Examen 2 Flashcards

1
Q

Vitamine C

A
  • anti-oxydant (réactions oxydo-réduction
  • Synthèse collagène
  • Abondante fruits et légumes
  • carence = scorbut
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Q

Les carences sont rare en élevage quel vitamine suis-je?

A

Vitamine c, vitamine B6

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Q

Vitamine choline?

A
  • fournir des groupements méthyles our la transméthylation
  • Favoriser la transmission influx nerveux
    Carences : pérose et foie gras
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4
Q

Je suis une vitamine particulièrement indispensable chez le poulet et le porc

A

Vitamine choline

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Q

Vitamine B1

A
  • impliquée dans métabolisme des glucides
  • Carences : béribéri, polynévrite aviaire, polyencéphalomalacie et épistothonos
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6
Q

Je suis une vitamine détruite par les thiaminases

A

Vitamine B1

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7
Q

Je suis thermolabile

A

Vitamine B1

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8
Q

Vitamine B2

A
  • Impliqué dans métabolisme énergétique
  • Constituant des biomolécules (FMN, FAD qui sont des transporteurs d’hydrogènes pour la phosphorylation oxydative
    Carences :
  • Cheilite - homme
  • Curled-toe paralysis - oiseaux
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9
Q

Je suis sensible aux rayons UV mais résistante à la chaleur . Qui suis-je?

A

Vitamine B2

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10
Q

l’autre nom de la vitamine B1

A

la thiamine

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11
Q

Vitamine B3

A
  • Métabolismes des glucides/lipides/protéines
  • constituant des coenzymes NAD et NADP (transporteur d’H pour la phosphorylation oxydative
    Carences :
  • Pellagre
    Black tongue (stomatite ulcéreuse) chien
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11
Q

Ma synthèse est possible à partir du tryptophane, qui suis-je

A

La vitamine B3, la niacine

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11
Q

l’autre nom de la vitamine B3

A

Niacine

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11
Q

l’autre nom de la vitamine B2

A

Riboflavine

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11
Q

2e nom de la vitamine B5

A

Acide pantothénique

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12
Q

Vitamine B6

A
  • rôle dans métabolismes des protéines (décarboxylation et transamination)
    Carences :
  • Acrodynie chez le rat
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12
Q

2e nom de la vitamine B6

A

Pyridoxine

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12
Q

Je suis abondante, stable et je résiste à l’entreposage

A

La vitamine B6

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12
Q

Je suis abondante dans les aliments d’élevage

A

Vitamine B5

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12
Q

Vitamine B5?

A
  • rôle important dans le métabolisme
  • Constituant Co-enzyme A (réactions acétylation, fournir l’énergie aux tissus)
    Carences :
  • Pas de l’oie chez le porc
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13
Q

vitamine b8

A
  • rôle métabolisme des glucides/prot/lipides → transporteur de groupements carboxyles
    Carences :
    dermatite chez la dinde
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13
Q

2e nom de la vitamine B8

A

la biotine

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14
Q

2e nom de la vitamine B9

A

acide folique

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15
Q

vitamine B9

A
  • transfert de groupements mono-carbonés
    Carences :
  • anémie hyperchrome macrocytaire , leucopénie
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16
Q

2e nom de la vitamine B12

A

La cobalamine

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17
Q

Vitamine B12

A
  • permet synthèse de purines et pyrimidines, protéines et globules rouges
    carence :
    anémie pernicieuse
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18
Q

Je suis inexistante dans la diète des animaux nourris uniquement de sources végétales

A

la B12

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19
Q

Quelle vitamine nécessite du cobalt

A

la b12

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20
Q

Je suis synthétisée uniquement par les bactéries

A

la B12

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21
Q

Fonctions des protéines

A
  • Enzymes (ex. : trypsine)
  • Transporteurs (ex. : hémoglobine, apoprotéine)
  • Nutriments et protéines d’entreposage (ex. : ovalbumine, caséine, ferritine)
  • Protéines contractiles (ex. : actine, myosine)
  • Protéines structurales (ex. : kératine, collagène)
  • Protéines de défense (ex. : anticorps, venins de serpent, fibrinogène)
  • Protéines régulatrices (ex. : insuline, hormone de croissance)
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22
Q

qu’est-ce qui caractérise la famille des acides aminés aliphatique? qui sont-ils

A

ont seulement des Carbones et Hydrogène
non ramifiée : glycine et alanine
Ramifiée : valanine, leucine, isoleucine

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23
Q

Caractéristiques des AA fonction hydroxyle, qui sont-ils?

