Examen 1 Flashcards
1
Q
Qui suis-je?
Je suis un hydrocarbure saturé, constitué que d’atomes de carbone et d’hydrogène liés entre eux par des liaisons simples. Les atomes de carbone sont reliés à un nombre maximal d’atomes d’hydrogène.
A
Alcane
2
Q
Qui suis-je?
Je suis un hydrocarbure insaturé, caractérisé par la présence d’au moins une double liaison covalente entre deux atomes de carbone.
A
Alcène
3
Q
Quel est la différence entre une liaison cis et une liaison trans?
A
Une molécule est dite « cis » par la présence des groupes prioritaires du même côté de la double liaison carbone-carbone. Alors qu’une molécule est dite « trans » si les groupes prioritaires se trouvent de part et d’autre de la double liaison carbone-carbone.
4
Q
De quel groupement fonctionnel s’agit-il?
Ce groupement comporte le groupe caractéristique (ou groupe fonctionnel) -CHO et fait partie de la famille des composés carbonylés. Il comporte un des atomes de carbone primaire.
A
Aldéhyde
5
Q
De quel groupement fonctionnel s’agit-il?
Il s’agit d’un atome d’hydrogène lié à un atome d’oxygène, qui est à son tour lié au reste de la molécule. Nous représentons ce groupe par -OH.
A
Alcool (hydroxyle)
6
Q
De quel groupement fonctionnel s’agit-il?
Ce groupement fait partie de la famille des composés carbonylés et il porte un carbone secondaire.
A
Cétone
7
Q
De quel groupement fonctionnel s’agit-il?
Ce groupement est composé du groupe hydroxyle OH, caractéristique des alcools et du groupe carbonyle C=O, caractéristique des aldéhydes et des cétones.
A
Acide carboxylique
8
Q
De quel groupement fonctionnel s’agit-il?
Ce groupement est formé d’un atome lié simultanément à un atome d’oxygène par une double liaison et à un groupement alkoxyle.
A
Ester
9
Q
De quel groupement fonctionnel s’agit-il?
Ce groupe fonctionnel est caractérisé par un atome d’azote avec une paire d’électrons solitaires, lié de manière covalente à au moins un groupe organique hydrocarboné.
A
Amine
10
Q
De quel groupement fonctionnel s’agit-il?
Ce groupe fonctionnel est un groupe fonctionnel ou radical composé d’un atome de phosphore lié à quatre atomes d’oxygène (trois liaisons simples et une double liaison).
A
Phosphate
11
Q
De quel groupement fonctionnel s’agit-il?
Ce groupe fonctionnel est un composé de formule générale R–SH, où R est un radical organique (alkyle ou aryle) et –SH le groupe sulfhydryle.
A
Thiol
12
Q
Donner des exemples de molécules d’intérêt biochimique ayant ces groupements fonctionnels.
A
Glucide = Glucose
Protéine = Acide aminé
Lipide = Cholestérol
13
Q
Comment définir et identifier un carbone asymétrique?
A
Si les quatre substituants sont tous différents les uns des autres, le carbone est asymétrique. Si deux substituants ou plus sont identiques, le carbone n’est pas asymétrique.
14
Q
Qu’est-ce qu’un énantiomère?
A
(Molécule miroir)
Chacune des deux entités moléculaires, ou plus généralement espèces chimiques, qui sont images l’une de l’autre dans un miroir et qui ne sont pas superposables.
15
Q
Expliquer l’importance biologique d’un énantiomère.
A
Chaque énantiomère d’une molécule peut avoir des effets différents lorsqu’il est utilisé dans des médicaments. En effet, le corps est très sélectif sur le plan chiral et réagit différemment à chaque énantiomère, produisant ainsi des effets pharmaceutiques différents.
16
Q
Expliquer l’effet du pH sur les réactions biochimiques.
A
Selon le pH, les charges vont changer sur les groupements. Certains préfères l’acide fort et d’autres vont préférer les acides faibles, cela dépend de leur molécule et de la réaction.
17
Q
Définir acide fort
A
Un acide fort est un acide qui se dissocie totalement dans l’eau.
18
Q
Définir acide faible
A
Un acide faible est un acide qui ne se dissocie pas totalement dans l’eau.
19
Q
Comment définir pKa? calcul
A
pKa = -log10 (Ka) = log10 ((HA)/(A-)(H+))
voir word c’est plus clair
20
Q
Expliquer l’importance de pKa pour la compréhension des réaction biochimiques.
A
Le pKa permet de déterminer la force d’un acide.
Plus pka est fort, plus acide est faible. et le contraire aussi
Plus acide est faible, moins la solution sera dissous. le contraire est aussi vrai.
21
Q
Définir liaison covalente et liaison non-covalente
A
Lorsque deux atomes partagent une même paire d’électrons, le résultat est une liaison covalente.
Une liaison non-covalente diffère d’une liaison covalente parce qu’elle n’implique pas le partage d’électrons, mais implique plutôt des interactions électromagnétiques entre molécules.
22
Q
Définir et reconnaitre les liaisons hydrogène
A
Une liaison hydrogène est l’interaction d’un atome d’hydrogène avec une charge positive partielle, dans un dipôle tel que l’eau, avec des électrons non appariés provenant d’un autre atome, appartenant à la même molécule ou à une molécule différente. (donc covalent ou/et non-covalent)
23
Q
Définir et reconnaitre les dipôles
A
Un dipôle est une molécule ou une partie de molécule qui possède un moment dipolaire(Deux charges égales en valeur absolue mais de signe opposé) et une direction allant du centre de la charge négative vers le centre de la charge positive.
24
Q
Définir et reconnaitre les liaisons ioniques.
A
La liaison ionique se produit toujours entre des ions chargés positivement, appelés cations, et des ions chargés négativement, appelés anions.
Si il y a des + et des - c’est qu’il y a des liaisons ioniques.
25
Définir et reconnaitre les liaisons hydrophobes.
Liaison non polaire entre deux atomes. Molécule qui agit avec molécule non polaire.
Les molécules non polaires et peu polarisables ont tendance à se regrouper, ce qui crée une force de liaison hydrophobe.
26
Définir hydrolyse
L’hydrolyse est la décomposition chimique d'un corps par fixation d'eau. (dégradation)
27
Définir condensation
La condensation est une réaction de jonction entre deux ou plusieurs entités moléculaires aboutissant à un seul produit et qui s'accompagne généralement de l'élimination d'une petite molécule (eau, ammoniac, etc.).
28
Expliquer le rôle de l'hydrolyse et de la condensation en biochimie.
En chimie organique, l'hydrolyse est présentée comme la réaction opposée à la condensation. Dans ce contexte, une molécule organique et de l'eau réagissent en rompant une liaison covalente pour former deux molécules organiques avec des groupes fonctionnels comprenant les atomes de la molécule d'eau.
(eau libre = réaction de condensation) (Deux molécules sans la présence de molécules d’eau= réaction de l’hydrolyse)
29
Définir énergie d'activation.
L'énergie d'activation est la quantité d'énergie minimale requise pour démarrer une réaction chimique, qu'elle soit endothermique ou exothermique.
30
Définir le terme énergie libre (∆G).
C'est la différence d'énergie entre les réactifs et les produits. Le résultat va indiquer dans quelle sens la réaction va aller.
31
Quel est l'importance de l'énergie libre (∆G) pour les réactions chimiques?
L'énergie libre est essentielle pour comprendre quelles réactions chimiques peuvent se produire dans un système. Elle permet aussi de déterminer si une réaction nécessite un catalyseur pour abaisser l'énergie d'activation.
32
Que ce passe-t-il si ΔG est positif?
