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Biocell L2 > Interaction Cellule-MEC > Flashcards

Interaction Cellule-MEC Flashcards

1
Q

Tissu = ?

A

Cellules+ espaces extra cellulaire

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Q

Def matrice extra cellulaire

A

-Structure complexe organisé en réseau tridimensionnel de macromolécules
-constitue la charpente des tissus, un support pour l’adhésion et la migration cellulaires

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3
Q

Chacun des tissus est composé de cellules principales entourés par une MEC bien organisée

A

Vrai

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4
Q

Qui fabrique la MEC des cell principales

A

C’est les cell principales elles mêmes

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5
Q

Complète

A
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6
Q

Composition MEC

A

proteoglycanes
Protéines fibreuses ( collagène et elastine ) et adhésives ( fibronectinr et tenascine )

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7
Q

Protéines fibreuses

A

Collagène et elestine

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8
Q

Protéines adhésives

A

Fibronectine et tenascine

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9
Q

Rôle du collagène

A

Rôle important dans le maintien de la structure de la MEC

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10
Q

L’elastine est là protéine majeure de la MEC

A

Faux c’est le collagène

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11
Q

Le collagène est composé de 3 chaînes polypeptidiques enroulées en hélice

A

Vrai et la glycine joue un rôle important dans la formation de cette structure

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12
Q

Le collagène peut s’homo ou s’hetero dimerisé

A

Faux s’homo ou s’hetero trimerisé

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13
Q

Le collagène est synthétisé via le système REG-Golgi-sécrétion

A

Vrai

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14
Q

La structure primaire du collagène est active

A

Faux non active mais elle va subir des hydroxylation, des glycosylation, l’ajout de ponts disulfure, la coupure de certaine région et des repliement

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15
Q

Le collagène est une résistance mécanique et un rôle de structuration

A

Vrai

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16
Q

Le collagène ont 2 configurations

A

Faux 3
Collagène fibrillaire
Collagène non fibrillaires en feuillet
Collagène de liaison

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17
Q

Quel sont les types de collagène fibrillaire

A

Type I,II,III,V,XI

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18
Q

Collagène non fibrillaire en feuillet

A

Type 4,8,10

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19
Q

Collagène de liaison

A

Type 6,7,12,14

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20
Q

Le mutation dans la séquence codante de collagène XI fibrillaire induit l’arthrose à début précoce, la dysplasie et la myopie

A

Faux c’est mutation dans la séquence codante du collagène II fibrillaire

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21
Q

La mutation du collagène III induit quoi

A

Fragilité de la peau
Rupture des organes
Anévrisme vasculaire

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22
Q

L’elastine est une protéine importante retrouvée dans la MEC du tissu conjonctif

A

Vrai

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23
Q

Le collagène est riche en proline

A

Faux c’est l’elastine qui est riche en proline

24
Q

L’elastine est synthétisé par ?

A

Les fibroblastes au stade embryonnaire et jeune âge et elle est non renouvelé avec l’âge

25
Q

Organe riche en fibres élastiques

A

Vaisseaux sanguins
Parenchyme pulmonaire
Peau
Cartilage élastique et souple
Ligament suspenseur du cristallin

26
Q

Composition fibre élastique

A

Elastine entourée de microfibrilles

27
Q

Le syndrome de marfan vient de ?

A

Des mutation dans le gène de la fibrilline

28
Q

Qu’est ce qu’on voit sur qqun qui a la syndrome de Marfan

A

-Allongement excessif et fragilité des membres et des doigts
-une hyperextensibilités cutanée
-altération de la paroi des artères et anévrismes vasculaire

29
Q

Def proteoglycannes

A

= protéines porteuses + Glycosaminoglycannes (GAG )

30
Q

Les proteoglycannes structurent le MEC

A

Vrai et ce sont des protéines glycolisées

31
Q

Dans les proteoglycannes la glycolyse se fait pas des oligosaccharides

A

Faux par des glycosaminoglycanes

32
Q

Dans les glycoprotéines la glycolysation se fait par des GAG

A

Faux par des oligosaccharides

33
Q

Rôle des proteoglycannes

A

-Hydratation et résistance
-Signalisation cellulaire ( réservoir de facteur de croissance )
-Régulation de l’activité sécrétoire des cellules
-Inflammation; réservoir des chimiokines
Résistance mécanique

34
Q

GAG def

A

C’est une chaîne polysaccharidique non branchée

35
Q

Les deux sucres des GAG sont toujours le N-acetylglucosamine ou N-acetylgalactosamine et le 2e est un acide ironique Glucuronique ou Iduronique

A

Vrai

36
Q

Les PG se fixent sur la serine au niveau du golgi, c’est la O-glycolysation

A

Faux c’est les GAG

37
Q

Le MEC un est issu qui se remodele et se renouvelle grâce aux porteases

A

Vrai

38
Q

Type de proteases

A

Protease à serine, cysteine, acide aspartique, threonine, acide glutamique, les metalloproteases matricielles

39
Q

Les proteases a serine dégradent quelles autres AA

A

Trypsine
Chymotripsine
Thrombine

40
Q

Les proteases a cysteine dégradent également la pepsine

A

Faux la papaïne et les caspases

41
Q

Les protéases acide asparthique dégrade la pepsine

A

Vrai

42
Q

Les metalloproteases matricielles regroupent les enzymes dont l’activité catalytique nécessite un ion métallique, qui est dans la majorité des cas un atome de zinc

A

Vrai

43
Q

Les proteases sont sécrété sous forme active directement

A

Faux sous forme de pro-enzyme inactive et peuvent s’activer les unes avec les autres

44
Q

Qui active les metalloproteases matricielles ( MMP )

A

La plasmine

45
Q

Combien de MMP

A

15 répartis en 6 types : collagenases, Gelatinases, Stromelysines, Matrilysine, Metzlloelastase, MT-MMP

46
Q

Qui inhibe les MPP

A

Les TIMPS comme l’alpha2-AP qui inhibe la plasmine ou PAI un inhibiteur de l’activateur du plasminogene

47
Q

Rôle des MMP

A

remodelage de la MEC et destruction des protéines de le MEC

48
Q

La fibronectine est la principale molécule des interactions cellulee-MEC

A

Faux c’est les intégrines

49
Q

Rôle integrine

A

Faire le lien entre le contenu de la cellule et de la MEC ( avec la fibronectine

50
Q

L’interaction integrine-fibronectine se fait via 3 acide aminée lesquels

A

Arginine, glycine et serine

51
Q

Avec quelles molécules intermédiaires du cytosquelette les integrines interagissent

A

Taline
Vinculine
Alpha actinine

52
Q

Les intégrines sont des heterodimere composé d’une chaîne alpha et une autre bêta

A

Vrai

53
Q

Cb de base pour la chaîne alpha des intégrines

A

120 à 180kd et pour la chaîne bêta c’est 90 à 110kd

54
Q

Les intégrines sont riche en cysteine

A

Vrai avec formation de ponts disulfures

55
Q

La matrice est nécessaire à la prolifération

A

Vrai mais contrôle aussi la différenciation et est dégradé par proteolyse au cours de l’apoptose

56
Q

FAK interagit avec l’integrine alpha

A

Faux avec l’integrine bêta

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