A

fonction hydroxyle (OH) , sérine et thréonine

24
Q

Caractéristiques des acides aminés groupe aromatique , qui sont-ils?

A

ont un groupement aromatique
phenylananine , tyrosine et tryptophane

25
Q

Acides aminés fonction carboxylique

A

carboxyle = COOH
asparagine, glutamine, acide aspartique et acide glutamique

26
Q

acides aminés fonction basique

A

ils ont plus de groupement amino
arginine, lysine et histidine

27
Q

Acides aminés atome de souffre

A

Méthionine, cystéine

28
Q

Acide aminée iminoacide

A

proline

29
Q

Quels sont les 8 acides aminés essentiels pour tout le monde?

A

VAleuPHÉtry
MÉTHisoLYthré
valine
leucine
phénylananine (tyrosine)
Tryptophane
Méthionine (cystéine)
isoleucine
Lysine
Thréonine

VAleuPHÉtryMÉTHisoLYthré

30
Q

les 4 rôles des protéines

A

Entretien (réparation cellule, synthèse protéines fonctionnels genre enzymes..)
Croissance
Gestation
Production lait, oeuf ….

31
Q

qu’est-ce qu’une protéine vraie?

A

c’est les protéines brutes mais en utilisant le facteur spécifique.

32
Q

Qu’est-ce que le coefficient d’utilisation digestive?

A

C’est associé uniquement au système digestif pas urine donc
CUDa : (N ingéré - N fécal)/N ingéré
CUDr : (Ni(-Nf - Nfmétabolique))/ n ingéré

33
Q

Qu’est-ce que le coefficient d’efficacité protidique?

A

gain de poids vif/ protéines ingérée

34
Q

Qu’est-ce que la valeur biologique?

A

% d’azote absorbée qui est effectivement retenue par l’animal, tient pas compte du CUD de l’N
N retenu/N absorbé

35
Q

qu’est-ce que le Coefficient d’utilisation pratique

A

% d’azote ingéré qui est retenue et utilisé, tjs plus petit que VB
N retenu/N ingéré
CUDr * VB

36
Q

Quel type d’Acide gras est plus facilement oxydable?

A

acides gras polyinsaturé (donc ++ de double liaison)

37
Q

Les acides gras essentiels?

A

Acide linoléique (C18:2 , ω-6)
Acide linolénique (C18:3 ω-3)

38
Q

Qu’est-ce qu’un acide gras conjugué?

A

C’est que les bactéries on transformer les double liaison pour qu’il y ait seulement 1 liaison simple entre. Dans la nature il y a normalement tjs deux simples entre 2 doubles.

39
Q

Quel phénomène explique qu’on peut observer une inversion de la quantité de protéine vs de gras dans le lait?

A

Les bactéries qui déplacent les doubles liaisons et font des acides gras conjugué

40
Q

Qu’Est-ce qui est plus digestible pour les monogastriques? triacylglycérol ou acides gras libres?

A

Les triacylglycérols

41
Q

Qu’est-ce qui est plus digestible pour les monogastriques? acides gras saturé ou insaturé?

A

Les acides gras insaturés car plus facile à intégrer dans les micelles

42
Q

Effet de la longueur de la chaîne carbonée des acides gras sur la digestibilité (monogastrique)

A

↑ chaîne = ↓ digestible

42
Q

Qu’est-ce qui sera absorbée plus rapidement? Un C18:1 , un C18:0 et un C16:0

A

1er: le c18:1 car insaturé
2 : c16:0 car chaine plus courte
3e : C18:0 car chaine plus longue

43
Q

De quelle façon la position des acides gras saturé sur le glycérol affecte la digestibilité chez les monogastriques

A

Meilleure absorption position b (le 2e)

44
Q

C18:2 delta 9,12 qu’est-ce que ça signifie

A

acides gras polyinsaturé
18 carbones
2 doubles liaisons
double liaisons au carbone 9 et 12 à partir du groupement carboxyle

44
Q

C18:3 omega3 qu’Est-ce que ça signifie?

A

J’ai un acide gras libre polyinsaturée
il a 18 carbones
il a 3 doubles liaisons
sa 1er double liaison à partir du méthyl est sur le 3e carbone

45
Q

Les rôles des lipides?

