F5 cytoskelettet Flashcards
berätta om IF
Har en repliknande struktur där monomererna har en α- helix som sekundärstruktur och bildar tetramerer. Nästan alla interaktioner med IF är icke- kovalenta bindningar. IF är cytoskelettets starkaste filament och deras primära funktion är att motstå den mekanisk stress som uppstår när en cell stretchas. IF bildar ofta ett nätverk som omger cellkärnan samt sprider sig genom cytoplasman. Vid cellmembranet är IF förankrat med desmosomer.
berätta om mikrotubuli
Mikrotubuli byggs upp av molekyler av tubulin där varje dimer består av: α- tubulin och β- tubulin som binds starkt till varandra genom icke- kovalenta bindningar. 13 parallella protofilament bygger upp en cylinder, där varje protofilament har en strukturell polaritet med α- tubulin i – änden och β- tubulin har + änden. Om mikrotubulin inte hade haft en polaritet hade det inte kunnat vara en intercellulär transport/motorprotein.
hur växer mikrotubuli?
Mikrotubuli växer från centrosomerna som byggs upp utav två centrioler som omges av en proteinmatrix. Matrixen innehåller 100-tals ringformade strukturer av γ- tubulin där varje γ- tubulin ring fungerar som en utgångspunkt, nucleation site, där mikrotubuli växer. – sätet är inbäddat i centrosomen medan + är den del det växer ifrån.
vad menas med dynamisk instabilitet?
spontan växling mellan polymerisation och depolymerisation
berätta om mikrotubulis dynamiska instabilitet
När additionen är för snabb kommer GTP inte hinna hydrolyseras i samma takt vilket ger ett ”GTP gap” och dimer:er med GTP binder starkare till omgivande tubulin samt packas mer tätt, vilket gör att mikrotubuli fortsätter att växa. På grund av mikrotubulis spontanitet kan den fria änden hydrolysera GTP innan nästa länkas vilket ger en β- tubulin med GDP, risken för nedbrytning blir större med GTD och depolymerisationen går igång. När en cell har differentierat hålls mikrotubulis instabilitet tillbaka av proteiner som binder till dess ändar/sidor vilket hindrar nedbrytning. Stabiliserade mikrotubulis funktion blir därav att upprätta den differentierade cellens organisation.
hur påverkar colchicine mikrotubuli?
Colchicine binder hårt till fria tubulin dimer:er och hindrar deras polymerisation; främjar depolymerisation.
hur påverkar taxol mikrotubuli?
Taxol binder hårt till mikrotubuli och hindrar dem från att förlora subunits vilket gör att mikrotubuli bara kan addera mer tubuli; främjar polymersisation.
motorproteinerna kinesin och dynein rör sig mot …?
Kinesin rör sig mot + och dynein rör sig mot -. Rörelserna drivs med ATP.
berätta om AF
AF är precis som mikrotubuli instabila. Interaktioner med olika protein gör att AF har varierande funktioner.
Varje aktinmonomer pekar åt samma håll men vid + växer det dock snabbast. Monomern kan bära en ATP och hydrolyser det till ADP strax efter det har förenats med filamentet. Hydrolysen sänker bindningsstyrkan och därav polymerens stabilitet vilket främjar depolymerisation. Att AF växer snabbare vid + beror på att monomererna adderas snabbare än vad ATP kan hydrolyseras vilket gör att polymeren växer. Vid – hydrolyseras ATP snabbare än vad nya monomerer kan adderas vilket destabiliserar monomeren och lossnar istället för att binda. Fenomenet kallas för treadmilling, bildas/bryts ner i samma takt.
vad är myosinfilament?
Byggs upp utav myosin- II och är som en dubbel pil ↔ med ett huvud i vardera ända (pekar bort från mitten). De två uppsättningarna binder AF åt olika riktningar vilket gör att MF drar AF åt motsatta håll. Om AF och MF finns tillsammans i en bunt kan bunten ge en stark kontraktion som används i t.ex. muskler. Myosin hydrolyserar ATP som ger energi till rörelsen längs AF (mot +).
hur byggs en muskel upp?
Sarkomererna finns i myofibriller som i sig är paketerade i muskelfiber som utgör en cell. Flera muskelceller bildar buntar som bygger upp muskeln.
hur sker en muskelkontraktion?
Kontraktionen orsakas av att alla sarkomerer kontraherar samtidigt då MF drar AF, inget filament förkortas utan rörelsen drivs av myosin- II säte för ATP som hydrolyserar. Sarkomererna kan kontraheras samtidigt då dessa är kopplade till varandra, kontraktionen sker på signal. Den elektriska signalen går till det sarkoplasmatiska retikulumet som innehåller mycket Ca2+ som vid elektrisk excitation frigörs till cytosolen. Den förhöjda Ca2+ koncentrationen i cytosolen aktiverar proteinet tropomyosin som binder till aktinhelixens groove och hindrar därav myosinhuvuden från att binda till AF. Troponin är ett Ca2+ känsligt protein som binder till tropomyosin när Ca2+ koncentrationen ökar i cytosol. Bindningen mellan dessa ger en formändring vilket gör att troronin skiftar position och det blir möjligt för myosinhuvudena att binda till AF och därav kontrahera. När kontraktionen ska upphöra pumpas Ca2+ tillbaka och troponin och tropomyosin återgår till sina ursprungliga positioner.
