstaniu kowalencyjnych wiązań krzyżowych tworzonych przy udziale XIIIa, który w obecności jonów Ca2+ katalizuje tworzenie się krzyżowych wiązań amidowych między grupami glutamylowymi i lizynowymi łańcuchów sasiadujacych czasteczekfibryny.
- W jakiej postaci jest transportowana bilirubina do jelita?
a) w kompleksie z albumina wiązaniem kowalencyjnym
b) w kompleksie z albuminą wiązaniem niekowalencyjnym
b) w kompleksie z albuminą wiązaniem niekowalencyjnym??? STRZAŁ, ale no jonowe?
Bilirubina jest transportowana do wątroby w kompleksie z albuminą osoczową natomiast w hepatocytach wzrost jej rozpuszczalności wynika ze sprzężenia z dwoma cząsteczkami β-glukuronianu.
- W przypadku niedokrwistości sierpowatej powstaje HbS na skutek zamiany kwasu
glutaminowego na walinę w łańcuchu aminokwasów, CO POWODUJE (odnośnie tej HbS):
a) dysocjację
b) rozpuszczanie
c) jonowanie
d) polimeryzację
d) polimeryzację
Ich łatwiejsze sklejanie
Mutacja sprawia, że po oddaniu tlenu cząsteczki hemoglobiny mają tendencję do sklejania się (polimeryzowania) w gigantyczny pakiet o regularnej strukturze, który rozpycha i usztywnia erytrocyt.
- Ze względu na przechowywanie krwi do transfuzji spada z czasem
poziom BFG w erytrocytach. Dlaczego jest to niebezpieczne?
a) bo dochodzi do wybuchu tlenowego
b) bo erytrocyty bez BFG nie chcą oddawać tlenu do tkanek
c) inne opcje z tym BFG
b) bo erytrocyty bez BFG nie chcą oddawać tlenu do tkanek
