Examen 1 Flashcards
Qui suis-je?
Je suis un hydrocarbure saturé, constitué que d’atomes de carbone et d’hydrogène liés entre eux par des liaisons simples. Les atomes de carbone sont reliés à un nombre maximal d’atomes d’hydrogène.
Alcane
Qui suis-je?
Je suis un hydrocarbure insaturé, caractérisé par la présence d’au moins une double liaison covalente entre deux atomes de carbone.
Alcène
Quel est la différence entre une liaison cis et une liaison trans?
Une molécule est dite « cis » par la présence des groupes prioritaires du même côté de la double liaison carbone-carbone. Alors qu’une molécule est dite « trans » si les groupes prioritaires se trouvent de part et d’autre de la double liaison carbone-carbone.
De quel groupement fonctionnel s’agit-il?
Ce groupement comporte le groupe caractéristique (ou groupe fonctionnel) -CHO et fait partie de la famille des composés carbonylés. Il comporte un des atomes de carbone primaire.
Aldéhyde
De quel groupement fonctionnel s’agit-il?
Il s’agit d’un atome d’hydrogène lié à un atome d’oxygène, qui est à son tour lié au reste de la molécule. Nous représentons ce groupe par -OH.
Alcool (hydroxyle)
De quel groupement fonctionnel s’agit-il?
Ce groupement fait partie de la famille des composés carbonylés et il porte un carbone secondaire.
Cétone
De quel groupement fonctionnel s’agit-il?
Ce groupement est composé du groupe hydroxyle OH, caractéristique des alcools et du groupe carbonyle C=O, caractéristique des aldéhydes et des cétones.
Acide carboxylique
De quel groupement fonctionnel s’agit-il?
Ce groupement est formé d’un atome lié simultanément à un atome d’oxygène par une double liaison et à un groupement alkoxyle.
Ester
De quel groupement fonctionnel s’agit-il?
Ce groupe fonctionnel est caractérisé par un atome d’azote avec une paire d’électrons solitaires, lié de manière covalente à au moins un groupe organique hydrocarboné.
Amine
De quel groupement fonctionnel s’agit-il?
Ce groupe fonctionnel est un groupe fonctionnel ou radical composé d’un atome de phosphore lié à quatre atomes d’oxygène (trois liaisons simples et une double liaison).
Phosphate
De quel groupement fonctionnel s’agit-il?
Ce groupe fonctionnel est un composé de formule générale R–SH, où R est un radical organique (alkyle ou aryle) et –SH le groupe sulfhydryle.
Thiol
Donner des exemples de molécules d’intérêt biochimique ayant ces groupements fonctionnels.
Glucide = Glucose
Protéine = Acide aminé
Lipide = Cholestérol
Comment définir et identifier un carbone asymétrique?
Si les quatre substituants sont tous différents les uns des autres, le carbone est asymétrique. Si deux substituants ou plus sont identiques, le carbone n’est pas asymétrique.
Qu’est-ce qu’un énantiomère?
(Molécule miroir)
Chacune des deux entités moléculaires, ou plus généralement espèces chimiques, qui sont images l’une de l’autre dans un miroir et qui ne sont pas superposables.
Expliquer l’importance biologique d’un énantiomère.
Chaque énantiomère d’une molécule peut avoir des effets différents lorsqu’il est utilisé dans des médicaments. En effet, le corps est très sélectif sur le plan chiral et réagit différemment à chaque énantiomère, produisant ainsi des effets pharmaceutiques différents.
Expliquer l’effet du pH sur les réactions biochimiques.
Selon le pH, les charges vont changer sur les groupements. Certains préfères l’acide fort et d’autres vont préférer les acides faibles, cela dépend de leur molécule et de la réaction.
Définir acide fort
Un acide fort est un acide qui se dissocie totalement dans l’eau.
Définir acide faible
Un acide faible est un acide qui ne se dissocie pas totalement dans l’eau.
Comment définir pKa? calcul
pKa = -log10 (Ka) = log10 ((HA)/(A-)(H+))
voir word c’est plus clair
Expliquer l’importance de pKa pour la compréhension des réaction biochimiques.
Le pKa permet de déterminer la force d’un acide.
Plus pka est fort, plus acide est faible. et le contraire aussi
Plus acide est faible, moins la solution sera dissous. le contraire est aussi vrai.
Définir liaison covalente et liaison non-covalente
Lorsque deux atomes partagent une même paire d’électrons, le résultat est une liaison covalente.