La réaction ne sera pas spontanée et nécessitera un apport en énergie externe pour se produire (réaction endergonique)
33
Que ce passe-t-il si ΔG est négatif?
La réaction sera spontanée et elle pourra se dérouler sans apport énergétique externe (réaction exergonique)
34
Définir endergonique.
Si ΔG est positif, la réaction nécessite un apport d’énergie externe pour se produire. (Énergie produite insuffisante pour démarrer la réaction)
35
Définir exergonique.
Si ΔG est négatif, la réaction peut se dérouler sans apport d’énergie externe. (Énergie produite est suffisante)
36
Expliquer les différences entre une réaction réversible et une réaction qui ne l’est pas. (Sens de la réaction)
o Réversible : S'effectue dans les deux sens.
o Irréversible : Ne s'effectue que dans un seul sens.
37
Expliquer les différences entre une réaction réversible et une réaction qui ne l’est pas. (Équilibre)
o Réversible : Atteint un état d'équilibre dynamique.
o Irréversible : Aucune possibilité d'équilibre dynamique. (Aucun processus de retour vers les réactifs, la réaction est terminé)
38
Expliquer les différences entre une réaction réversible et une réaction qui ne l’est pas. (Énergie libre)
o Réversible : ∆G proche de zéro à l'équilibre.
o Irréversible : ∆G est fortement négatif (réaction spontanée).
39
Expliquer les différences entre une réaction réversible et une réaction qui ne l’est pas. (Modification des conditions)
o Réversible : Les conditions extérieures (température, pression) peuvent influencer l'équilibre.
o Irréversible : Les modifications des conditions ont peu d'effet une fois la réaction terminée.
40
Définir le terme constante d'équilibre.
C’est le rapport des concentrations des produits et des réactifs lorsqu’ils atteignent l’équilibre. Elle représente une mesure de l’avancée d’une réaction au moment où elle atteint l’équilibre.
41
Que ce passe-t-il si la constante d'équilibre est plus petite que 1 (entre 0 et 1)?
Les substrats sont favorisés, donc la réaction est peu probable.
Substrat favorisé = Delta G positif = besoin d’énergie extérieur= moins probable que l’autre réaction parce que endergonique
42
Que ce passe-t-il si la constante d'équilibre est plus grande que 1?
Les produits sont favorisés, donc la réaction ira juste dans un sens.
43
Qu'elles sont les facteurs influençant l'équilibre d'une réaction chimique?
Température, concentration, pression et deltaG
44
Pourquoi les concentrations influencent l'équilibre des réactions chimiques?
Car un ajout ou un retrait d'un ou de plusieurs réactifs ou produits apportent des déséquilibres importants, ce qui provoque des modifications supplémentaires pour ramener le système à l'équilibre.
La modification de la concentration ou de la pression perturbe un équilibre parce que le quotient de réaction s’éloigne de la valeur d’équilibre.
45
Pourquoi les changement de pression/volume influencent l'équilibre des réactions chimiques?
Si plus de pression = besoin de plus d’énergie d’activation, car les molécules sont compresser.
Car la position d'équilibre change lorsque la pression ou le volume change.
À noter que l’ajout d’un gaz qui ne fait pas partie de l’équilibre ne perturbera pas l’équilibre.
La modification de la concentration ou de la pression perturbe un équilibre parce que le quotient de réaction s’éloigne de la valeur d’équilibre.
46
Pourquoi les changement de température influencent l'équilibre des réactions chimiques?
Un changement de température modifie la valeur de la constante d’équilibre.
L’augmentation de la température de la réaction augmente l’énergie interne du système. Ainsi, l’augmentation de la température a pour effet d’augmenter la quantité d’un des produits de cette réaction.
À noter que l'ajout d'un catalyseur n'influence pas l'équilibre chimique, mais seulement la vitesse pour atteindre l’énergie d’activation.
47
Définir le terme énergie d’activation
C'est l'énergie requise pour surmonter la barrière énergétique.
L'énergie d'activation est la quantité d'énergie nécessaire pour que des réactifs puissent se transformer en produits au cours d'une réaction chimique.
48
Expliquer comment la variation d’énergie libre affecte les réactions chimiques.
o Réaction Spontanée : Si ΔG est négatif, la réaction est spontanée dans le sens direct (vers les produits). Cela signifie que les produits sont plus stables que les réactifs et que la réaction libère de l'énergie. (Exergonique) (Si le début est énervé = assez d'énergie)
o Réaction Non Spontanée : Si ΔG est positif, la réaction n'est pas spontanée dans le sens direct. Les réactifs sont plus stables que les produits, et la réaction nécessite un apport d'énergie pour se produire. (Endergonique) (Si le début est stable = besoin de les énervé)
49
Expliquer comment la variation de l’énergie d’activation affecte les réactions chimiques. (Par rapport à la vitesse de la réaction et à la température)
o Vitesse de Réaction : L'énergie d'activation détermine la vitesse à laquelle une réaction atteint l'équilibre. Une énergie d'activation élevée signifie que la réaction est lente, car il y a moins de molécules ayant suffisamment d'énergie pour surmonter la barrière d'activation. Une énergie d'activation faible signifie que la réaction est plus rapide.
o Influence de la Température : Une augmentation de la température fournit plus d'énergie cinétique aux molécules, ce qui augmente la proportion de molécules ayant une énergie suffisante pour atteindre l'énergie d'activation. Cela accélère la réaction.
50
Définir les rôles de l'ATP.
Il s’agit de la molécule principale pour le stockage d’énergie cellulaire. (et libère des phosphates)
Dans la biochimie de tous les êtres vivants connus, l'ATP fournit l'énergie nécessaire aux réactions chimiques du métabolisme, au déplacement, à la division cellulaire, ou encore au transport actif d'espèces chimiques à travers les membranes biologiques.
51
Définir l'importance de l'ATP dans les réactions biochimiques.
L'ATP (adénosine triphosphate) est crucial dans les réactions biochimiques car il fournit l'énergie nécessaire pour de nombreux processus cellulaires.
52
Définir l'oxydation
Réaction chimique défini comme une molécule qui a une perte d’électron (La substance oxydée perdra généralement aussi des H+ et peut alternativement gagner un O).
53
Définir réduction
Réaction chimique défini comme une molécule qui a un gain d’électron (Le contraire de l’oxydation)
54
Définir l'oxydant (ou molécule réduite).
Molécule qui reçoit les électrons (cette molécule est réduite)
55
Définir cofacteur.
Une molécule qui accepte les électrons lors d’une réaction chimique. Ils peuvent être considérés comme des « molécules d'assistance » aidant aux transformations biochimiques. À la fin de la réaction, il doit être réoxydé pour pouvoir être réutilisé. (transporteur d'électron)
56
Définir coenzyme.
Un molécule qui accepte les électrons d'un enzyme lors d’une réaction chimique. À la fin de la réaction, il doit être réoxydé pour pouvoir être réutilisé.
Tous les coenzymes sont des cofacteurs, mais tous les cofacteurs ne sont pas des coenzymes. (Coenzyme est un type de cofacteur)
57
Définir groupement prosthétique.
FAD lié à l’enzyme et ils ne peuvent pas ce défaire.
58
Expliquer le rôle du NAD+ et du FAD
Transporteur d'électron
59
Identifier les formes réduites et oxydées du NAD+ et du FAD
Forme oxydée : NAD+ et FAD
Forme réduite : NADH et FADH2
60
Expliquer les réactions d’oxydoréduction
Une réaction d'oxydoréduction ou réaction rédox est une réaction chimique au cours de laquelle se produit un transfert d'électrons. Elle consiste en une réaction oxydante, couplée à une réaction réductrice. L'espèce chimique qui capte les électrons est l'oxydant, tandis que celle qui les cède est le réducteur.