A

Réserve d’énergie
Structural
Isolation et protection
Transport des vitamines liposolubles
Fournir des acides gras essentiels qui sont des précurseurs des eicosanoides

46
Q

Influence de la longueur de la chaine et des doubles liaisons sur le point de fusion?

A

↑ chaîne = ↑ point de fusion
↑ doubles liaisons = ↓ point de fusion

47
Q

Cis vs trans effet sur le point de fusion?

A

Trans a un plus haut point de fusion que cis

48
Q

Les acides gras libres ont-ils des glycérols?

A

NON

49
Q

Les acides gras saturé ?

A

n’ont PAS de double liaison

50
Q

L’ensemble des vitamines hydrosolubles?

A

vitamine C, choline, B1, B2, B3, B5, B6, B8, B9 et B12

51
Q

Qu’est-ce que le coefficient d’efficacité protidique (CEP)

A

Le gain de poids vif/protéines ingérés

52
Q

en ordre décroissant l’azote ingéré, retenu et absorbé?

A

++ : ingéré
absorbé
retenu

53
Q

Différence entre CUDa et CUDr est-elle très grande?

A

Pour mono non pas vraiment
Pour polygastrique : peut atteindre 20%

54
Q

Explique la distinction entre l’azote de l’urine qui est de nature exogène et endogène?

A

exogène : ce que tu as consommé mais avait en excès (n’est PAS pris en compte dans les calculs de valeur biologique)
Endogène : l’azote qui provient de l’activité métabolique fondamentale des tissu

55
Q

Que fait la pepsine?

A

C’est une enzyme de système digestif des monogastriques
défait les liaisons acides aminés aromatiques, 2e fonction carboxyle (acide) et la cystéine
C’est une endopeptidase

56
Q

Que fait le chymosine? aussi appelé la présure

A

enzyme sécrété dans estomac jeunes ruminants
fait cailler le lait
Provient de l’estomac

57
Q

Les 2 enzymes d’origine gastrique?

A

la pepsine et la chymosine

58
Q

Les 3 enzymes d’origine pancréatique?

A

Trypsine, chymotrypsine et carboxypeptidase

59
Q

Que fait la trypsine? d’où provient elle?

A

C’est une endopeptidase qui hydrolyse les liaisons d’acide aminés basique
Vient du pancréas

60
Q

Que fait la chymotrypsine? d’où provient elle?

A

Activée par la trypsine,
endopeptidase qui détruit liaison acides aminées aromatiques, leucine, glycine méthyonine et asn

61
Q

Que fait la carboxypeptidase? D’où provient elle?

A

Activé par la trypsine
Exopeptidase : coupe groupement carboxyle de la Valanine, leusine, sérine et alanine

62
Q

Les carboxypeptidase sont des enzymes endo ou exo?

A

Exopeptidase

63
Q

1er lieu de l’absorption des produits de la digestion des protéines chez les monogastriques?

A

petit intestin et surtout sous forme de dipeptides et tripetides (60%) et acides aminés libres (40%)

64
Q

Nomme moi les enzymes pancréatique et spécifie si elles sont endopeptidase ou exo

A

Trypsine (endo)
Chymotrypsine (endo)
Carboxypeptidase (exo)

65
Q

Nomme moi les enzymes liés à la muqueuse intestinale et spécifie si elles sont endopeptidase ou exo

A

Carboxypeptidase A (exo)
Carboxypeptidase B (exo)
Aminopeptidase (exo)
Dipeptidase (??)

66
Q

Nomme moi les enzymes d’origine gastrique et spécifie si elles sont endopeptidase ou exo

A

Suc gastrique (??)
Pepsine (endo)
Chymosine (fait cailler le lait)

67
Q

Les 3 facteurs influençant la digestion des protéines chez les monogastriques?

A

l’âge
La présence d’inhibiteurs des protéases (surtout la trypsine car plusieurs enzyme dépendent d’elle pour être activée)
La réaction de Maillard (fait que la trypsine ne peut plus agir sur la lysine)

68
Q

qu’Est-ce qui fait varier la synthèse microbienne de protéines?

A

le pH
Le taux de digestion
La vitesse de croissance & évacuation des bactéries
la synchronisation des apports d’énergie et d’azote
Nature de la matière organique