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NUT 1972 > Fonctions des protéines > Flashcards

Fonctions des protéines Flashcards

1
Q

Qu’est-ce que la structure primaire? secondaire? tertiaire? quaternaire?

A
  • Primaire: : suite d’acides aminés
  • Secondaires: réarrangement spatial conditionné par la séquence des acides aminés
    exemples: hélice α et feuillet plissé β
  • Tertiaire: conformation tridimensionnelle globale fonctionnalité de la protéine
  • Quaternaire: union de deux protomères ou plus fonctionnalité de la protéine
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Q

Qu’est-ce que la myoglobine?

A

C’est une protéine fixatrice d’O2 du muscle de 153 AA avec un groupe prosthétique, l’hème.

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3
Q

Quelle est la structure tertiaire de la myoglobine?

A

Seulement des hélices alpha.

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4
Q

Qu’est-ce qu’un groupe prosthétique?

A

élément d’une protéine, essentiel à la fonction de la protéine, non constitué d’acides aminés, dont la synthèse est indépendante de la synthèse de la protéine

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5
Q

De quoi est composé l’hème?

A

Protoporphyrine IX + atome de Fer

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6
Q

De quoi est formé protoporphyrine?

A
  • 2 groupements vinyles (hydrophobes) tournés vers l’intérieur de la molécule (CH=CH2)
  • 2 groupements propionates (ionique et polaire) tournés vers le milieu aqueux (CH2-CH2-COO-)
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7
Q

Comment s’appelle la myoglobine sur laquelle l’O2 est fixée? et celle sans O2?

A
  • Oxymyoglobine

- désoxymyoglobine

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8
Q

Sous quelle forme est le fer dans l’hème?

A

Fe++ (forme ferreux)

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9
Q

Comment est tenu en place le fer dans l’hème?

A

Par 5 axes de coordination:

  • 4 avec le N de la protoporphyrine
  • 1 avec un noyau imidazole de l’histidine-93
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10
Q

Comment se fixe l’O2 sur l’hème?

A

À l’aide d’un 6ième axe sur le Fer.

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11
Q

L’oxymyoglobine est-elle oxygénée ou oxydée?

A

Oxygénée.

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12
Q

En quoi se transforme le fe++ s’il est oxydé?

A

Fer ferrique (Fe3+)

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13
Q

Dans quel milieu s’oxyde facilement le fe++?

A

En solution. (rapide)

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14
Q

Dans quelles protéines est présent le Fe3+? Pour remplir quelle fonction?

A
  • Cytochromes

- Réaction d’oxydo-réduction

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15
Q

Est-ce que l’hème peut fixer le CO2?

A

Oui.

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16
Q

Pourquoi est-ce qu’il s’agit de Fe++ au lieu de Fe+++ dans l’hemoglobine?

A

En solution, l’affinité de l’hème avec Fe+++ pour le CO2 est de 25 000 fois celle pour le O2. Tandis que l’hème avec Fe++ a une affinité pour le CO2 de 250 fois celle pour le O2. Donc, ça serait mortelle d’Avoir du Fe+++

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17
Q

Quelle quantité de l’hème est fixer au CO2?

A

1% des sites de fixation.

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18
Q

Qu’est-ce que l’affinité?

A

La force d’une interaction non covalente entre une macromolécule biologique, acide nucléique ou protéines, et un ligand qui se fixe sur un site à sa surface

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19
Q

Qu’est-ce que l’hémoglobine?

A

Une protéine de transport d’O2 présente dans les érythrocytes

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20
Q

De quoi est composé l’Hb?

A
  • 4 protomères : 2 alpha et 2 Beta. alpha: 141 AA beta: 146 AA
  • 1hème par protomère.
  • Hb: 4% hème et 96% globine.
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21
Q

Quelle est la structure tertiaire de l’Hb? quaternaire?

A

Tertiaire: hélices alpha
Quaternaire: 4 protomères ensemble.

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22
Q

Comment est aussi appelé le tétramère alpha2beta2 ?

A

HbA

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23
Q

Quelle est la différence entre HbA et HbA2?

A

au lieu d’être alpha2beta2 c’est alpha2delta2 (delta: 146 AA dont 131 sont identiques à beta)

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24
Q

Quelle est la différence entre HbA et HbF(fœtal)?

A

C’est α2γ2 au lieu de α2β2

dont γ : 35 acides aminés différents de β

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25
Q

Quelle est la différence entre HbA et HbE?