61
Définir ce qu’est une enzyme (nature, fonction)
Nature : Protéines ou ARN catalytiques
Fonction : Les enzymes accélèrent les réactions chimiques en abaissant l'énergie d'activation, c'est-à-dire l'énergie nécessaire pour démarrer une réaction chimique.
62
Donner les caractéristiques générales des enzymes. (6)
1. Protéines ou ARN
2. Diminue énergie d'activation
3. Sont réutilisable
4. Elles sont spécifiques à des substrats
5. Elles sont stéréospécifiques
6. Elles peuvent être régulées par divers mécanismes.
63
Que veut dire stéréospécificité?
Les interactions exclusives ou préférentielles des enzymes avec certains stéréoisomères par rapport à d'autres . Cela signifie que, parmi les isomères présents, une enzyme n'agira que sur ceux qui lui « conviennent ». Le reste des isomères restera inchangé.
64
Expliquer l’importances des enzymes dans l’étude de la physiologie.
Les enzymes sont des protéines essentielles pour toutes les fonctions biologiques, jouant un rôle clé dans la régulation et la réalisation des processus métaboliques. Elles permettent d’accélérer les réactions biochimiques nécessaires à la vie tout en assurant un contrôle précis de ces processus.
65
Nommer des médicaments qui ciblent les enzymes? (3)
Inhibiteurs de l’Angiotensine II
Pénicilline
Ibuprofène (Advil)
66
Comment les enzymes augmentent la vitesse des réactions biochimiques? (4)
1. Augmentation de la concentration locale des substrats
2. Contrôle de l'environnement du substrat
L’enzyme doit tous avoir avec lui (tous les éléments chimiques) (comme nous on a besoin de manger , de boire et autres, si il nous manque un truc on ne peux pas survivre, alors l’enzyme non plus)
3. Stabilisation de l'état de transition
4. Modification transitoire de l'enzyme (catalyse covalente)
67
Expliquer les caractéristiques du site actif (site catalytique) d’une enzyme concernant les résidus d'acides aminés avec le substrat.
Liaison avec le Substrat : Le site actif contient des résidus d'acides aminés qui interagissent avec le substrat. Ces interactions peuvent inclure des charges opposées, des dipôles, et des ponts hydrogène, permettant une liaison spécifique et souvent non covalente entre l'enzyme et le substrat.
68
Expliquer les caractéristiques du site actif (site catalytique) d’une enzyme avec son substrat concernant les liaisons.
Les interactions entre l'enzyme et le substrat dans le site actif sont généralement des liaisons faibles (comme des liaisons ioniques, des interactions hydrophobes, et des ponts hydrogène). Ces liaisons sont dynamiques, ce qui signifie qu'elles peuvent se former et se dissoudre facilement, permettant à l'enzyme de s'adapter au substrat.
69
Expliquer les caractéristiques du site actif (site catalytique) d’une enzyme avec son substrat concernant les changements de conformation. Pourquoi c'est nécessaire?
Lorsque l'enzyme se lie au substrat, il y a souvent un changement de conformation dans les deux molécules. Cette modification de structure est nécessaire pour l'activation du site catalytique et pour faciliter la réaction.
70
Expliquer les caractéristiques du site actif (site catalytique) concernant la stabilisation de l'état de transition. (La stabilisation provoque quoi?)
Le site actif favorise la formation de l'état de transition (une configuration intermédiaire entre le substrat et le produit) en le stabilisant. Cette stabilisation abaisse l'énergie d'activation nécessaire pour la réaction chimique.
71
Expliquer les caractéristiques du site actif (site catalytique) d’une enzyme concernant les résidus d'acides aminés pour la catalyse. (Rôles des résidus d'acides aminés)
Les résidus d'acides aminés présents dans le site actif sont essentiels pour le mécanisme catalytique. Ils peuvent participer directement à la réaction en agissant comme des donneurs ou accepteurs de protons, ou en formant des liaisons temporaires avec les substrats ou les intermédiaires.
72
Expliquer les caractéristiques du site actif (site catalytique) d’une enzyme concernant les mutations. (C'est quoi que ça fait les mutations?)
Les mutations qui surviennent dans le site actif peuvent altérer la capacité de l'enzyme à se lier au substrat ou à catalyser la réaction. Ces changements peuvent diminuer l'efficacité enzymatique ou rendre l'enzyme totalement inactive.
73
Expliquer les caractéristiques du site actif (site catalytique) d’une enzyme concernant l'influence du pH et de la température.
Le pH et la température peuvent affecter la structure et la fonction du site actif. Des variations extrêmes peuvent dénaturer l'enzyme ou altérer les interactions entre le site actif et le substrat, influençant ainsi l'activité enzymatique.
74
Expliquer les caractéristiques du site actif (site catalytique) d’une enzyme concernant les cofacteurs.
Certaines enzymes nécessitent des cofacteurs pour fonctionner correctement.
75
Définir les termes isoformes et isozyme dans le contexte d’une enzyme.
Les deux sont des synonymes. Ils sont tous les deux des enzymes avec les mêmes réactions, mais avec des fonctions biologiques différentes, car ils ont été codés par des gènes différents dans des milieux différent.
76
Expliquer le concept d’un essai enzymatique.
Un essai enzymatique est une méthode expérimentale permettant de mesurer l'activité d'une enzyme in vitro.
77
Quels sont les conditions contrôlées lors d'un essai enzymatique? (4)
* L'enzyme : purifiée ou partiellement purifiée.
* Le substrat : molécule sur laquelle l'enzyme agit.
* Le pH : optimisé pour la fonction de l'enzyme.
* La température : souvent celle optimale pour l'activité enzymatique.
78
Définir Vi
La vitesse initiale (Vi) correspond à la vitesse de réaction mesurée juste après le début de la réaction, avant que la concentration en produit ne soit significative.
79
Définir Vmax
La Vmax est la vitesse maximale d'une réaction enzymatique lorsque toutes les molécules de l'enzyme sont saturées de substrat. Cela correspond à la condition où augmenter la concentration en substrat n'augmente plus la vitesse de réaction, car tous les sites actifs sont occupés.
80
Définir la saturation
L'état de saturation est atteint lorsqu'une augmentation de la concentration en substrat n’entraîne plus d'augmentation de la vitesse de la réaction, indiquant que toutes les enzymes sont occupées par leur substrat. C'est à ce stade que la vitesse atteint la Vmax.
(Exemple des travailleurs)
81
Définir l'affinité
Facilité de l'enzyme à ce lié à son substrat.
82
Définir Km
Ça indique l'affinité approximative de l'enzyme avec son substrat.
C'est la concentration de substrat à laquelle la vitesse de réaction est à Vmax/2. (Vmax = V. lorsque état saturation max)
Plus le Km est faible, plus l'enzyme a une grande affinité pour son substrat, car elle atteint une demi-saturation à une faible concentration de substrat.
83
Définir Kd (constante de dissociation)
C’est la véritable mesure qui indique l’affinité de l’enzyme avec son substrat.
Plus la valeur du Kd est faible, plus l'affinité de l'enzyme pour le substrat est élevée.
84
Expliquer l'inhibition compétitive
L'inhibition compétitive est un type d'inhibition enzymatique où un inhibiteur et un substrat se font concurrence pour se lier au site actif de l'enzyme.
85
Donner les caractéristiques de l'inhibition compétitive (5)
* Compétition avec le ligand : L'inhibiteur se lie au site actif de l'enzyme, là où le substrat se fixerait normalement, empêchant ainsi la liaison du substrat.
