Kapitel 7 - Proteiner & aminosyror

Question 1

Vilka är de funktionella grupperna i en aminosyra?

Answer 1

Amingruppen och karboxylgruppen.

Question 2

Vad innebär primärstruktur?

Answer 2

Ordningsföljden av aminosyraresterna, eftersom ordning spelar stor roll.

Question 3

Vad har peptidbindningar för egenskaper?

Answer 3

De har resonansstruktur och har inslag av dubbelbindningar och har därför ingen fri vridbarhet (endast vridbarhet vid alfa-kolet) och aminosyror får viss stelhet.

Question 4

Vad är Alzheimers sjukdom?

Answer 4

När proteiner veckas fel så fungerar de inte korrekt och måste brytas ned. Gör de inte det kan man drabbas av sjukdomar som Alzheimers.

Question 5

Ge exempel på två strukturella proteiner

Answer 5

Keratin och aktin

Question 6

Vad är strukturella proteiner?

Answer 6

Proteiner som ger stadga, skydd och form

Question 7

Varför är aminoyran oladdad vid pH≈6?

Answer 7

Därför att karboxylsyran är lite starkare och i en netural vattenlösning så kommer alltså inte aminjonen ta upp alla väten som karboxylsyran reagerar bort och vissa kommer att gå till vattnet.

Question 8

Vad menas med N-terminal och C-terminal?

Answer 8

N-terminal är ena änden på en polypetid (änden med amingruppen), C-terminal är andra änden (den med karboxylsyran)

Question 9

Vad innebär sekundärstruktur?

Answer 9

Mellan en syreatom i en peptidbindning till en väteatom i en annan peptidbindning kan det bildas vätebindningar som skapar alfa-helix eller beta strukturer. Alltså inte med sidogrupperna att göra.

Question 10

Hur ser en alfa-helix ut?

Answer 10

Sker när syre i en peptidbindning binder till vätet i en peptidbinding 4 aminosyrarester bort, ofta högervriden, mellan 10-30 aminosyrarester lång. Kan upphöra om en sidogrupp inte passar in.

Question 11

Vad innebär tertiärstruktur?

Answer 11

Det skapas bindningar mellan aminosyraresternas R-grupper (vätebindningar, jonbindningar mellan oprotolyserade R-grupper eller kovalenta bindnginar mellans svalveatomer i cysteinrester. Kan även finnas svaga van der Waals bindningar mellan opolära R-grupper. I cellerna finns vatten överralt och de hydroffoba vänds inåt och laddade polära vänds utåt (<- störst betydelse).

Question 12

Vad menas med isolektrisk punkt?

Answer 12

Där medelvärdet av hela aminosyrans (inklusive sidogruppens laddningar - som kan ändras beroende på syra/bas) laddningar är 0.

Question 13

Hur ser en beta-struktur ut?

Answer 13

Om en syreatom i en peptidbindning binder till en väteatom längre bort i polypetiden bildas betastruktur, ex #17 binder till #51, #18 till #52, #19 till #53 o.s.v. Då bildas veck vid alfa kolet i varje aminosyrarest

Question 14

Vad menas med parallell och antiparallel beta-struktur?

Answer 14

Parallell struktur är när N terminalen och C terminalen går från samma håll. I antiparallell struktur så går ena kedjan åt ena hållet (N->C) och andra kedjan går åt andra hållet (C->N)

Question 15

Vad händer om man värmer ett protein?

Answer 15

Det denatureras genom att bindingarna i sekundär och tertiär -strukturen bryts och proteinet ändrar form och blir olösligt

Question 16

Vilka övriga ställen hittar man proteiner på?

Answer 16

I cellmembranet för transport och i blodet för transport av fett, och syre. Antikroppar i immunförsvaret. Vissa hormoner. Frön och ägg har det som upplagsnäring.

Question 17

Vad är globulära proteiner?

Answer 17

Protiner som har hydrofila R-grupper på utsidan blir globulära och lösliga i vatten. Insidan är opoär och dessa proteiner återfinns i ex. cellmembranet.

Question 18

Vad är funktionella proteriner?

Answer 18

Proteiner som får processer att ske (eznymer)

Question 19

Vad händer om man låter bly/koppar/bly/kadmium/zink reagera med protein?

Answer 19

De kan förstöra protein genom att skapa svårlösliga föreningar med svalel i R-grupper. Därför ge mjölk till folk som fått i sig metall.

Question 20

Hur har aminosyror det med asymmetriska centra?

Answer 20

Alla aminosyror har asymmetriska centra förutom Glycin (som endast är en väteatom som sidogrupp).

Question 21

Vad händer om man tillsätter salt till en lösning med protein i?

Answer 21

Saltets joner binder till laddade R-grupper som gör att proteinet tappar sin form och kan göra vattnet grumligt (utsaltning). Ibland kan proteinet återfå sin form om man späder salthalten.

Question 22

Vad händer om man ändrar pH för ett protein?

Answer 22

Då kan negativt laddade R-grupper ta upp protoner (syra) eller positivit laddade R-grupper ge ifrån sig protoner (bas). Sura aminosyrarester är nästan alltid protolyserade.

Question 23

Hur många aminosyrarester måste finnas i ett protein?

Answer 23

Minst 50 aminosyrarester.

Question 24

Vad händer med en aminsyra i sur lösning?

Answer 24

Karboxylatjonen tar upp ett väte från H₃O⁺ (p.g.a. sur) och blir alltså endast positivt laddad.

Question 25

Vad har enzymer för egenskaper?

Answer 25

De är nästan alltid vattenlösliga

Question 26

Vad menas med en alfa aminosyra?

Answer 26

En aminosyra som ingår i ett protein. Gammalt kvarleva eftersom 2:a kolet sägs vara alfa-kolet.

Question 27

Vad innebär kvartärstruktur?

Answer 27

Om protein består av flera kedjor (subenheter) så binds deras R-grupper till varandra, likt tertiärstrukturen. Ex. hemoglobin har fyra subenheter av två olika polypetidkedjor.

Question 28

Hur bildas en peptidbindning?

Answer 28

Karboxylgruppen i en aminosyra reagerar med amingruppen i en annan aminosyra och en dipeptid bildas tillsammans med vatten.

Question 29

Vad händer med karboxylsyror i neutral vattenlösning?

Answer 29

Karboxylsyrans väteatom går till amingruppen (amingruppen gör nukleofil attack) och en amfojon bildas.

Question 30

Vad händer med en aminosyra i basisk lösning?

Answer 30

Den ger ifrån sig ett väte till OH^- (p.g.a. sur) så att H₂O bildas och aminosyran blir endast negativt laddad.