Fermentativ diversitet og den respiratoriske valgmulighed Flashcards
Brock kap. 3.9
Hvori består “diversiteten” af forskellige fermentationer?
Næsten alle fermentationer benytter den glykolytiske pathway.
Forskellen i fermentationsprodukter afhænger af mekanismen som organismen bruger til at reducere pyruvat efter glykolysen.
Dannelse af ekstra ATP
Udover de 2 ATP som dannes i glykolysen kan nogle organismer danne en ekstra ATP, hvis fermentationsproduktet er en fedtsyre, fordi fedtsyren dannes fra en coenzym A precursor.
Fermentering af Aminosyrer
Sker ikke med glykolyse.
Ses hos nogle former for endosporedannende, anaerobe bakterier (genus Clostridium)
Respiration
Fuld oxidering af pyruvat til O2.
Giver meget højere ATP-udbytte end fermentering
Elektron transport
Sker i membranen.
Mange oxidations-reduktionsenzymer deltager i elektrontranskporten.
F.eks. NADH dehydrogenaser, flavoproteiner, jern-svovl proteiner og cytochromer.
Non-protein elektron carriers = quinoner deltager også.
Alle disse er arrangeret i membranen, sådan at reduktionspotentialet bliver mere og mere positivt. (Et positivt reduktionspotentiale betyder at stoffet er mere tilbøjeligt til at opføre sig som elektron acceptor)
Forløbet af elektron transportkæden
NADH dehydrogenase er bundet til indersiden af cytoplasmamembranen. Dets aktive site binder NADH.
2 e- og 2 H+ overføres fra NADH til et flavoprotein. Dette frigiver NAD+, som kan reagere med et andet enzym.
Flavin-delen af flavoproteinet reduceres (accepterer de 2 e- og 2H+) og oxideres efterfølgende idet det afgiver de 2 elektroner. (Ikke de 2 H+)
Typer af flavinproteiner i celler
Flavin mononukleotid (FMN) Flavin adenin dinucleotid (FAD)
Cytochrom
Proteiner med protetiske hem-grupper.
De undergår oxidation og reduktion ved tab eller optag af et enkelt elektron på jernatomet i hem-gruppen. Kan altså kun bære elektroner, ikke H+.
De forskellige cytochromer har forskellige bogstaver efter hvilken slags hem-gruppe de indeholder. (a, b, c osv.)
Cytochromer kan danne komplekser med andre cytochromer eller jern-svovlproteiner. F.eks. bc1-komplekset, der er vigtig for energimetabolisme.
Jern-svovlproteiner
Proteiner med non-hem jern.
Proteiner med protetiske clusters af jern- og svovlatomer.
F.eks. Fe2S2 og Fe4S4
Ligesom cytochrom kan disse proteiner kun bære elektroner og ikke H+.
Quinon
Lille, hydrofobt molekyle uden protein-komponent.
Bevæger sig frit omkring i membranen.
Ligesom flaviner accepterer quinon 2e- og 2 H+, men afgiver kun 2 e- til den næste bærer i kæden.
Fungerer som links mellem jern-svovl-proteiner og de første cytochromer i elektron transportkæden.
Elektron bærere der kun kan bære elektroner (Og ikke H+)
Cytochrom og jernsvovlproteiner
Elektronbærere der kan acceptere både 2e- og 2 H+
Flavinproteiner og Quinoner.
“The proton motive force” (pmf)
Et elektrokemisk potentiale der skabes over membranen ved at H+ sendes ud af cellen mens OH- bliver inde i cellen.
H+’erne kommer fra 1) NADH og 2) dissociationen af H2O til H+ og OH- i cytoplasmaet.
Noget af den potentielle energi der er i pmf kan konserveres i dannelsen af ATP.
Potentialet kan også bruges til transport reaktioner, flagel-rotation m.m.
3 features der er karakteristiske for alle elektrontransportkæder
1) Elektronbærerne er arrangeret efter stigende positivt reduktionspotentiale (Bliver bedre og bedre til at acceptere elektroner)
2) Der skiftes mellem elektron-kun og elektron+proton-bærere i kæden.
3) Nettoresultatet er reduktion af en terminal elektron acceptor og dannelse af en “Proton motive force”
