Hémoglobine Flashcards
Rôle de l’Hgb
transporter/échange les gaz respiratoires
ce qui protège et maintient de la molécule hgb
membrane de l’érythrocyte
l’endroit du synthèse de l’hgb
- peu dans proérythroblaste
- pluspart érythroblaste polychromatophile
l’endroit du synthèse de l’hème
mitochondrie—cytoplasme—mitochondrie
l’endroit du synthèse de la globine
se produit sur les polyribosomes dans les érythroblaste en développement
lequel(s) peut faire l’hgb?
- réticulocyte
- GR mature
- réticulocyte : 20-25% de l’ARN résiduel frabrique l’hgb
- GR mature : incapable de synthétiser une nouvelle protéine (hgb)
Structure de Hgb
-combien de sous unités forme une molécule d’Hgb
4 (2 alpha et 2 bêta)
Structure de Hgb
-chacune de ces sous unités comprend quoi?
groupe hème et une chaine de globine
Structure de Hgb
-Chaque molécule hgb peut transporter combien de molécule d’oxygène?
4 , chaque sous unité porte une molécule d’oxygène, qui est liée au fer ferreux central, de façon réversible
Structure de Hgb
-6 types de chaine globine
alpha α, zeta ζ, epsilon ε, beta β, delta δ et gamma γ
Structure de Hgb
- nombres de séquence d’acide aminimés par chaine
- alpha et zeta 141 acides aminés
- les autres ont 146 acides aminés
Qu’est-ce qui détermine le type hgb?
les chaine de globines
- hémoglobine lié O2 =
2. hémoglovine sans O2=
- hémoglobine lié O2 = oxyhémoglobine (α1β2)
2. hémoglovine sans O2= désoxyhémolgobine(α2β1)
Explique les structure de la conformation tridimensionnelle de la globine
- primaire (chaine acide aminé)
- secondaire (forme hélicoidale)
- tertiaire (8 différent plie)
- quaternaire (vien placer tout ensemble)
Quelle est l’enzyme qui permet la dernière étape de la synthèse de la hème?
ferrochélatase
de quoi est formé l’hème?
protoporphyrine et de fer ferreux
Quels sont les chromosomes qui continnenet l’information à la synthèse des chaines polypeptidiques de la globine?
chromosome 11 et 16
- 16 = alpha et zeta
- 11 les autres
quelles sont les hgb embryonnaire ainsi que leur chaine de globine
- Gower 1 (zeta 2 epsilon2)
- Gower 2 (alpha2 epsilon2)
- Portland (zeta 2 et gamma 2)
quelle est hgb foetal et ainsi sa chaine de globine
hgb F
alpha 2 gamma 2
à la naissance, quel est le % hgb foetal
50-85%
quelle est hgb principal chez l’adulte et ainsi sa formule moléculaire
hgb A1
alpha2 beta2
quel est le % de hgb adulte chez l’adulte
plus 95%
hgb A2 et F sont en quel % chez adulte
hgb A2 1.5-3.7%
hgb F 2%
Ces quoi HbA1c
produit pour la durée vie de GR et qui est proportionnel à la concentration du glucose sanguin. couramment utiliser comme indicateur de controle des taux de glycémie
Explique ce que P veut dire
la pression partiel exercée par chaque gaz
Indique les pression partiel de CO2/O2 dans les poumons et tissus
PCO2 : 40mmHg (poumon)
PO2 : 100mmHg (poumon)
PCO2 : 45mmHg (tissus)
PO2 : 40mmHg (tissus)
Ce que affinité à l’oxygène veut dire
la facilité avec laquelle l’hgb se lie et libère l’oxygène
ce que augmentation de l’affinité à l’oxygène veut dire
prendre plus facilement et relâcher plus difficilement
P50 veut dire
la pression oxygène à laquelle l’hgb est saturée à 50%, normal = 26mmHg
Courbe dissociation
- axe x
- axe y
- ligne rouge
- axe x = concentration O2
- axe y = % saturation hgb par O2
- ligne rouge : condition normal, qui démontre la P50 qui est normalement 26mmHg
Courbe dissociation
- gauche
- droite
- gauche : P50 diminue=affinité augmente= libère moins O2 dans les tissus
- droite :P50 augmenter = affinité diminuer = libère plus O2 dans les tissus
Hgb lie allostériquement au
2,3 DPG et l’oxygène
Courbe dissociation
influence aller vers la droite
droite
- Température augmenter = hyperthermie
- 2,3 DPG augmenter
- Concentration CO2 augmenter
- pH diminuer
Courbe dissociation
influence aller vers la gauche
gauche
- Température diminuer = hypothermie
- 2,3 DPG diminuer
- Concentration CO2 diminuer
- pH augmenter
Saturation hgb
- oxyhémoglobine
- désocyhémoglobine
- CO2 dans plasma
- CO2 combine avec acide aminé
- si il y a 2 molécule O2 lié
- oxyhémoglobine : pleinement saturé
- désoxyhémoglobine : partiellement saturé
- CO2 dans plasma : 7%
- CO2 combine avec acide aminé : 23%
- si il y a 2 molécule O2 lié : 50% car hgb veut 4 molécule oxygène et 2 =50%
Ou les GR sont éliminer
macrophage dans la rate, la moelle osseuse et foie conserve et recycle
Hémolyse extravasculaire
-L’hgb est décomposer ou et il est décomposé en
ou : macrophage
décomposé : hème, fer et globine
Hémolyse extravasculaire
-le fer de l’hème peut être stocké sous forme de
ferritine et hémosidérine dans le macrophage ou libérées dans la transferrine
Hémolyse extravasculaire
- globine est
réutiliser
Méthémoglobine
- causes
- fonction anormale
- couleur
- causes
- diminution de l’activité enzymatique
- présence hgb M
- exposition au oxydant - fonction anormale : ne peut pas combiner avec l’oxygène
- couleur : sang est brun chocolat
Sulfhémoglobine
- causes
- fonction anormale
- couleur
- causes : combinaison de hgb et hydrogène sulfurique
- fonction anormale : affinité d’oxygène de 1/100 hgb A
- couleur : peau = bleu/violet
Carboxyhémoglobine
- causes
- fonction anormale
- couleur
- causes : combinaison de hgb et le monoxyde de carbone
- fonction anormale : affinité du monoxyde de carbone est 200 fois supérieure à celle de l’oxygène
- couleur : peau/muqueuse rouge cerise