Une liaison non-covalente diffère d’une liaison covalente parce qu’elle n’implique pas le partage d’électrons, mais implique plutôt des interactions électromagnétiques entre molécules.
Définir et reconnaitre les liaisons hydrogène
Une liaison hydrogène est l’interaction d’un atome d’hydrogène avec une charge positive partielle, dans un dipôle tel que l’eau, avec des électrons non appariés provenant d’un autre atome, appartenant à la même molécule ou à une molécule différente. (donc covalent ou/et non-covalent)
Définir et reconnaitre les dipôles
Un dipôle est une molécule ou une partie de molécule qui possède un moment dipolaire(Deux charges égales en valeur absolue mais de signe opposé) et une direction allant du centre de la charge négative vers le centre de la charge positive.
Définir et reconnaitre les liaisons ioniques.
La liaison ionique se produit toujours entre des ions chargés positivement, appelés cations, et des ions chargés négativement, appelés anions.
Si il y a des + et des - c’est qu’il y a des liaisons ioniques.
Définir et reconnaitre les liaisons hydrophobes.
Liaison non polaire entre deux atomes. Molécule qui agit avec molécule non polaire.
Les molécules non polaires et peu polarisables ont tendance à se regrouper, ce qui crée une force de liaison hydrophobe.
Définir hydrolyse
L’hydrolyse est la décomposition chimique d’un corps par fixation d’eau. (dégradation)
Définir condensation
La condensation est une réaction de jonction entre deux ou plusieurs entités moléculaires aboutissant à un seul produit et qui s’accompagne généralement de l’élimination d’une petite molécule (eau, ammoniac, etc.).
Expliquer le rôle de l’hydrolyse et de la condensation en biochimie.
En chimie organique, l’hydrolyse est présentée comme la réaction opposée à la condensation. Dans ce contexte, une molécule organique et de l’eau réagissent en rompant une liaison covalente pour former deux molécules organiques avec des groupes fonctionnels comprenant les atomes de la molécule d’eau.
(eau libre = réaction de condensation) (Deux molécules sans la présence de molécules d’eau= réaction de l’hydrolyse)
Définir énergie d’activation.
L’énergie d’activation est la quantité d’énergie minimale requise pour démarrer une réaction chimique, qu’elle soit endothermique ou exothermique.
Définir le terme énergie libre (∆G).
C’est la différence d’énergie entre les réactifs et les produits. Le résultat va indiquer dans quelle sens la réaction va aller.
Quel est l’importance de l’énergie libre (∆G) pour les réactions chimiques?
L’énergie libre est essentielle pour comprendre quelles réactions chimiques peuvent se produire dans un système. Elle permet aussi de déterminer si une réaction nécessite un catalyseur pour abaisser l’énergie d’activation.
Que ce passe-t-il si ΔG est positif?
La réaction ne sera pas spontanée et nécessitera un apport en énergie externe pour se produire (réaction endergonique)
Que ce passe-t-il si ΔG est négatif?
La réaction sera spontanée et elle pourra se dérouler sans apport énergétique externe (réaction exergonique)
Définir endergonique.
Si ΔG est positif, la réaction nécessite un apport d’énergie externe pour se produire. (Énergie produite insuffisante pour démarrer la réaction)
Définir exergonique.
Si ΔG est négatif, la réaction peut se dérouler sans apport d’énergie externe. (Énergie produite est suffisante)
Expliquer les différences entre une réaction réversible et une réaction qui ne l’est pas. (Sens de la réaction)
o Réversible : S’effectue dans les deux sens.
o Irréversible : Ne s’effectue que dans un seul sens.
Expliquer les différences entre une réaction réversible et une réaction qui ne l’est pas. (Équilibre)
o Réversible : Atteint un état d’équilibre dynamique.
o Irréversible : Aucune possibilité d’équilibre dynamique. (Aucun processus de retour vers les réactifs, la réaction est terminé)
Expliquer les différences entre une réaction réversible et une réaction qui ne l’est pas. (Énergie libre)
o Réversible : ∆G proche de zéro à l’équilibre.
o Irréversible : ∆G est fortement négatif (réaction spontanée).
Expliquer les différences entre une réaction réversible et une réaction qui ne l’est pas. (Modification des conditions)
o Réversible : Les conditions extérieures (température, pression) peuvent influencer l’équilibre.
o Irréversible : Les modifications des conditions ont peu d’effet une fois la réaction terminée.