* Similitude de forme : L'inhibiteur a une structure chimique similaire à celle du substrat, ce qui lui permet de s'insérer dans le site actif.
* Affinité relative : L'efficacité de l'inhibition dépend de l'affinité de l'inhibiteur par rapport à celle du substrat pour le site actif. Un inhibiteur avec une plus grande affinité peut désavantager le substrat.
* Concentration relative : Si la concentration de substrat est très élevée, elle peut surpasser l'inhibiteur et prendre le dessus dans la compétition pour le site actif.
* Effet sur Km et Vmax : L'inhibition compétitive augmente le Km apparent (diminution de l'affinité de l'enzyme pour le substrat), mais la Vmax reste inchangée. Cela signifie qu'une concentration suffisante de substrat peut toujours permettre à l'enzyme d'atteindre sa vitesse maximale (Vmax).
86
Expliquer l'inhibition non compétitive.
L'inhibition non-compétitive est un type d'inhibition enzymatique où l'inhibiteur se lie à l'enzyme, mais pas sur le site actif.
87
Donner les caractéristiques de l'inhibition non-compétitive (5)
* Site de liaison différent : Contrairement à l'inhibition compétitive, l'inhibiteur non-compétitif se lie à un autre site (site allostérique), distinct du site actif où le substrat se lie.
* Inhibiteur distinct du substrat : L'inhibiteur n'a pas besoin d'avoir une structure similaire au substrat car il ne compétitionne pas directement avec celui-ci pour le site actif.
* Pas d'effet théorique sur le Km : Dans le cas d'une inhibition non-compétitive stricte, l'affinité de l'enzyme pour son substrat (Km) n'est pas affectée, car l'inhibiteur ne perturbe pas la liaison du substrat au site actif. Le substrat peut toujours se lier avec la même affinité, mais l'enzyme-inhibiteur ne sera pas capable de catalyser la réaction.
* Diminution de Vmax : L'inhibiteur non-compétitif réduit la vitesse maximale (Vmax) de l'enzyme, car une partie des molécules enzymatiques est "désactivée" par l'inhibiteur, quelle que soit la concentration de substrat.
* Effet sur Km et Vmax dans des cas plus complexes : Dans certains cas, l'inhibiteur non-compétitif peut induire des changements conformationnels dans l'enzyme, ce qui affecte la liaison du substrat (modifiant ainsi le Km). Cela donne lieu à une inhibition mixte où à la fois Km et Vmax sont affectés.
88
Expliquer l'inhibition irréversible avec l'aide de ses caractéristiques. (4)
* Modification covalente de l'enzyme : L'inhibiteur forme une liaison covalente avec l'enzyme, modifiant sa structure et, par conséquent, son activité enzymatique de façon permanente.
* Perte d'enzyme : Une fois que l'enzyme est liée à l'inhibiteur de manière irréversible, elle est rendue inactive et perdue pour toute autre réaction.
* Effet irréversible : Contrairement à l'inhibition réversible, cet effet ne peut pas être inversé simplement en retirant l'inhibiteur ou en augmentant la concentration du substrat.
* Inhibiteurs "suicide" : Ces inhibiteurs se lient initialement à l'enzyme comme un substrat normal, mais au cours de la réaction, ils modifient de façon covalente l'enzyme, la rendant inactive de façon irréversible.
89
Expliquer l’importance de la biochimie dans l’étude de la physiologie et des pathologies humaines.
La biochimie joue un rôle central dans l’étude de la physiologie et des pathologies humaines en fournissant une compréhension approfondie des processus moléculaires qui régulent le fonctionnement des cellules et des tissus.
90
Décrire l’organisation générale des voies métaboliques
Une voie métabolique est un ensemble de réactions chimiques catalysées par une série d'enzymes qui agissent de manière séquentielle. Chaque réaction constitue une étape d'un processus complexe de synthèse ou de dégradation d'une molécule biologique finale. Dans une voie métabolique, le produit de la réaction catalysée par une enzyme sert de substrat pour la réaction suivante.
Les voies métaboliques peuvent être linéaires, ramifiées (ou branchées), voire cycliques.
On distingue les voies métaboliques aboutissant à la synthèse d'une molécule, dites voies anaboliques, et celles qui permettent la dégradation d'un composé, dites voies cataboliques.
(???)
91
Définir anabolisme
Synthèse
Voies anaboliques : Construisent des molécules complexes à partir de précurseurs plus simples, nécessitant de l'énergie. Exemples : biosynthèse des acides gras, synthèse des protéines)
91
Définir catabolisme
Dégradation
Le catabolisme regroupe l'ensemble des réactions biochimiques de dégradation des molécules qui se déroulent dans l'organisme.
92
Définir les éléments requis pour une réaction biochimique (4)
- Des groupements fonctionnels
- Des cofacteurs
- De l'énergie
- Une enzyme
93
Définir les substrats dans une voie métabolique et leurs caractéristiques
* Définition : Les substrats sont les molécules initiales sur lesquelles agissent les enzymes au début d'une voie métabolique.
* Caractéristiques : Ils sont souvent des molécules simples ou des intermédiaires qui seront transformés au cours de la voie métabolique. Ils peuvent être des nutriments, des produits de dégradation, ou des molécules synthétisées dans d'autres voies.
94
Définir c'est quoi une enzyme dans une voie métabolique et ses caractéristiques
* Définition : Les enzymes sont des protéines (ou parfois des ARN) qui catalysent les réactions chimiques dans une voie métabolique.
* Caractéristiques : Chaque enzyme est spécifique à une réaction particulière et permet de réduire l'énergie d'activation nécessaire pour que la réaction se produise. Les enzymes régulent également la vitesse des réactions métaboliques.
95
Définir les produits dans une voie métabolique et leurs caractéristiques
* Définition : Les produits sont les molécules résultant des réactions enzymatiques dans une voie métabolique.
* Caractéristiques : Les produits peuvent être des molécules intermédiaires qui seront ensuite transformées par d'autres enzymes ou des produits finaux qui peuvent être utilisés par la cellule ou excrétés.
96
Définir les intermédiaires dans une voie métabolique et leurs caractéristiques
* Définition : Les intermédiaires sont les molécules formées au cours de la voie métabolique entre le substrat initial et le produit final.
* Caractéristiques : Ils sont souvent réactifs et peuvent servir de points de régulation pour la voie métabolique. Ils peuvent aussi être utilisés dans d'autres voies métaboliques ou servir de précurseurs pour d'autres molécules.
97
Définir les cofacteurs/coenzymes dans une voie métabolique et leurs caractéristiques
* Définition : Les coenzymes sont des molécules organiques non protéiques nécessaires à l'activité enzymatique, tandis que les cofacteurs sont des ions métalliques ou des molécules non organiques.
* Caractéristiques : Les coenzymes et cofacteurs aident les enzymes à catalyser les réactions chimiques en participant à la transformation des substrats. Par exemple, les vitamines souvent agissent comme coenzymes.
98
Définir les régulateurs dans une voie métabolique et leurs caractéristiques
* Définition : Les régulateurs sont des molécules qui modulent l'activité des enzymes dans une voie métabolique.
* Caractéristiques : Ils peuvent être des activateurs ou des inhibiteurs et affecter la vitesse de la voie métabolique. Les régulateurs peuvent être des produits finaux (rétro-inhibition), des molécules signal (comme des hormones) ou des modifications covalentes des enzymes (comme la phosphorylation).
99
Définir le flux métabolique d’une voie métabolique et ses caractéristiques
* Définition : Le flux métabolique est la vitesse à laquelle les molécules passent à travers une voie métabolique.
