Inhibidores Flashcards
¿Qué es un inhibidor?
Es una sustancia que reduce la actividad de una enzima.
Cómo se clasifican?
En reversibles e irreversibles.
Cómo funcionan los inhibidores irreversibles?
Al unirse a la enzima modifican de forma covalente su estructura terciaria, modificando el sitio activo, por lo tanto, pierde la capacidad de realizar la catálisis enzimática.
Pierde toda capacidad catalítica.
Sustratos suicidas (caballo de troya), ciertas sustancias se unen al sítio activo de la enzima donde comienza el proceso catalítico, pero al presentar muy alta afinidad impide que la reacción prosiga y que se forme el producto.
¿Cómo funcionan los inhibidores reversibles?
Al unirse no modifican su estructura química. La enzima sigue funcionando, pero con algunas modificaciones en la cinética enzimática como cambios en la velocidad KM.
¿Cómo se dividen los inhibidores reversibles?
Competitivos, no competitiva y acompetitiva.
¿Competitivos?
El inhibidor compite por el sitio activo por el sustrato. Gana quien se encuentra en mayor concentración.
KM aumenta, disminuye la afinidad.
Vmax no se modifica, porque cuando alcanza la velocidad máxima es únicamente con altas concentraciones de sustrato.
No competitiva?
El inhibidor se une a otro sitio distinto al sitio activo de la enzima. No modifica la afinidad del sustrato con la enzima. Porque el inhibidor no está ocupando el sitio del sustrato.
KM no se modifica.
Vmax disminuye porque el inhibidor hace con que la enzima se sature más rápido de lo habitual.
Acompetitiva?
El inhibidor se une al complejo enzima-sustrato y no a la enzima libre, de este modo ambos parámetros tanto Km y Vmax disminuyen.