Définir le terme constante d’équilibre.
C’est le rapport des concentrations des produits et des réactifs lorsqu’ils atteignent l’équilibre. Elle représente une mesure de l’avancée d’une réaction au moment où elle atteint l’équilibre.
Que ce passe-t-il si la constante d’équilibre est plus petite que 1 (entre 0 et 1)?
Les substrats sont favorisés, donc la réaction est peu probable.
Substrat favorisé = Delta G positif = besoin d’énergie extérieur= moins probable que l’autre réaction parce que endergonique
Que ce passe-t-il si la constante d’équilibre est plus grande que 1?
Les produits sont favorisés, donc la réaction ira juste dans un sens.
Qu’elles sont les facteurs influençant l’équilibre d’une réaction chimique?
Température, concentration, pression et deltaG
Pourquoi les concentrations influencent l’équilibre des réactions chimiques?
Car un ajout ou un retrait d’un ou de plusieurs réactifs ou produits apportent des déséquilibres importants, ce qui provoque des modifications supplémentaires pour ramener le système à l’équilibre.
La modification de la concentration ou de la pression perturbe un équilibre parce que le quotient de réaction s’éloigne de la valeur d’équilibre.
Pourquoi les changement de pression/volume influencent l’équilibre des réactions chimiques?
Si plus de pression = besoin de plus d’énergie d’activation, car les molécules sont compresser.
Car la position d’équilibre change lorsque la pression ou le volume change.
À noter que l’ajout d’un gaz qui ne fait pas partie de l’équilibre ne perturbera pas l’équilibre.
La modification de la concentration ou de la pression perturbe un équilibre parce que le quotient de réaction s’éloigne de la valeur d’équilibre.
Pourquoi les changement de température influencent l’équilibre des réactions chimiques?
Un changement de température modifie la valeur de la constante d’équilibre.
L’augmentation de la température de la réaction augmente l’énergie interne du système. Ainsi, l’augmentation de la température a pour effet d’augmenter la quantité d’un des produits de cette réaction.
À noter que l’ajout d’un catalyseur n’influence pas l’équilibre chimique, mais seulement la vitesse pour atteindre l’énergie d’activation.
Définir le terme énergie d’activation
C’est l’énergie requise pour surmonter la barrière énergétique.
L’énergie d’activation est la quantité d’énergie nécessaire pour que des réactifs puissent se transformer en produits au cours d’une réaction chimique.
Expliquer comment la variation d’énergie libre affecte les réactions chimiques.
o Réaction Spontanée : Si ΔG est négatif, la réaction est spontanée dans le sens direct (vers les produits). Cela signifie que les produits sont plus stables que les réactifs et que la réaction libère de l’énergie. (Exergonique) (Si le début est énervé = assez d’énergie)
o Réaction Non Spontanée : Si ΔG est positif, la réaction n’est pas spontanée dans le sens direct. Les réactifs sont plus stables que les produits, et la réaction nécessite un apport d’énergie pour se produire. (Endergonique) (Si le début est stable = besoin de les énervé)
Expliquer comment la variation de l’énergie d’activation affecte les réactions chimiques. (Par rapport à la vitesse de la réaction et à la température)
o Vitesse de Réaction : L’énergie d’activation détermine la vitesse à laquelle une réaction atteint l’équilibre. Une énergie d’activation élevée signifie que la réaction est lente, car il y a moins de molécules ayant suffisamment d’énergie pour surmonter la barrière d’activation. Une énergie d’activation faible signifie que la réaction est plus rapide.
o Influence de la Température : Une augmentation de la température fournit plus d’énergie cinétique aux molécules, ce qui augmente la proportion de molécules ayant une énergie suffisante pour atteindre l’énergie d’activation. Cela accélère la réaction.
Définir les rôles de l’ATP.
Il s’agit de la molécule principale pour le stockage d’énergie cellulaire. (et libère des phosphates)
Dans la biochimie de tous les êtres vivants connus, l’ATP fournit l’énergie nécessaire aux réactions chimiques du métabolisme, au déplacement, à la division cellulaire, ou encore au transport actif d’espèces chimiques à travers les membranes biologiques.
Définir l’importance de l’ATP dans les réactions biochimiques.
L’ATP (adénosine triphosphate) est crucial dans les réactions biochimiques car il fournit l’énergie nécessaire pour de nombreux processus cellulaires.