* Caractéristiques : Il dépend de la concentration des substrats, des produits, des enzymes disponibles et de la présence de régulateurs. Le flux métabolique peut être modifié en réponse à des besoins physiologiques ou des conditions environnementales.
100
Définir les cycles métaboliques dans une voie métabolique et leurs caractéristiques
* Définition : Certains processus métaboliques forment des cycles, où les produits finaux peuvent être réutilisés pour régénérer les substrats initiaux.
* Caractéristiques : Les cycles métaboliques permettent une régulation fine et une efficacité accrue, comme le cycle de Krebs (ou cycle de l’acide citrique) dans la respiration cellulaire.
101
Expliquer sommairement les raisons(6) expliquant l’expression différentielle des différentes voies métaboliques dans différents tissue/cellules.
Fonction spécifique des tissus: Chaque tissu ou type cellulaire a des fonctions biologiques spécifiques qui déterminent les voies métaboliques qu'il utilise.
Besoins énergétiques : Les besoins énergétiques varient selon le type de cellule.
Expression de la régulation génétique :L'expression des gènes codant pour les enzymes métaboliques est régulée à différents niveaux.
Régulation hormonale : Les hormones régulent les voies métaboliques en fonction des signaux externes et internes, comme la disponibilité des nutriments ou les besoins énergétiques.
Conditions environnementales : Les conditions environnementales, telles que la disponibilité en nutriments, les niveaux d'oxygène, et le stress oxydatif, influencent l'expression des voies métaboliques.
Cycle cellulaire et état de développement : Les besoins métaboliques changent au cours du cycle cellulaire et du développement. Les cellules en division rapide peuvent avoir des besoins différents par rapport aux cellules différenciées.
102
Nommer les caractéristiques (5) générales des réactions régulées des voies métaboliques
1. Réaction Irréversible
2. Étapes limitantes détermine la vitesse de réaction
3. Localisation de l'étape régulée
4. Régulation enzymatique (allostérie et phosphorylation)
5. ΔG et direction des réactions
103
Définir les points clés de la régulation par expression des enzymes et expliquer ses inconvénients + limite
* Augmentation du flux métabolique : Si on a besoin d'accélérer une voie métabolique (comme la néoglucogenèse pendant le jeûne), on produit plus de l'enzyme clé qui contrôle cette voie.
* Régulé par les hormones : Par exemple, le glucagon (hormone du jeûne) augmente la production d'enzymes comme la PEPCK pour stimuler la néoglucogenèse.
* Inconvénients :
o Processus lent : Cela prend du temps (plusieurs heures), car il faut d'abord fabriquer l'enzyme (transcription + traduction).
o Demande beaucoup d’énergie : Produire et dégrader des enzymes consomme de l'énergie.
o Difficile à renverser : Si on veut réduire l'activité, il faut dégrader l'enzyme, ce qui prend du temps aussi.
Limites :
Ce processus est lent et ne permet pas des réponses rapides aux changements. Pour des ajustements rapides, d'autres mécanismes existent, comme la phosphorylation ou la régulation allostérique.
104
Nommer les caractéristiques particulières(6) de la régulation allostérique.
1. Liaison réversible et non covalente :
o Le régulateur allostérique se fixe de manière réversible à l'enzyme par des liaisons non covalentes, comme le fait un substrat sur son site catalytique.
2. Site allostérique distinct du site catalytique :
o Le régulateur allostérique se fixe sur un site différent du site catalytique, appelé site allostérique. Ce site est aussi sélectif que le site catalytique, permettant des interactions spécifiques.
3. Effet sur l’enzyme :
o La régulation allostérique peut :
Stimuler l’activité de l’enzyme (activation allostérique).
Inhiber l’activité de l’enzyme (inhibition allostérique).
4. Modification de Km ou Vmax :
o Le régulateur allostérique peut affecter :
Km (affinité pour le substrat) : si la liaison modifie la facilité avec laquelle l'enzyme fixe son substrat.
Vmax (vitesse maximale) : si la liaison change la capacité maximale de l'enzyme à transformer son substrat.
5. Changements de conformation :
o La liaison du régulateur allostérique change la conformation de l’enzyme ou son interaction avec d’autres sous-unités, modifiant ainsi l’activité catalytique.
6. Rétro-inhibition :
o Dans une voie métabolique, le régulateur allostérique est souvent le produit final de la voie, jouant un rôle d’inhibiteur pour éviter une surproduction, assurant ainsi un équilibre.
7. Régulation multiple :
o Une enzyme allostérique peut avoir plusieurs régulateurs allostériques (activateurs ou inhibiteurs), permettant une modulation fine de l'activité en fonction des besoins métaboliques.
105
Définir les caractéristiques principales(4) des modifications post-traductionnelles dans la régulation des enzymes des voies métaboliques.
1. Rapides : Contrairement à la régulation de l'expression, ces modifications sont beaucoup plus rapides et permettent des réponses quasi immédiates aux changements dans l’environnement cellulaire.
2. Réversibles (pour la plupart) : Contrairement à la protéolyse, la majorité des modifications covalentes peuvent être retirées, ce qui permet un contrôle précis et flexible de l’activité enzymatique.
3. Ciblées : Ces modifications peuvent affecter des régions spécifiques de l'enzyme pour modifier soit son activité directement, soit ses interactions avec d'autres protéines.
4. Multiples : Une même enzyme peut subir plusieurs modifications en même temps, ce qui permet un ajustement fin et dynamique de son activité.
106
Expliquer les caractéristiques des régulations par sous-unités régulatrices
Certaines enzymes ont besoin d'une sous-unité protéique pour fonctionner...
1. Contrôle rapide : Ce mécanisme permet à l’enzyme de s’adapter rapidement en fonction des signaux que reçoit la cellule.
2. Sensibilité aux signaux : Les sous-unités peuvent soit activer ou inhiber l'enzyme. Ainsi, l'enzyme peut être activée ou inhibée en fonction des signaux internes (comme l’AMPc) ou externes (comme des hormones).
3. Réversibilité :
o Ce contrôle est réversible, ce qui signifie que l’enzyme peut être activée ou désactivée rapidement selon les besoins de la cellule.
107
Expliquer le processus de phosphorylation
La phosphorylation est le processus d'ajout d'un groupement phosphate (PO₄³⁻) à une molécule, généralement une protéine ou un métabolite. (Avec kinase)
(La déphosphorylation est le contraire avec l'aide de la phosphatase)
108
Définir les caractéristiques générales des monosaccharides(4)
- Sucres simples (oses simples)
- Contiennent entre 3 à 7 carbones
- Souvent présent sous forme cyclique
- Caractérisé par la présence de groupements hydroxyles + un aldéhyde ou une cétone
109
Définir aldose + exemple
Monosaccharide contenant une fonction aldéhyde (-CHO) sur le carbone 1. Exemple : le glucose.
110
Définir cétose + exemple
Monosaccharide contenant une fonction cétone (C=O) sur le carbone 2. Exemple : le fructose.
111
Identifier les carbones asymétriques sur les oses
Sur un aldohexose, comme le glucose, les carbones asymétriques sont sur le C2, C3, C4 et C5.
Sur un cétohexose, comme le fructose, les carbones asymétriques sont sur le C3, C4 et C5.
Autre???
112
Quels sont les formes prédominantes de oses dans la nature?
Pour l'aldohexose (glucose) : D-glucopyranose
Pour le cétohexose (fructose) : D-fructofuranose
113
Distinguer dihydroxyacétone et glycéraldéhyde (type, structure et carbone asymétrique)
Dihydroxyacétone:
* Type : Cétose.
* Structure : Une cétone au centre et de chaque côté un alcool (hydroxyle) avec deux hydrogènes.
