Hc 9: Maagzuur, waarom? Flashcards
Wat zijn de hoofdfuncties van het maagzuur?
- anti-bacterieel
- eiwitdenaturatie
- vorming pepsine uit pepsinogeen
- enzymactiviteit pepsine
Hoe werkt de barrièrefunctie van het maagzuur?
Wanneer bacteriën zich in een zure omgeving bevinden nemen ze het zuur op. Ze gaan hierdoor dood.
Wat doet darmflora/probiotica om niet dood te gaan aan het maagzuur?
- Zuur wat binnenkomt, actief naar buiten pompen
- Decarboxylering
- Ammonium productie
Hoe vindt maagzuur productie plaats?
In de cellen van de maagwand zitten pompen die zoutzuur uitscheiden. Een parietaal cel zet water en koolstofdioxide om in H+ en HCO3- en scheidt deze stoffen in verschillende richtingen uit.
Welke stoffen zorgen voor oppervlakte vergroting? en aan welke zijde van de cel vindt dit plaats?
Histamine, gastrine en ACh
-> aan de apicale zijde van de cel
Noem 4 maagzuurremmende medicaties.
- antacidum
- vagotomie
- cimetidine ranitidine
- omeprazol
Waar kan langduring gebruik van maagzuurremmende medicatie voor zorgen?
Het kan schade veroorzaken; bij minder maagzuur is er een verminderde barrièrefunctie
Wat zijn de verschillende kliercellen in de maag? en wat scheiden ze uit?
- ECL cellen: histamine
- Chief cellen: pepsinogeen
- Mucus producerende cellen: mucous
Wat beschermt de maagwand tegen het maagzuur?
- De mucous laag. Het zuur kan hierdoor niet naar de cel toe.
- HCO3- productie door de maagwandcellen zorgen er verder voor dat er een bescherming is tegen het zuur.
Waarvoor zorgt een helicobacter infectie?
Voor een maagzweer, door het lokaal de mucuslaag afbreekt, waardoor het zuur bij de cellen kan komen en er een maagzweer ontstaat.
Waarom kan een helicobacter infectie ontstaan?
Omdat ze niet dood gaan door het zuur. Ze zijn zuurbestendig door het uitscheiden van urease.
Waar zorgt urease voor?
Zorgt ervoor dat ureum wordt opgesplitst in ammoniak en bicarbonaat.
-> zorgt voor een lokale buffering rond de helicobacter waar het zuur niet bij de helicobacter komt
Waar knipt pepsine het liefste? en geeft 3 voorbeelden.
Bij peptide bindingen tussen hydrofobe en met name aromatische aminozuren:
-> phenylalanine, trytofaan, tyrosine
Waarom zijn phenylalanine, trytofaan en tyrosine hydrofoob? en wat betekent dit voor pepsine?
De restgroepen van deze aminozuren zijn hydrofoob en zitten dus binnenin het eiwit. Pepsine kan dus niet knippen wanneer het eiwit in zijn reguliere vorm is.
Door wat worden (voedings)eiwitten toegankelijk voor endoprotease? en wat gebeurt er dan?
Door denaturatie van het (voedings)eiwit. De - ladingen vallen weg doordat H+ er aan bindt.
Waarom denatureert pepsine niet in de maag?
-> pepsine is overwegend negatief geladen
-> weinig afstoting door weinig positieve ladingen
Waar en wanneer denatureert pepsine?
Bij een neutrale pH, dus in de duodenum door de grote hoeveelheid negatieve ladingen
Wat is de pKa?
De pKa zegt wat over hoe graag een zuur molecuul H+ afstaat. Hoe lager de pKa hoe zuurder het molecuul, dus hoe liever het van zijn H+ af wilt.
Wat gebeurt er als de pH dichter bij de pKa komt?
De pH-bufferende werking wordt groter naarmate de pH dichter bij de pKa komt te liggen
Wat is de IEP?
De pH waarde waarbij de netto lading van een aminozuur exact nul is.
Wat is het isoelektrisch punt bij aminozuren die tweewaardige zuren zijn?
Het IEP is het gemiddelde van de 2 pKa waarden.
Wat zegt het als het IEP ~ 6,5 is?
aantal zure aminozuren = aantal basische aminozuren
Wat zegt het als het IEP < 6,5?
aantal zure aminozuren»_space; aantal basische aminozuren
Wat zegt het als het IEP > 6,5?
aantal zure aminozuren «_space;aantal basische aminozuren