Définir l’oxydation
Réaction chimique défini comme une molécule qui a une perte d’électron (La substance oxydée perdra généralement aussi des H+ et peut alternativement gagner un O).
Définir réduction
Réaction chimique défini comme une molécule qui a un gain d’électron (Le contraire de l’oxydation)
Définir l’oxydant (ou molécule réduite).
Molécule qui reçoit les électrons (cette molécule est réduite)
Définir cofacteur.
Une molécule qui accepte les électrons lors d’une réaction chimique. Ils peuvent être considérés comme des « molécules d’assistance » aidant aux transformations biochimiques. À la fin de la réaction, il doit être réoxydé pour pouvoir être réutilisé. (transporteur d’électron)
Définir coenzyme.
Un molécule qui accepte les électrons d’un enzyme lors d’une réaction chimique. À la fin de la réaction, il doit être réoxydé pour pouvoir être réutilisé.
Tous les coenzymes sont des cofacteurs, mais tous les cofacteurs ne sont pas des coenzymes. (Coenzyme est un type de cofacteur)
Définir groupement prosthétique.
FAD lié à l’enzyme et ils ne peuvent pas ce défaire.
Expliquer le rôle du NAD+ et du FAD
Transporteur d’électron
Identifier les formes réduites et oxydées du NAD+ et du FAD
Forme oxydée : NAD+ et FAD
Forme réduite : NADH et FADH2
Expliquer les réactions d’oxydoréduction
Une réaction d’oxydoréduction ou réaction rédox est une réaction chimique au cours de laquelle se produit un transfert d’électrons. Elle consiste en une réaction oxydante, couplée à une réaction réductrice. L’espèce chimique qui capte les électrons est l’oxydant, tandis que celle qui les cède est le réducteur.
Définir ce qu’est une enzyme (nature, fonction)
Nature : Protéines ou ARN catalytiques
Fonction : Les enzymes accélèrent les réactions chimiques en abaissant l’énergie d’activation, c’est-à-dire l’énergie nécessaire pour démarrer une réaction chimique.
Donner les caractéristiques générales des enzymes. (6)
- Protéines ou ARN
- Diminue énergie d’activation
- Sont réutilisable
- Elles sont spécifiques à des substrats
- Elles sont stéréospécifiques
- Elles peuvent être régulées par divers mécanismes.
Que veut dire stéréospécificité?
Les interactions exclusives ou préférentielles des enzymes avec certains stéréoisomères par rapport à d’autres . Cela signifie que, parmi les isomères présents, une enzyme n’agira que sur ceux qui lui « conviennent ». Le reste des isomères restera inchangé.
Expliquer l’importances des enzymes dans l’étude de la physiologie.
Les enzymes sont des protéines essentielles pour toutes les fonctions biologiques, jouant un rôle clé dans la régulation et la réalisation des processus métaboliques. Elles permettent d’accélérer les réactions biochimiques nécessaires à la vie tout en assurant un contrôle précis de ces processus.
Nommer des médicaments qui ciblent les enzymes? (3)
Inhibiteurs de l’Angiotensine II
Pénicilline
Ibuprofène (Advil)
Comment les enzymes augmentent la vitesse des réactions biochimiques? (4)
- Augmentation de la concentration locale des substrats
- Contrôle de l’environnement du substrat
L’enzyme doit tous avoir avec lui (tous les éléments chimiques) (comme nous on a besoin de manger , de boire et autres, si il nous manque un truc on ne peux pas survivre, alors l’enzyme non plus)
- Stabilisation de l’état de transition
- Modification transitoire de l’enzyme (catalyse covalente)
Expliquer les caractéristiques du site actif (site catalytique) d’une enzyme concernant les résidus d’acides aminés avec le substrat.
Liaison avec le Substrat : Le site actif contient des résidus d’acides aminés qui interagissent avec le substrat. Ces interactions peuvent inclure des charges opposées, des dipôles, et des ponts hydrogène, permettant une liaison spécifique et souvent non covalente entre l’enzyme et le substrat.
Expliquer les caractéristiques du site actif (site catalytique) d’une enzyme avec son substrat concernant les liaisons.
Les interactions entre l’enzyme et le substrat dans le site actif sont généralement des liaisons faibles (comme des liaisons ioniques, des interactions hydrophobes, et des ponts hydrogène). Ces liaisons sont dynamiques, ce qui signifie qu’elles peuvent se former et se dissoudre facilement, permettant à l’enzyme de s’adapter au substrat.