* Carbone asymétrique : Aucun, car tous les carbones ont au moins deux substituants identiques.
Glycéraldéhyde:
* Type : Aldose.
* Structure : Au centre on a un alcool (hydroxyle) avec un hydrogène. En bas, un alcool (hydroxyle) et en haut un aldéhyde.
* Carbone asymétrique : C2, ce qui donne deux énantiomères (D- et L-glycéraldéhyde).
114
Distinguer le fructose du glucose et du galactose (mais pas glucose de galactose).
(Type, structure linéaire, forme cyclique prédominante et carbones asymétriques)
Fructose :
* Type : Cétohexose (cétose).
* Structure linéaire : Fonction cétone sur le carbone 2 (C=O sur C2).
* Forme cyclique prédominante : Furanose (cycle à 5 atomes).
* Carbones asymétriques : 3 (C3, C4, C5).
Glucose et Galactose :
* Type : Aldohexoses (aldoses).
* Structure linéaire : Fonction aldéhyde sur le carbone 1 (CHO sur C1).
* Forme cyclique prédominante : Pyranose (cycle à 6 atomes).
* Carbones asymétriques : 4 (C2, C3, C4, C5).
115
Définir acétal
* Composé organique dérivé d'un aldéhyde ou d'une cétone.
* 2 Groupe OR3
116
Définir pyranose
* Forme cyclique d'un ose ayant un cycle à 6 atomes (5 carbones et 1 oxygène).
* Nommé d'après la ressemblance avec le cycle de pyrane.
117
Définir hémiacétal
* 1 Groupe OR3 et 1 Groupe OH
* Les hémiacétals cycliques se forment dans les oses, par réaction intramoléculaire. (mais pas pour acétal)
118
Définir furanose
* Forme cyclique d'un ose ayant un cycle à 5 atomes (4 carbones et 1 oxygène).
* Nommé d'après la ressemblance avec le cycle de furane.
119
Connaitre les différentes formes(2) cycliques des hexoses, incluant leur forme prédominante.
a. Forme pyranose (cycle à 6 atomes)
* C'est la forme où un cycle de 6 atomes se forme, avec 5 atomes de carbone et 1 atome d'oxygène.
* Exemple : le glucose forme du glucopyranose.
* Forme prédominante : β-D-glucopyranose (cycle à 6 atomes)
b. Forme furanose (cycle à 5 atomes)
* C'est la forme où un cycle de 5 atomes se forme, avec 4 atomes de carbone et 1 atome d'oxygène.
* Exemple : le fructose forme du fructofuranose.
* Forme prédominante : β-D-fructofuranose (cycle à 5 atomes)
120
Définir épimères + exemples
Les épimères sont des types d'isomères spécifiques dans les molécules de sucres. Ce sont des monosaccharides qui diffèrent l'un de l'autre par la configuration autour d'un seul atome de carbone asymétrique (appelé carbone chiral), tandis que tous les autres centres chiraux sont identiques.
Exemples d'épimères :
D-glucose et D-mannose : Ils sont épimères au niveau du carbone 2, c’est-à-dire qu’ils ne diffèrent que par l’orientation du groupe hydroxyle (-OH) sur ce carbone.
D-glucose et D-galactose : Ils sont épimères au niveau du carbone 4.
121
Définir les liaisons glycosidiques et connaitre leur nomenclature
* Glycoside : Une molécule qui contient une liaison glycosidique.
* Glucoside : Une molécule contenant une liaison glycosidique entre l’hémiacétal d’un glucose et d’une autre molécule (Ex. Glucose avec un lipide)
* Galactoside : Une molécule contenant une liaison glycosidique entre l’hémiacétal d’un galactose et une autre molécule.
122
Connaitre la composition du sucrose + un exemple + liaison
Composé d'une molécule de glucose et d'une molécule de fructose.
Exemple : Sucre de table
Lié par une liaison a1 2
123
Connaitre la composition du lactose + un exemple + liaison
Composé d'une molécule de galactose et d'une molécule de glucose.
Exemple : Sucre dans le lait
Lié par une liaison ß1 4
124
Connaitre la composition du maltose + exemple + liaison
Composé de deux molécules de glucoses
Exemple : Produit de dégradation de l’amidon (Genre sucre dans la bière)
Lié par une liaison a1 4
125
Nommer les rôles des polysaccharides. (7)
1. Réserve d'énergie
2. Rôle structurel
3. Communication cellulaire et reconnaissance
4. Hydratation et protection
5. Régulation osmotique
6. Défense
126
Décrire les structures de l'amidon
* Amylose :
o Structure hélicoïdale non ramifiée (forme linéaire)
o Chaînes de glucose reliées par des liaisons α-1,4-glycosidiques
* Amylopectine :
o Dans l'ensemble, structure ramifiée (forme branchée)
o Quelques sections hélicoïdales (pas régulier, car forme linéaire jamais assez longue pour que sa structure soit une hélice)
o Constituée de chaînes de glucose reliées par des liaisons α-1,4-glycosidiques
o Constituée de liaisons α-1,6-glycosidiques aux points de ramification (sur partie linéaire) tous les 24 à 30 résidus.
127
Décrire la structure du glycogène + rôle
* Semblable à l'amylopectine, mais beaucoup plus ramifié.
* Composé de liaisons α-1,4-glycosidiques pour les chaînes principales.
* Possède des liaisons α-1,6-glycosidiques (point de ramification) tous les 8 à 12 résidus.
* Permet un stockage compact du glucose et un accès rapide à celui-ci.
128
Décrire la structure de la cellulose
* Similaire à l’amylose, mais structure linéaire au lieu d’hélicoïdale
* Composée de chaînes linéaires de β-glucose, reliées par des liaisons β-1,4-glycosidiques.
* Les chaînes s'organisent en microfibrilles, qui confèrent une grande rigidité.
* Les liaisons hydrogène entre les chaînes adjacentes offrent une résistance élevée et renforcent la structure.
129
Expliquer pourquoi certains polysaccharides ne peuvent être digérés par les mammifères (4 raisons)
Liaisons Glycosidiques : Les polysaccharides digestibles des mammifères ont des liaisons α-1,4-glycosidiques. Or, ceux non digestibles comme la cellulose contiennent des liaisons β-1,4-glycosidiques, que les enzymes digestives des mammifères ne peuvent pas hydrolyser.
Absence d'Enzymes : Les mammifères n'ont pas les enzymes nécessaires (comme la cellulase) pour dégrader certains polysaccharides.
Structure Rigide : La structure linéaire et rigide de la cellulose rend l'accès aux enzymes difficile.
Microbiote : La plupart des mammifères manquent de bactéries capables de décomposer la cellulose, limitant leur capacité à l'utiliser comme source d'énergie.
130
Comment on identifie des sucres aminés?
Les sucres aminés sont des monosaccharides modifiés où un groupe hydroxyle (-OH) est remplacé par un groupe amine (-NH₂). (Dérivé des monosaccharides qui contiennent des a.a et un groupe amine))
131
Nommer les rôles des sucres aminés.
1. Glycosylation
2. Polymères structuraux
132
Les sucres aminés forment des polymères essentiels pour la structure. Nomme 2 exemples ainsi que l'endroit où il se situe.
* Chitine : Un polymère de N-acétylglucosamine, il constitue l’exosquelette des insectes et des crustacés.
* Acide hyaluronique : Un polysaccharide formé d'acide glucuronique et de N-acétylglucosamine, il est un composant clé de la matrice extracellulaire des mammifères. (Acide D-glucoronique: glucose avec l’hydroxyle en C6 remplacé par un carboxyle (le nom vient du fait qu’il est trouvé dans l’urine))
133
Dans la nomenclature des oses, pourquoi l'aldose et la cétone se nomme comme ça?
