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Hématologie stage examenII > Hémoglobine > Flashcards

Hémoglobine Flashcards

1
Q

Rôle de l’Hgb

A

transporter/échange les gaz respiratoires

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2
Q

ce qui protège et maintient de la molécule hgb

A

membrane de l’érythrocyte

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3
Q

l’endroit du synthèse de l’hgb

A
  • peu dans proérythroblaste

- pluspart érythroblaste polychromatophile

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4
Q

l’endroit du synthèse de l’hème

A

mitochondrie—cytoplasme—mitochondrie

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5
Q

l’endroit du synthèse de la globine

A

se produit sur les polyribosomes dans les érythroblaste en développement

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6
Q

lequel(s) peut faire l’hgb?

  • réticulocyte
  • GR mature
A
  • réticulocyte : 20-25% de l’ARN résiduel frabrique l’hgb

- GR mature : incapable de synthétiser une nouvelle protéine (hgb)

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7
Q

Structure de Hgb

-combien de sous unités forme une molécule d’Hgb

A

4 (2 alpha et 2 bêta)

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8
Q

Structure de Hgb

-chacune de ces sous unités comprend quoi?

A

groupe hème et une chaine de globine

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9
Q

Structure de Hgb

-Chaque molécule hgb peut transporter combien de molécule d’oxygène?

A

4 , chaque sous unité porte une molécule d’oxygène, qui est liée au fer ferreux central, de façon réversible

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10
Q

Structure de Hgb

-6 types de chaine globine

A

alpha α, zeta ζ, epsilon ε, beta β, delta δ et gamma γ

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11
Q

Structure de Hgb

- nombres de séquence d’acide aminimés par chaine

A
  • alpha et zeta 141 acides aminés

- les autres ont 146 acides aminés

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12
Q

Qu’est-ce qui détermine le type hgb?

A

les chaine de globines

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13
Q
  1. hémoglobine lié O2 =

2. hémoglovine sans O2=

A
  1. hémoglobine lié O2 = oxyhémoglobine (α1β2)

2. hémoglovine sans O2= désoxyhémolgobine(α2β1)

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14
Q

Explique les structure de la conformation tridimensionnelle de la globine

A
  • primaire (chaine acide aminé)
  • secondaire (forme hélicoidale)
  • tertiaire (8 différent plie)
  • quaternaire (vien placer tout ensemble)
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15
Q

Quelle est l’enzyme qui permet la dernière étape de la synthèse de la hème?

A

ferrochélatase

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16
Q

de quoi est formé l’hème?

A

protoporphyrine et de fer ferreux

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17
Q

Quels sont les chromosomes qui continnenet l’information à la synthèse des chaines polypeptidiques de la globine?

A

chromosome 11 et 16

  • 16 = alpha et zeta
  • 11 les autres
18
Q

quelles sont les hgb embryonnaire ainsi que leur chaine de globine

A
  1. Gower 1 (zeta 2 epsilon2)
  2. Gower 2 (alpha2 epsilon2)
  3. Portland (zeta 2 et gamma 2)
19
Q

quelle est hgb foetal et ainsi sa chaine de globine

A

hgb F

alpha 2 gamma 2

20
Q

à la naissance, quel est le % hgb foetal

A

50-85%

21
Q

quelle est hgb principal chez l’adulte et ainsi sa formule moléculaire

A

hgb A1

alpha2 beta2

22
Q

quel est le % de hgb adulte chez l’adulte

A

plus 95%

23
Q

hgb A2 et F sont en quel % chez adulte

A

hgb A2 1.5-3.7%

hgb F 2%

24
Q

Ces quoi HbA1c

A

produit pour la durée vie de GR et qui est proportionnel à la concentration du glucose sanguin. couramment utiliser comme indicateur de controle des taux de glycémie

25
Q

Explique ce que P veut dire

A

la pression partiel exercée par chaque gaz

26
Q

Indique les pression partiel de CO2/O2 dans les poumons et tissus

A

PCO2 : 40mmHg (poumon)
PO2 : 100mmHg (poumon)
PCO2 : 45mmHg (tissus)
PO2 : 40mmHg (tissus)

27
Q

Ce que affinité à l’oxygène veut dire

A

la facilité avec laquelle l’hgb se lie et libère l’oxygène

28
Q

ce que augmentation de l’affinité à l’oxygène veut dire

A

prendre plus facilement et relâcher plus difficilement

29
Q

P50 veut dire

A

la pression oxygène à laquelle l’hgb est saturée à 50%, normal = 26mmHg

30
Q

Courbe dissociation

  • axe x
  • axe y
  • ligne rouge
A
  • axe x = concentration O2
  • axe y = % saturation hgb par O2
  • ligne rouge : condition normal, qui démontre la P50 qui est normalement 26mmHg
31
Q

Courbe dissociation

  • gauche
  • droite
A
  • gauche : P50 diminue=affinité augmente= libère moins O2 dans les tissus
  • droite :P50 augmenter = affinité diminuer = libère plus O2 dans les tissus
32
Q

Hgb lie allostériquement au

A

2,3 DPG et l’oxygène

33
Q

Courbe dissociation

influence aller vers la droite

A

droite

  • Température augmenter = hyperthermie
  • 2,3 DPG augmenter
  • Concentration CO2 augmenter
  • pH diminuer
34
Q

Courbe dissociation

influence aller vers la gauche

A

gauche

  • Température diminuer = hypothermie
  • 2,3 DPG diminuer
  • Concentration CO2 diminuer
  • pH augmenter
35
Q

Saturation hgb

  1. oxyhémoglobine
  2. désocyhémoglobine
  3. CO2 dans plasma
  4. CO2 combine avec acide aminé
  5. si il y a 2 molécule O2 lié
A
  1. oxyhémoglobine : pleinement saturé
  2. désoxyhémoglobine : partiellement saturé
  3. CO2 dans plasma : 7%
  4. CO2 combine avec acide aminé : 23%
  5. si il y a 2 molécule O2 lié : 50% car hgb veut 4 molécule oxygène et 2 =50%
36
Q

Ou les GR sont éliminer

A

macrophage dans la rate, la moelle osseuse et foie conserve et recycle

37
Q

Hémolyse extravasculaire

-L’hgb est décomposer ou et il est décomposé en

A

ou : macrophage

décomposé : hème, fer et globine

38
Q

Hémolyse extravasculaire

-le fer de l’hème peut être stocké sous forme de

A

ferritine et hémosidérine dans le macrophage ou libérées dans la transferrine

39
Q

Hémolyse extravasculaire

- globine est

A

réutiliser

40
Q

Méthémoglobine

  1. causes
  2. fonction anormale
  3. couleur
A
  1. causes
    - diminution de l’activité enzymatique
    - présence hgb M
    - exposition au oxydant
  2. fonction anormale : ne peut pas combiner avec l’oxygène
  3. couleur : sang est brun chocolat
41
Q

Sulfhémoglobine

  1. causes
  2. fonction anormale
  3. couleur
A
  1. causes : combinaison de hgb et hydrogène sulfurique
  2. fonction anormale : affinité d’oxygène de 1/100 hgb A
  3. couleur : peau = bleu/violet
42
Q

Carboxyhémoglobine

  1. causes
  2. fonction anormale
  3. couleur
A
  1. causes : combinaison de hgb et le monoxyde de carbone
  2. fonction anormale : affinité du monoxyde de carbone est 200 fois supérieure à celle de l’oxygène
  3. couleur : peau/muqueuse rouge cerise

Hématologie stage examenII (20 decks)

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