A

ζ2ε2
( ζ : 141 acides aminés, dont 57 différents de α)
( ε : 146 acides aminés, dont 34 différents de β)

26
Q

Quand avons-nous du HbE, HbF et HbA/HbA2?

A

HbE apparaît dans la première semaine de vie et persiste jusqu’à 3 mois, et est remplacé par HbF qui persiste jusqu’à environ 6 mois post natal. HbA/A2 apparaît dès la naissance et remplace graduellement HbF

27
Q

Est-ce que tous les types de Hb ont la même affinité pour l’O2?

A

Non, Leur affinité pour O2 change graduellement de haute à faible, permettant in utero une meilleure facilité d’échange de O2 de la mère à l’embryon / fétus.

28
Q

Qu’est-ce qu’un ligand?

A

petite molécule se liant à une protéine par des interactions non covalentes
comme O2 sur Mb et Hb.

29
Q

Quelle est l’équation de la courbe de saturation de la myoglobine?

A

Y= pO2/(pO2+Kdiss)

30
Q

Quelle est la forme de la courbe de la saturation de la saturation de la myoglobine?

A

Hyperbole.

31
Q

Quelle est la forme de la courbe d’oxygénation de l’Hb?

A

sigmoïde

32
Q

Quelle est la formule de la courbe de saturation de l’Hb?

A

Y= (pO2)^4/((pO2)^4+P50^4)

33
Q

La courbe théorique est-elle identique à la courbe expérimentale? (saturation de l’Hb)? Pourquoi?

A

Oui, car il existe une coopération de fixation de O2. (C’est comme si elle liait seulement 2,8 O2 au lieu de 4).

34
Q

Quelle protéines entre la Mb et le Hb a la plus forte affinité avec l’O2? Pourquoi cela est utile?

A

La myoglobine a plus d’affinité que l’héglobine. Cela est bien pratique puisque cela permet à la myglobine de capté l’O2 lorsque l’Hb passe dans le tissu.

35
Q

De quel genre de protéine l’Hb est-il?

A

D’une protéine allostérique

36
Q

Qu’est-ce que l’effet allostérique?

A

quand une petite molécule(effecteur allostérique) spécifique se lie à une protéine et module son activité. (type rhéostat).

37
Q

Donnez deux exemples d’effecteurs allostériques de l’Hb?

A

O2 et 2,3-BPG

38
Q

Quel est l’effet allostérique de l’O2 sur l’Hb? Epxliquez le mécanisme.

A

Coopération positive:
Lorsque l’O2 se fixe à un protomère, celui-ci passe d’une conformation T(tendue) à R (relâchée) grâce à une rotation de 15° de Histidine 64.
Conformation T a une affinité plus basse que la R pour O2.
Donc un O2 se fixe à un protomère, un autre protomère passe de T à R et fixe plus rapidement un autre O2. le protomère suivant passe de T à R et ainsi de suite.

39
Q

Que favorise la coopérativité positive de l’O2 à haute pO2 et à faible pO2?

A

À Haute PO2: oxygénation complète

À Faible PO2: désoxygénation

40
Q

Quel est l’effet allostérique du 2,3-BPG? Expliquez le méncanisme.

A

Abaisse l’affinité de Hb pour O2.

  • Sur la chaîne β, au pourtour de la cavité (centre de Hb): Lys82, His2, His143 et NH2 terminaux. Tous ont une charge positive.
  • Le 2,3-PBG est complémentaire à cet espace. (5 charges négatives)
  • Il stabilise la conformation de la désoxyhémoglobine ce qui diminue l’affinité de l’Hb pour O2 .
41
Q

Comment la PO2 affecte le 2,3-BPG?

A

Si pO2 augmente, le 2,3-BPG est déplacé et l’affinité à O2 de l’Hb augmente .

42
Q

Pourquoi le HbF a plus d’affinité que le HbA? Pourquoi cela est-il nécessaire?

A

HbF (α2γ2) n’a pas de chaîne β,
La cavité centrale est beaucoup moins chargée + et lie moins le 2,3-BPG

Ainsi, l’HbF a une affinité pour O2 plus grande que HbA de la mère, garantissant le transfert de l’O2 de la mère (HbA) à l’enfant (HbF) au niveau du placenta

43
Q

On peut dire que le pH est un effecteur…? Pourquoi?

A

Non allostérique puisqu’il n’agit pas en un endroit spécifique

44
Q

Comment le CO2 affecte-il le pH sanguin?