Dans une chaîne carbonée lorsqu'il y a une fonction aldéhyde sur un C1, on l'appel un aldose.
Dans une chaîne carbonée lorsqu'il y a une fonction cétone sur un C2, on l'appel cétose.
134
Comment les oses sont nommés? (2)
1. Nommés par le nombre de carbones.
Ex: Triose (3C), Tétrose (4C), Pentose (5C), Hexose (6C).
2. Nommés par la fonction présente.
Ex : Aldose ou cétose
135
Comment on nomme un monosaccharide avec une fonction cétone(cétose) et 6 carbones?
Cétohexose
136
Dans la nomenclature, la désignation D/L dépend de quoi?
La désignation D/L dépend de l’orientation du groupement hydroxyle (OH) sur l'avant-dernier carbone.
137
Selon Fisher et la conformation linéaire des molécules, un OH à gauche veut dire quoi et un OH à droite veut dire quoi?
Un OH à gauche veut dire que la molécule est L.
Un OH à droite veut dire que la molécule est D.
138
Selon Haworth et la conformation cyclique des molécules, un CH2OH en haut veut dire quoi et un CH2OH en bas veut dire quoi?
Un CH2OH en haut veut dire que la molécule est D.
Un CH2OH en bas veut dire que la molécule est L.
139
Dans la nomenclature des molécules les signes + et - définissent quoi? Une molécule est quoi dépendamment de si elle a un - ou un + ?
Ils définissent la déviation de la lumière.
Les molécules peuvent être lévogyres (-) ou dextrogyres (+).
140
Qu'est-ce que le dextrose?
C’est du D(+) glucose nommé différemment. Il est retrouvé dans notre sang.
141
Vrai ou Faux
Les trioses sont les monosaccharides les plus simples.
Vrai
142
Nommer deux exemples de trioses
Le glycéraldéhyde et le dihydroxyacétone
143
Comment on détermine si on met un alpha ou un bêta devant le nom d'une molécule?
α (alpha) : Si le groupe hydroxyle sur le carbone anomérique(C1) est en bas par rapport au plan du cycle.
β (bêta) : Si le groupe hydroxyle sur le carbone anomérique(C1) est en haut par rapport au plan du cycle.
144
Expliquer la caractéristique suivante des réactions régulées des voies métaboliques : Réaction Irréversible
Les étapes régulées sont souvent des réactions irréversibles. Cela signifie que leur changement d'énergie libre (ΔG) est très négatif, ce qui les empêche de se dérouler dans le sens inverse dans des conditions physiologiques normales.
145
Expliquer la caractéristique suivante des réactions régulées des voies métaboliques : Étapes limitantes détermine la vitesse de réaction
La réaction régulée est souvent l'étape limitante de la voie métabolique. Cela signifie qu'elle détermine la vitesse globale de la voie. Une fois que cette étape est franchie, les autres étapes peuvent se produire plus rapidement.
146
Expliquer la caractéristique suivante des réactions régulées des voies métaboliques : Localisation de l'étape régulée
Cette étape limitante et régulée se situe généralement au début ou à la fin de la voie. Au début, elle contrôle l'entrée des substrats dans la voie. À la fin, elle contrôle la libération des produits finaux. Bien qu’il soit plus rare, une étape limitante peut aussi se trouver au milieu de la voie métabolique.
147
Expliquer la caractéristique suivante des réactions régulées des voies métaboliques : Régulation enzymatique (allostérie et phosphorylation)
Les enzymes qui catalysent ces réactions sont souvent soumises à des mécanismes de régulation. Cela peut inclure des modifications allostériques, où la fixation de molécules effectrices régule l'activité de l'enzyme, ou encore la phosphorylation/déphosphorylation, des modifications post-traductionnelles qui activent ou inhibent l'enzyme.
148
Expliquer la caractéristique suivante des réactions régulées des voies métaboliques : ΔG et direction des réactions
Le changement d'énergie libre (ΔG) d'une réaction détermine si celle-ci peut se dérouler dans un sens ou l'autre.
* Si le ΔG est élevé (très négatif), la réaction est thermodynamiquement favorable et se produit toujours dans un seul sens.
* Si le ΔG est faible, la réaction est proche de l'équilibre et peut se dérouler dans les deux sens, ce qui permet une régulation plus flexible en fonction des besoins cellulaires.
149
Nommer les différents types de régulation des enzymes des voies métaboliques.
Régulation de l’expression des enzymes
Régulation allostérique
Modifications post-traductionnelles
Régulation par sous-unités régulatrices
150
Expliquer le fonctionnement des modifications irréversibles dans les modifications post-traductionnelles dans la régulation des enzymes des voies métaboliques. + Utile quand et pas très utile quand?
* Protéolyse : Processus au cours duquel des enzymes (protéase par exemple) sont activées en étant coupée de façon permanente. Une fois activée, elles restent active jusqu’à être dégradée.
* Utile pour des enzymes qui seraient toxiques si actives au mauvais endroit/moment
o Exemple : Les protéases (enzymes digestives) sont inactives jusqu’à ce qu’elles soient activées au bon moment et au bon endroit.
* Pas très utile si on veut exercer un contrôle réversible sur une voie métabolique
* C’est un contrôle utile, mais pas réversible (fac irréversible), donc peu adapté pour les voies métaboliques qui ont besoin d’être ajustées rapidement.
151
Expliquer le fonctionnement des modifications réversibles dans les modifications post-traductionnelles dans la régulation des enzymes des voies métaboliques et indiquer les types de modifications possible.
Fonctionne en changeant la charge et/ou l’encombrement stérique :
* Modifications réversibles ajoutant ou retirant des groupes chimiques (ex. : phosphorylation, acétylation, méthylation).
* Affectent la forme de l'enzyme, modifiant l'accessibilité de certaines régions fonctionnelles.
o Modification directement dans le site actif :
La modification peut avoir lieu directement dans le site actif, influençant la capacité de l'enzyme à lier le substrat ou à catalyser la réaction.
o Modification ailleurs dans l'enzyme :
Modifications dans des sites allostériques, entraînant des changements de conformation qui affectent la structure.
o Modification de l’interaction avec d'autres protéines :
Peut modifier l’interaction de l’enzyme avec des protéines activatrices ou inhibitrices, influençant ainsi l'activité enzymatique de manière positive ou négative.
152
Nommer le plus petit glucide qu'on peut faire avec un acétone et avec un aldéhyde.
Acétone : Dihydroxyacétone
Aldéhyde : Glycéraldéhyde
153
Les liaisons glycosidiques sont utilisés pourquoi?
Les liaisons glycosidiques entre deux monosaccharides sont à la base de la formation des disaccharides et des polysaccharides, qui sont utilisés comme source d’énergie ou pour le stockage des glucides.
Source d'énergie
Stockage des glucides
154
Nommer un exemple de polysaccharide avec le rôle de réserve d'énergie pour les plantes et un autre pour les animaux.
* Amidon (plantes) : Stocke l'énergie sous forme de glucose.
* Glycogène (animaux) : Stocké dans le foie(surtout) et les muscles(un peu moins) pour fournir rapidement du glucose.
155
Nommer un exemple de polysaccharide avec le rôle structural pour les plantes et un autre pour les arthropodes/champignons.
* Cellulose (plantes) : Constitue la paroi cellulaire et offre rigidité et résistance.
* Chitine (arthropodes et champignons) : Renforce les exosquelettes et les parois cellulaires.
156
Nommer deux exemples de polysaccharides avec le rôle de communication cellulaire et reconnaissance.
* Glycoprotéines et glycolipides : Impliqués dans la reconnaissance et l'adhésion cellulaire, ainsi que dans la signalisation.
157
Nommer un exemple de polysaccharide avec le rôle d'hydratation et protection.
* Acide hyaluronique : Hydrate les tissus, lubrifie les articulations.
158
Nommer un exemple de polysaccharide avec le rôle de régulation osmotique.
* Glycosaminoglycanes : Régulent la pression osmotique dans les tissus conjonctifs, maintenant l'hydratation et l'élasticité.
159
Nommer un exemple de polysaccharide avec le rôle de défense.
* Oligosaccharides de parois cellulaires (plantes) : Signalent et déclenchent des réponses de défense contre les agents pathogènes.
160
Expliquer qu'est-ce que la glycosylation.
Processus biologique dans lequel des chaînes de glucides sont ajoutées à des protéines, des lipides ou d'autres molécules organiques. C'est une modification post-traductionnelle essentielle pour la fonction, la structure et la stabilité des protéines.
161
Pour certaines enzymes, qui possèdent plusieurs sous-unités catalytiques, un cas particulier de régulation allostérique existe. Décrivez là. (5 points)
1. Site allostérique = site catalytique :
* Le site allostérique est en fait le site catalytique, mais situé sur une sous-unité différente de celle qui est déjà occupée par le substrat.
2. Coopérativité dans la liaison au substrat :
* La liaison d'un substrat à une sous-unité facilite la liaison d'autres substrats à d'autres sous-unités, augmentant ainsi la coopération entre elles.
3. Courbe sigmoïde :
* La relation entre la concentration de substrat et la vitesse de réaction forme une courbe sigmoïde, indiquant une réponse amplifiée suite à la liaison du substrat.
4. K₀.₅ plutôt que Kₘ :
* Utilise une constante de demi-saturation (K₀.₅) au lieu de la constante de Michaelis (Kₘ), représentant la concentration de substrat à laquelle l'enzyme est à moitié saturée, reflétant ainsi la coopérativité.
162
Différence entre site catalytique et site allostérique pour la fonction, la localisation, l'interaction et l'impact sur l'activité enzymatique.
1. Fonction :
Site catalytique : C'est la région où se produit la réaction chimique entre l'enzyme et le substrat. Il est responsable de la transformation du substrat en produit.
Site allostérique : C'est un site distinct de l'enzyme qui ne participe pas directement à la réaction catalytique. Il est impliqué dans la régulation de l'activité enzymatique en liant des molécules (activateurs ou inhibiteurs) qui modifient la conformation de l'enzyme.
2. Localisation :
Site catalytique : Situé généralement dans une région bien définie de l'enzyme, souvent à la surface où le substrat s'attache.
Site allostérique : Peut être situé à distance du site catalytique, sur une autre partie de la protéine, et il peut également exister dans plusieurs sous-unités d'enzymes multimériques.
3. Interaction :
Site catalytique : Interagit spécifiquement avec le substrat, permettant la formation du complexe enzyme-substrat.
Site allostérique : Interagit avec d'autres molécules (comme des régulateurs) qui influencent l'activité de l'enzyme, soit en l'augmentant (activation allostérique), soit en la diminuant (inhibition allostérique).
4. Impact sur l'activité enzymatique :
Site catalytique : L'activité dépend de la disponibilité du substrat et de la capacité du site catalytique à convertir ce substrat en produit.
Site allostérique : L'activation ou l'inhibition au site allostérique modifie la conformation de l'enzyme, affectant ainsi la capacité du site catalytique à fonctionner efficacement.
163
Expliquer l’importance de la biochimie dans l’étude de la physiologie et des pathologies humaines.
Fournie une compréhension approfondie des processus moléculaires qui régulent le fonctionnement des cellules et des tissus.
Assure la survie de l’homme/bien être
164
Décrire l’organisation générale des voies métaboliques en incluant la définition des voies métaboliques, l'interconnexion, les types de voies métaboliques (2), l'organisation des voies (3) et la régulation(3).
1. Définition des voies métaboliques :
* Ensemble de réactions chimiques catalysées par une série d'enzymes agissant de manière séquentielle.
* Chaque réaction constitue une étape dans la synthèse ou la dégradation d'une molécule biologique.
2. Interconnexion :
* Les voies métaboliques sont interconnectées, permettant un flux continu de métabolites.
* Les produits d'une voie peuvent servir de substrats pour d'autres voies.
3. Types de voies métaboliques :
* Voies anaboliques :
o Synthèse de molécules complexes à partir de précurseurs simples.
o Nécessitent de l'énergie (ex. : synthèse des protéines, acides gras).
* Voies cataboliques :
o Dégradation de molécules complexes en composants plus simples.
o Libèrent de l'énergie (ex. : glycolyse, cycle de Krebs).
4. Organisation des voies :
* Linéaires : Réactions successives où le produit d'une réaction devient le substrat de la suivante.
* Ramifiées (ou branchées) : Un produit peut suivre plusieurs chemins, permettant une régulation flexible.
* Cycliques : Le produit final revient au début du cycle, permettant une utilisation continue des intermédiaires (ex. : cycle de l'acide citrique).
5. Régulation :
* Les voies métaboliques sont régulées par des mécanismes enzymatiques :
o Rétro-inhibition.
o Activation allostérique.
o Modifications covalentes des enzymes.
165
Définir catabolisme et anabolisme
Catabolisme = Réactions de dégradation des molécules
Anabolisme = Réaction de synthèse des molécules
166
Définir les éléments requis pour une réaction biochimique (4)
* Des groupements fonctionnels particuliers sur les molécules impliquées
* Des cofacteurs (entre autres pour les réactions d’oxydoréduction)
* De l’énergie (ou libération d’énergie)
* Une enzyme qui catalyse la réaction
167
Définir les différents éléments d’une voie métabolique et leurs caractéristiques. (7)
Substrats : Molécule de départ qui subit des transformations
Enzymes : Protéine qui catalyse (accélère) une réaction chimique.
Produits : Molécules résultant des réactions enzymatiques
Intermédiaires : Molécule qui se forme temporairement au cours d'une voie métabolique, entre le substrat et le produit final.
Coenzymes et cofacteurs : Molécules non protéiques nécessaires au fonctionnement des enzymes.
Chemins métaboliques : Ensemble de réactions interconnectées qui aboutissent à un produit final.
Régulation : Peut se faire par inhibition ou activation d'enzymes, souvent en réponse à des signaux cellulaires ou à la concentration de substrats/produits.
Énergie : Nécessaire pour conduire les réactions métaboliques
168
Expliquer sommairement les raisons expliquant l’expression différentielle des différentes voies métaboliques dans différents tissue/cellules.
Les voies métaboliques s'expriment différemment dans les tissus en raison de leurs rôles spécifiques, de leurs besoins énergétiques, et de la régulation par les hormones et l'environnement. Cela permet à chaque cellule de s'adapter et de fonctionner efficacement selon ses fonctions dans l'organisme.
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Les cellules conservent leur réserve de glucose sous forme de polymère(granules) pour plusieurs raisons. Nomme les.(3)
* 1 molécule vs des milliers de molécules de glucose
* Diminue l’osmolarité du milieu intracellulaire
* Permet de maintenir une concentration intracellulaire de glucose très faible – import de glucose
dans la cellule
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Vrai ou Faux
Les voies métaboliques ne sont pas toujours utilisées dans tous les tissus.
Vrai
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Les cellules différentiées utilises quelle type de métabolisme contrairement aux cellules en prolifération?
* Prolifération: glycolyse anaérobique
* Cellules différentiées: phosphorylation oxydative