A

CO2 + H2O (anhydrase carbonique)= H2CO3 = HCO3- + H+ . Donc cela libère des H+. Ce n’est pas le CO2 qui a un effet, mais bien les H+.

45
Q

Comment les H+ venant du CO2 affectent l’Hb?

A

Les H+ se lient à différentes chaînes latérales des acides aminés qui interviennent dans les liaisons ioniques entre chaîne.

46
Q

Qu’est-ce que l’effet Bohr?

A

À cause du pKa de l’ion imidazolium, un pH plus bas favorise la forme désoxyhémoglobine.

47
Q

Comment est transporté le CO2 jusqu’aux poumons?

A

Le CO2 est transporté sous sa forme HCO3- par le sang jusqu’aux poumoins où il sera reconverti en CO2 et dégagé par diffusion.

Le CO2 se lie aussi de façon réversible aux protéines telles que Hb et les protéine du sang et sera éliminé au poumon.

48
Q

Nommez une maladie à Hb pathologiques?

A

Anémie falciforme

49
Q

Qu’est-ce qui cause l’anémie falciforme?

A

Ce sont les globules rouges qui sont falciformes puisqu’il y a substitution d’un seul AA dans l’hémglobine. L’acide glutamique en position 6 de la chaîne beta est remplacé par la Valine.

50
Q

Où se trouve les problèmes dans l’hémoglobine?

A

Sur la chaîne beta(cest elle qui est le plus importante)

51
Q

Quels sont les problèmes avec l’anémie falciforme?

A

L’Hb anormale polymérise dans le globule rouge et le déforme. Les globules rouges en faucille passent difficilement à travers les plus petits vaisseaux sanguins et sont éliminés plus facilement par la rate, ce qui entraîne l’anémie.

52
Q

Quelles sont les populations à risque d’anémie falciforme et pourquoi?

A

Populations à risque: Toutes celles dont l’origine sont les pays où la malaria est (a été) endémique. (surtout des pays d’Afrique)
Le gène confère une résistance à la malaria (le parasite croît dans les G.R.) procurant un avantage de survie (et de reproduction) aux individus porteurs de la mutation (récessive).

53
Q

Quelle est une des complication du diabète qui affecte l’Hb?

A

Le glucose peut réagir avec l’extrémité NH2 de la chaîne Beta pour former une Hb glycolysé ou glyquée ou HbA1c. C’Est comme une réaction de Maillard.

54
Q

Que reflète HbA1c?

A

HbA1c reflète ce qui s’est passé dans les 2 derniers mois (demi-vie de l’érythrocyte = 60 jours)
- corrélation entre les glycémies moyennes et la valeur de HbA1c

55
Q

Le HbA1C est utilisé comme marqueur de?

A

de diabète

56
Q

Quelle est la normale du HbA1c?

A

de 4 à 6%

57
Q

Une variante de 1% de HbA1C correspond à un variation de combien de la glycémie moyenne?

A

2mM.

58
Q

Quelle est la conséquence d’un HbA1C élevé?

A

En se fixant sur les extrémités NH2 de la chaine β, il interfère avec le 2,3-BPG, ce qui augmente l’affinité de Hb pour l’oxygène, donc hypooxygénation des tissus

59
Q

Qu’est-ce qu’une hypoxie des tissus entraîne?

A

Le facteur de transcription HIF-1α n’est pas dégradé(il l’est par O2 habituellement)
Il va se coller à ADN et attirent d’autres molécules dont le HIF-1β.
Cela entraîne de l’angiogenèse, favorise le métabolisme du glucose et la prolifération cellulaire.

-La diminution de la formation d’ATP par la mitochondrie.

60
Q

Pourquoi la vitamine C est importante par rapport au HIF?

A

La vitamine C participe aussi à la réaction pour permettre la dégradation du HIF-1α. Cela se fait à l’aide de l’O2 et du fer (Fe++ transformé en Fe+++ par O2). C’est la vit C qui permet le retour du Fe3+ en Fe2+.

61
Q

Quels sont les produits de la chaîne respiratoire?

A
  • O2 transformé en H2O (97%)
  • O2.-(radical) (1 à 3%)
  • O2.-(radical) sera transformé en H2O2
62
Q

Qu’est-ce qui augmente la concentration intramitochondriale de radical (O2.-)

A

L’hyperoxie.

NUT 1972 (5 decks)

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